El documento habla sobre el colágeno, la proteína más abundante en los mamíferos que forma fibras en el tejido conjuntivo. Se describe que el colágeno está formado por tres cadenas proteicas entrelazadas en una hélice triple muy resistente. También se explica que existen diferentes tipos de colágeno presentes en diversos tejidos y que defectos en la síntesis del colágeno pueden causar enfermedades como el síndrome de Ehlers-Danlos u osteogénesis imperfecta.

1. ““EL COLÁGENO”EL COLÁGENO”
Karen Navarro.Karen Navarro.

2. ➢
Definición:Definición:
● El colágeno es una molécula proteica o proteína que forma
fibras, las fibras colágenas. Estas se encuentran en todos los
animales. Son secretadas por las células del tejido conjuntivo
como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el
componente más abundante de la piel y de los huesos,
cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los
mamíferos.
● Se caracteriza principalmente por
su notable resistencia: una fibra de
1 mm de diámetro puede soportar
una carga de 10 a 40 kg. El
colágeno está constituido por un
conjunto de tres cadenas
polipeptídicas (1.000 aminoácidos
por cadena), agrupadas en una
estructura helicoidal.

3. ➢
Síntesis del colágeno:Síntesis del colágeno:
La fase previa a la formación de colágeno es
intracelular: series de tres aminoácidos se ensamblan
en tándem formando cadenas de polipéptidos, llamadas
cadenas α (alfa), unidas entre sí a través de puentes de
hidrógeno intramoleculares.
Estas cadenas son muy ricas en prolina o lisina y
glicina, fundamentales en la formación de la
superhélice. La hidroxiprolina constituye alrededor de
un 10 a 12% de todos los residuos aminoacídicos del
colágeno, dependiendo dicho porcentaje del tipo de
colágeno. La forma química más abundante de la
hidroxiprolina que forma parte del colágeno es la 4-
trans-OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso
molecular de alrededor de 100.000 Da y es levógira
(gira hacia la izquierda).
Triplete Helice
De
Tropocolágeno.

4. Tres de estas cadenas alfa (no hélices alfa) se ensamblan
para formar una molécula de procolágeno en forma de triple
espiral que se secreta al espacio extracelular donde se
transforma en tropocolágeno, un colágeno ya maduro. Este
monómero mide alrededor de 300 nanómetros de largo y 1,4
nm de diámetro. Las tres cadenas se enrollan y se fijan
mediante enlaces transversales para formar una triple hélice
dextrógira con una distancia entre las vueltas de 8,6
nanómetros.
La triple hélice se mantiene unida entre sí debido a puentes
de hidrógeno, que afectan aproximadamente a 2/3 de cada
cadena alfa. Además, los tropocolágenos se unen entre sí por
medio de enlaces entre algunos aminoácidos específicos
(como por ejemplo la lisina), llamados "crosslinkings" o
entrecruzamientos, que favorecen la consolidación de las
fibrillas de colágeno.

5. En el espacio extracelular varias moléculas de tropocolágeno se
asocian a través de enlaces entrecruzados formando fibrillas y
fibras. Una vez transportada fuera de la célula se produce el
fenómeno de alineación y maduración de las moléculas a
tropocolágeno en un proceso denominado fibrogénesis. Esta
maduración no consiste sino en el fortalecimiento de los cruces
intermoleculares y de ello dependen directamente las
características mecánicas de cada tejido conjuntivo.

6. ➢
Formación del Colágeno:Formación del Colágeno:
Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por
los ribosomas unidos a la membrana del retículo
endoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo
en forma de grandes precursores (procadenas α),
presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino
y carboxilo terminales. En el retículo endoplásmico los
residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego
algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi; parece ser
que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de
puentes de hidrógeno intercatenarios que ayudan a la
estabilidad de la superhélice.
Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de
procolágeno son degradados mediante proteasas
convirtiéndolas en moléculas de tropocolágeno asociándose
en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágeno.

7. La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la
tendencia de las moléculas de procolágeno a
autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los
residuos de lisina, formando un empaquetamiento
escalonado y periódico de las moléculas de colágeno
individuales en la fibrilla.

8. ➢
Función del Colágeno:Función del Colágeno:
Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las
fuerzas de tracción. Su diámetro en los diferentes tejidos es muy
variable y su organización también; en la piel de los mamíferos
están organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la
oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones.
En los tendones lo están en haces paralelos que se alinean a lo
largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en
la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas,
paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las
de las capas adyacentes.
Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica
como químicamente, lo que produce notables efectos sobre la
arquitectura tisular. Así, distintas fuerzas actúan sobre las
fibrillas de colágeno que se han secretado, ejerciendo tracciones
y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y
su estiramiento.

9. ➢
Tipos de Colágeno:Tipos de Colágeno:
El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de
moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas. Se
describen varios tipos de colágeno:
Tipos Se encuentra en:
Colágeno tipo I: Dermis, el hueso, el tendón, la dentina y la córnea.
Colágeno tipo II: Cartílago, notocorda embrionaria y el ojo.
Colágeno tipo III: Tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos, la
dermis de la piel y el estroma de varias glándulas.
Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los
epitelios.
Colágeno tipo V: Presente en la mayoría del tejido intersticial.
Colágeno tipo VI: Presente en la mayoría del tejido intersticial.
Colágeno tipo VII: Se encuentra en la lámina basal.
Colágeno tipo VIII: Presente en algunas células endoteliales.
Colágeno tipo IX: El cartílago articular maduro.
Colágeno tipo X: Cartílago hipertrófico y mineralizado.

10. Colageno XI: Cartílago.
Colágeno tipo XII: Tejidos sometidos a altas tensiones,
Colágeno tipo XIII: Es ampliamente encontrado como una proteína asociada a la
membrana celular.
Colágeno tipo XIV: La médula ósea.
Colágeno tipo XV: Tejidos derivados del mesenquíma
Colágeno tipo XVI: Intima asociación con fibroblastos y células musculares lisas
arteriales
Colágeno tipo XVII: Colágeno de Transmembrana no se halla habitualmente en la
membrana plasmática de las células.
Colágeno tipo XVIII: Las membranas basales, epiteliales y vasculares.
Colágeno tipo XIX: Fibroblastos y en el hígado.
Colágeno tipo XX: La córnea, en el cartílago esternal y en los tendones.
Colágeno tipo XXI: Encías, músculo cardíaco y esquelético y otros tejidos
humanos con fibrillas de colágeno tipo I.

11. ➢
Defectos en la síntesis de colágeno:Defectos en la síntesis de colágeno:
Las siguientes enfermedades están causadas por defectos en
la correcta síntesis del colágeno que conducen a alteraciones
en su estructura:
Síndrome de Ehlers-Danlos
Se trata de un grupo de al menos 10 enfermedades
que tienen en común síntomas de debilidad
estructural en el tejido conjuntivo, relacionados con
fragilidad e hiperextensibilidad de la piel.
Osteogénesis imperfecta
Es un grupo de 4 enfermedades que se
Caracteriza por fracturas múltiples que dan
Lugar a malformaciones oseas.

12. Escorbuto
Es una avitaminosis causada por el
Déficit de vitamina C en la dieta que
Que forma puentes de hidrógeno que
Estabilizan la triple hélice de
Colágeno.
Síndrome del cuerno occipital o cutis laxa
Una deficiencia en la actividad de la lisilUna deficiencia en la actividad de la lisil
oxidasa da lugar a defectos en la formaciónoxidasa da lugar a defectos en la formación
de enlaces cruzados que originan una pielde enlaces cruzados que originan una piel
laxa y blanda y a la aparición durante lalaxa y blanda y a la aparición durante la
adolescencia de cuernos occipitales óseos.adolescencia de cuernos occipitales óseos.