Este documento describe las propiedades fundamentales de los péptidos y las proteínas. Explica que los péptidos se forman por la unión covalente de aminoácidos a través de enlaces peptídicos, y que las proteínas se clasifican según su función biológica, estructura y forma. También describe los diferentes niveles de estructura de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

1. PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS
BIOQUÍMICA

2. PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
• Dos moléculas de aa´s pueden unirse de forma
covalente a través de un enlace amida llamado enlace
peptídico. Este enlace se forma por eliminación de una
molécula entre el grupo carboxilo de un aa y un grupo
amino del otro, dejando un grupo amino libre del 1er aa
y un grupo carboxilo libre del 2do, lo que permite la
union del último con otro para formar una cadena.

3. HIDROLISIS PEPTÍDICA
• En medio acuoso, se favorece la disolución del
enlace peptídico, pero la reacción es lenta.
• Catalización:
– Enzimas proteolíticas, hidrolasas o proteasas
– Calor
– Contacto con ácidos
– Bromuro de cianógeno
– EJEMPLOS DE ENZIMAS: tripsina,
quimiotripsina, pepsina, trombina, papaína,
termolisina, substilisina, carboxipeptidasa A.

4. ACTIVIDAD BIOLÓGICA DE
LOS PÉPTIDOS PEQUEÑOS
• INSULINA: 2 cadenas peptídicas, una de 30 residuos
de aa y otra de 21.
• Glucagon: 29aa
• Corticotropina: 39 residuos de aa
• L-aspartilfenilalanil metil ester (Aspartame) 2aa
(Dipéptido)
• Oxitocina: 9 residuos
• Bradiquinina, 9 residuos
• Factor liberador de tirotropina, 3 residuos

5. PEPTIDOS
• 2 aa: dipéptido
• Pocos aa: oligopéptido
• Algunos aa: polipéptido
• Muchos aa: proteína

6. CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS

7. I. EN FUNCIÓN DE SUS
PAPELES BIOLÓGICOS
• ENZIMAS: son las proteínas más
variadas y altamente especializadas.
Tienen actividad catalítica. Regulan
virtualmente todas las reacciones
químicas de las biomoléculas

8. I. EN FUNCIÓN DE SUS
PAPELES BIOLÓGICOS
• DE TRANSPORTE. En el plasma
sanguíneo fijan y transportan moléculas o
iones específicos de un órgano a otro.
– HEMOGLOBINA: fija el O2 a medida que la
sangre pasa a través de los pulmones.
– LIPOPROTEÍNAS: transportan lípidos desde
el hígado a otros organos.
– SEROALBUMINA: transporta ácidos grasos
en la sangre.

9. I. EN FUNCIÓN DE SUS
PAPELES BIOLÓGICOS
• NUTRIENTES Y DE RESERVA:
almacenan nutrientes en semillas y otros
tejidos.
– OVOALBUMINA: yema de huevo
– CASEÍNA: leche
– FERRITINA: almacena Hierro.

10. I. EN FUNCIÓN DE SUS
PAPELES BIOLÓGICOS
• PROTEINAS CONTRÁCTILES O
MOTILES: confieren a la célula la
capacidad de contraerse, cambiar de
forma o moverse.
– ACTINA y MIOSINA: proteínas contráctiles
del músculo y en algunas células no
musculares.
– TUBULINA: forma microtubulos (flagelos,
cilios)

11. I. EN FUNCIÓN DE SUS
PAPELES BIOLÓGICOS
• PROTEINAS ESTRUCTURALES: actúan
como filamentos de soporte para conferir
fuerza o protección a las estructuras
biológicas.
– COLÁGENO: tendones y cartílagos, piel.
– QUERATINA: uñas, cabello
– FIBROÍNA: seda, tela de araña
– ELASTINA: componente de la piel

12. I. EN FUNCIÓN DE SUS
PAPELES BIOLÓGICOS
• PROTEÍNAS DE DEFENSA: Forman
parte del sistema inmunológico.
– INMUNOGLOBULINAS (Anticuerpos),
producidas por los linfocitos, reconocen,
precipitan o neutralizan bacterias y virus.
– FIBRINOGENO Y TROMBINA: proteínas
coaguladoras de la sangre.

13. I. EN FUNCIÓN DE SUS
PAPELES BIOLÓGICOS
• PROTEÍNAS REGULADORAS: Controlan
la actividad fisiológica.
– INSULINA Y GLUCAGON: regulan la
concentración de glucosa en sangre
– ADRENALINA:
– TIROTOXINA
– HORMONA ADRENOCORTICOTROPICA
– ETC ETC ETC

14. II. SEGÚN SU ESTRUCTURA
• PROTEÍNAS SENCILLAS
– Sólo contienen en su estructura aa´s sin otros
grupos químicos adicionales

15. II. SEGÚN SU ESTRUCTURA
• PROTEÍNAS CONJUGADAS
– Contienen componentes químicos diferentes
a los aa´s.
– GRUPO PROSTÉTICO: es la parte no
aminoacídica de una proteína conjugada.las
proteínas conjugadas se clasifican en base a
la naturaleza de su grupo prostético.

16. PROTEINAS CONJUGADAS
PROTEINA GRUPO EJEMPLOS
PROSTÉTICO
Fosfoproteínas Ácido fosfórico Caseína, vitelina,
histonas
Glucoproteínas Carbohidratos Albúminas, globulina,
colágena
Nucleoproteínas Ácidos nucleícos Ribonucleoproteinas,
desoxirribonucleoprot
einas
Hemoproteínas Hierroprotoporfirinas Mioglobina,
hemoglobina,
citocromo C
Clorofiloproteínas Magnesioporfirinas Clorofilas
Metaloproteínas Metales Insulina (Zn),
anhidrasa carbónica
(Zn), Hemocianina
(Cu), Ferritina (Fe)
Lipoproteínas Lípidos Proteína sericas

17. III. SEGÚN SU FORMA
• PROTEINAS GLOBULARES. Son
hidrosolubles. Forma enrollada.
– Hemoglobina
– Globulina
– Albuminas
– Prolactina
– Hidrolasas
– Oxidasas
– Ligasas

18. III. SEGÚN SU FORMA
• PROTEINAS FIBROSAS: insolubles en
agua. Resistentes a la digestión de
enzimas hidrolíticas. Forma de fibra
– Colágena
– Queratina
– Elastina
– fibrína

19. ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTEINAS
• CONFORMACIÓN: término que se refiere
al arreglo 3-D de los átomos de una
estructura.
• LAS PROTEINAS MANEJAN HASTA 4
NIVELES DE ORGANIZACIÓN

20. NIVELES DE ESTRUCTURA DE
LAS PROTEINAS

21. ESTRUCTURA PRIMARIA
• Es la secuencia de aa´s unidos por sus
enlaces covalentes y estabilizados por
puentes disulfuro.

22. ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Disposiciones regulares y repetitivas en
el espacio de residuos de aa adyacentes
en una cadena polipeptídica. 2 clases
básicas: hélice α y conformación β.

23. ESTRUCTURA SECUNDARIA
• α-hélice: cada 36a da una vuelta entera.
Las cadenas de aa se extienden hacia
afuera del eje central del polipéptido. Se
estabiliza por puentes de H cada 4 aa.
• Lámina β. Es muy flexible.

24. ESTRUCTURA TERCIARIA
• Es la configuración 3D completa de la
proteína.
• Plegamiento global de una cadena
polipeptídica.
• Compuesta por la combinación de los
enlaces α-hélice, lámina β, atracciones
electrostáticas de Vander Walls, puentes de
H.
• Forma diversos repliegues específicos y
fijos para un determinado orden de aa.
• La disposición final de las pp depende de
los diferentes residuos de aa vinculados
entre si.

26. ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Se presenta entre 2 o mas cadenas
polipeptídicas.
• Las cadenas pueden ser similares
(homooligoméricas) o diferentes
(heterooligoméricas).

27. PROPIEDADES DE LAS
PROTEÍNAS

28. ESPECIFICIDAD
• Cada una de las especies vivas es capaz de
fabricar sus propias proteínas (diferentes a
las de otras especies)
• Aún dentro de la misma especie hay
diferente proteínas entre los individuos.
• Cada una lleva a cabo una determinada
función y la realiza porque tiene una
determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia.
• Un cambio en la estructura de las pp puede
representar una pérdida de la función.

29. ESPECIFICIDAD
• La diversidad biológica se debe a las
múltiples combinaciones en los aa,
determinada por el ADN de cada individuo.
• Explica fenómenos biológicos como la
compatibiliad o no de transplantes de
órganos, sangre, procesos alérgicos y
algunas infecciones.

30. SOLUBILIDAD
• Son solubles en agua cuando adoptan la
conformación globular.
• Se debe a la formación de radicales libres
(-R) de los aa que al ionizarse establecen
enlaces débiles con las moléculas de
agua

31. CAPACIDAD
AMORTIGUADORA
• Las proteínas son anfóteros (pueden
comportarse como ácidos o como bases),
por lo que pueden neutralizar las
variaciones de pH del medio.
– ACIDO: liberan protones de H+
– BASES: retienen protones de H+

32. DESNATURALIZACIÓN Y
RENATURALIZACIÓN
• Ruptura de los enlaces que mantienen
sus estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria, conservando la primaria.
• Las proteínas se transforman a
filamentos lineales y delgados que se
entrelazan hasta formar compuestos
fibrosos e insolubles en agua

33. • PROTEINA NATIVA: presenta su
conformación natural
• PROTEÍNA DESNATURALIZADA: la que
ha cambiado su conformación
• PROTEÍNA DEGRADADA: ha perdido su
estructura primaria.

34. AGENTES DESNATURALIZADORES
DE LAS PROTEÍNAS
• Agentes caotrópicos: urea, guanidaína
• Detergentes: duodecil sodico de sulfato
(SDS)
• Calor: entre 50-60ºC
• Ácidos o Alcalis: cambios en el pH
influyen en los puentes salinos.
• Oxidación y Reducción del grupo SH
• Acción enzimática: enzimas
especializadas, hidrolisan las proteínas.

35. RENATURALIZACIÓN
• Si se conserva la estructura primaria, en
un medio favorable la proteína puede
recuperar sus estructuras secundarias,
terciarias y cuaternarias.
• La DEGRADACIÓN: es irreversible.