2. Enzimas. Introducción:
◼ Los Enzimas actúan acelerando las reacciones químicas
(108 a 109 veces mayor velocidad).
◼ Al finalizar la reacción el enzima no resulta transformado,
estando disponible para volver a actuar sobre una nueva
molécula.
◼ Son proteínas de alto PM. Actúan en los seres vivos. Son
catalizadores biológicos.
◼ Cada Enzima actúa sobre un sustrato específico en función
de su estructura tridimensional característica.
◼ El ambiente celular determina un control de dos tipos:
Control genético de su síntesis.
Control sobre el paso de su forma activa a inactiva o viceversa.
4. ESTRUCTURA DE UN ENZIMA
◼ Son Proteínas pero algunas
necesitan de un cofactor.
◼ APOENZIMA + COFACTOR =
HOLOENZIMA (activo)
◼ APOENZIMA:
Parte proteica con alto PM
Inactivo por separado
◼ COFACTOR: Parte no proteica que sí
se transforma en la reacción. Puede
ser:
Ión metálico: Fe, Cu, Mg, Mn, Zn, Ca, Co.
COENZIMA: Molécula orgánica no
proteica. Muchos derivan de vitaminas
(CoA, NAD, NADP, FMN, FAD, etc.)
5. Características de los Enzimas:
◼ Son inestables: Se desnaturalizan por
cambios fisicoquímicos como la
temperatura.
◼ Alta eficacia como catalizadores
◼ Alto grado de especificidad:
Cada enzima solo reconoce un
determinado sustrato sobre el que realiza
un solo cambio.
Las células producen un enzima para cada
una de las reacciones químicas que se
producen en su metabolismo.
7. MECANISMO DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
◼ E + S E-S P + E
◼ El enzima rebaja la energía de activación necesaria para
que tenga lugar la reacción química.
◼ Centro activo: Lugar del enzima por donde se realiza la
unión al sustrato (solo unos pocos aminoácidos forman
parte del centro activo).
◼ La especificidad del enzima por el sustrato es debida a la
forma tridimensional concreta de su centro activo
(estereoespecífico).
◼ Una misma molécula puede ser sustrato de varios enzimas
que la transformarán en diferentes productos.
8. Una misma molécula puede ser sustrato de varios
enzimas que la transformarán en diferentes
productos.
