ENZIMAS
UNIDAD V
• Moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan
reacciones químicas.
• Tienen un gran poder catalítico
• Específicas respecto a sus sustratos
• 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837–1900) acuñó el término enzima,
que viene del griego ενζυμον "en levadura"
• Ureasa 1926 Enzimas – Proteínas?
• Tratado de Enzimas
Características
• Proteínas
• RNA catalítico
• Globulares
• Determinada por su estructura tridimensional
• Centro activo - 3-4 aa
• Calor y pH desnaturalizan
GRUPO PROSTÉTICO
• Actividad catalítica – Estructuras Si se desnaturaliza se pierde su actividad.
Actividad – residuos de aminoácidos O….
• COFACTOR – Iones inorgánicos
• O Complejo orgánico (COENZIMA)
Otro ejemplo – grupo Hemo
Apoproteína – Parte protéica
Holoenzima – Enzima compleja – Cofactor
y/o coenzima
Clasificación
• Según la reacción catalizada.
• - ASA al sustrato o palabra que describe su actividad.
• ATP glucosa-transferasa
• Clasificación 2.7.1.1
• 2- Transferasa
• 7 – Subclase – fosfotransferasa
• 1 – Grupo hidroxilo como aceptor
• 1 – D-glucosa como aceptor de grupo fosfato
Mecanismo de acción
• Complejo enzima – sustrato – reacción catalítica
• E+S ----- ES ----- EP ----- E+P
Las enzimas son específicas tanto a la reacción, como al
sustrato.
Complementariedad geométrica
“llave – cerradura” – enzima – sustrato
“encaje inducido” – cambio de conformación del sitio
activo.
• Catalizador: Aumentar la velocidad de una
reacción.
• Camino energético de una
Reacción.
• Las enzimas compensan el incremento de
energía libre requerido.
Regulación de la actividad enzimática
• Efecto del pH
Al tener grupos ionizables, pueden tener carga
pH óptimo para su actividad.
• Temperatura
Aumento de la temperatura acelera la reacción.
Por cada 10° la velocidad se duplica.
Con excepción de la desnaturalización…
• Cofactores
Requerimiento de sustancias no proteicas que
colaboren para la catálisis
• Concentraciones
La velocidad de una reacción enzimática depende de la
concentración de sustrato.
La presencia de productos puede hacer la reacción más
lenta.
• Inhibidores
Competitivo – compite por el sitio activo
No competitivo – Alteran la conformación
espacial de la enzima impidiendo su unión al
sustrato.
• Modulación alostérica
Enzimas que adoptan 2 conformaciones:
R – relajada – más activa – Moléculas que favorecen:
activador alostérico
T – Tensa – Inhibidor alostérico
• Modificación covalente
Aumentan su actividad uniendose a un grupo químico
como el Pi o AMP, o al contrario al liberarlo.
En vías degradativas la enzima fosforilada es más activa
• Activación proteolítica de la actividad
enzimática.
Proenzimas o zimógenos - precursoras
Por medio de hidrólisis
• Isoenzimas
Distinta estructura, función biológica similar.
Depende del tipo de tejido
Compartimento celular
Momento concreto de desarrollo
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Estudia la velocidad de las reacciones químicas que
son catalizadas por las enzimas, explicando el
metabolismo catalítico, su papel en el metabolismo,
como es controlada, potenciada o inhibida.
Las enzimas no alteran el equilibrio de la reacción
producto sustrato
Propiedades cinéticas
• Tiempo que tarda en saturarse.
• Máxima velocidad de una reacción.
Ensayo enzimático
• Mide la velocidad de una reacción enzimática.
• Cambios experimentados en la concentración de
sustrato y del producto.
• Sustrato ↓
• Producto ↑
• Espectofotometría
(cambios de absorbancia de luz)
• Espectometría de masas – detecta incorporación o liberación
de isótopos
Curva de reacción enzimática
pH
Temperatura
Sales
Cinética de Michaelis-Menten

Unidad v enzimas

  • 1.
  • 2.
    • Moléculas denaturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas. • Tienen un gran poder catalítico • Específicas respecto a sus sustratos • 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837–1900) acuñó el término enzima, que viene del griego ενζυμον "en levadura" • Ureasa 1926 Enzimas – Proteínas? • Tratado de Enzimas
  • 4.
    Características • Proteínas • RNAcatalítico • Globulares • Determinada por su estructura tridimensional • Centro activo - 3-4 aa • Calor y pH desnaturalizan
  • 5.
    GRUPO PROSTÉTICO • Actividadcatalítica – Estructuras Si se desnaturaliza se pierde su actividad. Actividad – residuos de aminoácidos O…. • COFACTOR – Iones inorgánicos • O Complejo orgánico (COENZIMA)
  • 6.
    Otro ejemplo –grupo Hemo
  • 7.
    Apoproteína – Parteprotéica Holoenzima – Enzima compleja – Cofactor y/o coenzima
  • 8.
    Clasificación • Según lareacción catalizada. • - ASA al sustrato o palabra que describe su actividad.
  • 9.
    • ATP glucosa-transferasa •Clasificación 2.7.1.1 • 2- Transferasa • 7 – Subclase – fosfotransferasa • 1 – Grupo hidroxilo como aceptor • 1 – D-glucosa como aceptor de grupo fosfato
  • 10.
    Mecanismo de acción •Complejo enzima – sustrato – reacción catalítica • E+S ----- ES ----- EP ----- E+P
  • 11.
    Las enzimas sonespecíficas tanto a la reacción, como al sustrato. Complementariedad geométrica “llave – cerradura” – enzima – sustrato “encaje inducido” – cambio de conformación del sitio activo.
  • 12.
    • Catalizador: Aumentarla velocidad de una reacción. • Camino energético de una Reacción.
  • 13.
    • Las enzimascompensan el incremento de energía libre requerido.
  • 14.
    Regulación de laactividad enzimática • Efecto del pH Al tener grupos ionizables, pueden tener carga pH óptimo para su actividad.
  • 15.
    • Temperatura Aumento dela temperatura acelera la reacción. Por cada 10° la velocidad se duplica. Con excepción de la desnaturalización…
  • 16.
    • Cofactores Requerimiento desustancias no proteicas que colaboren para la catálisis
  • 17.
    • Concentraciones La velocidadde una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. La presencia de productos puede hacer la reacción más lenta.
  • 18.
    • Inhibidores Competitivo –compite por el sitio activo No competitivo – Alteran la conformación espacial de la enzima impidiendo su unión al sustrato.
  • 19.
    • Modulación alostérica Enzimasque adoptan 2 conformaciones: R – relajada – más activa – Moléculas que favorecen: activador alostérico T – Tensa – Inhibidor alostérico
  • 20.
    • Modificación covalente Aumentansu actividad uniendose a un grupo químico como el Pi o AMP, o al contrario al liberarlo. En vías degradativas la enzima fosforilada es más activa
  • 21.
    • Activación proteolíticade la actividad enzimática. Proenzimas o zimógenos - precursoras Por medio de hidrólisis
  • 22.
    • Isoenzimas Distinta estructura,función biológica similar. Depende del tipo de tejido Compartimento celular Momento concreto de desarrollo
  • 23.
    CINÉTICA ENZIMÁTICA Estudia lavelocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas, explicando el metabolismo catalítico, su papel en el metabolismo, como es controlada, potenciada o inhibida. Las enzimas no alteran el equilibrio de la reacción producto sustrato
  • 24.
    Propiedades cinéticas • Tiempoque tarda en saturarse. • Máxima velocidad de una reacción.
  • 25.
    Ensayo enzimático • Midela velocidad de una reacción enzimática. • Cambios experimentados en la concentración de sustrato y del producto. • Sustrato ↓ • Producto ↑ • Espectofotometría (cambios de absorbancia de luz) • Espectometría de masas – detecta incorporación o liberación de isótopos
  • 26.
    Curva de reacciónenzimática pH Temperatura Sales
  • 27.