Aminoácidos, enlace peptídico, estructuras, funciones y clasificación de las proteínas.

1. Curso 2012-2013

6. INSULINA
GLUCAGÓN

8. VIRUS DEL MOSAICO DEL TABACO

9. SOMATOTROPINA u hormona de
crecimiento

11. RODOPSINA

13. OVOALBÚMINA

21. PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS
► COMPORTAMIENTO ÁCIDO-BASE
► ESTEREOISÓMEROS
ACTIVIDAD ÓPTICA
► ALGUNOS AMINOÁCIDOS SON
ESENCIALES

22. ESTEREOISÓMERÍA DE LOS
AMINOÁCIDOS

23. MEZCLA RACÉMICA : mezcla en la que las formas L y D de los
aminoácidos están presentes en un 50%. Es ópticamente inactiva.
Se conoce la velocidad de
de cada aminoácido.
Concretamente la del L-aspartato
de la dentina es a razón del 0,1%,
esta propiedad se utiliza para
calcular la edad de los dientes

24. COMPORTAMIENTO
ÁCIDO-BASE
LOS AMINOÁCIDOS SON ANFÓTEROS ES DECIR
SE COMPORTAN TANTO COMO ÁCIDOS (DADORES DE H) COMO
BASES (ACEPTOR DE H):

25. AMINOÁCIDOS ESENCIALES
► Son aquellos que no podemos sintetizar y
que por tanto deben ser incorporados en la
dieta.
► Lys, Trp ,Thr, Phe, Val, Met, Leu e Ile

27. ENLACE PEPTÍDICO
DOS AMINOÁCIDOS PUEDEN UNIRSE
ENTRE SÍ MEDIANTE EL DENOMINADO
ENLACE PEPTÍDICO AL REACCIONAR EL
GRUPO CARBOXILÍCO DE UN
AMINOÁCIDO CON EL GRUPO AMINO DE
OTRO, LIBERÁNDOSE UNA MOLÉCULA
DE AGUA.

29. CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE
PEPTÍDICO
► ES UN ENLACE AMIDA DE TIPO COVALENTE
► LOS 4 ÁTOMOS DEL ENLACE PEPTÍDICO :
O
l
C-N SE DISPONEN EN EL MISMO PLANO
l
H
► LA UNIÓN C-N NO TIENE ROTACIÓN ,SÓLO HAY
LIBERTAD DE ROTACIÓN EN LOS CARBONOS α

33. Los péptidos presentan un grupo amino N-terminal
y grupo carboxilo terminal C-terminal

34. INSULINA

40. COMPOSICIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
► Las proteínas están compuestas por una o
varias cadenas polipeptídicas.
► Están formadas por los20 aminoácidos
cuyo orden en la cadena (secuencia)
determina una proteína distinta.

41. FORMA DE LAS PROTEÍNAS
La CONFORMACIÓN de las proteínas es la
disposición espacial que adopta la molécula
proteica. En condiciones normales de pH y de
temperatura, poseen solamente UNA
conformación y ésta es la responsable de las
funciones que realizan. (forma nativa ).
Esto ocurre porque los grupos R de los
aminoácidos se asocian entre ellos y con el agua
para formar distintos tipos de enlace :

42. Tipos de enlace entre grupos R:
ver página 89
► PUENTES DISULFURO: entre 2 cadenas o en el interior
de la misma. Es un enlace covalente fuerte.
► PUENTES DE HIDRÓGENO: entre 2 cadenas R, entre 2
enlaces peptídico o entre un enlace peptídico y una
cadena lateral
► FUERZAS DE VAN DER WAALS : entre cadenas laterales
polares.
► INTERACCIÓN IÓNICA: entre cadenas cargadas a pH
fisiológico.
► INTERACCIONES HIDROFÓBICAS: entre cadenas
apolares.

43. Hay dos tipos de conformación
► Proteínas fibrosas : alargadas, insolubles
en agua y generalmente de función
estructural.
► Proteínas globulares : esférica, solubles
en agua y con funciones dinámicas.

44. La compleja estructura de las
proteínas es preciso estudiarla a
diferentes niveles:
► Nivel o estructura primaria
► Nivel o estructura secundaria
► Nivel o estructura terciaria
► Nivel o estructura cuaternaria

46. ESTRUCTURA PRIMARIA
Viene dada por la secuencia es decir por el
orden que siguen los aminoácidos en una
proteína.
Es de gran importancia pues determina el
resto de los niveles y como consecuencia la
función de la proteína.

48. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Las características de los enlaces peptídicos
imponen determinada estructura
secundaria,esta puede ser
► α- hélice
► Estructura de hoja plegada o lámina β
► Hélice de colágeno.

50. QUERATINA DEL PELO

51. Hay 3,6 aminoácido por vuelta, con un paso de rosca de 5,4Å
Sentido de giro es dextrógiro (pág. 89)

52. HOJA PLEGADA O β- PLEGADA

55. LA ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LA HOJA PLEGADA PUEDE TENER
DOS CONFIGURACIONES:

56. TRIPLE HÉLICE DE
COLÁGENO
Contienen glicina, prolina e hidroxiprolina,
está formada por 3 alfa-hélices unidas por
puentes de hidrógeno y enlaces covalentes
lo que confiere gran fuerza de tensión al
colágeno

57. ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la configuración espacial
definitiva que adaptan las distintas
regiones de la cadena
polipeptídica(α-hélice o β -plegada)
como consecuencia de las
interacciones establecidas entre las
cadenas laterales.

59. ESTRUCTURA CUATERNARIA
► Setrata de una asociación de varias
cadenas polipeptídicas que se unen
mediante fuerzas débiles.

62.  SOLUBILIDAD
 ESPECIFICIDAD
- DE ESPECIE - Especificidad de individuo
- DE FUNCIÓN
 CAPACIDAD AMORTIGUADORA
 DESNATURALIZACIÓN

63. 1.SOLUBILIDAD:
- Depende del pH, concentración salina , temperatura, etc
- En general las proteína fibrosas son insolubles y las
globulares solubles.
- Las proteínas solubles en agua, al ser macromoléculas, no
forman verdaderas disoluciones sino dispersiones
coloidales (no precipitan)

64. 2. ESPECIFICIDAD - DE ESPECIE: proteínas que realizan
funciones similares en los seres presentan diferencias entre
las especies .
- DE INDIVIDUO es la responsable del
rechazo en los trasplantes
- DE FUNCIÓN: cada proteína tiene una
función concreta ; cualquier cambio en la secuencia de
aminoácidos puede modificar su conformación y esto
provocar una disminución o pérdida de su función
Ej. anemia falciforme es una enfermedad hereditaria donde la Hb es anormal debido la sustitución del
aminoácido ácido glutámico por la valina.

65. 3. CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Pueden neutralizar los cambios de pH por estar constituidas
por aminoácidos que tienen carácter anfótero.
4. DESNATURALIZACIÓN
Supone la pérdida de la conformación espacial debido a
variaciones de temperatura, de pH u otros agentes que
rompen los enlaces disulfuro , puentes de hidrógeno y el
resto de interacciones que mantienen estables la estructura
secundaria ,terciaria y cuaternaria

66. TIPOS DE PROTEÍNAS
HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS
► GLUCOPROTEÍNAS:peptidogluca
-nos,mucinas,anticuerpos,fibrinó-
► GLOBULARES genos
Protaminas ► FOSFOPROTEÍNAS: Caseina
Histonas ► LIPOPROTEÍNAS:
Albúminas de membrana
Globulinas Tromboplastina
Glutenina Transportadoras de lípidos
Prolaminas ► NUCLEOPROTEÍNAS
► CROMOPROTEÍNAS:
► FIBROSAS Porfirínicas :
Colágeno Ferroporfirinas:Hemoglobina,
Mioglobina, Citocromos.
Queratina
No porfirínicas:
Elastina
Hemocianina, Flavoprteínas,
Fibroínas
Carotenoproteínas (rodopsina)

68. FIN