El documento resume las características principales del colágeno. El colágeno es una proteína estructural que forma fibras y se encuentra en los tejidos que requieren resistencia como huesos, piel y cartílagos. Está compuesto por cadenas que forman una triple hélice gracias a aminoácidos como la glicina, prolina e hidroxiprolina. El colágeno se sintetiza en las células y luego se ensambla en fibras que confieren resistencia a los tejidos. Defectos en su síntesis pued

1. INTRODUCCION
Se define una proteína como colágeno si contiene la triple hélice de colágeno de forma
mayoritaria en su estructura molecular formando un agregado extracelular con una
función predominantemente estructural.
El colágeno es una proteína fibrosa insoluble que se caracteriza por contener grandes
cantidades de una estructura regular formando un cilindro de una gran longitud. El
colágeno se encuentra en todos los tejidos en los que sirve de armazón de sostén. Su
importancia se corresponde con su elevado porcentaje: por ejemplo, supone el 4% del
hígado, el 10% de los pulmones, el 50% del cartílago y el 70% de la piel.
El colágeno está compuesto por tres cadenas que forman una triple hélice (*) Cada
cadena tiene unos 1400 aminoácidos de los cuales uno de cada tres es una glicina. A
intervalos regulares se encuentran otros aminoácidos, la prolina y la hidroxiprolina, poco
frecuentes en otras proteínas. La presencia de estos aminoácidos particulares permite
que las tres cadenas se enrrollen una alrededor de la otra formando una fibra muy
resistente. Además, entre las cadenas se establecen puentes de hidrógeno que confieren
al colágeno una gran estabilidad.

2. El colágeno es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenos.
Estas se encuentran en todos los animales. Son secretadas por las células del tejido
conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el componente
más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25% de la masa total de
proteínas en los mamíferos.
Aunque se le conoce por su utilización en cremas o tratamientos de belleza, el colágeno
es la proteína más abundante de nuestro cuerpo y un componente esencial de los
huesos, ligamentos, tendones, cartílagos y piel. También forma parte de la pared de los
vasos sanguíneos, córnea ocular, dentina, encías y cuero cabelludo, así como del tejido
conectivo que envuelve y protege nuestros músculos y órganos vitales.
Como todas las proteínas, el colágeno está constituido por largas cadenas de
aminoácidos. En el colágeno, estas cadenas se enrollan y enlazan entre sí originando
gruesos cordones llamados fibras que aportan resistencia y flexibilidad a nuestros tejidos.
Con el paso del tiempo, la producción de esta proteína por parte de las células que la
generan se reduce. A los 40 años producimos la mitad de colágeno que en la
adolescencia, con el consecuente envejecimiento y pérdida de flexibilidad de los tejidos
de los que forma parte. Este envejecimiento puede ralentizarse mediante una dieta rica en
esta proteína. Son alimentos con un alto contenido en colágeno los caldos de carne y
pescado, los embutidos y las gelatinas, así como algunos platos de la cocina tradicional
como los callos o las manitas de cerdo. Sin embargo, nuestra dieta actual es muy pobre
en colágeno.
Además, no todo el colágeno que comemos es utilizado por nuestro organismo con la
misma eficacia y rapidez. El colágeno es una molécula grande y compleja, de difícil
absorción por el aparato digestivo. Si lo ingerimos crudo, prácticamente no se aprovecha
e incluso puede provocar digestiones largas y pesadas, originando flatulencia y malestar.
Además, muchos de los alimentos con un alto contenido en colágeno, presentan
perfiles nutricionales poco recomendables para una dieta diaria, bien sea por su alto
contenido en grasa (embutidos) o en azúcares (postres gelatinosos). Estos
problemas se eliminan cuando el colágeno ha sido completamente desgrasado y
predigerido (hidrolizado) mediante un intenso proceso de cocción que lo solubiliza,
aumentando su disponibilidad para ser utilizado por nuestras células.

3. Características Físicas
Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la tracción. El punto de
rotura de las fibras colágenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de
varios cientos de kilogramos por centímetro cuadrado. A esta tensión solamente se han
alargado un pequeño porcentaje de su longitud original.
Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición y se deja enfriar, manteniéndolo en
una solución acuosa, se convierte en una sustancia muy conocida, la gelatina.
Síntesis Del Colágeno
La fase previa a la formación de colágeno es intracelular: series de tres aminoácidos se
ensamblan en tándem formando cadenas de polipéptidos, llamadas cadenas α (alfa),
unidas entre sí a través de puentes de hidrógeno intramoleculares.
Estas cadenas son muy ricas en prolina o lisina y glicina, fundamentales en la formación
de la superhélice. La hidroxiprolina constituye alrededor de un 10 a 12% de todos los
residuos aminoacídicos del colágeno, dependiendo dicho porcentaje del tipo de colágeno.
La forma química más abundante de la hidroxiprolina que forma parte del colágeno es la
4-trans-OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso molecular de alrededor de 100.000 Da y
es levógira (gira hacia la izquierda).
Tres de estas cadenas alfa (no hélices alfa) se ensamblan para formar una molécula de
procolágeno en forma de triple espiral que se secreta al espacio extracelular donde se
transforma en tropocolágeno, un colágeno ya maduro. Este monómero mide alrededor de
300 nanómetros de largo y 1,4 nm de diámetro. Las tres cadenas se enrollan y se fijan
mediante enlaces transversales para formar una triple hélice dextrógira con una distancia
entre las vueltas de 8,6 nanómetros.
La triple hélice se mantiene unida entre sí debido a puentes de hidrógeno, que afectan
aproximadamente a 2/3 de cada cadena alfa. Además, los tropocolágenos se unen entre
sí por medio de enlaces entre algunos aminoácidos específicos (como por ejemplo
la lisina), llamados "crosslinkings" o entrecruzamientos, que favorecen la consolidación de
las fibrillas de colágeno.
En el espacio extracelular varias moléculas de tropocolágeno se asocian a través de
enlaces entrecruzados formando fibrillas y fibras. Una vez transportada fuera de la célula
se produce el fenómeno de alineación y maduración de las moléculas a tropocolágeno en

4. un proceso denominado fibrogénesis. Esta maduración no consiste sino en el
fortalecimiento de los cruces intermoleculares y de ello dependen directamente las
características mecánicas de cada tejido conjuntivo.
Formación del colágeno
Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la
membrana del retículo endoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en
forma de grandes precursores (procadenas α), presentando aminoácidos adicionales en
los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo endoplásmico los residuos de
prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de
Golgi; parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de
hidrógeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice.
Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágeno son degradados
mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas de tropocolágeno asociándose en el
espacio extracelular formando las fibrillas de colágeno.
La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de
procolágeno a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina,
formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colágeno
individuales en la fibrilla.
Defectos en la síntesis de colágeno
Las siguientes enfermedades están causadas por defectos en la correcta síntesis del
colágeno que conducen a alteraciones en su estructura.
 Síndrome de Ehlers-Danlos. Se trata de un grupo de al menos 10 enfermedades
que tienen en común síntomas de debilidad estructural en el tejido conjuntivo,
relacionados con fragilidad e hiperextensibilidad de la piel y con la hipermovilidad en
la articulaciones.2
 Osteogénesis imperfecta. Es un grupo de cuatro enfermedades que se caracterizan
por fracturas múltiples que dan lugar a deformaciones óseas.2
 Escorbuto. El escorbuto es una avitaminosis causada por un déficit de vitamina
C (ácido ascórbico) en la dieta que causa una disminución en la síntesis
dehidroxiprolina debido a que la prolil hidroxilasa requiere ácido ascórbico. La

5. hidroxiprolina proporciona átomos adicionales capaces de formar puentes de
hidrógeno que estabilizan la triple hélice de colágeno.2
 Síndrome del cuerno occipital o cutis laxa. Una deficiencia en la actividad de la lisil
oxidasa da lugar a defectos en la formación de enlaces cruzados que originan una piel
laxa y blanda y a la aparición durante la adolescencia de cuernos occipitales óseos.2
 Distrofia muscular congénita de Ullrich. Enfermedad congénita grave que provoca
debilidad muscular por déficit del colágeno VI.3
Función y Tipos
Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción. Su
diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de
los mamíferos están organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la oposición a
las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. En lostendones lo están en haces
paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y
en la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí,
mientras las fibras forman ángulo recto con las de las capas adyacentes.
Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica como químicamente, lo
que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular. Así, distintas fuerzas actúan
sobre las fibrillas de colágeno que se han secretado, ejerciendo tracciones y
desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y su estiramiento.
El Colágeno en las Artes Plásticas
Utilizando las coordenadas atómicas depositadas en el Protein Data Bank, el artista
germano-estadounidense Julian Voss-Andreae ha creado esculturas basadas en la
estructura del colágeno y de otras proteínas.4 En Desenredar el Colágeno los cortes
triangulares permiten observar las líneas de fuerza dominantes que recuerdan el acero
actual.5 6

6. ENFERMEDADES DEL COLÁGENO
Se conocen algunos los detalles de los defectos que pueden producirse en la síntesis del
colágeno y en las enfermedades asociadas:
 Síndrome de Ehlers-Danlos: reciben este nombre un conjunto de por lo menos 10
desórdenes que son clinica, genética y bioquímicamente diferentes, pero que se
manifiestan todos ellos por una debilidad estructural del tejido conjuntivo.
 Osteogénesis imperfecta: se conocen al menos 4 enfermedades con este nombre
caracterizadas por fracturas múltiples y deformidades
 Escorbuto: resulta de la deficiencia de vitamina C en la dieta, con lo cual no puede
formarse la hidroxiprolina ya que la enzima lisil-oxidasa necesita esta vitamina
como cofactor. El colágeno de los enfermos de escrobuto en menos estable de lo
normal lo que explica muchas de las manifestaciones clínicas de esta enfermedad
 Síndrome de Marfan: un desorden del tejido conjuntivo que afecta sobre todo a los
sistemas musculoesquéletico y cardiovascular y a los ojos. Los pacientes
muestran una complexión asténica, con estatura alta, largos brazos y manos y
dedos como los de una araña.

7. Conclusión
Entonces se puede concluirse que el Colágeno Hidrolizado ingerido es absorbido por el
aparato digestivo hasta llegar al torrente sanguíneo, el cual lo transporta a los tejidos ricos
en colágeno (articulaciones, piel y huesos) donde estimula la síntesis del material
necesario para la reconstrucción de estos tejidos por parte de las células generadoras del
mismo. Por otra parte, los estudios clínicos realizados por diferentes grupos de
investigación de distintos países, han coincidido en señalar que la toma continua de dosis
entre 8 y 10 g diarios de Colágeno Hidrolizado pueden contribuir a aliviar los síntomas de
algunas enfermedades relacionadas con la degradación de los tejidos ricos en colágeno,
artrosis y osteoporosis, así como a reducir y retrasar la aparición de arrugas en la piel.

8. REPÚBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA
MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA EDUCACIÓN
U E LICEO BOLIVARIANO “NAPOLEÓN NARVAÉZ”
ISLA DE COCHE -ESTADO NUEVA ESPARTA
PROFESORA: LEYDYS RODRIGUEZ
INTEGRANTES:
YORGELYS RAMOS
ISBALDO MILANO
JESUS MARTINEZ
ALEXANDER MARCANO
HILLARY SUAREZ
ROSANNYS VIZCAINO
MIGUEL VALDERRAMA
MATERIA: QUIMICA
SAN PEDRO DE COCHE 19 DE MAYO DEL 2014

9. BIBLIOGRAFIAS
- "Inducción miofascial". Edit Mc Graw Hill por Andrzej Pilat
- Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4