Unidad 3. Las proteínas.
•Descargar como PPT, PDF•
1 recomendación•5,060 vistas
Este documento resume las principales características de las proteínas. Explica que las proteínas son polímeros formados por la unión de 20 tipos diferentes de aminoácidos. Describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como sus propiedades como la solubilidad y especificidad. Finalmente, clasifica las proteínas en proteínas simples como las globulares y fibrosas, y proteínas conjugadas como las glicoproteínas, lipoproteínas, nucleoproteínas y hemopro
Más contenido relacionado
La actualidad más candente
La actualidad más candente (20)
Destacado
Destacado (20)
Similar a Unidad 3. Las proteínas.
Similar a Unidad 3. Las proteínas. (20)
Más de Lycée Français René-Verneau
Más de Lycée Français René-Verneau (20)
Último
Último (20)
Unidad 3. Las proteínas.
- 1. Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo 33 LAS PROTEÍNAS 33
- 2. Proteínas 33 POLÍMEROS DE UNAS SUBUNIDADES DENOMINADAS AMINOÁCIDOS (aa) EN LA NATURALEZA EXISTEN 20 aa DISTINTOS CUYAS COMBINACIONES DAN LUGAR A CIENTOS DE MILES DE PROTEÍNAS DISTINTAS. Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 3. Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo 33 Los a aminoácidos: Aminoácidos
- 4. Aminoácidos Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo 33 D-alanina y ácido γ aminobutírico:
- 5. Aminoácidos Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo 33 Se trata de sustancias anfóteras, es decir, que en solución acuosa suelen ionizarse y dan lugar a un ion dipolar y por ello, con la capacidad de comportarse como ácidos o bases según el medio en que se encuentren: A ph < 7 el aa CAPTA PROTONES Y SE COMPORTA COMO UNA BASE A ph > 7 el aa CEDE PROTONES Y SE COMPORTA COMO UN ÁCIDO AL ph en que el aa está en forma dipolar neutra se le denomina Punto isoeléctrico
- 6. A. Clasificación de los aminoácidos Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo 33 Existen 20 aminoácidos proteicos, que son los constituyentes básicos de las proteínas. Además hay otros 150 que se encuentran libres o combinados en las células o tejidos, son los aa no proteicos. Para su clasificación nos fijaremos en el radical –R: •AA con el radical apolar : como la alanina (-CH3), la metionina (-CH2-CH2-S-CH3) y la leucina (-CH2-CH-(CH3)2). •AA con el radical polar sin carga (no ionizables) : como la serina (-CH2OH) y la treonina (-CHOH-CH3). •AA con el radical polar ácido (ionizable): como el ácido aspártico (-CH2-COOH). •AA con el radical polar básico (ionizable) : con un radical amino, como la lisina (CH2)4-NH2.
- 7. Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo 33 Aminoácidos del grupo I (apolares): Aminoácidos
- 8. Aminoácidos Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo 33 Aminoácidos del grupo II (polares no ionizables):
- 9. Aminoácidos Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo 33 Aminoácidos del grupo III Aminoácidos del grupo III (polares ionizables ácidos) (polares ionizables básicos)
- 10. Los péptidos Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo 33 Los péptidos están compuestos por dos o más aminoácidos unidos por unos enlaces amida que, en este caso, se denominan Enlaces peptídicos:
- 11. Los péptidos 33 Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 12. Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo 33 Átomos del enlace peptídico La cadena de aminoácidos gira en torno a los carbonos a
- 13. Estructura de las proteínas 33 PRIMARIA Nº, SECUENCIA Y ORDEN DE DISPONERSE LOS aa CONSTITUYENDO LA CADENA POLIPEPTÍDICA. NOMENCLATURA: PARA NOMBRAR LAS CADENAS POLIPEPTÍDICAS LO HAREMOS EMPEZANDO POR EL QUE TIENE LIBRE EL EXTREMO N TERMINAL HASTA EL QUE TIENE LIBRE EL C TERMINAL. Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo Ribonucleasa
- 14. Estructura de las proteínas 33 SECUNDARIA SE OBTIENE COMO RESULTADO DEL PLEGAMIENTO DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA HASTA CONSEGUIR LA CONFIGURACIÓN MAS ESTABLE O DE MÍNIMO GASTO ENERGÉTICO. Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 15. Estructura de las proteínas 33 TERCIARIA ESTA ESTRUCTURA NOS DA INFORMACIÓN DE LA DISPOSICIÓN EN EL ESPACIO DE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA, ES EL NIVEL ESTRUCTURAL DEL QUE DEPENDE LA FUNCIÓN BIOLÓGICA DE LA PROTEÍNA. DISTINGUIÉNDOSE DOS TIPOS: 1. FILAMENTOSA: SE RETUERCE LIGERAMENTE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA PERO PERMANECE ALARGADA. SE TRATA DE PROTEÍNAS INSOLUBLES EN H2O Y UN EJEMPLO ES LA SUPERHÉLICE DE COLÁGENO. 2. GLOBULAR: LA ESTRUCTURA SECUNDARIA SE PLIEGA SOBRE SÍ MISMA HASTA ADOPTAR FORMAS CASI ESFÉRICAS. SON SOLUBLES EN H2O. CUMPLEN FUNCIONES ENZIMÁTICAS, HORMONALES, DE TRANSPORTE.... Modificación de la disposición de un polipéptido Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 16. Estructura de las proteínas 33 TERCIARIA TIPOS DE ENLACE QUE SE PRODUCEN EN LA ESTRUCTURA TERCIARIA Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 17. Estructura de las proteínas 33 CUATERNARIA SE CONSIGUE CON LA ASOCIACIÓN DE VARIAS CADENAS POLIPEPTÍDICAS. CADA UNA DE LAS CADENAS RECIBE EL NOMBRE DE PROTÓMERO Y EL CONJUNTO SE LLAMA OLIGÓMERO. EJEMPLO: HEMOGLOBINA (Hb) SE TRATA DE UN OLIGÓMERO FORMADO POR 4 PROTÓMEROS: 2 DE 141 aa CADA UNO Y 2 DE 146 CADA UNO. ES EL PRINCIPAL COMPONENTE DE LOS GLÓBULOS ROJOS DE LA SANGRE. SE TRATA DE UNA HETEROPROTEÍNA QUE TIENEN COMO GRUPO PROSTÉTICO AL GRUPO HEMO (ANILLO TETRAPIRRÓLICO) FUNCIÓN : TRANSPORTAR EL O2 EN SANGRE • COOPERATIVO: LA UNIÓN DE UN O2 AUMENTA LA AFINIDAD PARA UNIR UN SEGUNDO O2Y ASÍ SUCESIVAMENTE. •REVERSIBLE: DEPENDIENDO DE LAS PRESIONES PARCIALES: ALVÉOLOS PULMONARES: PpO2 PASA O2 DE AIRE A SANGRE TEJIDOS: PpO2 PASA O2 DE SANGRE A CÉLULA Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 18. Propiedades de las proteínas 33 ESPECIFICIDAD A diferencia de otras biomoléculas, como glúcidos o lípidos, las proteínas son específicas de cada especie e incluso de cada individuo, ya que dependen de la información genética. EN CONCLUSIÓN LA ESPECIFICIDAD DEPENDE DE LA SECUENCIA DE aa Y POR TANTO, DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA. Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 19. Propiedades de las proteínas 33 SOLUBILIDAD ES DEBIDA A LA INTERACCIÓN QUE SE ESTABLECE ENTRE LAS CARGAS + Y – DISTRIBUIDAS POR TODA LA PROTEÍNA Y EL CARÁCTER DIPOLAR DE LA MOLÉCULA DE H2O. Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 20. Propiedades de las proteínas 33 DESNATURALIZACIÓN al elevarse la T, cambios de pH o por rotura de los puentes de H o disulfuro, debido a la presencia de diferentes iones, se consigue perder la configuración espacial y, por tanto, se produce la anulación de su funcionalidad biológica. Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 21. Propiedades de las proteínas 33 DESNATURALIZACIÓN Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 22. Clasificación de las proteínas 33 PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES FIBROSAS PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 23. Clasificación de las proteínas 33 PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS (aquellas que por hidrólisis dan lugar unicamente a aa) GLOBULARES Prolamina en vegetales, ricas en prolina, abundante en cereales Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 24. Clasificación de las proteínas 33 PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES Prolamina Glutenina o gluteínas poseen prolina y glutamina Le da la elasticidad adecuada a la masa del pan Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 25. Clasificación de las proteínas 33 PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES Prolamina Glutenina o gluteínas Albúminas son las más abundantes en e el cuerpo humano. Son solubles en agua Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 26. Clasificación de las proteínas 33 PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES Prolamina Glutenina o gluteínas Albúminas Hormonas Secretadas por células o glándulas endocrinas y modifican el comportamiento de otras células. Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 27. Clasificación de las proteínas 33 PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES Prolamina Glutenina o gluteínas Albúminas Hormonas Enzimas Proteínas catalizadoras, aceleran la velocidad de reacción del metabolismo Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 28. Clasificación de las proteínas 33 PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES FIBROSAS se caracterizan porque forman estructuras Ejemplos: Colágeno forma parte de matriz extracelular de tejido conectivo (piel, huesos, tendones, cartílagos, vasos sanguíneos, dientes, córnea) Elastina Forma parte del tejido conectivo, le da elasticidad a los tejidos (abundante en piel, pulmones, ligamentos, vasos sanguíneos) Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 29. Clasificación de las proteínas 33 PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES FIBROSAS se caracterizan porque forman estructuras Ejemplos: Colágeno Elastina Queratina Incluye a dos grandes grupos: Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 30. Clasificación de las proteínas 33 PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES FIBROSAS PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS Están formadas por una asociación de proteínas (grupo proteico) y una sustancia no proteica (grupo prostético). Dependiendo del grupo prostético, las heteroproteínas pueden clasificarse en: 1. Glicoproteínas 2. Lipoproteínas 3. Nucleoproteínas 4. Hemoproteínas Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 31. Clasificación de las proteínas 33 PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS 1. GLICOPROTEÍNAS: como grupo prostético cuentan con uno o varios azúcares. 2. LIPOPROTEÍNAS: los grupos prostéticos son ácidos grasos o fosfolípidos 3. NUCLEOPROTEÍNAS : su grupo prostético son ácidos nucleicos 4. HEMOPROTEÍNAS: como grupo prostético cuentan con el grupo HEMO, una molécula nitrogenada en cuyo centro se encuentra un átomo de hierro. Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 32. Clasificación de las proteínas 33 PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS 1. GLICOPROTEÍNAS: como grupo prostético cuentan con uno o varios azúcares. Funciones: Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 33. Clasificación de las proteínas 33 PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS 1. GLICOPROTEÍNAS 2. LIPOPROTEÍNAS, sus grupos prostéticos son fosfolípidos, colesterol, triglicéridos Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 34. Clasificación de las proteínas 33 PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS 1. GLICOPROTEÍNAS 2. LIPOPROTEÍNAS, sus grupos prostéticos son fosfolípidos, colesterol, triglicéridos Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 35. Clasificación de las proteínas 33 PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS 1. GLICOPROTEÍNAS 2. LIPOPROTEÍNAS 3. NUCLEOPROTEÍNAS : su grupo prostético son ácidos nucleicos Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 36. Clasificación de las proteínas 33 PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS 1. GLICOPROTEÍNAS 2. LIPOPROTEÍNAS 3. NUCLEOPROTEÍNAS 4. HEMOPROTEÍNAS Hemoglobina Hemocianina Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
- 37. Clasificación de las proteínas 33 PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS 1. GLICOPROTEÍNAS 2. LIPOPROTEÍNAS 3. NUCLEOPROTEÍNAS 4. HEMOPROTEÍNAS Biología • 2.º de bachillerato Saro Hidalgo
Notas del editor
- Hélice alfa: la cadena polipeptídica se enrolla en forma de hélice que gira en el sentido de las agujas del reloj. Cada giro de la hélice incluye 3, 6 aa. Las vueltas de la hélice se mantienen unidas por puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos –C=O y los grupos –N-H. Este tipo de estructura secundaria es característica de proteínas que forman estructuras de estabilidad considerable. Por ejemplo, la alfa-queratina, que se encuentra en el pelo, las uñas, las plumas. Conformación beta: la cadena polipeptídica está plegada en zigzag, cada pliegue corresponde a un enlace peptídico. La estructura se mantiene por la formación de puentes de hidrógeno. En ocasiones, se establecen uniones entre distintas cadenas o entre partes de la misma cadena, lo que da lugar a una estructura denominada hoja beta plegada. Las proteínas que presentan esta estructura forman filamentos suaves y flexibles. Por ejemplo la fibroína de la seda. EXISTE UN TIPO MUY PARTICULAR DE ESTRUCTURA SECUNDARIA EN LA PROTEÍNA DEL COLÁGENO Y CONSISTE EN UNA HÉLICE ESPECIAL MAS ALARGADA QUE LA NORMAL DEBIDO A LA PRESENCIA DE LOS aa PROLINA e HIDROXIPROLINA, QUE DIFICULTAN LA FORMACIÓN DE PUENTES DE H. LA ESTABILIDAD LA CONSIGUEN ASOCIÁNDOSE 3 HÉLICES ENTRE SÍ POR ENLACES COVALENTES CONSIGUIÉNDOSE ENTONCES UNA SUPERHÉLICE.
- Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteinas adquieren su actividad biológica o función.
- Hélice alfa: la cadena polipeptídica se enrolla en forma de hélice que gira en el sentido de las agujas del reloj. Cada giro de la hélice incluye 3, 6 aa. Las vueltas de la hélice se mantienen unidas por puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos –C=O y los grupos –N-H. Este tipo de estructura secundaria es característica de proteínas que forman estructuras de estabilidad considerable. Por ejemplo, la alfa-queratina, que se encuentra en el pelo, las uñas, las plumas. Conformación beta: la cadena polipeptídica está plegada en zigzag, cada pliegue corresponde a un enlace peptídico. La estructura se mantiene por la formación de puentes de hidrógeno. En ocasiones, se establecen uniones entre distintas cadenas o entre partes de la misma cadena, lo que da lugar a una estructura denominada hoja beta plegada. Las proteínas que presentan esta estructura forman filamentos suaves y flexibles. Por ejemplo la fibroína de la seda.
- La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica. La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC. La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.
- La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica. La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC. La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.
- Heteroproteínas: además de la fracción proteica, tienen una fracción formada por una sustancia no proteica (grupo prostético)
- Las asociaciones lipoproteicas se llaman quilomicrones
- También algunos autores las llaman cromo proteínas, porque el grupo prostético contiene un metal que le da coloración
- También algunos autores las engloban dentro de un grupo mayor: las cromoproteínas, porque el grupo prostético contiene un metal que le da coloración También algunos autores las llaman cromo proteínas, porque el grupo prostético es una sustancia que toma color y que contiene un metal: Clorofila: contiene Magnesio Participa en la fotosíntesis Citocromo, grupo prostético parecido al hemo, capta electrones y luego los libera. Participa en la cadena de transporte de electrones (respiración celular)