Es un compuesto que contiene dos grupos funcionales: un grupo amino y uno carboxilo. Ambos grupos están unidos al mismo carbono (C), llamado CARBONO alfa, también esta unido a un  hidrogeno y a una cadena lateral designada R. Esta última siempre va a ser diferente al radical antes establecido y de igual manera al átomo H. Ya que este ultimo que lleve por R un H se llamara, GLICINA y este es un aminoácido no esencial.

1. Integrantes:
Adriana Guadalupe
Martínez Martínez
Luis Eduardo Reséndiz
Leal
Diana Rivera Garduño
Raúl Rosales Rojas

2. DEFINICIÓN Y SU
ESTRUCTURA
GENERAL.
Es un compuesto que contiene
dos grupos funcionales: un grupo
amino y uno carboxilo.
Ambos grupos están unidos al
mismo carbono (C), llamado
CARBONO alfa, también esta
unido a un hidrogeno y a una
cadena lateral designada R.
Esta última siempre va a ser
diferente al radical antes
establecido y de igual manera al
átomo H.
Ya que este ultimo que lleve por R
un H se llamara, GLICINA y este
es un aminoácido no esencial. Referencias:
 HICKS, J. J. (2001). Bioquímica. México, D. F.: Mc Graw- Hill Interamericana Editores S. A. de C.V.
 Pacheco, L. (2015). Bioquímica Médica. México: Limusa S. A. de C. V.
 W. Baynes, J., & H. Dominiczak, M. (2011). Bioquímica médica. España: Elsevier España. S. L.

3. Hay alrededor de 300 aminoácidos presentes en sistemas animales, vegetales y microbianos,
pero solamente hay 20 aminoácidos que están codificados por el ADN para aparecer en las
proteínas.
El primer aminoácido descubierto fue la ASPARGINA. En 1806, y pasaron más de 130 años
para dar con el último aminoácido, llamado TREONINA, así se cerro la lista de los 20
aminoácidos comunes del ser humano.
Los aminoácidos como componentes de las proteínas, confieren con su secuencia las
características estructurales de aquellas e influyen directamente en su capacidad
funcional.
Referencias:
 HICKS, J. J. (2001). Bioquímica. México, D. F.: Mc Graw- Hill Interamericana Editores S. A. de C.V.
 Pacheco, L. (2015). Bioquímica Médica. México: Limusa S. A. de C. V.
 W. Baynes, J., & H. Dominiczak, M. (2011). Bioquímica médica. España: Elsevier España. S. L.

4. Todas las proteínas del
cuerpo están formadas por 20
aminoácidos comunes.
Los aminoácidos comunes son
aquellos para los que existe
un codón en específico en el
ADN.
Los aminoácidos derivados
son generados después de
su incorporación a la
molécula proteínica.
Referencias:
 HICKS, J. J. (2001). Bioquímica. México, D. F.: Mc Graw- Hill Interamericana Editores S. A. de C.V.
 Pacheco, L. (2015). Bioquímica Médica. México: Limusa S. A. de C. V.
 W. Baynes, J., & H. Dominiczak, M. (2011). Bioquímica médica. España: Elsevier España. S. L.

5. NO ESENCIALES.
Son los que puede fabricar o
sintetizar nuestro cuerpo,
aun cuando no lo estemos
incorporando a través de los
alimentos que ingerimos.
ESENCIALES.
Son aquellos que deben obtenerse de fuentes
externas. La carencia de aminoácidos
esenciales limita el desarrollo del organismo,
ya que sin ellos no es posible reponer las
células de los tejidos que mueren o crear
nuevos tejidos.
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS:
Referencias:
 HICKS, J. J. (2001). Bioquímica. México, D. F.: Mc Graw- Hill Interamericana Editores S. A. de C.V.
 Pacheco, L. (2015). Bioquímica Médica. México: Limusa S. A. de C. V.
 W. Baynes, J., & H. Dominiczak, M. (2011). Bioquímica médica. España: Elsevier España. S. L.

6. Referencias:
 HICKS, J. J. (2001). Bioquímica. México, D. F.: Mc Graw- Hill Interamericana Editores S. A. de C.V.
 Pacheco, L. (2015). Bioquímica Médica. México: Limusa S. A. de C. V.
 W. Baynes, J., & H. Dominiczak, M. (2011). Bioquímica médica. España: Elsevier España. S. L.
 https://demedicina.com/aminocidos-esenciales-y-no-esenciales/#Funciones_de_los_aminoacidos

7. N O E S E N C I A L E S .
1. Acido glutámico (Glu,E).
Un aminoácido vital para el sistema nervioso central.
 Ayuda a la síntesis proteica.
 Favorece la absorción de alimentos.
2. Arginina (Arg,R).
Estimula la liberación de hormonas del crecimiento,
también interviene en la reducción de grasa corporal, el
incremento de masa muscular, la cicatrización de las
heridas.
 Favorece a la circulación de la sangre.
 Reduce la posibilidad de sufrir un ataque de corazón.
3. Serina (Ser,S).
Clave en la metabolización de las grasas, para el sistema
inmunológico y la formación de algunos
neurotransmisores.
 Fundamental para la formación de células.
5. Alanina (Ala,A).
Un aminoácido que interviene en distintos procesos
fundamentales, como ayudar a mantener el nivel optimo
de glucosa.
6. Tirosina (Tyr,Y)
Este aminoácido es importante en la reducción del estrés,
el apetito y el sueño.
 Reduce la grasa corporal.
 Es fundamental para personas que sufren trastornos
de tiroides.
7. Glicina (Gly,G)
 Necesaria para depurar el organismo. El hígado usa la
glicina para eliminar tóxicos y formar las sales biliares.
 Ayuda a prevenir enfermedades infecciosas.
 Interviene en la producción de la hormona de
crecimiento.
8. Asparagina (Asn,N)
 Es importante en los procesos el SNC (sistema
nervioso central).
 Colabora en la síntesis del amoniaco y de las
proteínas.
Referencias:
 HICKS, J. J. (2001). Bioquímica. México, D. F.: Mc Graw- Hill Interamericana Editores S. A. de C.V.
 Pacheco, L. (2015). Bioquímica Médica. México: Limusa S. A. de C. V.
 W. Baynes, J., & H. Dominiczak, M. (2011). Bioquímica médica. España: Elsevier España. S. L.
 https://demedicina.com/aminocidos-esenciales-y-no-esenciales/#Funciones_de_los_aminoacidos

8. 9. Prolina (Pro,P)
Importante para el colágeno presente en cartílagos,
tendones y la piel.
Mejora la salud de nuestra piel.
Fortalece al corazón y a los músculos que lo rodean.
10. Acido Aspártico (Asp,D)
Fundamental para reducir el nivel de amoniaco en sangre
después del ejercicio físico.
Rejuvenece la actividad de las células y ayuda a su
formación.
Ayuda a la eliminación de las toxinas, mediante el riñón y
el hígado.
Aumenta la resistencia.
11. Cisteina
La cisteina es un antagonista de los radicales libres,
responsables de la oxidación celular y el envejecimiento.
Favorece la pérdida de grasa.
No solo ayuda a la creación de músculo, también protege a
nuestro organismo.
12. Histidina en adultos.
12. Histidina en niños.
Interviene en el crecimiento y en la reparación de los tejidos,
además de proteger nuestras células nerviosas.
Es necesaria para la producción de glóbulos rojos y
blancos en la sangre.
Reduce la presión arterial.
13. Isoleucina (Ile,I)
Actúa en la formación de hemoglobina, regula el azúcar en la
sangre, ayuda a la reparación del tejido muscular, la piel y
los huesos.
Forma una parte importante de nuestro código genético.
Ayuda a regenerar los tejidos y a regular el azúcar en sangre.
14. Leucina (Leu,L)
Facilita la cicatrización del tejido muscular, la piel y los
huesos, reduce el azúcar en la sangre.
Aumentar la producción de la hormona del crecimiento.
15. Lisina
Interviene en la absorción de calcio, en la formación de
colágeno en cartílagos y tejidos conectivos, además de
intervenir en la producción de anticuerpos contra los
herpes.
ESENCIALES.
Referencias:
 HICKS, J. J. (2001). Bioquímica. México, D. F.: Mc Graw- Hill Interamericana Editores S. A. de C.V.
 Pacheco, L. (2015). Bioquímica Médica. México: Limusa S. A. de C. V.
 W. Baynes, J., & H. Dominiczak, M. (2011). Bioquímica médica. España: Elsevier España. S. L.

9. 16. Metionina (Met,M)
Funciona como antioxidante, participa en la
descomposición de las grasas, y protege contra
los efectos de las radiaciones en el cuerpo.
Mantiene la salud de la piel, las uñas y el pelo.
17. Fenilalanina (Phe,F)
Produce la noradrenalina, sustancia responsable
de la transmisión de señales entre las células
nerviosas en el cerebro.
Tiene la capacidad de mejorar el estado de
ánimo, disminuir el dolor, mejorar la memoria y
el aprendizaje.
Esencial en la formación del colágeno.
18.Triptofano (Trp,W)
Actúa como relajante natural, alivia el insomnio, la
ansiedad y la depresión, ayuda en el
tratamiento de la migraña, e interviene en el
sistema inmunológico.
Produce vitamina B3.
Reduce el apetito.
19. Valina (Val,V)
Participa del metabolismo muscular y la reparación
de tejidos.
Necesario para el metabolismo muscular.
20. Treonina (Thr, T).
Regula la cantidad adecuada de proteínas en el
cuerpo.
Previene la acumulación de grasa en algunos
órganos.
Referencias:
 HICKS, J. J. (2001). Bioquímica. México, D. F.: Mc Graw- Hill Interamericana Editores S. A. de C.V.
 Pacheco, L. (2015). Bioquímica Médica. México: Limusa S. A. de C. V.
 W. Baynes, J., & H. Dominiczak, M. (2011). Bioquímica médica. España: Elsevier España. S. L.
 https://demedicina.com/aminocidos-esenciales-y-no-esenciales/#Funciones_de_los_aminoacidos

11. Estructura y propiedades
de las cadenas laterales
de los Aminoácidos

12. • Existen 20 aminoácidos
diferentes de que forman parte
de las proteínas. Todos ellos son
a-aminoácidos y constan de un
grupo amino, un grupo
carboxilo, un hidrógeno y un
grupo distintivo llamado R
unidos a un mismo carbono
denominado carbono-a .

13. • Dado que los diferentes aminoácidos difieren unos de otros por
su cadena lateral, podemos clasificarlos según el tipo de
cadena lateral que posean.

14. Caso especial de un Alifático

15. Aminoácidos aromáticos

16. Aminoácidos Azufrados

17. Aminoácidos Hidroxilados.

18. Aminoácidos básicos.

19. Aminoácidos ácidos y sus amidas
En este grupo encontramos dos aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidas
correspondientes. Estos son el ácido aspártico y el ácido glutámico (a estos aminoácidos se les denomina
normalmente aspartato y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH
fisiológico). Los derivados sin carga de estos dos aminoácidos son la asparragina y la glutamina que contienen
un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.
Ácido aspártico, Asp, D Asparragina, Asn, N Ácido glutámico, Glu, E Glutamina, Gln, Q

21. IONIZACIÓN DE AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son compuestos anfóteros, lo que significa que muestran al mismo
tiempo carácter ácido y básico.

22. IONIZACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Conocimientos previos
• pH= -Log{H3o}
• Cuanto más bajo el pH más pro tonado está el compuesto
• Los aminoácidos tienen carácter anfótero.

24. La forma más sencilla de estudiar estos equilibrios de ionización es realizar una valoración (o titulación)
ácido-base. Un modo de hacerla es disolver el aminoácido a un pH muy bajo (por ej., pH=1) e ir
añadiendo poco a poco una base fuerte, a la vez que se va midiendo el pH. Así se obtiene una curva de
valoración como ésta:

25. ECUACIÓN DE
HENDERSON
HASSELBALCH
Sé empieza por los aminoácidos que
no tienen R cargados, estos
aminoácidos tienen dos pK, uno
para el grupo amino y otro para el
grupo carboxilo.
Pi= pK1+pK2/2

29. ENLACE PEPTÍDICO
○ Enlace entre 2 aminoácidos.
○ Otorga rigidez, electrones con cierta resonancia.
○ Solo forma estructuras lineales sin ramificaciones.
○ Formación de péptidos.
○ La reacción química en que se forma un enlace peptídico se
llama condensación (aporta energía), y su descomposición en
aminoácidos es la hidrólisis (libera energía).
○ Oligopéptidos, péptidos y proteínas.
http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/trabajo_matilde.pdf
Boletín Drosophila, enlace peptídico, 18 de Febrero de 2014, https://www.drosophila.es/blog/2014/02/18/el-
enlace-peptidico/

30. CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES
DEL ENLACE PEPTÍDICO
○ Grupo amino (-NH2) de uno de los
aminoácidos y el grupo carboxilo (-COOH)
del otro.
○ Se forma un enlace (CO-NH).
○ Se pierde una molécula de agua.
CONFIGURACION CIS: Forma mas acercada
de C.
CONFIGURACION TRANS: Los carbonos se
encuentran en su forma mas alejada, mas
estables. Favorece formación de proteínas
http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/trabajo_matilde.pdf
Boletin Drosophila, enlace peptídico, 18 de Febrero de 2014, https://www.drosophila.es/blog/2014/02/18/el-
enlace-peptidico/