1. Enzimas
• La enzima varía la energía libre de activación.
• No libera más o menos energía
• La velocidad de la reacción se mide por la desaparición
del sustrato y la aparición del producto
• Se llega al equilibrio cuando no se incrementa más el
producto
MaríaM

2. Enzimas
Maud Menten y Leonor Michelis (1882)
 Introducen “el concepto enzima sustrato”
 Explican el comportamiento cinético de las enzimas
MaríaM

3. S + E ES E + P
MaríaM
Enzimas
Función de la enzima en la reacción química
enzima
enzima
enzima
Sustrato + Enzima
Complejo
Enzima-Sustrato Producto + Enzima
Las enzimas son específicas, hay miles de enzimas
Actúan sobre el sustrato específico
Las enzimas se recuperan indefinidamente
Arriaga, Esteban. Bioquímica

4. Centro activo de las enzimas
• Las enzimas contienen hendiduras o cavidades
denominadas sitio activo.
• Formado por las cadenas laterales de residuos
específicos de aminoácidos, con un arreglo
tridimensional particular, afín con la estructura del
sustrato.
MaríaM
http://laguna.fmedic.unam.mx/
Enzima
Sitio Activo
Sustrato
Complejo ES

5. MaríaM
Enzimas
Concentración sustrato
Velocidad de
la reacción
enzimática

6. Velocidad de reacciones
MaríaM
Se llega al equilibrio cuando no se incrementa más el
producto
En condiciones de Tº [temperatura óptima]

7. Velocidad de reacciones
MaríaM
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14
Velocidad
de
reacción
Se llega al equilibrio cuando no se incrementa más el
producto
En condiciones de pH óptimo

8. Regulación actividad enzimática
• Modificando el sitio activo
• A través del sitio alostérico se regula positiva (estimula) o
negativamente (inhibe)
• Inhibidores enzimáticos. Interactúan disminuyendo el
efecto de la enzima sobre el sustrato
• Inhibidor competitivo: ocupa el lugar en el sitio activo de
sustrato
• Inhibidor no competitivo: altera la conformación del sitio
activo
• Ejemplos: en caso de “hipercolesterolemia” un inhibidor
(medicina), disminuye la síntesis de colesterol
MaríaM
Arriaga, Esteban. Bioquímica

9. Modificadores alostéricos
MaríaM
Enzimas
Activador alostérico (+) Inhibidor alostérico (-)

10. Inhibidores
Inhibidor competitivo Inhibidor no competitivos
MaríaM
Enzimas
INHIBIDOR COMPETITIVO INHIBIDOR NO COMPETITIVO

11. Cofactores y coenzimas
• Las enzimas pueden ser:
• Simples: formadas por solo aminoácidos
• Complejas, holoenzima, denominándose apoenzimas,
algunas unidas fuertemente a las enzimas:
• Contribuyen a la eficacia de la reacción enzimática
• Cofactores
• Coenzimas: sustancias derivadas de las vitaminas.
MaríaM
Arriaga, Esteban. Bioquímica

12. MaríaM
Enzimas
Cofactor
Fe++
Mg++
Mn++
Cu++
Zn++
Coenzima
Vitamina B1
Riboflabina, Vitamina B2
Ac. pantoténico. Vitamina B3
Niacina Vitamina B5
Biotina
Vitamina B6
Ácido fólico
Cobalamina, Vitamina B12
Las reacciones metabólicas requiere además de la
enzima componentes inorgánicos (cofactores) y
orgánicos: (coenzimas)

13. Clases de Enzimas: Oxidorreductasas
MaríaM
Catalizan reacciones de
Oxidorreducción.
Se acepten o cedan los
electrones [protones]
Redox
NADH NAD+
FADH FAD+

14. Clases de Enzimas: Transferasas
MaríaM
Transfieren grupos a otras
sustancias.
Transferencia de grupos ejemplo en
monosacáridos, aminoácidos.
Transaminasas
QuinasasGli 3P
gliceraldehido 3 -P
H – C = O
H – C – OH
CH2O – P
2 fosfogliceraldehido
COO -
H – C – O – P
CH2OH

15. Clases de Enzimas: Hidrolasas
MaríaM
Catalizan reacciones de hidrólisis
Digestión de macromoléculas:
proteínas, lípidos, carbohidratos
en presencia de moléculas de
agua. Hidrolizan enlaces:
Pépticos [proteínas]. Pepsina
Ester [lípidos]. Lipasas. Esterasas
Glucosídicos [carbohidratos]. Glucosidasas

16. Clases de Enzimas: Isomerasas
MaríaM
Transfieren cambiando de
posición un grupo en una
molécula, convirtiéndola en
isómero
Ejemplo Mutasas.
Glucosa 6 P Fructosa 6 P
Isomerasa
CH20P
0H
0H
0H
0H
CH20P CH20H
0H
0H 0H

17. Clases de Enzimas: Isomerasas
MaríaM
Transfieren cambiando de
posición un grupo en una
molécula, convirtiéndola en
isómero
Ejemplo Mutasas.
Glucosa 6 P Fructosa 6 P
Isomerasa
CH20P
0H
0H
0H
0H
CH20P CH20H
0H
0H 0H

18. Clases de Enzimas: Liasas
MaríaM
Catalizan reacciones en las
que se eliminan dobles
enlaces, adicionándose
grupos:
PIRUVATO
NAD+
NADH+H+
Lactato
deshidrogenasa
COO -
C = O
CH3
COO -
OH – C – H
CH3

19. Clases de Enzimas: ligasas
MaríaM
 Unión de dos moléculas,
atrapando energía .
 Al degradarse ATP en
ADP se libera energía
Glucosa
Glucosa 6 P
P
ATP ADP
Glucoquinasa
Mg++
CH20H
0H
0H
0H