Enzimas UAN
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El documento habla sobre las enzimas. Brevemente: 1. Las enzimas son proteínas que aceleran reacciones químicas específicas sin ser consumidas en el proceso. 2. Existen diversos tipos de enzimas clasificadas según la reacción que catalizan como oxidorreductasas, transferasas e hidrolasas. 3. Múltiples factores afectan la actividad enzimática como la temperatura, pH, concentración de sustrato e inhibidores.
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- 2. ENZIMAS ■La mayoría de las reacciones químicas requieren de la catálisis en la mayoría molécula de cuya función, de una enzima, que de los casos es una proteína globular y es acelerar una reacción química específica ahorrando energía.
- 3. ENZIMAS Son catalizadores muy potentes y eficaces■ ■ No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables. ■ No modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.
- 5. ENZIMAS ■ ■ ■ ■ ■ ■ ■ ■ Proteínas(excepto las ribozimas) Temperatura y pH optimos Baja concentración No se consumen Alta eficiencia No subproductos Saturación Especificidad
- 7. La molécula sobre la cual actúa una enzima es llamada sustrato. La enzima es específica para la reacción química y ella siempre se unirá por su sitio activo al sustrato formando el complejo enzima- sustrato.
- 9. ■La sacarosa un disacarido que es hidrolizado por la enzima sacarasa y produce fructosa y glucosa como productos.
- 11. ■El sitio activo es flexible y ajusta su conformación a la molécula de sustrato, (intimo ajuste)
- 12. Son moléculas orgánicas no proteicas que se unen temporalmente a la enzima cerca del sitio activo, su importancia como cofactor radica en que, algunas enzimas dependen de sustancias adicionales de bajo peso molecular para funcionar.
- 14. VITAMINAS Esenciales Alimentación Hidrosolubles y liposolubles Precursoras de las coenzimas. B1, B2, B3, B6, B8. B9 etc Vitamina C Ej.Vitamina
- 18. OXIDOREDUCTASAS ■ ■ ■ ■ ■ Reaciones de oxidoreducción Ejemplos: Deshidrogenasas Oxidadasas Reductasas de todo tipo Peroxidasas ■ ■ ■ Catalasas Oxigenasas Hidroxilasas
- 19. 2.TRANSFERASAS
- 20. TRANSFERASAS ■ Transferencia de grupos de átomos intacto de una molécula donante a Ejemplos: Transaldolasas Cetolasas Acetiltransferasas una aceptora ■ ■ ■ ■ ■ ■ ■ ■ Glucosiltransferasas Metiltransferasas Quinasas Fosforiltransferasas
- 21. 3.HIDROLASAS
- 23. 4.LIASAS.
- 24. LIASAS ■ Rompimiento de C-C, C-O, C-N y otros enlaces por medios distintos Descarboxilasas Aldoliasas Cetoliasas Hidroliasas Deshidroliasas Liasas a la hidrólisis y la oxidación ■ ■ ■ ■ ■ ■
- 25. 5.ISOMERASAS
- 26. ISOMERASAS ■ Interconversión de diversos isómeros, trans, L en D, aldehído en cetona Racemasas Cis-trans isomerasas Oxidoreductasas intramoleculares Transferasas intramoleculares Epimerasas Isomerasas por cis en ■ ■ ■ ■ ■ ■
- 27. 6. LIGASAS
- 28. LIGASAS ■Formación de enlaces debido a la condensación de sustancias diferentes ■Síntesis a expensas alta energía Formación:C-O C-S C-N C-C de enlaces fosfato de ■
- 30. FACTORES ACTIVIDAD AFECTAN LA ENZIMATICA ■Temperatura 20 0 Actividad enzimatica temperatura 15 10 5 5 10 25 37 45 55 65 tempe ra tura
- 31. FACTORES AFECTAN ACTIVIDAD ENZIMATICA ■pHActividad enzimatica Actividad enzimatica vs pH 20 15 10 Serie1 5 0 3 4 5 6 7 9 10 11 13 pH
- 32. Factores afectan actividad enzimatica Actividad Enzimatica Actividad Enzimatica vs concentración de enzima 15 10 5 0 0 2 4 6 Concentración de enzima
- 33. Factores que afectan actividad enzimatica ■Concentración de sustrato Velocidaddela reacción Grafica de Michaelis- Menten 15 10 Serie1 5 0 Concentración del sustrato
- 39. ACTIVIDAD ENZIMATICA ■Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto. La actividad específica es el número de unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot).
- 40. ■Katal: la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato son 106 µmoles y segundos, resulta por segundo. Como 1 mol 1 minuto son 60 que 1 katal equivale a 60 x 106 U. Esta forma que se submúltiplos unidad es muy grande, de utilizan frecuentemente los como el microkatal (µkat, 10-6 kat) o el nanokatal (nkat, 10-9 kat).
- 41. ■Cuando se conoce el peso molecular del enzima puro y el número de centros activos por molécula de enzima, las medidas de actividad enzimática permiten calcular el número de recambio del enzima, o sea, el número de reacciones elementales que realiza el enzima por cada centro activo y por unidad de tiempo.
- 42. ■ Unidad Internacional= cantidad de enzima necesaria para transformar un micromol de sustrato por minuto. 1 U= 1 μmol/min. Actividad específica= AE= Unidades de enzima por mg prot. totales= U/mg. Actividad total= AT= Unidades totales de enzima en el extracto= U. Porcentaje de recuperación= (ATfinal/ATinicial) x 100. Factor de purificación= AEfinal/AEinicial. Número de recambio= (μmoles de sustrato/min)/μmoles de enzima x sitios activos ■ ■ ■ ■ ■ ■
- 44. Factores que afectan enzimatica actividad ■Presencia de activadores o inhibidores Inhibició n competitiv a 6 4 2 0 0 2 4 6 8-2 Concentración de sustrato Velocidaddela reacción
- 45. Factores que afectan enzimatica actividad ■Presencia de activadores o inhibidores Velocidad sin inhibido r Inhibicion competitiva 3 Velocida d con inhibido r 2 1 Lineal (Velocida d sin inhibidor ) Lineal (Velocid 0 -2 0 2 4 -1 1/s 1/v
- 46. Factores que afectan enzimatica actividad ■Presencia de activadores o inhibidores con inhibidor Velocidaddela reacción Inhibicion nocompetitiva 0,6 0,4 0,2 0 0 10 20 concentración de sustrato Velocidad Logarítmica Logarítmica (Velocidad
- 47. Factores que afectan enzimatica actividad ■Presencia de activadores o inhibidores Inhibicion no competitiva 15 10 1/V 1/V Lineal (1/V) Lineal (1/V) 5 0 -2 -1 0 1-5 -10 1/S 1/V
- 48. INHIBIDORES
- 49. ISOENZIMAS ■Lactato deshidrogenasa M M M M M M M M M M H H H H H H H H H H
- 50. Mecanismos de regulación enzimática ■ I. Cambiando cantidad de enzima presente ■ II. Cambiando cantidad de sustratos, productos, coenzimas etc ■ III.Alterando la eficacia catalítica de la enzima
- 51. I: Cantidad absoluta de enzima ■ ■ ■ Enzimas: constitutivas, inducibles, ausentes Recambio enzimático: V síntesis/ V degrada Síntesis: Inductores Represores Precursores inactivos Degradación :Dependiente de ATP y Ubiquitina Independiente de ATP ■
- 52. II. Cambiando Concentración de sustratos, productos,coenzimas ■1. Gráfica de Michaelis-Menten ■2. Cofactores ■3. Efectores alostéricos positivos ( activadores) negativos (inhibidores)
- 53. Ocurre en las enzimas que tienen dos sitios de unión, el sitio activo y el otro, para el efector alosterico, y inactiva así la hace activa o Una forma de estas interacciones la inhibición por Feed-back ó forma de control biológico
- 56. Tipos de catálisis • Catálisis ácido-base • Catálisis covalente • Catálisis por iones metálicos
- 57. • Catálisis ácido-base Reacciones por transformación intermediarios cargados inestables por captación o cesión de H• A pH fisiológico [H•J y [OH·] bajas Baja velocidad Enzimas donantes o aceptares de [H•J ==---..... Aumentan velocidad -- · Oen,en,Itdd ,.,_ 0.-,.ie."AI b� fbt'ro (prot.on a�lor) AmlAotitld !'ffid� R-<X>O- .. R-NUi R-<lOOII H II Glu. Nlp ...... ..... Cy• ft..&. .NH R-�R-SH ·1- 'f' R- c- s: rn(c' 'ie 'c'N'II 1 1 111 • "... .. Tyr u oR-011 ·-0-- ()1( -o-
- 58. • Catálisis ácido-base Triosa fosfato isomerasa 7tN ) º� /o º � l o yo DHAP unida al centro activo �e/a:C) Glu 165 � Intermediario enedlol, se forma por transferencia de un protón de C2 al Glu 165 y un protón de Hls 95 al carbonllo G3P se une al centro activo E+ G3P. E· G3P E-enediol .-E· OHAP . E+ OHAP
- 61. II. Cambiando concentración de sustratos, productos, cofactores ■ La regulación por retroacción ocurre generalmente en el paso más temprano, funcionalmente irreversible, que es exclusivo para una serie biosintética particular.
- 62. Efectos en la eficacia catalítica ■A todos los cambios que ocurren en la actividad catalítica sin modificación cantidad de enzima presente . 1. Inhibición de la 2. Activación
- 63. Efectos en la eficacia catalítica ■1. Compartimentalización Procesos independientes Mecanismos de lanzadera Complejos multienzimaticos Modificación covalente Enzimas interconvertibles ■ ■ 2. 3.
- 64. zimogenos
- 66. Enzimas y medicina ■ ■Enzima sérica Uso en el diagnóstico Infarto al miocardio Hepatitis viral Pancreatitis aguda Degeneración hepatolenticular ( E. Wilson ) ■ Aminotransferasas AST, GOT Amilasa ceruloplasmina ■ ■ ■ ■ ■
- 67. ■ ■Creatinfosfoquinasa CPK Trastornos musculares e infarto del miocardio Carcinoma metastásico de prost. E. óseas, trastornos hepáticos obstructivos, Ictericia E. hepáticas , Infarto al miocardio ■ ■Fosfatasa ACP Fosfatasa AP ácida ■ ■alcalina ■■ g-glutamil transpeptidasa
- 68. ■ ■Lactato deshidrogenasa Lipasa Infarto del miocardio, anemia perniciosa Pancreatitis aguda Infiltración de grasa al higado, Intox. alcoh.ag ,LDH ■ ■ ■ ■Colinesterasa,CHE