Este documento presenta una introducción a las proteínas. Explica que las proteínas son polímeros formados por la unión de 20 aminoácidos diferentes. Detalla las estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias de las proteínas, y cómo estas estructuras determinan su función. Finalmente, clasifica las proteínas en globulares, fibrosas y otras categorías, dando ejemplos de cada tipo.

1. Facultad de Medicina y Ciencias de la Salud
Carrera de Medicina
Profesora Bqca. Marcela Trapé
BIOQUÍMICA
2012
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2. Primera parte
Proteínas
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Profesora Bqca. Marcela Trapé

3. Bibliografía
• Taniguchi N. Capítulo 2.
Aminoácidos y proteínas.
Págs. 94-157. En Baynes JW;
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Dominiczak MH. Bioquímica
Médica. 3° Ed. Barcelona:
Elsevier; 2011.
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4. Funciones de las proteínas
Dinámicas
Catálisis del las reacciones químicas
Transporte
Albúmina
Hemoglobina y Mioglobina
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Transferrina
Contracción
Miosina y actina
Protección, combinación de funciones
dinámicas
Inmunoglobulinas e interferón
Fibrina
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5. Funciones de las proteínas
• Estructurales:
• Tejido óseo y ligamentos
• Colágeno y elastina
• Piel y faneras
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• α-queratina
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6. Origen de las proteínas ADN
Dogma central de la
Biología molecular
Almacenamiento y herencia de la
información genética
Expresión de la información
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ARNm: transporta mensajes ARN
específicos desde el “banco de
datos“ del núcleo al sitio de
síntesis proteica en el citoplasma
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7. Composición de las proteínas
Esenciales No esenciales
Arginina Alanina
• Son polímeros de α-
aminoácidos (AA). Histidina Aspartato
Isoleucina Asparagina
• Se sintetizan a partir de 20
AAs comunes. Leucina Cisteína
Lisina Glutamato
• Pueden contener AAs
derivados. Metionina Glutamina
Fenilalanina Glicina
Treonina Prolina
Triptofano Serina
Valina Tirosina
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8. Estructura general de los AAs comunes
• Átomo de C central (α) al que se unen covalentemente a 4
sustituyentes:
Átomo de H
Grupo ácido carboxílico (-COOH)
Grupo amino (-NH2)
Cadena lateral (-R) de estructura diferente para cada uno
de los 20 AAs comunes. Grupo R.
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9. Estructuras de los AAs alifáticos
Monoamino, monocarboxílico
Alquil aminoácidos: cadenas laterales alquilo.
metilo isopropilo
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AAs sin carga
a pH
β fisiológico.
γ isobutilo 9

10. Estructuras de los AAs aromáticos
Monoamino, monocarboxílico
metileno
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anillo bencénico grupo fenólico indol
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AAs sin carga a pH fisiológico.

11. Estructuras de los AAs
que contienen S
Monoamino, monocarboxílico
AAs que contienen S. Sin carga a pH fisiológico.
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12. Estructuras de los AAs
polares neutros
Monoamino, monocarboxílico
Cadenas laterales con grupos alcohólicos
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hidroximetilo alcohol secundario
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Sin carga a pH fisiológico.

13. Estructuras de los AAs ÁCIDOS
Monoamino, dicarboxílico
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metileno
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14. Estructuras de los AAs básicos
Diamino, monocarboxílico
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metilenos
ε
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N-butilamina guanidinio imidazol

15. Estructuras de los AAs comunes
Monoamino, monocarboxílico
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16. Estado de ionización de un aminoácido
Determinación del pH isoeléctrico
• pI = pH isoeléctrico: pH al cual un AA es eléctricamente
neutro.
• Zwitterion:
• pI = pKa´αCOOH + pKa´αNH3+ NO SIEMPRE
2
pKa´αCOOH=2,4 ; pKa´αNH3+ =9,6
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17. Estado de ionización de un aminoácido
determinación del pI
pI= pKa´αCOOH + pKa´γCOOH=2,2+4,3=3,25
2 2
A pH> 3,25, AA tiene q neta < 0
A pH< 3,25, AA tiene q neta > 0
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pKa´αCOOH=2,2 ; pKa´γCOOH=4,3; pKa
´αNH3+=9,7

18. Relación general entre el pH y la carga de
los aminoácidos y proteínas
Regla general:
• pH > pI → AA con carga negativa (q < 0)
• pH < pI → AA con carga positiva (q > 0)
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pI = pH en que la proteína no se mueve en un campo eléctrico.
• pH > pI → proteína con carga negativa (q < 0)
• pH < pI → proteína con carga positiva (q > 0)
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19. Separación de proteínas según su pI
pH = 8,6 > pI de
prots pl.
⇒Proteínas: q
neta<0
Separación de
proteínas en
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bandas o picos
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20. Estructura primaria
Proinsulina: cadena
de la proteína polipeptídica de 86 AAs y 3
ptes disulfuro intracatenarios.
Precursor inactivo.
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• Secuencia lineal de AAs unidos
por enlaces peptídicos. Está
predeterminada por la
secuencia de nucleótidos de su
gen.
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Insulina biológicamente activa: 2 cadenas
polipeptídicas de 21 y 30 AAs y 3 ptes
disulfuro.

21. Polimerización de AAs en péptidos y proteínas
Enlace peptídico
deshidratación
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1) Dipéptido, 2) Tripéptido …
n) Polipéptido … n+1)
Proteína ( > 50 AAs)
Cadena polipeptídica: polímero
que consiste en enlaces
21
peptídicos planos conectados
por los átomos de carbono α.

22. Niveles superiores de organización de las
proteínas
• Estructura secundaria: plegamiento local de la
secundaria
cadena polipeptídica en la proteína.
• Estructura terciaria
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• Estructura cuaternaria
Conformación nativa:
nativa comprende las
estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria
única que adoptan las proteínas. 22

23. Estructura secundarias regulares de las
proteínas
Hélice α
• Cada grupo peptídico forma dos puentes de hidrógeno
• Las cadenas laterales se encuentran en el exterior de la
estructura en espiral.
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24. Estructura secundaria de las
proteínas
Estructura β
Unida por puentes de hidrógeno.
Las cadenas laterales se proyectan por encima y
por
debajo de la estructura en hoja plegada.
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25. Estructura terciaria de las proteínas
Las proteínas forman estructuras tridimensionales
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Tripsina
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26. Estructura cuaternaria
•Ordenamiento de cadenas polipeptídicas en una
proteína con múltiples cadenas.
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•Las subunidades que forman la estructura cuaternaria
deben encontrarse asociadas de manera no covalente.
•Ej.: la Hb –α2β2- unidas entre sí no covalentemente.
Ej.:
Son 4 cadenas polipeptdícas.
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27. Proteínas globulares
• Forma esferoidal
• Masas moleculares variables
• ↑ Solubilidad en H2O
• Diferentes funciones:
 catalizadores,
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transportadores,
reguladores de rutas metabólicas y
reguladores de la expresión génica.
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28. Proteínas fibrosas
• Forma alargada (tipo bastón o cigarro).
• Mayor proporción de estructura secundaria regular.
• ↓ Solubilidad en H2O
• Función: estructural- soporte, protector o conectivo.
Ejemplos:
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Colágeno
Elastina
α-queratina
Tropomiosina
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29. Otras proteínas
Lipoproteínas plasmáticas: complejos de lípidos y proteínas
plasmáticas
Apolipoproteína
Clasificación según su
densidad:
•HDL
•LDL
•IDL
•VLDL
•Quilomicrones
Ver Apl. Clínica: Las
lipoproteínas se
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separan mediante
ultracentrifugación.
Pág. 220
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30. Otras proteínas
Glucoproteínas
Ej.: Proteínas de la membrana plasmática,
sistema de antígenos sanguíneos (A, B y O),
N-glucosídico: entre el grupo amida de una Asn
-glucosídico
+ un glúcido.
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O-glucosídico: entre el grupo hidroxilo de una
-glucosídico
Ser o Thr + un glúcido.
Ejemplo de aplicación clínica:
Hemoglobina glicosilada, HbA1c
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31. Muchas gracias
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