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Enfoque del estudio de las macromoléculas Estructura general Anabolismo Metabolismo Eliminación Desintoxicación A Nivel Celular y Molecular FUENTE DE ENERGÍA
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS HAY 20 AMINOÁCIDOS DIFERENTES NO POLARES  : Alanina –  Leucina  - Prolina -  Valina POLARES : Glicina – Serina – Asparagina - Glutamina  ÁCIDOS : Ácido Aspártico - Ácido Glutámico –  Metionina  -  Triptofano Fenilalanina  –  Isoleucina  –  Treonina  - Tirosina –  Histidina  - Cisteína BÁSICOS :  Lisina -  Arginina MOLÉCULAS BIPOLARES (ANFOLITOS) ESCENCIALES  /NO ESCENCIALES
En medio ácido  catión (+) En medio básico  anión (-) REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS
PUNTO ISOELÉCTRICO Es el pH al cual la molécula de a.a es neutra. UNIÓN PEPTÍDICA Uniones químicas entre aminoácidos con  pérdida de agua HIDRÓLISIS Ruptura de la unión peptídica por la incorporación de agua
PROTEÍNAS OH  H H 2 0
CARACTERIZACIÓN DE PROTEÍNAS q Carga eléctrica :  depende de la ionización de los   grupos   -NH 2   y   -COOH   de sus cadenas laterales. pHi Punto isoeléctrico :  es la resultante de la cantidad y calidad de los a.a que la forman. Solubilidad:  ( q - pHi solubles en agua y solventes polares Solubilidad mínima a pH=pHi Niveles de estructura
Estructura primaria :  secuencia de a.a
Estructura secundaria :  distribución espacial de las cadenas alrededor de la unión C-N de la unión peptídica.  hélice    lámina
Estructura cuaternaria:   relación entre dos subunidades. Estructura terciaria:   forma tridimensional del péptido plegado
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS FORMA  Fibrilares..................Colágeno Globulares..................Hemoglobina FUNCIÓN Estructurales..........................Porinas Enzimáticas ...........................Anhidrasa carbónica Hormonales............................ Prolactina
PROTEÍNAS: ORIGEN Se sintetizan en el interior del organismo según el código genético INDIVIDUALIDAD La única reserva de a.a. la constituye la sangre
PROTEÍNAS: DIGESTIÓN ClH Pepsinógeno Pepsina Alimentación  Aa escenciales Estómago Gastrina Glándulas salivales Parótidas, Sublinguales y Submaxilares Faringe Boca
PROTEÍNAS: DIGESTIÓN Colon Secretina Proteínas Alimentación  Aa escenciales Estómago Páncreas CO 3 HNa Tripsinógeno Tripsina Recto Aa Dipéptidos Ano
Luz intestinal Aa Dipéptidos ESTÓMAGO Gastrina Pepsina PÁNCREAS COHNa COLON Secretina Tripsina
GGT Transporte activo Aa en sangre (única reserva) Síntesis proteica PROTEÍNAS: ASIMILACIÓN Síntesis proteica Síntesis proteica
Las proteínas cumplen su función  Recambio Aa son recuperados -COOH- -NH 2 - NH4+ Eliminado Utilizado (E)
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Proteínas

  • 1. MACROMOLÉCULAS DE MOLÉCULAS A LA CÉLULA Dra. Cristina Salomón
  • 2. 90%
  • 3. 3* COMPOSICIÓN DEL CUERPO HUMANO Proteínas + Vitaminas 19% Lípidos 19% Hidratos de Carbono 1% Minerales 7%
  • 4. INCORPORACIÓN AL ORGANISMO DIGESTIÓN (Hidrólisis enzimática) ABSORCIÓN Difusión Transporte selectivo
  • 5. Enfoque del estudio de las macromoléculas Estructura general Anabolismo Metabolismo Eliminación Desintoxicación A Nivel Celular y Molecular FUENTE DE ENERGÍA
  • 7. AMINOÁCIDOS HAY 20 AMINOÁCIDOS DIFERENTES NO POLARES : Alanina – Leucina - Prolina - Valina POLARES : Glicina – Serina – Asparagina - Glutamina ÁCIDOS : Ácido Aspártico - Ácido Glutámico – Metionina - Triptofano Fenilalanina – Isoleucina – Treonina - Tirosina – Histidina - Cisteína BÁSICOS : Lisina - Arginina MOLÉCULAS BIPOLARES (ANFOLITOS) ESCENCIALES /NO ESCENCIALES
  • 8. En medio ácido catión (+) En medio básico anión (-) REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS
  • 9. PUNTO ISOELÉCTRICO Es el pH al cual la molécula de a.a es neutra. UNIÓN PEPTÍDICA Uniones químicas entre aminoácidos con pérdida de agua HIDRÓLISIS Ruptura de la unión peptídica por la incorporación de agua
  • 10. PROTEÍNAS OH H H 2 0
  • 11. CARACTERIZACIÓN DE PROTEÍNAS q Carga eléctrica : depende de la ionización de los grupos -NH 2 y -COOH de sus cadenas laterales. pHi Punto isoeléctrico : es la resultante de la cantidad y calidad de los a.a que la forman. Solubilidad: ( q - pHi solubles en agua y solventes polares Solubilidad mínima a pH=pHi Niveles de estructura
  • 12. Estructura primaria : secuencia de a.a
  • 13. Estructura secundaria : distribución espacial de las cadenas alrededor de la unión C-N de la unión peptídica.  hélice  lámina
  • 14. Estructura cuaternaria: relación entre dos subunidades. Estructura terciaria: forma tridimensional del péptido plegado
  • 15. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS FORMA Fibrilares..................Colágeno Globulares..................Hemoglobina FUNCIÓN Estructurales..........................Porinas Enzimáticas ...........................Anhidrasa carbónica Hormonales............................ Prolactina
  • 16. PROTEÍNAS: ORIGEN Se sintetizan en el interior del organismo según el código genético INDIVIDUALIDAD La única reserva de a.a. la constituye la sangre
  • 17. PROTEÍNAS: DIGESTIÓN ClH Pepsinógeno Pepsina Alimentación Aa escenciales Estómago Gastrina Glándulas salivales Parótidas, Sublinguales y Submaxilares Faringe Boca
  • 18. PROTEÍNAS: DIGESTIÓN Colon Secretina Proteínas Alimentación Aa escenciales Estómago Páncreas CO 3 HNa Tripsinógeno Tripsina Recto Aa Dipéptidos Ano
  • 19. Luz intestinal Aa Dipéptidos ESTÓMAGO Gastrina Pepsina PÁNCREAS COHNa COLON Secretina Tripsina
  • 20. GGT Transporte activo Aa en sangre (única reserva) Síntesis proteica PROTEÍNAS: ASIMILACIÓN Síntesis proteica Síntesis proteica
  • 21. Las proteínas cumplen su función Recambio Aa son recuperados -COOH- -NH 2 - NH4+ Eliminado Utilizado (E)
  • 22. Degradación de las Proteínas (intracelular) Lisosomas Catepsinas Proteínas de vida media larga Endocitosis Autofagia
  • 23. Proteasomas Degradación de las Proteínas (intracelular) Lisosomas
  • 24. Marcación de la proteína a degradar
  • 25. Marcación de la proteína a degradar