RECONOCIMIENTO DE BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS-INFORME No 1.pdf

UNIVERSIDAD DEL QUINDÍO
FACULTAD DE CIENCIAS BÁSICAS Y TECNOLOGÍAS
PROGRAMA DE QUÍMICA
INFORME DE LABORATORIO
Bioquímica (2022)-I
1
RECONOCIMIENTO DE BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS
RECOGNITION OF ORGANIC BIOMOLECULES
María del Mar García Triana*, mdgarciat_1@uqvirtual.edu.co, 1116448616
Laura Valentina Gutiérrez López, lvgutierrezl@uqvirtual.edu.co, 1094977626
Alejandro Toro, datorov@uqvirtual.edu.co 1082658538
Fecha de Práctica: 1 de marzo de 2022
Fecha de Entrega de Informe: 7 de marzo del 2022
Resumen
En la práctica de laboratorio se buscó identificar y detectar biomoléculas orgánicas de acuerdo a
sus características por medio de diferentes pruebas cualitativas, las cuales nos daban como
resultado cambios en la coloración que dependían del tipo de reactivo que se utilizó; un ejemplo de
esto es el reactivo de biuret el cual reacciona con las proteínas dando cambios de coloración
moradas o lilas; las biomoléculas que identificamos fueron: el almidón, los carbohidratos o glicidos,
las proteínas y los aminoácidos, posteriormente se escogió una biomolécula de cada tipo para
realizarle la prueba de solubilidad tanto en agua como en cloroformo. Estas pruebas se realizaron
en tubos de ensayo utilizando muestras de 1mL en proporciones 1:1, donde escogimos diferentes
compuestos a analizar. Los carbohidratos (la maltosa, glucosa y sacarosa) se pusieron a
reaccionar con el reactivo de Fehling el cual reacciona con azucares de tipo reductoras [1] por lo
tanto después de un calentamiento a baño maría esta prueba fue positiva para la glucosa y
maltosa ya que estas son azucares reductoras; sin embargo, en el caso de la sacarosa esta no
reaccionó porque es de tipo no reductor, se realizo la prueba para detectar almidón con el reactivo
de Lugol donde se pudo observar un cambio en la coloración dando así como resultado una
prueba positiva; esto se debe a la formación de cadenas de poliyoduro que se dan entre el almidón
y el yodo del reactivo de Lugol [2]. Para determinar proteínas (gelatina y caseína) se utilizó el
reactivo de biuret el cual reacciona mediante los enlaces peptídicos de las proteínas [3]. Para
detectar aminoácidos (tales como la alanina y la l-valina) se utilizo el reactivo de ninhidrina ya que
este reactivo es muy sensible ante la presencia de aminoácidos, aminas primarias, secundarias y
amoniaco [4]; lo que se pudo apreciar fácilmente ya que se realizo una prueba con gelatina la cual
es una proteína y esta no reacciono aun después del calentamiento; finalmente se realizo un
ensayo de solubilidad tanto en agua como en cloroformo donde se pudo apreciar que nuestras
biomoléculas fueron disueltas fácilmente en agua con una excepción; la gelatina debido a tener
tantos grumos estos quedaron suspendidos en el fondo por lo que se considero que fue la única
biomolécula que no se disolvió en agua; ninguna de nuestras biomoléculas se disolvió con el
cloroformo.
Palabras claves: proteínas, glúcidos o carbohidratos, aminoácidos, almidón.

2
Abstract
In the laboratory practice, we sought to identify and detect organic biomolecules according to their
characteristics through different qualitative tests, which resulted in changes in coloration that
depended on the type of reagent used; An example of this is the biuret reagent which reacts with
proteins giving purple or lilac color changes; the biomolecules that we identified were: starch,
carbohydrates or glycides, proteins and amino acids, later a biomolecule of each type was chosen
to carry out the solubility test both in water and in chloroform. These tests were carried out in test
tubes using 1mL samples in 1:1 proportions, where we chose different compounds to analyze.
Carbohydrates (maltose, glucose and sucrose) were reacted with Fehling's reagent which reacts
with reducing type sugars [1] therefore after heating in a water bath this test was positive for
glucose and maltose already that these are reducing sugars; however, in the case of sucrose it did
not react because it is non-reducing, the test was performed to detect starch with Lugol's reagent
where a change in color could be observed, thus resulting in a positive test; this is due to the
formation of polyiodide chains between the starch and the iodine in Lugol's reagent [2]. To
determine proteins (gelatin and casein), the biuret reagent was used, which reacts through the
peptide bonds of the proteins [3]. To detect amino acids (such as alanine and l-valine) the ninhydrin
reagent was used since this reagent is very sensitive in the presence of amino acids, primary and
secondary amines and ammonia [4]; what could be easily appreciated since a test was carried out
with gelatin which is a protein and it did not react even after heating; Finally, a solubility test was
carried out both in water and in chloroform where it was possible to see that our biomolecules were
easily dissolved in water with one exception; gelatin, due to having so many lumps, remained
suspended at the bottom, which is why it was considered to be the only biomolecule that did not
dissolve in water; none of our biomolecules dissolved with chloroform.
Keywords: proteins, glycides or carbohydrates,amino acids, starch
INTRODUCCIÓN
Las biomoléculas son sustancias indispensables que forman parte de los seres vivos ya que estas
cumplen un papel súper importante para el funcionamiento biológico del mismo; las biomoléculas
están compuestas de 6 elementos químicos los cuales son mas abundantes en todos los
organismos; estos elementos químicos son el carbono, hidrogeno, nitrógeno, oxigeno, fosforo y
azufre y debido a la unión de estos elementos se forman compuestos conocidos como las
proteínas, los glúcidos o carbohidratos, las vitaminas, los aminoácidos, los lípidos; etc.[5] debido a
su estructura química estos compuestos o biomoléculas se pueden identificar fácilmente mediante
pruebas cualitativas donde se pueden observar cambios en la coloración de los mismos cuando se
les agrega su respectivo reactivo. Existen 2 tipos de biomoléculas: las biomoléculas orgánicas e
inorgánicas; las orgánicas ya las mencionamos anteriormente son las que tienen una base de
carbono y son sintetizadas fácilmente mediante reacciones químicas del metabolismo [5] y las
inorgánicas no tienen esta característica ya que se encuentran en todos los organismos vivos o no
vivos y no están compuestas por bases de carbono un ejemplo de biomolécula inorgánica es el
agua, el oxígeno; etc. Las biomoléculas no solo están compuestas de elementos primarios o

3
secundarios de una mayor proporción respecto a otros elementos químicos; sino que en estas
también se pueden presentar interacciones con compuestos de tipo oligoelementos.
Figura 1. Estructura general de algunas biomoléculas. (ChemDraw).
Para detectar estas biomoléculas se deben llevar a cabo una serie de pruebas cualitativas por
ejemplo la prueba con Lugol es una prueba que da positivo para almidón; la prueba para
determinar carbohidratos se lleva a cabo mediante la utilización del reactivo de Fehling, para
identificar si hay presencia de proteínas se lleva a cabo el reactivo de biuret y para los aminoácidos
el reactivo de ninhidrina.
Tenemos que la detección de almidón se lleva a cabo mediante la prueba de Lugol o mas conocida
como prueba de yodo; este reactivo está compuesto por diyodo en una solución acuosa de yoduro
de potasio, la cual facilita la formación de cadenas de poliyoduro entre el almidón y el yodo del
reactivo. Tenemos que la amilosa (componente de cadena lineal del almidón) forma hélices las
cuales se juntan con las moléculas de yodo formando así una coloración entre azul oscuro a negro;
pero por otro lado tenemos la amilopectina que es un componente del almidón de cadena
ramificada la cual forma hélices mas cortas en comparación con la amilosa y por esto las
moléculas de yodo son incapaces de juntarse a este dando una coloración entre naranja y amarillo.
Cabe resaltar que el almidón al hidrolizarse y romper estas cadenas a más pequeñas la coloración
de este desaparece. [2]
Algunas aplicaciones se dan en la utilización de este reactivo para detectar cáncer de cuello
uterino debido a que en este caso varia el contenido de glucógeno, para el análisis de la mucosa
alveolar de la boca e inspeccionar las encías, se utiliza en la conservación del fitoplancton, como
desinfectante por su carácter antiséptico y en química analítica para realizar las pruebas
yodométricas. [6].

4
Figura 2. Unión Lugol con almidón. [7]
El reactivo de Fehling o mejor conocido como el licor de Fehling es una mezcla entre (A)sulfato de
cobre cristalizado en agua destilada y (B) sal de Seignette o tartrato mixto de potasio y sodio con
hidróxido de sodio al 40% en agua destilada; donde ambos reactivos se deben almacenar por
separado para evitar así la posible precipitación del hidróxido de cobre, este reactivo se utiliza para
la determinación de azucares reductoras (las azucares reductoras son aquellas que tienen su
grupo carbonilo intacto y que a través de este pueden reaccionar con otras moléculas.[8]) donde es
posible detectar la presencia de glucosa o sus derivados tales como la sacarosa o la fructosa, el
ensayo con el reactivo de Fehling se da gracias al poder reductor del grupo carbonilo de los
aldehídos ya que este se oxida a acido y se reduce a sal de cobre en medio alcalino a oxido de
cobre formando así precipitados color rojo ladrillo, un aspecto importante es que el reactivo
reacciona con el aldehído y si la azúcar reduce el reactivo de Fehling a oxido de cobre rojo se dice
que es un azúcar reductor, sin embargo como esta reacción se da en un medio alcalino fuerte la
cetona puede enolizarse a la forma aldehído y dar un falso positivo, al reaccionar con
monosacáridos se torna una coloración verdosa y si lo hace con disacáridos se torna color
ladrillo.[9]
Algunas aplicaciones del reactivo de Fehling se pueden ver en la detección de glucosa en la orina
para identificar diabetes, otro uso también se ve en la descomposición del almidón para convertirlo
en jarabe de glucosa.[10]

5
Figura 3. Reacción con el reactivo de Fehling. [11]
Para detectar proteínas se lleva a cabo la reacción con el reactivo de biuret ya que el reactivo de
biuret contiene CuSO4 que en disolución alcalina (gracias a la presencia de NaOH) forma
compuestos de color violeta gracias a la formación de un complejo de coordinación entre los iones
Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces
peptídicos. Cuando la reacción de biuret da negativa este queda color azul. Algunas aplicaciones
de esta prueba se dan para determinar amidas de manera experimental y su principal uso es para
identificar proteínas a nivel clínico. [3]
Figura 4. Reacción de identificación de proteínas mediante el uso del reactivo de biuret. [12]
La ninhidrina es una sustancia química que se utiliza para detectar amoniaco, aminas primarias,
secundarias y aminoácidos donde reacciona con todos los aminoácidos alfa cuyo pH se encuentre
entre 4-8 [13]. La reacción con estas aminas libres produce coloraciones azul intensas o purpuras
conocidas comúnmente como purpura de Ruhemann, el uso más común de este reactivo es para
detectar huellas dactilares ya que las huellas dactilares secretadas aminas terminales de residuos
de lisina en péptidos y proteinas las cuales reaccionan con la ninhidrina [4].

6
Figura 5. Mecanismo de reacción de una amida con la ninhidrina. [13].

7
MATERIALES
Los reactivos y materiales fueron dotados por los laboratorios de materiales y reactivos de la
universidad del Quindío.
MÉTODOS
Método para la identificación del almidón: en un tubo de ensayo se adicionó un poco de
almidón y de dos a tres gotas de Lugol (se observó).
Método para la identificación de glúcidos: se adicionó glucosa, maltosa y sacarosa en tubos
por separado, en cada tubo se agregaron 1 ml de Fehling A y B. Se mezcló y se puso a baño
maría por treinta segundos (se observó).
Método para la identificación de proteínas y aminoácidos:
Procedimiento de Proteínas: se tomó una cantidad de gelatina, caseína y alanina, se
adicionaron a tubos de ensayo por separado, en cada tubo se le adicionaron de cinco a
siete gotas de Biuret.
Procedimiento de Aminoácidos: se tomó una cantidad de alanina, L-Valina y gelatina, se
adicionó a un tubo de ensayo por separados, posteriormente se añadió un mililitro de
ninhidrina y se llevó a baño maría por 10 minutos.
Método de solubilidad: se mezclaron los compuestos como lo indica la siguiente:
MUESTRA REACTIVO
Maltosa Agua
Maltosa Cloroformo
Gelatina Agua
Gelatina Cloroformo
Alanina Agua
Alanina Cloroformo

8
RESULTADOS Y ANALISIS
Prueba para determinar almidón
PRUEBA DE LUGOL
Después de añadir agua sobre el yodo y comprobar que no se disuelve se le agrega
yoduro potásico que se une con el yodo formando el compuesto KI3 que ya es soluble en
agua porque tiene carácter iónico (formado por el catión potasio y el anión triyoduro), y
dando una disolución de coloración rojiza que es lo que se conoce como reactivo de Lugol
o “disolución yodurada de yodo” y que tiene aplicaciones muy diversas. La preparación de
la disolución de Lugol suele consistir en 5 g de I2 y 10 g de KI diluidos con 85 mL de agua
destilada, dando una disolución marrón con concentración total de yodo de 150 mg / mL.
(GabrielPinto, 2013).
La prueba del yodo (Lugol) es una reacción química usada para determinar la presencia o
alteración de almidón u otros polisacáridos, particularmente el almidón por la formación de
una coloración azul-violeta intensa y el glucógeno y dextrinas por la formación de
coloración roja. (Aprende Con Tabella, 2020).
Fig. 7. Prueba positiva para la
determinación con almidón a 1%.
Fig. 6. Solución de almidón a 1%.

9
Tipo de muestra Observación
Almidón [1%] 2022
+
El reactivo de almacén presentaba
turbiedad, líquido incoloro, inoloro fig. 6, el
cual, al adicionarle el correspondiente
reactivo de Lugol, se evidencio la reacción
en su cambio de color amarillo-verdoso con
un precipitado de color negro del cual se
puede visualizar en la fig. 7.
Tabla 1. Prueba para determinar almidón
Prueba para determinar glícidos (Fehling)
Una de las propiedades más destacadas de los monosacáridos en general (glucosa,
fructosa, etc.) y de algunos disacáridos (lactosa, etc.) es el poder reductor que les confiere
el grupo aldehído o cetona de sus moléculas. Esta propiedad de los carbohidratos se
pone de manifiesto frente a sales de cobre II. (Martinez, R.)
El reactivo de Fehling es utilizado para detectar la presencia de azúcares con capacidad
reductora, tiene dos soluciones separadas (A y B), que se mezclan en partes iguales en el
momento de utilizarlo. La mezcla de las soluciones A y B de Fehling es de color azul
intenso. La formación de un precipitado rojo ladrillo de Cu2O con la solución de Fehling es
el resultado positivo de la presencia de un azúcar reductor. La reacción que ocurre es de
tipo óxido-reducción, en la cual el grupo funcional aldehído del azúcar reductor se oxida a
ácido y el Cu II se reduce a Cu I. (Martinez, R.)
Fig. 8. Reactivo Fehling A (Azul claro)
y Reactivo Fehling B (Incoloro).
Fig. 9. Mezcla de reactivo Fehling A
y Fehling B.

10
Fig. 10. Muestra 1 Glucosa, Muestra 2 Maltosa,
y Muestra 3 sacarosa.
Fig. 11. Muestra 1 Glucosa, Muestra 2 Maltosa, y
Muestra 3 sacarosa con combinación del reactivo
Fehling (antes de calentar).
Fig. 12. Muestra 1 Glucosa+ fehling cambio de color,
Muestra 2 Maltosa+fehling cambio de color, y
Muestra 3 Sacarosa+Fehling no cambio de color
(Mientras se calentaba).
Fig. 13. Muestra 1 Glucosa+ Fehling prueba
positiva, Muestra 2 Maltosa+Fehling prueba
positiva, y Muestra 3 Sacarosa+Fehling
prueba negativa.
(Después de calentar).

11
Tipo de muestra Observaciones
Antes de calentar
Observaciones
Después de calentar
Glucosa 1% 2021
+
El reactivo de almacén carece de
coloración fig. 10, adicionar el
reactivo Fehling mezcla del A y B,
la solución se torna de una
coloración azul intensa fig. 11.
Al suministrar calor a la matriz se
evidencia el cambio de color naranja
ladrillo a un corto tiempo más un leve
precipitado, lo cual indica que hubo
reacción del reactivo con la muestra fig.
12 y 13.
Maltosa 1% 2021
+
Al suministrar calor a la matriz se
evidencia el cambio de color naranja a
un moderado tiempo más un leve
precipitado, lo cual indica que hubo
reacción del reactivo con la muestra fig.
12 y 13.
Sacarosa 1% 2021
-
Al suministrar calor a la matriz no se
evidencia cambio alguno, lo cual indica
que no hubo reacción del reactivo con
la muestra fig. 12 y 13.
Reactivo de Fehling
2021
El reactivo de almacén Fehling A presenta una coloración azul clara fig. 8, la
cual es característica del mismo y del Fehling B carece de coloración fig. 8,
al combinarse ambos reactivos presenta una coloración azul intensa, la cual
se debe a la presencia de cobre +2 en la solución fig. 9.
Tabla 2. Identificación de azucares reductores con reactivo de Fehling.
Pruebas para proteínas y aminoácidos
Proteínas
PRUEBA DE BIURET
Las proteínas son macromoléculas constituidas por aminoácidos, los cuales se unen
mediante enlaces peptídicos, la identificación de estas se puede realizar por medio de la
prueba de Biuret, donde se produce un complejo de color púrpura; los péptidos desde los
tripéptidos y las proteínas, pueden reaccionar con en el reactivo de Biuret, porque los
iones cúpricos forman el complejo de coordinación con los pares de electrones no
compartidos del nitrógeno de las proteínas. (Rojas, Garzón, & Riesgo, 2010)

12
Tomada de (Químicafacil.net, 2021)
BLANCO
ALANINA
GELATINA
CASEINA
Fig. 14. Muestras (alanina, caseína, y gelatina)
a identificar para la prueba de proteínas,
Fig. 15. Alanina+Biuret prueba negativa,
Caseína+Biuret prueba positiva, y
gelatina+Biuret prueba positiva.
CASEINA
Fig. 16. Comparación de resultados con el blanco,
Alanina+Biuret prueba negativa, Caseína+Biuret
prueba positiva, y gelatina+Biuret prueba positiva.

13
Gelatina 1%
++
El reactivo de almacena carece de coloración fig. 14 y
presenta una suspensiones grumosas transparentes. Al
añadir el Biuret cambio a color lila azulado, esto quiere
decir que ahí presencia de péptidos desde los tripéptidos
o las proteínas pero con más intensidad de color debido a
su concentración como se visualiza en Fig. 15 y 16.
Caseína 1% 2019
+
El reactivo de almacena carece de coloración fig. 14 y
presenta un fuerte olor desagradable debido a su alta
desnaturalización ya que tiene un buen tiempo de
preparado (2019). Al añadir el Biuret cambio a color lila
azulado, esto quiere decir que ahí presencia de péptidos
desde los tripéptidos o las proteínas pero con una menor
intensidad de color debido a su concentración como se
visualiza en Fig. 15 y 16.
Alanina 1% 2019
-
El reactivo de almacena carece de coloración fig. 14.
Al añadir el Biuret NO hubo cambio de color, esto quiere
decir que no hay presencia de péptidos desde los
tripéptidos o las proteínas como se visualiza en la Fig. 15
y 16.
Reactivo de Biuret
2020
El reactivo del Biuret lleva sulfato de Cobre (II) y sosa, y
el Cu, del cual presenta un color azul claro característico
del Cu. Fig. 16. Blanco.
Tabla 3. Identificación de proteínas con la prueba de Biuret.
Aminoácidos
PRUEBA DE NINHIDRINA
Los aminoácidos alfa reaccionan con la ninhidrina mediante un cambio de coloración,
generalmente la ninhidrina es de color amarillo, aunque en nuestra practica de laboratorio
el reactivo de ninhidrina es incoloro; al reaccionar con el aminoácido se observó una
coloración púrpura profunda, debido a que la ninhidrina reacciona con un grupo alfa-
amino libre, NH2-CH®-COOH, este grupo está presente en todos los aminoácidos,
proteínas o péptidos; para que la reacción se obtenga, es necesario el calentamiento de la
muestra para formar un aldehído y una molécula de dióxido de carbono. Esto genera una
reducción de la ninhidrina y el amoniaco que se requiere para la producción de calor,
Teóricamente, solo los aminoácidos producen color con el reactivo de ninhidrina, Sin
embargo, siempre se pueden generar un falso positivo por la posible interferencia de
péptidos y proteínas. (Value & Amrita, 2011)
Cuando los aminoácidos con grupos alfa amino libres se tratan con un exceso de
ninhidrina, producen un producto de color púrpura. En condiciones apropiadas, la
intensidad del color producida es proporcional a la concentración de aminoácidos. (Value &
Amrita, 2011)

14
Tomada de (Químicafacil.net, 2021)
Antes de calentar
Observaciones
Después de calentar
Alanina 1% 2019
++
El reactivo de almacena carece de
coloración. Al agregar el reactivo de
Ninhidrina esta sigue incolora fig. 17.
Después de calentar 15min la
solución de Alanina y Ninhidrina,
se tornó de un color purpura
oscuro lo que significa que hay
Fig. 17. Muestras a identificar para prueba de
aminoácidos con el reactivo de Ninhidrina.
(Antes de calentar)
Fig. 18. Muestras a identificar para prueba de
aminoácidos con el reactivo de Ninhidrina.
(Después de calentar)

15
una concentración alta de
presencia de aminoácidos como
se visualiza en la Fig.18.
L-Valina 1%
2022
++
coloración. Al agregar el reactivo de
ninhidrina esta sigue incolora fig.17.
solución de L-Valina y Ninhidrina,
se tornó de un color purpura
oscuro lo que significa que hay
una concentración alta de
presencia de aminoácidos como
se visualiza en la Fig.18.
Teniendo en cuenta que la L-
Valina es un aminoácido esencial
que forma el grupo de
aminoácidos ramificados, y
usualmente la L-Valina se utiliza
en las células para la sintetizar
proteínas.
Gelatina 1%
-
coloración y cuenta con
suspensiones grumosas. Al agregar
el reactivo de ninhidrina esta sigue
incolora fig. 17.
solución de Gelatina y Ninhidrina,
No hubo ningún cambio de color,
debido a que la Ninhidrina
reacciona con un grupo alfa-
amino libre del cual no cuenta la
gelatina, ya que se encuentra
formando enlaces peptídicos con
sus aminoácidos dando así la
proteína como se visualiza en la
Fig. 18.
Ninhidrina 0,1g
en 100ml H2O
2021
El reactivo de almacena carece de coloración, del cual está compuesto
de hidrato de tricetohidrindeno.
Tabla 4. Identificación de aminoácidos con la prueba de Ninhidrina.
Prueba de solubilidad
La solubilidad de un soluto particular es la cantidad máxima de ese soluto que se puede
disolver en una cierta cantidad de disolvente a una determinada temperatura. En
particular, la solubilidad en agua acostumbra expresarse como los gramos de sustancia
que logran disolverse en 100 mL de agua a 25°C. (Paty-MO, 2005, pág. 610), El grado de
solubilidad puede variar ampliamente dependiendo de las sustancias, y puede ir desde
sustancias infinitamente solubles o totalmente miscibles, como etanol en agua, hasta poco
solubles, como cloruro de plata en agua. (V, 2021).
Cuando se disuelve un sólido o un líquido, las moléculas se separan y el espacio entre
ellas es ocupado por una molécula del solvente. Durante este proceso se debe de agregar

16
energía para vencer las fuerzas intermoleculares, que surgen de la unión entre partículas
del soluto y moléculas del solvente. En el proceso de disolución cada ion es cercado por
varias moléculas del solvente y un solvente para que pueda disolver a los compuestos
iónicos necesita tener una constante dieléctrica elevada, en otras palabras, debe tener
propiedades muy aislantes para lograr reducir la atracción entre los iones de carga
opuesta una vez que se encuentren solvatados, Entre los diferentes factores que pueden
llegar a afectar la solubilidad de una sustancia podemos mencionar las siguientes,
temperatura, presión, la naturaleza química del soluto y el solvente. . (V,2021).
Tipo de muestra
Si soluble No soluble Reactivo
Maltosa 1% 2021 X Agua
Maltosa 1% 2021 X Cloroformo
Gelatina 1% X Agua
Gelatina 1% X Cloroformo
Alanina 1% 2019 X Agua
Alanina 1% 2019 X Cloroformo
Tabla 5. Prueba de solubilidad.
Fig. 19. Prueba de solubilidad (carbohidrato,
proteína y aminoácido) con el reactivo de
cloroformo y agua.

17
DISCUSIONES
Prueba para determinar almidón
Como se evidencia se utilizó un almidón al 1% con fecha de elaboración reciente 2022,
donde se detalló que si reacciono pero con un cambio de color un poco no tan particular,
puesto que teóricamente el reactivo de Lugol que contiene una mezcla de yodo y yoduro,
que permite reconocer polisacáridos, particularmente el almidón por la formación de una
coloración azul- violeta intensa, pero en nuestro caso fue más un color amarillo-verdoso
con suspensiones y precipitado de color negro, lo cual nos permite intuir varias cosas,
primero la concentración del reactivo es y será un factor crucial a la hora de realizar una
reacción, lo segundo, el reactivo se puede deteriorar con el pasar del tiempo, y si esto lo
acompañamos de un mal almacenamiento, mala disposición de sellado y empaque esto
conllevara al deterioro del mismo, y bien pudo ser la concentración o la elaboración del
mismo lo que no permitió una coloración acorde a lo teórico pero si hubo reacción lo cual
podemos decir que de alguna manera si da.
Prueba para determinar glícidos (Fehling)
Sabiendo que las pruebas realizadas fueran a muestras que se puede conocer fácilmente
su estructura, es allí donde radica el hecho de la reacción, pues si bien este reactivo nos
permite determinar un carbohidrato reductor de uno no reducto, y como se observó en la
evidencia presentada, para el caso de la sacarosa no presento reacción, esto debido a
que su estructura en efecto no corresponde a un carbohidrato de tipo reductor, pues su
carbono anomérico de los dos ciclos están unidos por el enlace tipo eter, lo cual lo
convierte en una estructura de tipo cetal, lo cual le impide realizar la reacción de oxidación
al cobre presente en el reactivo, la glucosa y maltosa al ser reductora pudo llevar acabo la
reacción de oxidación por el carbón anomerico libre.
Pruebas para proteínas y aminoácidos
PRUEBA DE BIURET
Para la identificación de las proteínas se realizó por medio de la prueba de biuret, donde
se produjo un complejo de color púrpura la gelatina y lila a la caseína, un tanto menor la
intensidad de color, lo cual nos permite intuir varias cosas, primero la concentración del
reactivo es y será un factor crucial a la hora de realizar una reacción, lo segundo, el
reactivo se puede deteriorar con el pasar del tiempo y como visualizamos la preparación
de este reactivo fue desde el 2019 del cual presentaba un fuerte olor desagradable, y si
esto lo acompañamos de un mal almacenamiento, mala disposición de sellado y empaque
esto conllevara al deterioro del mismo, y bien pudo ser la concentración o la elaboración
del mismo lo que no permitió una mayor coloración acorde a lo teórico pero si hubo
reacción lo cual podemos decir que de alguna manera si da. Por otro lado, los péptidos
desde los tripéptidos y las proteínas, reacciona con en el reactivo de biuret, porque los
iones cúpricos forman el complejo de coordinación con los pares de electrones no
compartidos del nitrógeno de las proteínas. En el caso de la alanina que dio negativo
posiblemente puede ser debió a que no tiene aminoácidos libres en su estructura, no
permitiendo la formación de los complejos.

18
PRUEBA DE NINHIDRINA
Los aminoácidos alfa reaccionan con la ninhidrina mediante un cambio de coloración, en
nuestra practica de laboratorio el reactivo de ninhidrina es incoloro; al reaccionar con el
aminoácido se observó una coloración púrpura profunda como lo fueron la L-Valina y la
alanina, debido a que la ninhidrina reacciona con un grupo alfa-amino libre, NH2- CH®-
COOH, este grupo está presente en todos los aminoácidos, proteínas o péptidos; para
que la reacción se obtenga, es necesario el calentamiento de la muestra para formar un
aldehído y una molécula de dióxido de carbono, del cual se calentó por 15 min las
muestras. Esto genera una reducción de la ninhidrina y el amoniaco que se requiere para
la producción de calor. Por otro lado podemos deducir que la intensidad del color purpura
es debido a la cantidad concentración de aminoácidos, mayor sea el color abra más
aminoácidos en esta esto ocurre ya que cuando los aminoácidos con grupos alfa amino
libres se tratan con un exceso de ninhidrina, el purpura es más intenso. En el caso de la
Gelatina que nos dio como resultado negativo es debido a puede ser que falto calentarlo
un poco más o que estuviera contaminado la sustancia implicando la reacción o que
sencillamente no tenga un grupo alfa-amino libre del aminoácido, ya que la gelatina es
una proteína compuesta de un grupo de aminoácidos enlazados por péptido, del cual no
permitida su reacción.
Prueba de solubilidad
La solubilidad de un compuesto químico, está asociada a diferentes variables, desde la
temperatura hasta su polaridad, su organización tridimensional y los tipos de enlaces
presentes, por ende una matriz como la gelatina que presenta varios compuestos
químicos, se puede asumir que al ser mayoritariamente agua y al ser esta altamente
polar, impide la solubilidad de la misma en el solvente usado, para la maltosa y la alanina
es claro que se solubilizo en agua, al hacer esto la solución es altamente polar, lo cual
impediría la disolución en un solvente tan polar como lo es el cloroformo. Cabe hacer una
salvedad, para el caso de la gelatina, se podría solubilizar los compuestos que presenten
hidrofobicidad en estas muestras, esto si se le suministrase una agitación muy intensa o
tal vez temperatura facilite la solubilidad de aquellos componentes.
CONCLUSIÓN (ES)
• De lo anterior podemos concluir que la estructura molecular, el tipo de
grupo funcional y el tipo de enlaces que estas moléculas pueden formar son
factores fundamentales en para su respectiva identificación, debido a la
capacidad de reacción que tienen con determinados grupos funcionales,
como el caso de la ninhidrina que presenta una reacción con un grupo alfa
amino libre, que tras la acción del calor forma un aldehído y una molécula
de dióxido de carbono.
• Todas las sustancias poseen determinadas características, las cuales las hacen
reaccionar de manera diferente en la mayoría de solventes, estas propiedades

19
se denominan fuerzas intermoleculares las cuales dependen de su grupo
funcional y cargas para realizar el respectivo enlace.
CUESTIONARIO
1.
- Estructura de Aminoacidos
Fig. 20, Estructura de un aminoácido (Francisco Galves, 2017)
- Estructura de los carbohidratos
Fig. 21. Estructura de los Carbohidratos (monosacáridos)
(Julia Máxima, 2021)

20
- Estructura de las proteínas
Fig. 22. Estructura de las proteínas (Dianelys Ondarse, 2021)
2.
- Reacción aminoácidos con ninhidrina
Fig. 23. Reacción ninhidrina con aminoácido (C. I. Keeling & D. E. Nelson, 1999)
- Reacción de proteínas con Biuret
Fig. 24. Reacción de proteína con reactivo de Biuret (Santiago Do Pazo & Nicolas Eiris, 2012)

21
- Reacción de Fehling
Fig. 25. Reaccion Fehling con aledhido (De química, 2022)
REFERENCIAS
[1] PanReacAppliChem and ITW reagents. (2018). reactivo de fehling.recuperado. recuperado el 7
de marzo 2022 de:
https://www.itwreagents.com/download_file/ce_ivd_instructions/CEIVD08/es/CEIVD08_es.pdf
[2] Martin-Sanchez M, Martin-Sanchez M.T, Pinto,G.(2013). Reactivo de Lugol. En la pagina Scielo.
Recuperado el 7 de marzo del 2022 de:
http://www.scielo.org.mx/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0187-
893X2013000100006#:~:text=La%20preparaci%C3%B3n%20de%20la%20disoluci%C3%B3n,ione
[3] Argañaz N, Hazan M, Galvan A. (2016) reactivo de biuret. En la pagina Los científicos van a las
escuelas. Recuperado el 7 de marzo del 2022 de:
http://lcve.mincyt.gob.ar/downloads/Santiago_del_Estero_TPC2016_par3.pdf
[4] ”Ninhidrina”. (2022). En laboratoriumdiscounter. Recuperado el 7 de marzo del 2022 de:
https://www.laboratoriumdiscounter.nl/es/quimicos/a-z/n/ninhidrina/
[5] "Biomoléculas". En: Significados.com. Recuperado el 7 de marzo del 2022
en: https://www.significados.com/biomoleculas/
[6] Wikimedia commons. recuperado el 7 de marzo del 2022 de:
https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Almid%C3%B3n.png
[7] imagen recuperada de: Scielo el 7 de marzo del 2022 en:
http://www.scielo.org.mx/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0187- 893X2013000100006

22
[8] azucares reductoras. (2015). EcuRed. Recuperado el 7 de marzo del 2022 de:
https://www.ecured.cu/Az%C3%BAcares_reductores
[9] Jaime Loren J.M, (2010) en: epónimos científicos. Recuperado el 7 de marzo del 2022 de:
https://blog.uchceu.es/eponimos-cientificos/reactivo-de-fehling/?_adin=02021864894
[10] Lifeder - recuperado de - https://www.lifeder.com/reactivo-de-
benedict/#:~:text=El%20reactivo%20de%20Benedict%20todav%C3%ADa,glucosuria%20tenga%2
0un%20origen%20distinto.
[11] reacciones de carbohidratos. En la pagina organica 1. Recuperado el 7 de marzo del 2022 en:
https://organica1.org/lab2/135.htm
[12] blog de Química, (2019). Análisis Cualitativo de Proteinas.recuperado de:
https://quimicafacil.net/manual-de-laboratorio/analisis-cualitativo-de-proteinas/
[13] imagen recuperada de Wikipedia el 7 de marzo del 2022 en:
https://es.wikipedia.org/wiki/Ninhidrina
Lehninger, A. L. (2009), Principios de Bioquímica (5a. ed.), Barcelona, España: Ediciones
Omega, S.A., Pág. 11-15. Recuperado el 14 de 03 de2020
Armstrong, F. B., Bennett, T. P. (1982). Bioquímica (1a. ed.). Barcelona, España: Reverte,
S.A. Recuperado el 14 de 03 de 2020
Rivera, J. M. (2001). Bioquímica Estructural (2a. ed.). Madrid, España: Mares, S. L.
Recuperado el 14 de 03 de 2020
McGilvery, R. W. (1975). Conceptos Bioquimicos (1a. ed.). Barcelona, España: Reverté,
S. A. Recuperado el 14 de 03 de 2020
Roca, P., Oliver, J., & Rodríguez, A. M. (2003). Bioquímica Técnicas y Métodos. Madrid,
España: Hélice. Recuperado el 21 de Abril de 2020
Guevara-Garay, L, A., Cuartas-Castaño, D, L., Llano-Naranjo, F., (2014). Kappa caseína
de la leche: aspectos bioquímicos, moleculares, productivos y nutricionales. Universidad
Tecnológica de Pereira, Revista médica de Risaralda. Recuperado el 14 de 03 de 2020
Berg, J., Tymoczko, J., Stryer, L. (2008). Bioquímica. (6a Ed.), Editorial Revené.S.A.
Barcelona.
Geissman, T. A. (1973). Principios de Química Orgánica (2 ed.). Barcelona, España:
Reverte S. A. Recuperado el 21 de Abril de 2020
Tortora, G., Funke, B., & Case, C. (2007). Introduccion a la Microbiologia (9a ed.). Madrid,
España: Medica Panamericana. Recuperado el 14 de 03 de 2020

23
José Maria Tiejon Rivera (2006). Fundamentos de la Bioquímica Estructural (2ª. Ed.),
Madrid, España: editorial Tebar S.L Pag. 303. Recuperado el 14 de 03 de 2020
Martinez, R. (18 de septiembre de 2015). Obtenido de área ciencias:
http://www.areaciencias.com/biologia/biomoleculas.html
Villegas, C. (2016). Escuela bioquímica. Obtenido de
https://sites.google.com/site/laboratoriosbioquimica/bioquimica-i/prueba-del-almidon
Llerena, M. (2011). Bioquímica. Obtenido de Prueba del yodo:
http://bioquimicamarzojulio.blogspot.com/2014/06/prueba-del-yodo.html
Carrillo, F. (8 de mayo de 2014). Bioquímica y farmacia. Obtenido de Reactivo de fheling :
https://sites.google.com/site/laboratoriosbioquimica/bioquimica-i/carbohidratos/reaccion-
de-fehling
zavaleta, S. l. (3 de noviembre de 2014). Química de los alimentos. Obtenido de
Reacciones de reconocimiento de Proteínas:
http://blog.pucp.edu.pe/blog/quimicaalimentos/2017/10/31/reaccionesde-reconocimiento-
de-proteinas/
Francisco galves prada (10 de octubre de 2017). ¿Cuál es la estructura de los
aminoácidos? https://www.hidden-nature.com/cual-es-la-estructura-de-los-aminoacidos/
"Carbohidratos". Autor: Julia Máxima Uriarte. Para: Caracteristicas.co. Última edición:
30 de septiembre de 2021. Disponible: https://www.caracteristicas.co/carbohidratos/
"Proteínas". Autor: Dianelys Ondarse Álvarez. De: Argentina. Para: Concepto.de.
Disponible en: https://concepto.de/proteinas/. Última edición: 15 de julio de 2021.
Consultado: 03 de marzo de 2022
C. I. Keeling, D. E. Nelson, K. N. Slessor, Archaeometry 41 151 (1999) for stable isotope
analysis in order to help reconstruct the palaeodiet of cave bears.C. I. Keeling, D. E.
Nelson, Oecologia 127 495 (2001)
do pazo. S., eiris. N., (04 de junio de 2012) Reconocimiento Proteínas. Blogger.
http://santiynicoquimica.blogspot.com/2012/06/practica-1-quimica-reconocimiento.html
de química. (2022) Reactivo de Fehling. De química. https://www.dequimica.info/prueba-
de-fehling

RECONOCIMIENTO DE BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS-INFORME No 1.pdf

Recomendados

Recomendados

Más contenido relacionado

La actualidad más candente

La actualidad más candente (20)

Similar a RECONOCIMIENTO DE BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS-INFORME No 1.pdf

Similar a RECONOCIMIENTO DE BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS-INFORME No 1.pdf (20)

Último

Último (20)

RECONOCIMIENTO DE BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS-INFORME No 1.pdf