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UNIVERSIDAD 
NACIONAL DEL CENTRO DEL 
PERU 
CURSO.-BIOQUIMICA 
TEMA.-GLICOLISIS 
PROFESOR.-RAFAEL PANTOJA ESQUIVEL 
ALUMNA.-BARRETON PALOMINO GRACIELA YOVANA
TRANSPORTADORES: GLUT 1, GLUT 2, GLUT 3, GLUT 4 Y 
GLUT 5) 
Los transportadores de glucosa comprenden una familia de 5 miembros, GLUT1, 
GLUT2, GLUT3, GLUT4, y GLUT5. 
Los transportadores de glucosa facilitan el transporte de esta a través de la 
membrana celular sin la necesidad de energía. Estos transportadores pertenecen a 
una familia de proteínas llamadas transportadoras de solutos. Específicamente, los 
nombres oficiales de los genes para los GLUTs son familia de transportadores de 
solutos 2 (transportador de glucosa facilitada). Así, el símbolo del gen de GLUT1 
es SLC2A1, GLUT2 es SLC2A2, GLUT3 es SLC2A3, GLUT4 esSLC2A4, y GLUT5 
es SLC2A5.
Los transportadores de glucosa se pueden dividir en tres categorías, basadas en 
primaria amino ácido comparaciones secuencia. Clase I transportistas incluyen 
GLUT1, GLUT2, GLUT3 (y la duplicación de genes de GLUT3 identificado como 
GLUT14), y GLUT4. Clase II transportistas incluyen GLUT5, GLUT7, GLUT9 ya 
GLUT11. Clase III transportistas incluyen GLUT6, GLUT8, GLUT10, GLUT12 y 
HMIT [protones (H+) cotransportador mioinositol: SLC2A13]. HMIT también se 
conoce como GLUT13.
●FAMILIA DE GLUTs ●UBICACION 
●Glut1 ●es ubicua distribuidos en diversos tejidos con más altos niveles de expresión visto en 
eritrocitos. De hecho en los eritrocitos GLUT1 representa casi el 5% del total proteínas. 
Aunque ampliamente expresada GLUT1, no se expresa en los hepatocitos. 
●Glut2 ●se encuentra principalmente en el intestino, β-células pancreáticas, renales y el hígado 
●Glut3 ●se encuentra principalmente en las neuronas, pero también se encuentran en el 
intestino. La glucosa se une con gran afinidad GLUT3 (tiene el más bajo Km de la 
GLUTs), que permite que las neuronas tienen una mayor el acceso a la glucosa, 
especialmente en condiciones de baja glucosa en sangre 
●Glut4 ●Tejidos sensibles a la insulina, como el músculo esquelético y tejido adiposo, contienen 
GLUT4 cuya movilización a la superficie celular es estimulada por la acción de la insulina. 
●GLUT5 ● transportista estrechamente relacionados GLUT7 están involucrados en el transporte de 
fructosa. GLUT5 se expresa en el intestino, riñones, testículos, músculo esquelético, 
tejido adiposo y el cerebro
LA IMPORTANCIA DE LAS RUTAS O DESTINOS CATABÓLICOS 
DEL PIRUVATO Y CUANDO SE ACTIVAN LAS MISMAS. 
• El piruvato es la molécula a partir de la cual la glicólisis se ramifica. El destino final de la 
glicólisis depende del estado de oxidación de la célula. En la reacción catalizada por la 
GAPDH una molécula de NAD+ se reduce a NADH. Con el propósito de mantener el 
estado re-dox de la célula, este NADH debe re-oxidarse a NAD+. Durante la glicólisis 
aerobia esto sucede en la cadena de transporte de electrones en la mitocondria 
generando ATP. Así, durante la glicólisis aerobia el ATP se genera de la oxidación de la 
glucosa directamente en las reacciones de la PGK y PK así como también 
indirectamente por la re-oxidación del NADH en la vía de la fosforilación oxidativa. 
Moléculas adicionales de NADH se generan durante la oxidación aeróbica completa 
del piruvato en el ciclo de Krebs. El piruvato entra en este ciclo en la forma de 
acetil.CoA que es el producto de la reacción de la piruvato deshidrogenasa. El destino 
del piruvato durante la glicólisis anaerobia es su reducción a lactato.
AVERIGUA CUALES SON LOS MECANISMOS DE REGULACIÓN DE LA 
GLICOLISIS, ES DECIR SI HUBIESE UN EXCESO DE GLUCOSA EN 
QUE ETAPA DE LA GLICOLISIS SE ACTIVARÍA EL CONTROL DE LA 
MISMA? 
• Las reacciones catalizadas por la hexocinasa, PFK-1 y PK todo proceder a una disminución de 
energía relativamente grande libre. Se trata de no equilibrio Las reacciones de la glicólisis 
serían candidatos ideales para la regulación del flujo través de la glucólisis. De hecho, in vitro 
Los estudios han demostrado que los tres enzimas que se alostéricamente controlada 
• La regulación de la hexoquinasa, sin embargo, no es el principal punto de control de la glucólisis. 
Esto es debido al hecho de que grandes cantidades de G6P se derivan de la descomposición 
de glicógeno (el mecanismo predominante de carbohidratos entrada en la glicólisis en el 
músculo esquelético) y, por lo tanto, el hexoquinasa reacción no es necesario. La regulación de 
PK es importante para revertir la glicólisis cuando el ATP es alta con el fin de activar la 
gluconeogénesis. como como la reacción catalizada por la enzima no es un punto de control 
importante en la glucólisis. El paso limitante de la glucólisis es la reacción catalizada por la PFK- 
1.
PFK-1 es una enzima tetramérica que existen en dos estados conformacionales denomina 
R y T que están en equilibrio. ATP es tanto un sustrato y un inhibidor alostérico de la PFK- 
1. Cada subunidad tiene dos ATP sitios de unión, un sitio del sustrato y un inhibidor de sitio. 
El sitio de sustrato se une ATP igualmente bien cuando el tetrámero es en cualquiera de 
conformación. El inhibidor sitio se une ATP esencialmente sólo cuando la enzima se 
encuentra en el estado T. F6P es el otro sustrato para PFK-1 y también se une 
preferentemente al estado R enzima. A altas concentraciones de ATP, el sitio de inhibidor 
se convierte ocupado y desplazando el equilibrio de la PFK-1 conformación a la del estado 
T disminuyendo la capacidad de la PFK-1 para unirse F6P. La inhibición de la PFK-1 por el 
ATP es superar por AMP que se une al estado R de la enzima y, por tanto, estabiliza la 
conformación de la enzima capaz de F6P unión. El más importante regulador alostérico de 
ambos glucólisis y la gluconeogénesis es la fructosa 2,6-bifosfato, F2,6BP, que no es un 
intermedio en la glicólisis o en la gluconeogénesis.
Regulación de la glicólisis y de la gluconeogénesis por la fructosa 2,6-bifosfato (F2,6BP). 
Los sitios más importantes de la regulación de la glicólisis y de la gluconeogénesis son las 
reacciones catalizadas por la fosfofructocinaca-1 (PFK-1) y la fructosa 1,6-bifosfatasa (F- 
1,6BPasa). La enzima regulatoria fosfofructocinasa-2/fructosa-2,6-bifosfatasa tiene dos 
actividades enzimáticas la actividad de Cinasa dada por la PFK-2 y la actividad de 
fosfatasa dada por la F-2,6-BPasa. La PKA (PKA) es una cinasa dependiente del AMP 
cíclico (cAMP) que fosforila la PFK-2/F-2,6-BPasa activando la actividad de fosfatasa. (+ve) 
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LOS PRINCIPALES MECANISMOS DE 
REGULACIÓN DE LA GLICÓLISIS. 
LA FOSFOFRUCTOQUINASA. 
Es el elemento de control más importante en la vía glucolítica en mamíferos. Su actividad 
está regulada principalmente por el nivel de energía: cuando se observan niveles altos de 
ATP, el enzima se inhibe alostéricamente disminuyendo la afinidad del enzima por la 
fructosa 6-Fosfato. La relación inhibidora del ATP se contraresta por el AMP, de manera 
que cuanto menor sea la relación ATP/AMP, mayor será la actividad del enzima. 
La fosfofructoquinasa tambien se ve afectada por el pH, esto es para evitar la acumulación 
excesiva de lactato y la caída brusca del pH sanguíneo provocando acidosis.
REGULACIÓN DE LA FRUCTOSA 2,6-BISFOSFATO. 
La concentración de fructosa 2,6-Bisfosfato está regulada por dos enzimas: lafosfofructoquinasa2 
(PKF2) que fosforila la fructosa 6-Fosfato y la fructosa bisfosfatasa 2 (FBPasa2) que hidroliza la 
fructosa 2,6-Bisfosfato en fructosa 6-Fosfato. Pero esto no es del todo correcto; ya que la PKF2 
yla FBPasa2 son en realidad la misma enzima. Forma parte de la misma cadena polipeptídica. 
Es una enzima bifuncional con tres dominios: uno regulador en la región N-terminal, un dominio 
quinasa y un dominio fosfatasa. 
¿Cómo se controla la actividad de este enzima bifuncional? Las dos actividades de la enzima 
están reguladas por la fosforilación de un único resíduo de serina. Cuando la glucosa es baja en 
sangre, aumenta los niveles de la hormona glucagón que favorece la fosforilación de la enzima 
inhibiendo la actividad PFK2, lo que hace descender el nivel de F-2,6-BP. Y al revés, si la glucosa 
es alta en sangre, la enzima pierde el fosfato unido activando la PFK2.
HEXOQUINASA Y GLUCOQUINASA. 
La hexoquinasa cataliza la primera etapa de la glicólisis y se inhibe con su producto: la 
glucosa 6-fosfato. Altas concentraciones de esta indican que la célula no precisa de más 
glucosa. 
En el hígado se encuentra una isozima especializada de la hexoquinasa: 
laglucoquinasa, la cual no se inhibe por la glucosa 6-fosfato. Pero esta isozima de 
lahexoquinasa sólo es activa a altas concentraciones de glucosa (tiene una afinidad 50 
veces menor que la hexoquinasa). Su función es suministrar glucosa 6-fosfato para la 
síntesis de glocógeno como medio de almacenamiento de la glucosa.
Y ahora un pequeño resumen de la glicólisis: 
• Definición: Es el nombre que recibe el metabilismo anaerobio (no requiere oxígeno) de la 
glucosa. 
• Función: Obtener energía a partir de la conversión de una molécula de glucosa en dos 
moléculas de piruvato. 
• Balance energético neto: por cada molécula de glucosa convertida en dos de piruvato se 
obtiene 2 ATP. 
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fosfofructoquinasa, la fructosa 2,6-Bisfosfato y la hexoquinasa las cuales 
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  • 1. UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO DEL PERU CURSO.-BIOQUIMICA TEMA.-GLICOLISIS PROFESOR.-RAFAEL PANTOJA ESQUIVEL ALUMNA.-BARRETON PALOMINO GRACIELA YOVANA
  • 2. TRANSPORTADORES: GLUT 1, GLUT 2, GLUT 3, GLUT 4 Y GLUT 5) Los transportadores de glucosa comprenden una familia de 5 miembros, GLUT1, GLUT2, GLUT3, GLUT4, y GLUT5. Los transportadores de glucosa facilitan el transporte de esta a través de la membrana celular sin la necesidad de energía. Estos transportadores pertenecen a una familia de proteínas llamadas transportadoras de solutos. Específicamente, los nombres oficiales de los genes para los GLUTs son familia de transportadores de solutos 2 (transportador de glucosa facilitada). Así, el símbolo del gen de GLUT1 es SLC2A1, GLUT2 es SLC2A2, GLUT3 es SLC2A3, GLUT4 esSLC2A4, y GLUT5 es SLC2A5.
  • 3. Los transportadores de glucosa se pueden dividir en tres categorías, basadas en primaria amino ácido comparaciones secuencia. Clase I transportistas incluyen GLUT1, GLUT2, GLUT3 (y la duplicación de genes de GLUT3 identificado como GLUT14), y GLUT4. Clase II transportistas incluyen GLUT5, GLUT7, GLUT9 ya GLUT11. Clase III transportistas incluyen GLUT6, GLUT8, GLUT10, GLUT12 y HMIT [protones (H+) cotransportador mioinositol: SLC2A13]. HMIT también se conoce como GLUT13.
  • 4. ●FAMILIA DE GLUTs ●UBICACION ●Glut1 ●es ubicua distribuidos en diversos tejidos con más altos niveles de expresión visto en eritrocitos. De hecho en los eritrocitos GLUT1 representa casi el 5% del total proteínas. Aunque ampliamente expresada GLUT1, no se expresa en los hepatocitos. ●Glut2 ●se encuentra principalmente en el intestino, β-células pancreáticas, renales y el hígado ●Glut3 ●se encuentra principalmente en las neuronas, pero también se encuentran en el intestino. La glucosa se une con gran afinidad GLUT3 (tiene el más bajo Km de la GLUTs), que permite que las neuronas tienen una mayor el acceso a la glucosa, especialmente en condiciones de baja glucosa en sangre ●Glut4 ●Tejidos sensibles a la insulina, como el músculo esquelético y tejido adiposo, contienen GLUT4 cuya movilización a la superficie celular es estimulada por la acción de la insulina. ●GLUT5 ● transportista estrechamente relacionados GLUT7 están involucrados en el transporte de fructosa. GLUT5 se expresa en el intestino, riñones, testículos, músculo esquelético, tejido adiposo y el cerebro
  • 5.
  • 6. LA IMPORTANCIA DE LAS RUTAS O DESTINOS CATABÓLICOS DEL PIRUVATO Y CUANDO SE ACTIVAN LAS MISMAS. • El piruvato es la molécula a partir de la cual la glicólisis se ramifica. El destino final de la glicólisis depende del estado de oxidación de la célula. En la reacción catalizada por la GAPDH una molécula de NAD+ se reduce a NADH. Con el propósito de mantener el estado re-dox de la célula, este NADH debe re-oxidarse a NAD+. Durante la glicólisis aerobia esto sucede en la cadena de transporte de electrones en la mitocondria generando ATP. Así, durante la glicólisis aerobia el ATP se genera de la oxidación de la glucosa directamente en las reacciones de la PGK y PK así como también indirectamente por la re-oxidación del NADH en la vía de la fosforilación oxidativa. Moléculas adicionales de NADH se generan durante la oxidación aeróbica completa del piruvato en el ciclo de Krebs. El piruvato entra en este ciclo en la forma de acetil.CoA que es el producto de la reacción de la piruvato deshidrogenasa. El destino del piruvato durante la glicólisis anaerobia es su reducción a lactato.
  • 7. AVERIGUA CUALES SON LOS MECANISMOS DE REGULACIÓN DE LA GLICOLISIS, ES DECIR SI HUBIESE UN EXCESO DE GLUCOSA EN QUE ETAPA DE LA GLICOLISIS SE ACTIVARÍA EL CONTROL DE LA MISMA? • Las reacciones catalizadas por la hexocinasa, PFK-1 y PK todo proceder a una disminución de energía relativamente grande libre. Se trata de no equilibrio Las reacciones de la glicólisis serían candidatos ideales para la regulación del flujo través de la glucólisis. De hecho, in vitro Los estudios han demostrado que los tres enzimas que se alostéricamente controlada • La regulación de la hexoquinasa, sin embargo, no es el principal punto de control de la glucólisis. Esto es debido al hecho de que grandes cantidades de G6P se derivan de la descomposición de glicógeno (el mecanismo predominante de carbohidratos entrada en la glicólisis en el músculo esquelético) y, por lo tanto, el hexoquinasa reacción no es necesario. La regulación de PK es importante para revertir la glicólisis cuando el ATP es alta con el fin de activar la gluconeogénesis. como como la reacción catalizada por la enzima no es un punto de control importante en la glucólisis. El paso limitante de la glucólisis es la reacción catalizada por la PFK- 1.
  • 8. PFK-1 es una enzima tetramérica que existen en dos estados conformacionales denomina R y T que están en equilibrio. ATP es tanto un sustrato y un inhibidor alostérico de la PFK- 1. Cada subunidad tiene dos ATP sitios de unión, un sitio del sustrato y un inhibidor de sitio. El sitio de sustrato se une ATP igualmente bien cuando el tetrámero es en cualquiera de conformación. El inhibidor sitio se une ATP esencialmente sólo cuando la enzima se encuentra en el estado T. F6P es el otro sustrato para PFK-1 y también se une preferentemente al estado R enzima. A altas concentraciones de ATP, el sitio de inhibidor se convierte ocupado y desplazando el equilibrio de la PFK-1 conformación a la del estado T disminuyendo la capacidad de la PFK-1 para unirse F6P. La inhibición de la PFK-1 por el ATP es superar por AMP que se une al estado R de la enzima y, por tanto, estabiliza la conformación de la enzima capaz de F6P unión. El más importante regulador alostérico de ambos glucólisis y la gluconeogénesis es la fructosa 2,6-bifosfato, F2,6BP, que no es un intermedio en la glicólisis o en la gluconeogénesis.
  • 9.
  • 10. Regulación de la glicólisis y de la gluconeogénesis por la fructosa 2,6-bifosfato (F2,6BP). Los sitios más importantes de la regulación de la glicólisis y de la gluconeogénesis son las reacciones catalizadas por la fosfofructocinaca-1 (PFK-1) y la fructosa 1,6-bifosfatasa (F- 1,6BPasa). La enzima regulatoria fosfofructocinasa-2/fructosa-2,6-bifosfatasa tiene dos actividades enzimáticas la actividad de Cinasa dada por la PFK-2 y la actividad de fosfatasa dada por la F-2,6-BPasa. La PKA (PKA) es una cinasa dependiente del AMP cíclico (cAMP) que fosforila la PFK-2/F-2,6-BPasa activando la actividad de fosfatasa. (+ve) y (-ve) se refieren a actividades positivas y negativas, respectivamente.
  • 11. LOS PRINCIPALES MECANISMOS DE REGULACIÓN DE LA GLICÓLISIS. LA FOSFOFRUCTOQUINASA. Es el elemento de control más importante en la vía glucolítica en mamíferos. Su actividad está regulada principalmente por el nivel de energía: cuando se observan niveles altos de ATP, el enzima se inhibe alostéricamente disminuyendo la afinidad del enzima por la fructosa 6-Fosfato. La relación inhibidora del ATP se contraresta por el AMP, de manera que cuanto menor sea la relación ATP/AMP, mayor será la actividad del enzima. La fosfofructoquinasa tambien se ve afectada por el pH, esto es para evitar la acumulación excesiva de lactato y la caída brusca del pH sanguíneo provocando acidosis.
  • 12. REGULACIÓN DE LA FRUCTOSA 2,6-BISFOSFATO. La concentración de fructosa 2,6-Bisfosfato está regulada por dos enzimas: lafosfofructoquinasa2 (PKF2) que fosforila la fructosa 6-Fosfato y la fructosa bisfosfatasa 2 (FBPasa2) que hidroliza la fructosa 2,6-Bisfosfato en fructosa 6-Fosfato. Pero esto no es del todo correcto; ya que la PKF2 yla FBPasa2 son en realidad la misma enzima. Forma parte de la misma cadena polipeptídica. Es una enzima bifuncional con tres dominios: uno regulador en la región N-terminal, un dominio quinasa y un dominio fosfatasa. ¿Cómo se controla la actividad de este enzima bifuncional? Las dos actividades de la enzima están reguladas por la fosforilación de un único resíduo de serina. Cuando la glucosa es baja en sangre, aumenta los niveles de la hormona glucagón que favorece la fosforilación de la enzima inhibiendo la actividad PFK2, lo que hace descender el nivel de F-2,6-BP. Y al revés, si la glucosa es alta en sangre, la enzima pierde el fosfato unido activando la PFK2.
  • 13. HEXOQUINASA Y GLUCOQUINASA. La hexoquinasa cataliza la primera etapa de la glicólisis y se inhibe con su producto: la glucosa 6-fosfato. Altas concentraciones de esta indican que la célula no precisa de más glucosa. En el hígado se encuentra una isozima especializada de la hexoquinasa: laglucoquinasa, la cual no se inhibe por la glucosa 6-fosfato. Pero esta isozima de lahexoquinasa sólo es activa a altas concentraciones de glucosa (tiene una afinidad 50 veces menor que la hexoquinasa). Su función es suministrar glucosa 6-fosfato para la síntesis de glocógeno como medio de almacenamiento de la glucosa.
  • 14. Y ahora un pequeño resumen de la glicólisis: • Definición: Es el nombre que recibe el metabilismo anaerobio (no requiere oxígeno) de la glucosa. • Función: Obtener energía a partir de la conversión de una molécula de glucosa en dos moléculas de piruvato. • Balance energético neto: por cada molécula de glucosa convertida en dos de piruvato se obtiene 2 ATP. • nº de reacciones de las que consta: 10 agrupadas en 3 bloques de 3, 1 y 5 reacciones respectivamente, cada una de ellas mediada por una enzima específica. • Regulación: La regulación de este proceso está dirigida por tres enzimas: la fosfofructoquinasa, la fructosa 2,6-Bisfosfato y la hexoquinasa las cuales manifestarán un comportamiento u otro en función de unos factores específicos como pueden ser el pH o la concentración de una determinada sustancia.