Este documento contiene 31 preguntas de opción múltiple y preguntas abiertas sobre conceptos básicos de bioquímica como ácidos nucleicos, aminoácidos, estructura y función de proteínas. Las preguntas abarcan temas como la composición química del ADN y ARN, propiedades de los aminoácidos, formación de enlaces peptídicos, estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de proteínas, y funciones biológicas de las mismas.

1. UNIVERSIDAD MAYOR DE SAN ANDRÉS
FACULTAD DE CIENCIAS FARMACÉUTICAS Y BIOQUÍMICAS
CARRERA DE QUÍMICA FARMACÉUTICA
CÁTEDRA DE BIOQUÍMICA GENERAL
EVALUACIÓN PARCIAL N° 3
PATRÓN
PATRÓN
APELLIDOS NOMBRES CÉDULA
ENCIERRE EN UN CÍRCULO LA RESPUESTA CORRECTA
1. En el descubrimiento de los ácidos nucleicos, se comprobó que en la composición del ácido llamado
timonucleico entra la ribosa, y por eso pasa a llamarse ácido ribonucleico (RNA, ARN), mientras que el
zimonucleico contiene desoxirribosa, por lo que pasa a llamarse ácido desoxirribonucleico (DNA, ADN).
FALSO VERDADERO
2. Los nucleósidos están constituidos por la unión de una base nitrogenada y un azúcar, donde las pentosas
puede ser tanto ribosa (ribonucleósidos) como desoxiribosa (desoxirribonucleósidos). El C 1 de la pentosa se
une mediante enlace n-glicosídico al N 9 en bases púricas adquiriendo la terminación “–osina” y al N 1 en
bases pirimidínicas adquiriendo la terminación “–idina”.
FALSO VERDADERO
3. El vidarabin, zidovudina, estavudina, son antivirales que nos sirven para el tratamiento del herpes, varicela y
VIH, donde sus característica estructural más importante es que corresponden a los nucleósidos.
FALSO VERDADERO
4. La coenzima A (CoA) es una coenzima de transferencia de grupos acilo que participa en diversas rutas
metabólicas (ciclo de Krebs, síntesis y oxidación de ácidos grasos). Se deriva de una vitamina: el ácido
pantoténico (vitamina B5) y es una coenzima libre.
FALSO VERDADERO
5. La doble cadena de DNA formada por la unión de nucleótidos (fosfato, azúcar y base nitrogenada), se atraen
fuertemente mediante enlaces covalentes.
FALSO VERDADERO
6. Se conocen varios tipos distintos de RNA de transferencia y están presentes en los ribosomas, orgánulos
intracelulares implicados en la síntesis de proteínas. Su estructura secundaria y terciaria presenta un
plegamiento complejo que le permite asociarse tanto a las proteínas integrantes de los ribosomas como a
otros RNA y participar en el proceso de síntesis proteica.
FALSO VERDADERO
7. En la estructura de los aminoácidos, el grupo amino esta unido al átomo de carbono (carbono alfa),
inmediatamente adyacente al grupo carboxilo. También unido al carbono central alfa esta otro grupo, la
cadena lateral o grupo R que proporciona las propiedades químicas; hidrófobas o hidrófilas, interacción de
grupos R; función biológica.
FALSO VERDADERO
8. La Aminoácidos alfa y algunos de sus derivados, como la Glicina, el ácido gamma- amino butírico derivado de
la glutamina, la serotonina, la melatonina derivado del triptófano, la Tiroxina derivado de la tirosina y el Ácido
indolacético (derivado del triptófano en las plantas), tienen función como mensajeros químicos.
FALSO VERDADERO

2. 9. Los aminoácidos son sustancias mucho más apolares de lo que uno esperaría de acuerdo con su fórmula
molecular. Las propiedades que presentan como la de ser sólidos cristalinos solubles en agua, se atribuyen al
hecho de que la forma estable es un zwitterión o sal interna.
FALSO VERDADERO
10. El Punto isoeléctrico de los aminoácidos es el pKa donde un aminoácido no tiene carga neta y es
eléctricamente neutra, en este punto son menos solubles y a las moléculas neutras que llevan un número igual
de cargas positivas y negativas se les denomina zwitteriones.
FALSO VERDADERO
11. Las proteínas pueden clasificarse según la presencia o no de un grupo prostético en Proteínas simples y
Proteínas conjugadas donde una Holoproteína es igual a una Apoproteína más un Grupo prostético.
FALSO VERDADERO
12. La estructura primaria de las proteínas hace referencia a la identidad de aminoácidos, la secuencia de
aminoácidos, la cantidad de aminoácidos, y establece que la variación en un solo aminoácido hace que cambie
su función biológica. Los aminoácidos se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
FALSO VERDADERO
13. En la formación de las Hélices Alfa de las proteínas, los grupos R de los aminoácidos se orientan hacia el
exterior. Se forman puentes de H entre el C=O de un aminoácido y el NH- de otro que se encuentra a 3
lugares de distancia con una distancia aproximada de 3.6 aminoácidos por vuelta. Como ejemplo tenemos a la
queratina.
FALSO VERDADERO
14. Para la formación de la estructura terciaria, una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada
disposición en el espacio por interacciones entre aminoácidos que se encuentran en sitios cercanos de la
cadena. Las Proteínas globulares se pliegan como un ovillo y las Proteínas fibrosas tiene aspecto alargado.
FALSO VERDADERO
15. Las fuerzas que mantienen estable la estructura cuaternaria son de dos tipos: No covalentes como los
contactos hidrofóbicos, Enlaces de hidrógeno e Interacciones iónicas o salinas y los Covalentes como los
Enlace disulfuro y los Enlaces amida.
FALSO VERDADERO
16. Los agentes desnaturalizantes de las proteínas pueden ser Físicos como Calor y Radiaciones; y Químicos como
todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína, entre
algunos se encuentran los Detergentes, Urea y guanidina a altas concentraciones, Altas concentraciones de sal
y extremos de pH y Reactivos de grupos –SH.
FALSO VERDADERO
17. El Método de Kjeldahl, que nos sirve para determinar la cantidad proteíca, se basa en la digestión ácida parcial
de la proteína y conversión cuantitativa de nitrógeno a NH3, que se valora por titulación. Se emplea para
análisis elemental de alimentos.
FALSO VERDADERO

3. RESPONDA LAS SIGUIENTES CUESTIONES DE MANERA CLARA Y CONCRETA
18. La hidrólisis química completa de un ácido nucleico da lugar a una mezcla equimolar de los siguientes
componentes:
 Base nitrogenada
 Pentosa
 Fosfato
19. Indique el nombre de dos fármacos empleados como antibióticos y que estructuralmente corresponden a un
nucleósido.
 Cordicepina
 Puromicina
20. Cual es la característica estructural general de los desoxiribonucleótidos.
 Ausencia de un grupo OH en el C2 de la pentosa.
21. Explique de manera concreta qué nos plantean las Leyes de Chargaf.
 La cantidad de Adenina es igual a la cantidad de Timina, la cantidad de Citosina es igual a la cantidad
de Guanina, es decir, el nº total de bases Púrinas es igual al nº total de bases Pirimídinas.
22. En una tabla, indique las diferencias entre DNA y RNA.
23. Complete la siguiente tabla, especificando si los siguientes aminoácidos son esenciales o no esenciales:
AMINOÁCIDO TIPO
Isoleucina ESENCIAL
Arginina NO ESENCIAL
Cisteína NO ESENCIAL
Glicina NO ESENCIAL
Fenilalanina ESENCIAL
Triptofano ESENCIAL
Tirosina NO ESENCIAL
24. Explique la formación de los enlaces peptídicos con estructuras, empleando la alanina y la glicina?

4. 25. Mediante estructuras, explique la formación del enlace disulfuro por reacción de la cisteína.
26. Represente el siguiente péptido mediante estructuras: Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu
27. El glutatión, está representado por el siguiente péptido: Glutamil-cisteinil-glicina, represente la misma en
estructuras.
28. Proporcione la estructura al siguiente péptido: Seril-glicil-tirosil-alanil-leucina

5. 29. Represente la bradiquinina que es el siguiente péptido mediante la simbología de una letra.
Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg
 R-P-P-G-F-S-P-F-R
30. Indique tres funciones biológicas de las proteínas.
 Biocatalizadores (enzimas)
 Receptores de señales químicas
 Transportadores
 Estructurales (citoesqueleto, colágeno)
 Defensa (inmune, restricción bacteriana, etc.)
 Motilidad (motores moleculares)
 Transducción
 Adherencia celular y organización tisular
 Plegamiento correcto de otras proteínas
 Otras: anticongelante
31. Indique el nombre de tres reacciones donde ocurran modificaciones covalentes en las proteínas,
proporcionando de esta manera las características funcionales respectivas.
 Fosforilación
 Acilación
 Prenilación
 Glicosilación
 Unión covalente a ubicuitina
 Amidación
 Carboxilación
 Escisión