Bioquimica

1. PROTEÍNAS

2. INTRODUCCIÓN
•La polimerización de
los L-α aminoácidos
mediante enlaces
peptídicos, constituye el
marco estructural para
las proteínas.
ENLACE PEPTÍDICO

3. INTRODUCCIÓN
• Las características comunes a todas las
proteínas incluyen las restricciones
impuestas a su conformación por los
enlaces covalentes y no covalentes.
• Fibroína (seda).
• Colágena.
• Mioglobina.
• Hemoglobina.

4. Molécula de Proteína

8. IMPORTANCIA BIOMÉDICA
• Transportadores de: vitaminas, O2, CO2.
• Funciones estructurales.
• Funciones cinéticas, catalíticas.
• Señalamiento.
• Mutaciones de genes.
• Síndromes de maduración proteica.

9. CLASIFICACIÓN
• Solubilidad: Albúmina, globulinas,
histonas.
• Forma: Globulares, fibrosas,
• Función: Enzimas, almacenamiento,
reguladoras, protectoras,
transporte, contráctiles,
móviles.
• Estructura: primarias, secundarias,
terciarias y cuaternarias.

10. ESTRUCTURA PRIMARIA
• Corresponden al órden en el
cual se unen entre sí los
aminoácidos, e incluye la
localización de cualquier enlace
disulfuro.

11. ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Puentes de hidrógeno, interacciones
hidrofóbicas, electrostática y de van
der Waals, puentes de Sulfuro.
• La rotación es posible solo en dos de
cada tres de los enlaces covalentes que
forman el esqueleto polipetídico de la
proteínas.
• Helices α y hojas β.

12. ESTRUCTURA TERCIARIA
• Plegamiento polipétidico de dos
cadenas secundarias llamadas
supersecundarias.
• Uniones de las Helices α y hojas
β son otras similares por enlaces
disulfuro.

13. ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Contienen 2 ó mas
cadenas polipéticas,
unidas por fuerzas no
covalentes.
• Protómeros, unidades
de cadenas polipéticas.
• Moléculas diméricas o
tetraméricas.

14. ESTRUCTURAS PROTEÍNICAS

15. ESTRUCTURAS PROTEÍNICAS

16. Fibrosas

18. Globulares

19. Virales

20. EQUILIBRIO REVERSIBLE ENTRE LAS
PROTEINAS DE LAS DIFERENTES PARTES
DEL ORGANISMO
• El hígado y otros tejidos sintetizan rápidamente
proteínas celulares a partir de aminoácidos
plasmáticos.
• A su vez los aminoácidos plasmáticos pueden
ser degradados y devueltos al plasma.
• Existe un equilibrio constante entre los
aminoácidos plasmáticos y las proteínas lábiles
de las células del cuerpo.
• Existe un equilibrio también entre las proteínas
de un tipo y otro de célula.

21. LIMITE SUPERIOR PARA EL
ALMACENAMIENTO DE PROTEINAS
• Cada tipo de célula tiene un limite
superior para la cantidad de proteínas
que puede almacenar.
• El exceso de aminoácidos en la
circulación se degrada en otros productos
y se utiliza para obtener energía, o se
convierte en grasa o glucógeno
almacenándose de esta forma.

22. Desaminación oxidativa
NH3 + H2O NH4 + OH¯

24. FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
PLASMATICAS
• LAALBUMINA:
• Su función es proporcionar presión
coloidosmótica en el plasma, evitando la
perdida de sangre de los capilares
• GLOBULINA:
• Son responsables de la inmunidad natural y
adquirida.
• FIBRINOGENO:
• Sus fibras de fibrina ayudan a la coagulación
sanguínea.

25. FORMACION DE LAS PROTEINAS
PLASMATICAS
• Casi toda la albúmina y el fibrinógeno de las
proteínas plasmáticas, así como el 50 a 80% de
las globulinas, se forman en el hígado.
• El resto de las globulinas se forman en el tejido
linfoide (ej: gammaglobulinas).
• En el hígado la formación de proteínas
plasmática llegan a 30 g/día.
• Se producen perdida rápida de proteínas en las
quemaduras graves, en enfermedades renales
grave (en la orina se pierde hasta 20 g/día), que
se reemplazan continuamente.

26. USO DE LAS PROTEINAS PLASMATICA
COMO FUENTE DE AMINOACIDOS PARA
LOS TEJIDOS
• Las proteínas plasmáticas funcionan
como medio lábil de almacenamiento de
proteínas siendo una fuente rápida
disponible de aminoácidos para el tejido
que los necesite.
• Las proteínas plasmáticas pueden actuar
como fuente para una reposición rápida
de las proteínas tisulares.

27. EQUILIBRIO REVERSIBLE ENTRE LAS
PROTEINAS PLASMATICAS Y LAS
PROTEINAS TISULARES
• Estudios con marcadores radiactivos han
demostrado mediante cálculos que se
sintetizan y degradan diariamente unos
400 gramos de proteínas corporales.
• Intercambio reversible de aminoácidos
entre las diferentes proteínas del cuerpo.

28. METÓDOS DE ESTUDIOS DE
PROTEÍNAS
• Ultracentrifugación analítica.
• Centrifugación en gradiente de sacarosa.
• Filtración en gel.
• Electroforesis en gel de poliacrilamida.
• Microscopía electrónica.

29. Espectrofotometría

30. CROMATOGRAFÍA
EN COLUMNA

31. CROMATOGRAFIA DE
INTERCAMBIO IONICO

32. FILTRACIÓN EN
POLÍMEROS

33. CROMATOGRAFÍA
POR AFINIDAD
(LIGANDOS)

34. ELECTROFORESIS EN GEL
DE POLIACRILAMIDA

35. CORRIDA
ELECTROFORÉTICA
EN GEL DE
POLIACRILAMIDA

36. ELECTROFORESIS

37. ELECTROFORESIS

38. ELECTROFORESIS
POR ISOENFOCADO

39. Proteína
Polipéptido

42. ESPECTROMETRÍA DE MASA

43. ESPECTROMETRÍA DE MASA

46. ELECTROFORESIS DE PROTEINAS
EN DESNUTRIDOS DE UTI
HOSPITAL
UNIVERSITARIO JAPONES

55. KWASHIORKOR