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ENZIMAS
Historia
1897: El extracto de las levaduras
puede convertir el azúcar en alcohol.
1930: cristalización de la ureasa, las
enzimas son proteínas.
Definición
Enzimas:
Son polímeros biológicos
(proteínas) que catalizan reacciones
bioquímicas.
Proteínas altamente especializadas
Características de las enzimas
1. Poder catalítico
2. Poseen un sitio activo
3. Necesitan de moléculas externas para su
funcionamiento.
4. Alta especificidad
5. Funcionan en condiciones altamente reguladas de
temperatura y pH
6. Actúan secuencialmente
 Poder catalítico
Paso de sucrosa a CO2 y H2O
AB A + B Años
AB A + B SegundosCatalizador
Reacciones bioquímicas
Enzima
Sustrato Productos
Velocidad de
la reacción
 Poder catalítico
Catalizador:
Sustancia que en un proceso químico, esta en contacto físico con
los reactantes y modifica la velocidad de la reacción.
Las enzimas no se consumen en el proceso de
catálisis.
 Sitio activo
XXXX
 Especificidad
•Específicas para la reacción catalizada
•Específica para un solo sustrato o un
pequeño grupo de sustratos
•Son esteroespecíficas: actúan sobre D-
azúcares y no sobre L-azúcares; actúan
sobre L-aminoácidos y no sobre D-
aminoácidos.
 Condiciones reguladas
Actúan en rangos
de temperatura y
de pH muy
pequeños, esto
ayuda también a la
especificidad de la
reacción.
Clasificación
1. Oxido reductasas
Catalizan la transferencia de electrones o de átomo de H+
Clasificación
2. Transferasas
Catalizan la transferencia de un grupo como metil o glicosil de una
molécula donadora a una molécula aceptora.
Clasificación
3. Hidrolasas
Catalizan el clivaje hidrolítico de enlaces C-C, C-O, C-N, P-O.
Clasificación
4. Liasas
Catalizan el clivaje de C-C, C-O, C-N, llevando a la formación de
dobles enlaces o a la adición de grupos a los dobles enlaces.
Clasificación
5. Ligasas
Catalizan la unión de dos moléculas por la acoplado a la hidrólisis de un
grupo pirofosforil del ATP u otro nucleótido trifosfato.
Clasificación
6. Isomerasas
Cataliza cambios geométricos y estructurales.
Isoenzimas
Versiones físicamente distintas
de una misma enzima que
cataliza una única reacción.
Pueden diferir en la afinidad,
susceptibilidad a inhibidores
Creatin cinasa (CK)
CK1 o CKBB
Cerebro
CK2 o CKMB
Miocárdio
CK3 o CKMM
Músculo
esquelético
Enzimas de importancia clínica
Fosfatasas:
• Fosfatasa alcalina:
Útil para estudiar enfermedades hepáticas y de los huesos
• Fosfatasa ácida:
Se ve elvada en pacientes con carcinoma prostático
Enzimas de importancia clínica
Aminotransferasas:
ASAT / GOT:
Se encuentra elevada cuando se ven afectados el
corazón, hígado, músculo esquelético
ALAT / GPT:
Diagnóstico de destrucción hepatocelular.
Enzimas de importancia clínica
Enzimas pancreáticas
Amilasa:
Se encuentra elevada en pancreatitis, úlceras pépticas,
apendiciti
Lipasa:
Se encuentra elevada en pancreatitis aguda y crónica
Enfermedades relacionadas con
déficit enzimático
Anemia hemolítica secundaria
Deficiencia en la piruvato kinasa, G6PD u
otras enzimas eritrocíticas y por tanto
incapacidad para mantener los niveles de
ATP lo que origina defectos en la membrana
del glóbulo rojo.
Enfermedades relacionadas
con deficit enzimático
Síndrome de Leichs
Nyhan
Les falta o carecen gravemente
de una enzima llamada
hipoxantina guanina
fosforribosiltransferasa (HGP,
por sus siglas en inglés).
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