El documento define las proteínas y vitaminas, describiendo sus componentes, funciones y deficiencias. Las proteínas están compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas y de transporte. Las vitaminas son compuestos orgánicos necesarios en pequeñas cantidades para el metabolismo normal. Se dividen en liposolubles como la A, D, E y K, e hidrosolubles como la C y el complejo B. Su deficiencia causa enfermedades como el escorbuto y el

1. PROTEÍNAS Y
VITAMINAS

2. PROTEÍNAS

3. DEFINICIÓN
 Concepto de proteínas La palabra proteína viene del griego
protos que significa "lo más antiguo, lo primero”
las proteínas se encuentran en todas las células vivas . Las
proteínas están compuestas por moléculas no hidrolizables
llamadas Aminoácidos

4. AMINOÁCIDOS
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-
NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más
frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las
proteínas.
La gran cantidad de proteínas que se conocen están formados
por 20 aminoácidos

5. 20 AMINOÁCIDOS PRIMARIOS

6. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Algunos intermediarios metabólicos, así como ciertos
neurotransmisores, tienen estructura de aminoácido aunque no
aparecen en las proteínas. Son los llamados aminoácidos no proteicos
se encuentran sobre todo en las plantas superiores, no forman parte
de las proteínas y se dividen a su vez en 3 grupos:.
aminoácidos: D-alanina, D-glutámico, D-fenilalanina.
alfa-aminoácidos no proteicos: L-ornitina, L-citrulina, creatina,
homoserina, homocisteína
omega-aminoácidos: beta-alanina, ácido gamma- aminobutírico o
GABA

7. ENLACE PEPTÍDICO

9. PÉPTIDOS Y OLIGOPEPTIDOS
IMPORTANTES
1 OXITOCINA
2 ARGININA VASOPRISINA
3 INSULINA Y GLUCAGON
4 GLUTATION
5 GRAMICIDINA Y VALONIMICIDA

10. OXITOCINA

11. ARGININA VASOPRISINA
NH2-Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly-COOH

12. INSULINA

13. NIVEL DE COMPLEJIDAD DE LAS
PROTEÍNAS
 Estructura primaria: es el nivel más sencillo y corresponde a la cadena
polipeptídica, es decir, a la secuencia lineal de los aminoácidos que la forman.
La estructura primaria contiene toda la información necesaria para que la
proteína sea única y siempre tenga tanto la misma estructura y función.
 Estructura secundaria: es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta
gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el
enlace peptídico.
 Estructura terciaria: se trata de un nivel superior de complejidad determinado por
la disposición espacial de las distintas estructuras secundarias de una cadena
polipeptídica. Esta conformación se mantiene estable gracias a interacciones
entre los distintos radicales (R) de los aminoácidos
 Estructura cuaternaria: este nivel estructural sólo lo presentan aquellas proteínas
formadas por más de una cadena polipeptídica, ya que se trata de la unión
mediante enlaces débiles. (puentes de hidrógeno, electrostáticos o hidrófobos) y
ocasionalmente puentes disulfuro

14. REPRESENTACIÓN

16. SOLUBILIDAD
Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una
conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R)
libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces
débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así,
cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa
de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se
pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación
(insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la
hidratación de los tejidos de los seres vivos.

17. CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace
capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que
pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto
liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

18. DESNATURALIZACION Y
RENATURALIZACION
 La desnaturalización de una proteina se refiere a la ruptura de los enlaces
que mantenian sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria,
conservandose solamente la primaria. En estos casos las proteinas se
transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta
formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden
desnaturalizar a una proteina pueden ser: calor excesivo; sustancias que
modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación
molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteinas
se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.
La mayor parte de las proteinas experimentan desnaturalizaciones cuando se
calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrian
por debajo de los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos
casos es irreversible.

20. ESPECIFICIDAD
 Es una de las propiedades más características y se refiere a que
cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus
propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro
de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos
individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son
comunes a todos los seres vivos.
La enorme diversidad protéica interespecífica e intraespecífica es la
consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos,
lo cual está determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las proteinas explica algunos fenómenos
biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órgános;
injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e
incluso algunas infecciones.

21. EJEMPLOS

22. SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
 Fases de las síntesis de proteínas
 La realización de la biosíntesis de las proteínas, se divide en las
siguientes fases:
1. Fase de activación de los aminoácidos.
2. Fase de traducción que comprende:
1. Inicio de la síntesis proteica.
2. Elongación de la cadena polipeptídica.
3. Finalización de la síntesis de proteínas.
3. Asociación de cadenas polipeptídicas y, en algunos casos, grupos
prostésicos para la constitución de las proteínas.

23. FUERZA DE LA ESTRUCTURA PROTEICA
La estructura de las proteínas esta estabilizada por diferentes tipos de
enlaces, como enlaces covalentes (enlace peptídico, enlace por
puentes disulfuro), enlaces por puentes de hidrógeno (interacciones
dipolo-dipolo), interacciones hidrofóbicas, enlaces salinos
(interacciones electrostáticas) o las fuerzas de los contactos de Van
der Waals. Todos estos tipos de enlaces juegan un importante papel
en la estabilización de la estructura tridimensional de las proteínas.
La fuerza de atracción de los diferentes enlaces que intervienen en la
estabilización de las proteínas se expresa en kcal/mol, y corresponde a
la energía liberada al formar el enlace, o la energía que debe
suministrarse para romper el enlace que es:

24. Tipo de enlace Fuerza (kcal/mol)
Covalente
-50 a –100
Iónico o salino
-1 a –80
Puentes de Hidrógeno
-3 a –6
Van der Waals
-0,5 a –1
Hidrofóbico
-0,5 a –3

25.  Enlaces por puente disulfuro
 Enlaces salinos
 Puentes de hidrógeno
 Interacciones hidrofóbicas
 Fuerzas de Van der Waals

26. - FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos
vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las
células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y
regular funciones, etc...
Función ESTRUCTURAL
Función ENZIMATICA
Función HORMONAL
Función REGULADORA
Función HOMEOSTATICA
Función DEFENSIVA
Función de TRANSPORTE
Función CONTRACTIL
Función DE RESERVA

27. PREGUNTAS FRECUENTES SOBRE
PROTEÍNAS
-Se deben consumir en :
¿Poca cantidad?
¿Mucha cantidad?
-¿acaso se deben comprar?
De origen animal
De origen vegetal
los suplementos mas comunes
Levadura de cerveza
Caseinato de calcio
Albúmina de huevo
Suero de leche
¿Cada cuanto tiempo ingerir las proteínas y en cuanta cantidad?

28. Son compuestos orgánicos que son
necesarios en pequeñas cantidades
para que el metabolismo corporal sea
normal. Son esenciales para la
transformación de la energía y
regulación del metabolismo de las
unidades estructurales.

29. Las vitaminas son diferentes una de otra en
composición química y en función
La división de estas sustancias nutricionales son:
Vitaminas liposolubles: vitamina A, vitamina D,
vitamina E y vitamina K.
Vitaminas hidrosolubles: vitamina C y las vitaminas del
complejo B

31. Es la carencia de vitaminas
Causas:
 Administración insuficiente de vitaminas con los
alimentos
 No llegan vitaminas a la sangre, ya sea por
alteración gastrointestinal o se destruyen antes de
su absorción
 Por aumento de las necesidades de vitaminas

34. Es un alcohol primario que deriva del caroteno
presente en los vegetales. Es esencial para la
conservación de la visión y participa en el
mantenimiento de la integridad de las
membranas epiteliales.

35. Ceguera nocturna.
Ceguera permanente.
Sequedad de la piel.

36. Hígado
Vegetales
Lácteos

38. Las dos formas mas importantes de la vitamina
D son, Vitamina D2 (ergo calciferol), Vitamina
D3 (cole calciferol).
Son necesarias para la formación normal de los
huesos, absorción de calcio y fosforo, protegen
los dientes y huesos cuando hay bajo consumo
de calcio.

39. Su deficiencia causa el raquitismo. Esto
puede conducir a una deformación
esquelética

40. Lácteos
Huevos
Aceite de hígado de pescado
Luz ultravioleta

42. Es un nutriente esencial en diversas
especies de vertebrados. Participa en la
formación de glóbulos rojos, músculos y
otros tejidos. En la prevención de la
oxidación de la vitamina A y las grasas.

43. Su deficiencia puede producir anemia

44.  Grasas y aceites vegetales
 Lácteos
 Carne
 Huevos
 Cereales
 Nueces
 Verduras de hojas verdes y amarillas

46. Se trata de un grupo de vitaminas
hidrosolubles denominadas quinonas,
que son esenciales para la formación de
la protrombina (proteína necesaria para
la formación de coagulo de la sangre)
que se lleva a cabo en el hígado

47. La carencia de la vitamina K produce
inhibición de la coagulación de la
sangre

48. La alfalfa y el hígado de pescado
Verduras de hojas verdes
Yema del huevo
Aceite de soya
Hígado

51. Es importante en la formación y
conservación del colágeno, proteína que
sostiene estructuras corporales y
representa un papel importante en la
formación de huesos y dientes. Favorece
la absorción de hierro procedente de los
alimentos de origen vegetal.

52. Su carencia causa el escorbuto

53. Cítricos como el limón, naranja y uvas
Vegetales verdes
Cereza cubana

55. Es la mas importante del complejo B,
actúa como catalizador en el
metabolismo de los hidratos de carbono
permitiendo metabolizar el acido pirúvico
y haciendo que los hidratos de carbono
liberen su energía. También participa en
la síntesis que regulan el sistema nervioso

56. Su deficiencia causa beriberi
Atrofia muscular
Mala coordinación
Parálisis

57.  La carne de cerdo
 Vísceras (hígado, corazón, riñones)
 Levadura de cerveza
 Carnes magras
 Huevos
 Vegetales de hoja verde
 Cascarilla de cereales
 Germen de trigo
 Frutos secos
 legumbres

59. Actúa como coenzima, es efectiva en el
metabolismo de los hidratos de carbono,
grasas y especialmente de las proteínas
que participan en el transporte de
oxigeno.

60. Su insuficiencia causa lesiones en la piel cerca
de los labios y la nariz
Alteraciones en la medula ósea
Irritación ocular

61.  Hígado
 Leche
 Carne
 Espinaca
 Huevo
 Cereales enteros
 Pasta
 Pan
 Setas

63. Funciona como coenzima para
liberar energía de los nutrientes
también se conoce como vitamina
PP.

64.  Su deficiencia causa pelagra
 Debilidad
 Laxitud
 Insomnio
 Perdida de peso
 Lesiones en la boca
 Perdida de apetito
 Indigestión
 Diarrea
 Temblores musculares y mentales

65.  Hígado
 Carne
 Salmon
 Atún enlatado
 Cereales enteros
 Legumbres
 Frutos secos

67. Su importancia creció a partir de los
estudios experimentales en
microorganismos y pollos. Por su alta
distribución en la naturaleza fue
denominado pantoténico (en todos
lados).

68. Su insuficiencia causa fatiga
Perdida de coordinación

69.  Leche
 Huevos
 Hígado
 Coliflor
 Papas
 Tomates
 Melaza
 Carne de vaca, cerdo y pollo

71. Tiene interrelación metabólica y
funcional. Es necesaria para la absorción
de aminoácidos y actúa en la utilización
de grasas del cuerpo y formación de
glóbulos rojos y eritrocitos.

72.  Su insuficiencia se caracteriza por alteraciones en la piel
 Grietas en la comisura de los labios
 Lengua despabilada
 Convulsiones
 Mareos
 Nauseas
 Anemia
 Cálculos renales

73.  Leche
 Plátano
 Aguacate
 Judías verdes
 Hígado
 Huevos
 Espinaca
 Pan
 Cereales

75. Es indispensable para el crecimiento de
microorganismos. Interviene en la
liberación de energía de hidratos de
carbono
Y formación de ácidos grasos.

76.  Perdida de apetito o inapetencia
 Llagas y ulceraciones en la lengua
 Piel seca
 Erupciones en la piel
 Dermatitis seborreica
 Alopecia
 Caída del cabello
 Pelo quebradizo
 Insomnio, ansiedad, depresión
 Vómitos y nauseas

77. Huevo crudo
Cereales
Vegetales
Leche
Hígado

79. Es necesario para el crecimiento
y formación adecuada de la
sangre.

80. Anemias megaloblasticas y macro
citicas (glóbulos rojos con tamaño
superior al normal)
Lesiones neurológicas irreversibles

81. Vísceras de animales
Verduras de hojas verdes
Legumbres
Frutos secos
Germen de trigo
Levadura de cerveza

83. Es necesaria en cantidades ínfimas
para la formación de
nucleoproteínas, proteínas y glóbulos
rojos para el funcionamiento del
sistema nervioso.

84. Anemia perniciosa
Mala producción de glóbulos rojos
Síntesis defectuosa de la mielina
Perdida del epitelio del tracto intestinal

85. Hígado
Riñones
Carne
Pescado
Huevos
Leche

87. PRESENTADO POR:
LEONARDO ZULUAGA
FELIPE MEDINA ARIAS
DIEGO ANDRÉS PEÑUELA