Este documento describe el modelo cinético de Michaelis-Menten para reacciones enzimáticas. Explica que las reacciones catalizadas por enzimas ocurren en dos etapas: la formación del complejo enzima-sustrato y la liberación del producto. Presenta la ecuación de Michaelis-Menten que describe la velocidad de la reacción en términos de la concentración máxima de velocidad (Vmax) y la constante de Michaelis (KM). También cubre el cálculo de KM y Vmax usando una representación
Esta monografía muestra información sobre el análisis de cuantitativo de la cinética de enzimas de sustrato único, para entender esta información primero se explica datos importantes sobre cinética enzimática. Esta monografía presenta algunos objetivos los cuales son: a) Explicar la cinética enzimática; b) Analizar la ecuación de velocidad y las características de las reacciones según el orden y la interacción enzima sustrato; c) Reconocer, explicar, relacionar, deducir y aplicar el análisis cuantitativo de la cinética de enzimas de sustrato único; d) Reconocer, explicar, deducir y aplicar la ecuación de Michaelis-Menten; e) Elaborar representaciones de Lineweaver Burk y otras representaciones; f) Mostrar la importancia clínica de enzimas en diagnóstico de patologías y control. Para buen entendimiento, primero se explica la importancia de las enzimas en los procesos metabólicos como responsables cinéticos de la conservación del equilibrio corporal; y con estos conceptos previos se inicia la monografía. Finalmente se cumplieron los objetivos mediante una exposición.
En esta presentación se explica los posibles destinos que tiene el exceso de aminoácidos en el organismo, especialmente su oxidación para la producción de ATP. El ciclo de la urea se explica en otra presentación. Más materiales en www.profesorjano.org
Explicación breve; pero allanada de la fundamentación mas importante del tema de la referencia. Se distingue dentro de estas Concepciones generales; la definición, su Clasificación. su funcionabilidad operativa entre otros.
Esta monografía muestra información sobre el análisis de cuantitativo de la cinética de enzimas de sustrato único, para entender esta información primero se explica datos importantes sobre cinética enzimática. Esta monografía presenta algunos objetivos los cuales son: a) Explicar la cinética enzimática; b) Analizar la ecuación de velocidad y las características de las reacciones según el orden y la interacción enzima sustrato; c) Reconocer, explicar, relacionar, deducir y aplicar el análisis cuantitativo de la cinética de enzimas de sustrato único; d) Reconocer, explicar, deducir y aplicar la ecuación de Michaelis-Menten; e) Elaborar representaciones de Lineweaver Burk y otras representaciones; f) Mostrar la importancia clínica de enzimas en diagnóstico de patologías y control. Para buen entendimiento, primero se explica la importancia de las enzimas en los procesos metabólicos como responsables cinéticos de la conservación del equilibrio corporal; y con estos conceptos previos se inicia la monografía. Finalmente se cumplieron los objetivos mediante una exposición.
En esta presentación se explica los posibles destinos que tiene el exceso de aminoácidos en el organismo, especialmente su oxidación para la producción de ATP. El ciclo de la urea se explica en otra presentación. Más materiales en www.profesorjano.org
Explicación breve; pero allanada de la fundamentación mas importante del tema de la referencia. Se distingue dentro de estas Concepciones generales; la definición, su Clasificación. su funcionabilidad operativa entre otros.
ACERTIJO DE CARRERA OLÍMPICA DE SUMA DE LABERINTOS. Por JAVIER SOLIS NOYOLAJAVIER SOLIS NOYOLA
El Mtro. JAVIER SOLIS NOYOLA, crea y desarrolla ACERTIJO: «CARRERA OLÍMPICA DE SUMA DE LABERINTOS». Esta actividad de aprendizaje lúdico que implica de cálculo aritmético y motricidad fina, promueve los pensamientos lógico y creativo; ya que contempla procesos mentales de: PERCEPCIÓN, ATENCIÓN, MEMORIA, IMAGINACIÓN, PERSPICACIA, LÓGICA LINGUISTICA, VISO-ESPACIAL, INFERENCIA, ETCÉTERA. Didácticamente, es una actividad de aprendizaje transversal que integra áreas de: Matemáticas, Neurociencias, Arte, Lenguaje y comunicación, etcétera.
Las capacidades sociomotrices son las que hacen posible que el individuo se pueda desenvolver socialmente de acuerdo a la actuación motriz propias de cada edad evolutiva del individuo; Martha Castañer las clasifica en: Interacción y comunicación, introyección, emoción y expresión, creatividad e imaginación.
ROMPECABEZAS DE ECUACIONES DE PRIMER GRADO OLIMPIADA DE PARÍS 2024. Por JAVIE...JAVIER SOLIS NOYOLA
El Mtro. JAVIER SOLIS NOYOLA crea y desarrolla el “ROMPECABEZAS DE ECUACIONES DE 1ER. GRADO OLIMPIADA DE PARÍS 2024”. Esta actividad de aprendizaje propone retos de cálculo algebraico mediante ecuaciones de 1er. grado, y viso-espacialidad, lo cual dará la oportunidad de formar un rompecabezas. La intención didáctica de esta actividad de aprendizaje es, promover los pensamientos lógicos (convergente) y creativo (divergente o lateral), mediante modelos mentales de: atención, memoria, imaginación, percepción (Geométrica y conceptual), perspicacia, inferencia, viso-espacialidad. Esta actividad de aprendizaje es de enfoques lúdico y transversal, ya que integra diversas áreas del conocimiento, entre ellas: matemático, artístico, lenguaje, historia, y las neurociencias.
2. Estudia la velocidad de las reacciones
químicas que son catalizadas por las
enzimas
3. No es necesario purificar o aislar la
enzima.
Se realiza siempre en las condiciones
óptimas de pH, temperatura, presencia
de cofactores, etc.
Se utilizan concentraciones saturantes
de sustrato.
4. En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten
desarrollaron esta teoría y propusieron una
ecuación de velocidad que explica el
comportamiento cinético de los enzimas.
5. Este modelo cinético
adopta la hipótesis
del estado
estacionario, según
la cual la
concentración del
complejo enzima-
sustrato es pequeña
y constante a lo
largo de la reacción
6. Las reacciones catalizadas enzimáticamente
ocurren en dos etapas:
En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato
En la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la
formación del producto, liberando el enzima libre:
k1, k2 y k3 son las constantes microscópicas de
velocidad.
7. De aquí se tiene que:
Para cualquier reacción enzimática, [ET], k3 y
KM son constantes.
8. A concentraciones de sustrato pequeñas
([S] << KM) v = (k3 [ET]/KM) [S]. Como los términos entre
paréntesis son constantes, pueden englobarse en una
nueva constante, kobs, de forma que queda v = kobs [S],
con lo cual la reacción es un proceso cinético de
primer orden.
A concentraciones de sustrato elevadas
([S] >> KM), v = k3 [ET]. La velocidad de reacción es
independiente de la concentración del sustrato, y por
tanto, la reacción es un proceso cinético de orden
cero. Esto nos permite definir un nuevo parámetro, la
velocidad máxima de la reacción: Vmax = k3 [ET], que
es la velocidad que se alcanzaría cuando todo el
enzima disponible se encuantra unido al sustrato.
9. Si introducimos el parámetro Vmax en la
ecuación general de la velocidad,
obtenemos la expresión:
que es la forma más conocida de la
ecuación de Michaelis-Menten
10. Cálculo de KM y Vmax
Utilizar la representación gráfica de doble recíproca
(1/v0 contra 1/[S]0), ya que es una línea recta. Recibe el
nombre de representación de Lineweaver-Burk.
Es una recta en la cual:
La pendiente es
KM/Vmax
La abscisa en el origen
(1/v0 = 0) es -1/KM
La ordenada en el origen
(1/[S]0 = 0) es 1/Vmax