UNEFM, Medicina, Morfofisiología I, Unidad I, Aminoácidos

2. FACILITADORA:
Dra. CAROLINA SALAS H.
UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL
“FRANCISCO DE MIRANDA”
U. C. MORFOFISIOLOGÍA I
PROGRAMAS MEDICINA. 2019

3. Generalidades
 Son componentes esenciales de las proteínas
 Son sustancias incoloras
 Son solubles en agua
 Son sustancias compuestas carbono, oxigeno, hidrogeno
y nitrógeno.
 Moléculas orgánicas que contienen por lo menos un
grupo ácido débil, carboxilo (- COOH) y un grupo base
débil, amino (-NH2), unidos al carbono alfa.
AMINOÁCIDOS

6. Clasificación General de los
Aminoácidos
PROTEICOS
NO PROTEICOS
codificables
modificables
Según la
naturaleza de la
cadena lateral
Según su polaridad
Según su
obtención
• Alifáticos
• Aromáticos
• Hidroxiaaminoacidos
• Tioaminoacidos
• Iminoacidos
• Bibásicos
• Dicarboxilicos y sus
amidas
• Apolares
• Polares (sin carga,
+,-)
• Esenciales
• No esenciales
• Hidroxilados
• Carboxilados
• Fosforilados
• Glicosilados
• Iodados
• D- aminoácidos
• Gamma aminoácidos

7. Clasificación…
• Por la naturaleza del grupo R
• Por la capacidad de síntesis por el
organismo
• Por su Estereoisomería
• Por su participacion en la
composición de las proteínas

8. Clasificación …
PROTEICOS
• Aminoacidos codificables o
universales, que
permanecen como tal en las
proteínas
• Aminoacidos modificados o
particulares, que son el
resultados de diversas
modificaciones químicas
posteriores a la síntesis de
proteínas
NO PROTEICOS
• D aminoacidos, forman parte de
los peptidoglicanos de la pared
celular de las bacterias
• Alfa aminoácidos no proteicos,
son importantes intermediarios en
el metabolismo de la eliminación
de nitrógeno y la creatina

10. Aminoácidos Esenciales…

11. Aminoácidos No Esenciales…

12. Funciones Generales de
los Aminoácidos
• Componentes estructurales de las
membranas.
• Precursor de porfinas. (Hb)
• Precursores de compuestos
aminados: Bases nitrogenadas,
hormonas y neurotransmisores.
• Regulación del crecimiento celular.
• Transmisión del impulso nervioso

13. Herman Emil Fischer
PROYECCIÓN DE FISCHER

14. Carbono quiral: cuatro sustituyentes diferentes
Excepción: la glicina
Imagen especulares mas no superponibles
Propiedades de los aminoácidos
Estereoisomería

15. Propiedades de los aminoácidos
Estereoisomería
 Serie L
 Serie D
• Dextrógiros (+)
• Levógiros (-)

17. Propiedades de los aminoácidos
Su carácter acido-base (Anfótero)

18. Importante recordar…
• Todos los aminoacidos son
electrolitos débiles
• Zwitterion: zona cercana al pH
neutro el numero de cargas positivas
es igual a cargas negativas
• Punto isoeléctrico: es el pH donde la
carga media es igual a cero

19. Cadenas ionizables
 Los aminoácidos se encuentran en
tres categorías de acuerdo a sus
grupos ionizables:
 Monoamino-monocarboxilico.
 Monoamino- dicarboxilicos.
 Monocarboxilico- diamino.

20. Punto Isoeléctrico
El pI se puede calcular a partir de la ecuación de
Henderson-Hasselbalch, aplicada a cada grupo
ionizable. En el caso de aminoácidos con sólo dos
grupos ionizables, el pI es siempre la media de los
dos valores de pK.
Es el pH al cual la carga neta total es nula.
pI= pK1 + pK2
2

23. PEPTIDOS…
• Los péptidos: son compuestos
formados por uniones de
aminoácidos mediante enlaces
amidas.
• Contienen al menos 40 residuos
• Enlaces Peptídico: Es el enlace de
un grupo amino de una molécula y el
carboxilo de otra, con liberación de
una molécula de agua

26. Péptidos De
Importancia Biológica
• Glutatión
• Encefalinas
• Vasopresina
• Oxitocina
• Glucagon
• Insulina

28. • Bioquímica de Voet Pratt
• Bioquímica de Lozano
• Bioquímica de Richard Harvey.
• Bioquímica de Harpes.
BIBLIOGRAFÍA…
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Cel: 04146887855