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Aminoácidos y Proteínas
•Tienen una función plástica o de construcción

•Suministran el material necesario para el crecimiento

•Reparación de tejidos y órganos.
• asimilan los nutrientes

• Intervienen en procesos de coagulación y de
transporte de oxígeno y grasas en la sangre

• Facilitan la entrada a las células de
glucosa, aminoácidos

• Como parte del sistema inmunológico
inactivan los materiales tóxicos o peligrosos

• Definen la identidad de cada ser vivo pues son
la base de la estructura del código genético.
Los aminoácidos son los principales constituyentes de las
                           proteínas.


-Y a su composición se le denomina:

• Péptido: a la unión de un bajo número de aminoácidos,

• Oligopéptido: si el número de aminoácidos que forma la
molécula no es mayor de 10,

• Polipéptido: cuando es superior a 10,

• Proteína: si el número es superior a 50 aminoácidos.
Según el contenido en aminoácidos esenciales las
proteínas se clasifican en:


• Completas o de alto valor biológico: cuando contienen
los aminoácidos esenciales en cantidad y
proporción adecuada, como las proteínas de
carnes, huevos, lácteos y derivados.


• Incompletas o de bajo valor biológico: si el contenido en
aminoácidos esenciales es escaso, como las proteínas de
vegetales y cereales.
Los esenciales
                                  Leucina




Isoleucina




                         Valina
Fenilalanina   Tritófano




                Metionina
Treonina
grupos de aminoácidos:

• Los Proteicos: pueden ser codificables o
universales y modificados o particulares.

Los codificables son los que permanecen como tales
en las proteínas y son 20, 8 de ellos esenciales para la
                         vida
 humana y 2 semiesenciales, los 10 aminoácidos que
         deben ser incorporados al organismo
 en la alimentación y especialmente cuando más los
  necesita en situación de disfunción o enfermedad.

   Los modificados, en cambio, son resultado de
  modificaciones químicas posteriores a la síntesis de
                     proteínas.
•   Los Aminoácidos No Proteicos: se
    encuentran sobre todo en las plantas superiores, no
    forman parte de las proteínas y se dividen a su vez en 3
    grupos:


1. D-aminoácidos: D-alanina, D-glutámico, D-
   fenilalanina.
2. alfa-aminoácidos no proteicos: L-ornitina, L-
   citrulina, creatina, homoserina, homocisteína.
3. omega-aminoácidos: beta-alanina, ácido gamma-
   aminobutírico o GABA.
Dos aminoácidos no esenciales: se forman a partir de otros
esenciales, cisteína a partir de metionina, y tirosina a partir de
fenilalanina.

Si la dieta no aporta suficiente fenilalanina o si el organismo no
puede transformarlo en tirosina, éste se convierte en esencial.


El ser humano necesita
20 aminoácidos, 8 o 9 de
los cuales los niños no
puede sintetizar por sí mismo
y deben ser aportados por la dieta
denominados esenciales:
son fenilalanina, isoleucina,
leucina, lisina, metionina,
treonina, triptófano y valina.
Aminoácidos L y D
D de dextrogiros                        L de levogiros




   Todos los aminoácidos biológicamente activos son
   L-α-aminoácidos, pues sólo ellos pueden formar
   parte de las proteínas.
Sobre las necesidades nutricionales de proteínas indica que
para un adulto sano se recomiendan entre 40 y 60 g. de
proteínas diarias.

Si la ingesta de proteínas es menor que la necesaria pueden
presentarse:
• Desnutrición
• Malnutrición              abdomen abultado
atrofia muscular             retraso mental.
Los aminoácidos esenciales más problemáticos son: por lo
general triptófano, lisina y metionina.


Y si la dieta resulta excesivamente elevada en proteínas se
originan:

• Residuos metabólicos tóxicos: tipo amoníaco así como
intoxicación, acidificación del medio, destrucción de tejidos,
envejecimiento prematuro.

• Enfermedades cardiovasculares: osteoporosis, cálculos
renales.

• Una mayor incidencia de cáncer: de colon, mama, próstata
y páncreas.
Proteínas:
La organización de una proteína viene definida por cuatro
  niveles estructurales denominados: estructura
  primaria, estructura secundaria, estructura terciaria
  y estructura cuaternaria. Cada una de estas
  estructuras informa de la disposición de la anterior en el
  espacio.
   Estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la
    proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena
    polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.
    La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma
    que ésta adopte.
   estructura secundaria la disposición de la secuencia de
  aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van
   siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial
      estable, la estructura secundaria en donde la cadena se va
                         enrollando en espiral:




                                        Elice alfa
   Estructura terciaria informa sobre la disposición de la
    estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma
    originando una conformación globular.
Estructura cuaternaria informa de la unión, mediante enlaces
débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una
de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
Origen animal




Origen vegetal
La hidrolisis de las proteínas
. Existen 3 tipos de hidrolisis
Hidrolisis ácida

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Proteinas

  • 2. •Tienen una función plástica o de construcción •Suministran el material necesario para el crecimiento •Reparación de tejidos y órganos.
  • 3. • asimilan los nutrientes • Intervienen en procesos de coagulación y de transporte de oxígeno y grasas en la sangre • Facilitan la entrada a las células de glucosa, aminoácidos • Como parte del sistema inmunológico inactivan los materiales tóxicos o peligrosos • Definen la identidad de cada ser vivo pues son la base de la estructura del código genético.
  • 4. Los aminoácidos son los principales constituyentes de las proteínas. -Y a su composición se le denomina: • Péptido: a la unión de un bajo número de aminoácidos, • Oligopéptido: si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, • Polipéptido: cuando es superior a 10, • Proteína: si el número es superior a 50 aminoácidos.
  • 5. Según el contenido en aminoácidos esenciales las proteínas se clasifican en: • Completas o de alto valor biológico: cuando contienen los aminoácidos esenciales en cantidad y proporción adecuada, como las proteínas de carnes, huevos, lácteos y derivados. • Incompletas o de bajo valor biológico: si el contenido en aminoácidos esenciales es escaso, como las proteínas de vegetales y cereales.
  • 6. Los esenciales Leucina Isoleucina Valina
  • 7. Fenilalanina Tritófano Metionina Treonina
  • 8. grupos de aminoácidos: • Los Proteicos: pueden ser codificables o universales y modificados o particulares. Los codificables son los que permanecen como tales en las proteínas y son 20, 8 de ellos esenciales para la vida humana y 2 semiesenciales, los 10 aminoácidos que deben ser incorporados al organismo en la alimentación y especialmente cuando más los necesita en situación de disfunción o enfermedad. Los modificados, en cambio, son resultado de modificaciones químicas posteriores a la síntesis de proteínas.
  • 9. Los Aminoácidos No Proteicos: se encuentran sobre todo en las plantas superiores, no forman parte de las proteínas y se dividen a su vez en 3 grupos: 1. D-aminoácidos: D-alanina, D-glutámico, D- fenilalanina. 2. alfa-aminoácidos no proteicos: L-ornitina, L- citrulina, creatina, homoserina, homocisteína. 3. omega-aminoácidos: beta-alanina, ácido gamma- aminobutírico o GABA.
  • 10. Dos aminoácidos no esenciales: se forman a partir de otros esenciales, cisteína a partir de metionina, y tirosina a partir de fenilalanina. Si la dieta no aporta suficiente fenilalanina o si el organismo no puede transformarlo en tirosina, éste se convierte en esencial. El ser humano necesita 20 aminoácidos, 8 o 9 de los cuales los niños no puede sintetizar por sí mismo y deben ser aportados por la dieta denominados esenciales: son fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina.
  • 11. Aminoácidos L y D D de dextrogiros L de levogiros Todos los aminoácidos biológicamente activos son L-α-aminoácidos, pues sólo ellos pueden formar parte de las proteínas.
  • 12. Sobre las necesidades nutricionales de proteínas indica que para un adulto sano se recomiendan entre 40 y 60 g. de proteínas diarias. Si la ingesta de proteínas es menor que la necesaria pueden presentarse: • Desnutrición • Malnutrición abdomen abultado atrofia muscular retraso mental.
  • 13. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son: por lo general triptófano, lisina y metionina. Y si la dieta resulta excesivamente elevada en proteínas se originan: • Residuos metabólicos tóxicos: tipo amoníaco así como intoxicación, acidificación del medio, destrucción de tejidos, envejecimiento prematuro. • Enfermedades cardiovasculares: osteoporosis, cálculos renales. • Una mayor incidencia de cáncer: de colon, mama, próstata y páncreas.
  • 14.
  • 15. Proteínas: La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
  • 16. Estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
  • 17. estructura secundaria la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria en donde la cadena se va enrollando en espiral: Elice alfa
  • 18. Estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
  • 19. Estructura cuaternaria informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
  • 21. La hidrolisis de las proteínas . Existen 3 tipos de hidrolisis Hidrolisis ácida Hidrolisis básica: Hidrolisis enzimática