Este documento resume la deficiencia de la enzima glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PD), la enzima más comúnmente deficiente en los eritrocitos humanos. Explica que la G6PD cataliza la producción de NADPH, un antioxidante crucial. Las deficiencias de G6PD, causadas por mutaciones en el gen X-ligado, pueden causar anemia hemolítica inducida por fármacos u otros estresores oxidantes. Describe las variantes más comunes de G6PD y cómo las mutaciones puntuales especí

1. Artículo de Revisión Científica. Noviembre 2008.
Aspectos generales sobre la deficiencia de
glucosa – 6 – fosfato deshidrogenasa en
humanos
Lluvia Briseida Espinoza Morales1
1Estudiante de la Lic. Químico Farmacéutico Biológico
Facultad de Ciencias Químico Biológicas, UAS*
•••
Los eritrocitos, vienen siendo los elementos formes más numerosos en el cuerpo humano.
Con su forma ovalada y aplanada, están perfeccionados para el intercambio de oxígeno
durante 120 ± 6 días de vida, cumpliendo aproximadamente 1.7 x 10
5
ciclos.
Aunque la unión, transporte y liberación de oxigeno y dióxido de carbono es un proceso
pasivo que no requiere energía, existe una variedad de procesos metabólicos dependientes de
energía que son esenciales para la viabilidad de la célula. Es por ello, que las vías metabólicas
más importantes para el eritrocito maduro necesitan glucosa como sustrato.
Por el número de reportes que ha manifestado la OMS respecto a deficiencias
metabólicas, es importante señalar, en particular, que la deficiencia eritroenzimopatía más
común entre sus más de 400 variantes es la deficiencia de la actividad de la enzima glucosa-6-
fosfato deshidrogenasa.
Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa
La glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PD, EC 1.1.1.49)
14
consta de 515 aminoácidos con
un peso molecular de 59256 daltons
7
. La G6PD del hígado y de los leucocitos, presentan
diferencias debidas a modificaciones postraduccionales en el extremo N-terminal. La enzima
activa consiste de subunidades idénticas que forman dímeros y tetrámeros, la proporción de
las dos formas depende del pH.
13
Es la primera enzima de la vía pentosa fosfato y la
principal fuente intracelular de nicotidamina adenina
dinucleótido fosfato reducido (NADPH), compuesto
comprometido en diversos procesos fisiológicos, por ejemplo
defensa antioxidante, modulación del crecimiento endotelial,
eritropoyesis, vascularización y fagocitosis
2
. La vida media de
esta enzima es de 60 días y refleja paso a paso la edad del
glóbulo rojo, ya que este es incapaz de formar nuevas moléculas proteicas y es por esto que el
reticulocito tiene 5 veces más actividad enzimática que los glóbulos senescentes.
11,13
Interviene
catalizando la conversión de glucosa 6-fosfato (G6P), proveniente de la glucólisis anaerobia, en
6-fosfogluconato (6PG) y obteniendo NADPH a partir de la nicotinamida adenina dinucleótido
fosfato (NADP); éste, oxida la glucosa-6-fosfato, y mantiene indemnes a los grupos sulfhídricos
La coenzima NADPH es la
donante de electrones
fundamental para un
número importante de
reacciones enzimáticas.

2. 2
ayudando a detoxificar radicales libres y peróxidos.
2
El glutation reducido sirve como sustrato
para esta enzima y debido a que NADPH es esencial para la reducción del glutation oxidado,
es un factor esencial en las cadenas de reacción que defienden al glóbulo rojo del peróxido.
Esta vía es la principal fuente de obtención de la forma reducida del NADP en los eritrocitos
humanos; en esta por cada mol de glucosa que se metaboliza se producen 2 moles de
NADPH.
11
Una de las características más importantes del gen de G6PD es la gran cantidad de
mutaciones que lo afectan produciendo enzimas con actividad o cantidad anormal. Gran
número de las mutaciones corresponden a sustituciones de una sola base.
13
La cuantificación de la enzima involucra la medición espectrofotométrica de la
reducción de NADP a NADPH en presencia de G6P y hemolizado.
Las características bioquímicas de la enzima han sido referenciadas a través de
estudios de movilidad electroforética, de la determinación de la constante de Michaelis (Km),
pH óptimo, y termoestabilidad y así se han caracterizado más de 400 variantes de G6PD,
algunas asociadas a las formas más severas de la enfermedad.
13
Deficiencia de G6PD o favismo
En 1971, Beutler realizó un estudio detallado de los efectos de la G6PD en diversos grupos
poblacionales y sugirió el origen genético de esta deficiencia, así como que la trascendencia de
este defecto es una síntesis insuficiente de esta enzima o la producción de moléculas
cualitativamente inapropiadas.
5
La deficiencia eritrocitaria es un desorden hereditario ligado al cromosoma X
11
. La
diferenciación genotípica a partir de la expresión fenotípica es difícil de hacer, por el fenómeno
de inactivación del cromosoma X.
1, 27
Aunque su distribución es global, la prevalencia de esta anomalía es mayor en regiones
tropicales y subtropicales del hemisferio oriental,
2
distribuidos principalmente en las
regiones del Mediterráneo, Medio Oriente, India, Indochina, sur de China así como en
África, debido a su relación íntima con la malaria y diversos efectores presintomáticos de
anemia.
La deficiencia de esta enzima se considera un error latente, que no se manifiesta a menos que
se produzcan determinadas alteraciones en el ambiente, generalmente la ingestión de
sustancias o infecciones que hacen que se pongan de manifiesto la existencia del defecto
enzimático. La deficiencia se expresa por completo en los varones, y las hembras
heterocigóticas son en apariencia normales. En estas últimas, la actividad enzimática media de
la G6PD puede ser normal, moderadamente reducida o muy deficiente, según la distribución de
la población celular. Las células deficientes en estas mujeres son tan susceptibles a lesiones
oxidantes como las células deficientes en varones; sin embargo, la magnitud total de la
hemólisis es menor porque la población de células vulnerables es pequeña.
11
En cuanto a las razas, la mayor incidencia ocurre en la raza negra: 20 en los bantúes
africanos, 12% en los norteamericanos, 8% en brasileros, etc. La raza blanca afectada con más
frecuencia corresponde a la del litoral mediterráneo.
14, 24
Aunque casi todos los individuos con la deficiencia enzimática son asintomáticos, este
defecto puede causar ictericia neonatal, y anemia hemolítica desde leve hasta crónica, no
esferocítica, con episodios de crisis severas, inducidas por infecciones, drogas específicas o
consumo de habas. Este mismo fenómeno puede ocurrir cuando sufren infecciones
preferentemente bacterianas, sobre el cual las evidencias acumuladas, mediante
investigaciones genéticas y ambientales, indican que, procesos infecciosos tales como la
malaria, han venido condicionando la prevalencia de esta deficiencia, en poblaciones de
algunos países.
1, 28, 29
Esta deficiencia es causada por el bloqueo de la vía enzimática de la hexosa monofosfato
que lleva al acúmulo de peróxido de hidrógeno causando daño oxidativo al eritrocito.
13
Se
manifiesta más en éste posiblemente por tener éstos una larga vida sin núcleo y porque
contienen proteasas que degradan la enzima mutante más que las proteasas de otros tejidos.
11
Clásicamente, luego de la ingestión de ciertos agentes como sulfamidas, antipiréticos,
nitrofuranos y medicamentos antimaláricos, como la primaquina y cloroquina, el paciente

3. 3
desarrollaba fiebre, orina de color negro, ictericia y anemia. El mantenimiento del flujo renal
adecuado de la sangre, por diuresis alcalina forzada, puede prevenir esta complicación. En
estos casos con flujo renal comprometido de la sangre según lo evidenciado por la salida baja
de la orina, la transfusión es lo ideal con el propósito de eliminar las células rojas dañadas que
bloquean la microcirculación y puede también evitar la complicación renal. En algunos
pacientes, la coagulación intravascular diseminada (DIC) puede complicar la hemólisis
intravascular masiva y necesitar el tratamiento apropiado.
2, 4, 7
En México se encuentra 1.05% de deficiencia de la G-6-PDH en neonatos ictéricos.
7
Determinados medicamentos pueden producir productos químicos naturales del oxígeno en el
cuerpo. Las personas que tienen una deficiencia de G6PD no pueden proteger sus glóbulos
rojos de la acumulación de productos químicos del oxígeno, y los glóbulos rojos son destruidos.
Por lo tanto, las personas que tienen una deficiencia de G6PD necesitan evitar exponerse a
determinados medicamentos
15
:
 Medicamentos antimalaria: primaquina; pamaquina y cloroquina
 Antibióticos: Sulfanilamida; Sulfapiridina; Sulfadimidina; Sulfacetamida; Sodio de
glucosulfona; Nitrofurantoína; Furazolidona; Nitrofurazona; Dapsona; Sulfoxona y
Sulfisoxazol.
 Antihelmínidos: B-Naftol; Estibofén y Niridazol.
 Otros: Probenecid; Diuréticos de tiazida; Fenotiazina; Cloranfenicol; Orinasa;
Dimercaprol; Azul de metileno; Vitamina K; Habas y Naftalina (bolas para las
polillas).
2
Las personas que tienen deficiencia de G6PD pueden tolerar pequeñas cantidades de estas
exposiciones, dependiendo del defecto específico presente en el gen.
16
Los estudios moleculares de la G6PD se iniciaron en 1985 con la clonación del gen
situado en la región q28 del cromosoma X, lo que permitió determinar la secuencia del ácido
desoxirribonucleico complementario (cDNA). A partir de esa fecha se comenzaron los estudios
de posibles polimorfismos del gen y se ha podido conocer la naturaleza de la mutación
implicada en muchas variantes de G6PD, las cuales solo habían sido caracterizadas hasta
esos momentos por criterios hematológicos, bioquímicos y clínicos.
3, 23
En el mundo se han caracterizado cerca de 400 variantes bioquímicas de la G6PD, las
más frecuentes son la B (actividad normal), A
+
(actividad normal), A
-
(8% - 20% de actividad
normal), y mediterránea (< 5% de la actividad normal) y entre otras asintomáticas de la
actividad aumentada y normal.
Las personas con actividad deficiente o intermedia se estudian con la reacción en cadena
de la polimerasa (PCR) y el análisis de fragmentos de longitud polimórfica para identificar las
variantes A
+
, A
-
(la más frecuentada) y mediterránea, que se deben a mutaciones puntuales del
gen de la G6PD. La variante A
+
se produce por el cambio de adenina por guanina en la
posición 376 (376 A-G) del exón 4, en la A
-
se dan dos transiciones: 376 A-G y 202 G-A en los
exones 4 y 5 y en la mediterránea el cambio se genera en la posición 563 del exón 6 y
corresponde a una transición de citosina por timina (563 C-T).
1
Estas mutaciones afectan la transcripción, procesamiento o la estructura primaria misma
de la enzima y la sustitución de aminoácidos que estas mutaciones provocan (casi siempre de
tan solo 1), alterando la función de la enzima ya sea por disminución de la estabilidad de ella o
afectando la función catalítica de la G6PD. Aunque la actividad enzimática sea muy baja (1%),
nunca está totalmente ausente.
2, 18
Los pacientes con las variantes comunes de G6PD, como son las A
+
y A
-
, no tienen
anemia hemolítica, salvo que se expongan a drogas u otra forma de estrés. Las variantes
asintomáticas con actividad enzimática normal (B) y aumentada no producen manifestación
clínica. En cambio, en la clase A
-
la funcionalidad de la enzima formada es tan pobre que la
sobrevida del glóbulo está muy acortada, aun sin estrés. Estos pacientes frecuentemente
tienen esplenomegalia y la anemia no se corrige con una esplenectomía.
1, 18

4. 4
El favismo es prevalente en regiones con variantes G6PD mediterráneo; donde el cuadro
clínico es más intenso, algunos padecen anemia hemolítica crónica (incluso en ausencia a
cualquier exposición a oxidantes) y una minoría puede presentar una crisis hemolítica
fulminante.
1, 13
Se hace mención que en Arabia Saudita la variante más frecuente es la mediterránea, con
frecuencias que oscilan entre 0% y 0.4% en hombres y 0% y 0.2% en mujeres. Es posible que
la alta prevalencia en mujeres obedezca a una disomía uniparental o bien, a la alta
consanguinidad existente o a que el cromosoma X que contiene el gen normal sea el que se
inactiva durante la impronta genética. En Latinoamérica se han descrito algunas variantes de la
enzima. En México por ejemplo, se identificaron 18, que son también de común aparición en
otras regiones como el continente africano, el sur de Europa y el sudeste asiático. Mientras que
en México la frecuencia de la deficiencia estuvo entre 0.4% y 4.1%, en Cuba fue 4.9% con una
prevalencia de la variante A
-
, y 7% para la variante A
+40
.
7, 30
Si bien de esas 400 variantes encontradas, solo se puede considerar alrededor de 100
mutaciones cuyas secuencias génicas han sido determinadas. Estas se han identificado en
todos los exónes, salvo el exón 1 que no tiene secuencia codificadora. 25% de las mutaciones
conocidas están en el exón 10, y de ellas, todas, menos 2 que se encuentran en el extremo 5'
del exón, son de clase A
-
y A
+
. Se cree que en este exón se encuentra el sitio de unión del
NADP, porque algunas de estas variantes se activan con altas concentraciones de NADPH.
Otra posibilidad sería que esta zona fuera una de contacto de subunidades, que sería el sitio
donde los dos monómeros interactúan para formar el dímero y las mutaciones en este lugar
alterarán la estabilidad de la enzima.
18
Entonces, es posible concluir que los pacientes con esta enzimopatía presentan una
anemia hemolítica de intensidad variable, aunque sus manifestaciones clínicas más
importantes son la ictericia neonatal y los episodios hemolíticos causados por la ingestión de
drogas, habas limas, o en el transcurso de procesos infecciosos severos. En un grupo reducido
de casos, el cuadro clínico es más severo y se acompaña de anemia hemolítica congénita no
esferocítica (AHCNE).
Un gran número de métodos bioquímicos cualitativos y cuantitativos además de análisis
moleculares son disponibles para el diagnóstico de la deficiencia de G6PD; dentro de las
evaluaciones cualitativas, los métodos utilizados son la determinación de actividad de G6PD
sobre papel de filtro mediante técnicas fluorescentes, y el método de indofenoldiclorofenol (por
decoloración del marcador en un tiempo específico). Algunos otros están la reacción en cadena
de la polimerasa (PCR) alelo específica, análisis de polimorfismo conformacional de cadena
sencilla (SSCP), identificación de polimorfismos de restricción de longitud variable (RLFP) y

5. 5
microarreglos. El uso como los estudios cinéticos, el enfoque isoeléctrico y la cromatografía
analítica son buen aporte para todo lo referido.
3
El método de Brewer es útil para descubrir
deficientes completos, como el varón hemizigoto la mujer homozigota y la madre embarazada
cuando la deficiencia enzimática es mayor al 50%, sin embargo, no es suficiente sensible para
descubrir mujeres heterozigotas y puede dar resultados equívocos luego de un episodio
hemolítico agudo. En este caso, la prueba debe repetirse tiempo después cuando coexista con
una población eritrocítica adulta. La prueba puede ser positiva en otras deficiencias
enzimáticas como metahemoglobina-reductasa-NADPH, NADPH diaforasa y en presencia de
hemoglobinas inestables, hemoglobina M.
10
En los recién nacidos se realiza un análisis bioquímico en las primeras horas de vida
denominado Tamiz Neonatal Ampliado. El mismo permite detectar precozmente diferentes
patologías, entre ellas el déficit de G6PD, permitiendo actuar en consecuencia a modo de evitar
precozmente secuelas de severidad.
6, 20
Una prueba de sangre respecto a tamizaje para G6PD consiste en extraerla de una vena,
usualmente de la parte interior del codo o del dorso de la mano. Generalmente no se necesita
una preparación especial para este examen. Recordando únicamente cuando la persona no
tiene una cantidad suficiente de esta sustancia. Este examen no se debe llevar a cabo durante
un episodio hemolítico. Es muy probable que se hayan destruido las células que tengan niveles
bajos de G6PD (células viejas) y las células que quedan pueden mostrar niveles de G6PD
normales. Después de la recuperación del episodio, las células viejas mostrarán niveles más
bajos de G6PD, provocando un resultado positivo. Los resultados normales son de 8 a 8.6
unidades/gramo de hemoglobina. El rango de los valores normales puede variar levemente
entre un laboratorio y otro.
12, 15, 19, 22
Otro procedimiento de diagnóstico cualitativo rápido usa un nuevo sustrato de formazán
(WST-8) y es capaz de detectar mujeres heterocigotas tanto cualitativa como
cuantitativamente. Los exámenes de laboratorio pueden realizarse por muchas razones, como
investigación rutinaria de salud o sospecha de enfermedad o de toxicidad. También pueden ser
utilizados para determinar si la efectividad de un medicamento mejora o empeora. Los
exámenes pueden medir el éxito o fracaso de un tratamiento. Pueden ser solicitados por
razones médicas o legales.
19
Los laboratorios no verifican sistemáticamente los efectos de los
fármacos entre personas con carencia de G6PD.
21
Al analizar los resultados obtenidos en estas
pruebas, en el caso del estudiante correspondiente a la muestra 4 se sospecha la presencia de
algún proceso infeccioso de tipo viral y estos se verifican con los síntomas y signos recogidos
durante la consulta médica. También la concentración de bilirrubina total estaba elevada a
expensas de la bilirrubina indirecta, comportamiento clásico de anemia hemolítica. En todos
estos los casos, los estudios que se realizan en laboratorios con una considerable experiencia
en la caracterización de variantes de G6PD, es evidente que aún con óptimas condiciones de
trabajo se observa un moderado grado de variación en las características bioquímicas. Esto se
debe probablemente a las variaciones en el tiempo transcurrido entre la toma de la muestra y la
realización del análisis, a distintos grados de proteólisis o desnaturalización o a diferencias en
los reactivos obtenidos de distintas fuentes comerciales.
17
Referencias Bibliográficas
1. SÁNCHEZ Magda Carolina (MSc), Villegas Victoria Eugenia (MSc), Fonseca Dora (MSc)
“Deficiencia de glucosa 6 fosfato deshidrogenasa: análisis enzimático y molecular en una
población de Bogotá”. Colombia Médica Vol. 39 Nº 2 (Supl 2), 2008 (Abril-Junio)
2. PALMA RAMÍREZ, Mónica (Licenciatura en Ciencias Farmacéuticas) “Los antimaláricos y la
deficiencia de glucosa 6 fosfato deshidrogenasa”. InFÁRMAte, año 3, número 17, Enero-Febrero
2008.
3. ESTRADA DEL CUETO, Marianela (DraC.); HERRERA GARCÍA, Mayelín (MsC); MAYO DE LAS
CASAS, Clara (Dra.); PÉREZ DIEZ DE LOS RÍOS, Graciela (Téc.) “Caracterización molecular de
variantes de Glucosa 6 fosfato deshidrogenasa (G6PD) en la población cubana”. Instituto de
Hematología e Inmunología. Ciudad de La Habana, Cuba.

6. 6
4. ACOSTA, Tatiana (Lic.); SUÁREZ, Mayelin (Lic.); NÚÑEZ, Vladimir (Dr.); MARÍN, Lilia C. (Téc.);
Lilia C. Marín: CORDERO, Altinay (Téc.) “Efecto hemolítico de la cloroquina en estudiantes
deficientes de glucosa-6-fosfato deshidrogenasa”. Centro de Investigaciones Biomédicas; Rev.
Cubana Invest Biomed 2003:22(3):180-5
5. T. Charles (Dr.); VÁZQUEZ, Drake (Esp. Lab. Análisis); PIÑA NAPAL, Juan Carlos (Dr.)
“Actividad de la enzima glucosa 6 fosfato deshidrogenasa eritrocitaria en un grupo de población
geográficamente heterogénea”. Centro Provincial de Higiene y Epidemiología de Camagüey
Archivo Médico de Camagüey: 2004;8(2) ISSN 1025-0255
6. VELÁZQUEZ, Antonio; VELA AMIEYA, Marcela; NAYLOR, Edwin W; CHACE, Donald H
“Resultados del tamiz neonatal ampliado, como nueva estrategia para la prevención de los
defectos al nacimiento.” Rev. Mexicana de pediatría: Vol. 67, Núm. 5. Sep.-Oct. 2000pp 206-213
7. BONILLA, Javier Fernando (M.D., M.SC.); SÁNCHEZ, Magda Carolina (Lic. Química); CHUAIRE,
Lilian (M.SC) “Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PD). Respuesta de los hematíes y otras
células humanas a la disminución en su actividad”. Colombia Médica Vol. 38 Nº 1, 2007 (Enero-
Marzo)
8. ORDOÑEZ, Francisco J.; RODRÍGUEZ, Manuel Rosety; ROSETY, Manuel. “Incremento de la
Glucosa 6 fosfato deshidrogenasa eritrocitaria en jóvenes con Síndrome de Down tras un
programa de actividad física de 12 semanas.” Departamento de Medicina. Departamento de
Anatomía y embriología humana y Facultad de Medicina, Cádiz, España. 2005; 65: 518-520.
ISSN 0025-7680.
9. FONSECA, Jaime Carmona; ÁLVAREZ, Gonzalo; RÍOS, Alexandra; VÁZQUEZ, María Fernanda;
“Deficiencia de glucosa 6-fostato deshidrogenasa en hombres sanos y en pacientes maláricos
Turbo (Antioquia, Colombia).” Rev Brasileña de Epidemiología 2008; 11(2): 252-65.
10. GODOY, GA (Dra.); VALERO, J (Dr.); RIVAS R (Dr.) “Deficiencia de glucosa 6 fosfato
deshidrogenasa en maláricos del Estado Bolívar”. Departamento de Parasitología y
Microbiología.: Gac Méd Caracas 2000; 105 (1):30-33
11. SÁNCHEZ, Tatiana Acosta (Lic.); NÚÑEZ, Daniel Pedro (Dr.); LUENGO Mayelin Suárez (Lic.)
“Anemia hemolítica por deficiencia de G6PD y estrés oxidativo.” Centro de Investigaciones
Biomédicas: Rev Cubana Invest Biomed 2003:22(3):186-91
12. RUIZ, Wilson (Profesor auxiliar); ULLOA, Víctor (Profesor auxiliar), BAILON, Oscar (Serumista).
“Prevalencia de la deficiencia de glucosa - 6 – fosfato deshidrogenasa en donadores voluntarios
de sangre que acuden a los hospitales nacionales Cayetano Heredia y Arzobispo Loayza. Lima -
Perú.” Laboratorio de Hematología de la UPCH. 2001; 90(2): 127-139.
13. FONSECA, Dora; MATEUS Heidi; SILVA, Claudia; CONTRERAS, Nora; RESTREPO, Carlos.
“Aspectos generales de la eritroenzimopatía más frecuente en el mundo.” acta médica
colombiana VOL. 30 N° 2 ~ Abril-Junio ~ 2005
14. GONZALEZ, Alberto R.; DORIS RAFAEL M.; ZUÑIGA, Haydee C.; CARRANZA, Elizabeth.
“Actividad especifica de la glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (EC 1.1.1.49) en tejido adiposo y
hepático durante la exposición a la altura.” Departamento de Bioquímica. Facultad de Farmacia y
Bioquímica - U.N.M.S.M..
15. Hoffman R, Benz Jr. EJ, Shattil SJ, et al “Deficiencia de glucosa -6- fosfato
deshidrogenasa“.Artículo médico de MedLinePlus; 2005:658-60
16. Dra. Fonseca, J.C. et al. "Deficiencia de Glucosa 6 fosfato deshidrogenasa”. 2008; 11(2): 252-65.
17. ESTRADA, Marianela (Lic.); GUTIÉRREZ, Alina (Lic.); PALACIOS, Bárbara (Dra.); PÉREZ,
Graciela Pérez (Lic.); ROVIRA, Ana (Dra.) y CORRONS, Jean-Luis Vives (Dr.); “Estudio
bioquímico y molecular de la glucosa-6-fosfato deshidrogenasa en Cuba”. Revista Cubana de
Hematología, Inmunología y Hemoterapia, julio-diciembre, 2000.
18. BORGO, Patricia Dal; C. Rosario Silva; CAVIERES, Mirta; “Dos nuevas mutaciones de glucosa 6
fosfato deshidrogenasa, G6PD Santiago y G6PD Calvo Mackenna”. Rev. chil.
pediatr. v.71 n.5 Santiago set. 2000.
19. Jalloh A, Tantular IS, Pusarawati S, Kawilarang AP, Kerong H, Lin K et al. “Examen de la
glucosa-6-fosfato deshidrogenasa”. Trop Med Int Health 2004; 9: 615-23.

7. 7
20. LLERANDI, Adolfo de la Peña (Dr.); “Déficit de glucosa 6 fosfato deshidrogenasa”. Geriatría
Clínica, octubre 2007.
21. NÚÑEZ, Vladimir (Dr.); “Guía de Prescripción Terapéutica”. Información de medicamentos
autorizados en España, Formato de Revisión 2004.
22. HERNÁNDEZ, Alberto González (Dr.); “Glucosa-6 fosfato deshidrogenasa, Análisis Clínicos”.
Comité Editorial de Saludalia, marzo 2005.
23. MEDINA, María Dolores; VACA, Gerardo; GUIDO, Beatriz López; WESTWOOD, Beryl;
BEUTLER, Ernest. “Molecular Genetics of Glucose-6-Phosphate Dehydrogenase Deficiency in
Mexico”. Published by Academic Press.
24. . Las Heras, J Juncá A. Bosch y E Martín; “Drepanocitosis y déficit de glucosa-6-fosfato
deshidrogenasa”. Medicina clínica VOL. 445 NÚM. 20. 2000
25. M. R. Noori-Daloii; L. Najafi; S. Mohammad Ganji; Z. Hajebrahimi and M.H. Sanati; “Molecular
identification of mutations in G6PD gene in patients with favism in Iran”. J. Physiol. Biochem., 60
(4), 273-278, 2004
26. KHNEISSER, Issam; SALIMMADIB; LOISELET, Jacques and MEŁGARBANEŁ, AndreŁ;
“Prevalence of G6PD deficiency and knowledge of diagnosis in a sample of previously
unscreened Lebanese”. J Med Screen 2006; 13:26–28.
27. ANEES, Muhammad; MUMTAZ, Asim; Sheikh Muhammad Rizwan; AMIN, Joher; MOIN, Huma;
SHARIF, Mian Muhammad; “Hematuria: a rare presentation of G6PD deficiency”. Gomal Journal
of Medical Sciences Jan–June, 2005, Vol. 3, No. 1
28. RETZINGER, Gregory S.; “Glucose-6-Phosphate Dehydrogenase Deficiency (G6PD).”
Department of Pathology and Laboratory Medicine at the University of Cincinnati, Volume 8,
Issue 3: May/June 2002
29. SÖKER, Murat (MD); DEVECIOGLU, Celal (MD); HASPOLAT, Kenan (MD); BÜNYAMIN Dikicl
(MD); DOGRU, Ömer (MD); “Henna Induced Acute Hemolysis in a G6PD-Deficient Patient: A
Case Report”. International Pediatrics/Vol. 15/No. 2/2000
30. Arjumand S. Warsy; PhD; Mohsen A.F. El-Hazmi; MBBChir, PhD; FRCPath, FACB; “G6PD
deficiency, distribution and variants in Saudi Arabia: an overview”. Annals of Saudi Medicine, Vol
21, Nos 3-4, 2001