Historia:
Casi todos los nombres comunes de los aminoácidos provienen de la fuente a partir del cual se aislaron inicialmente: la asparragina se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico en el gluten del trigo o la tirosina en el queso (tyros en griego significa queso). Además del nombre común todos los aminoácidos tienen un código de 3 letras (leu, tyr, asn, glu…) y otro de una sóla letra (G, N, E…)
Casi todos los nombres comunes de los aminoácidos provienen de la fuente a partir del cual se aislaron inicialmente: la asparragina se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico en el gluten del trigo o la tirosina en el queso (tyros en griego significa queso). Además del nombre común todos los aminoácidos tienen un código de 3 letras (leu, tyr, asn, glu…) y otro de una sóla letra (G, N, E…)
Casi todos los nombres comunes de los aminoácidos provienen de la fuente a partir del cual se aislaron inicialmente: la asparragina se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico en el gluten del trigo o la tirosina en el queso (tyros en griego significa queso). Además del nombre común todos los aminoácidos tienen un código de 3 letras (leu, tyr, asn, glu…) y otro de una sóla letra (G, N, E…)
Las proteínas se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos. Son moléculas muy complejas.
Su masa molecular es muy elevada, normalmente está comprendida entre 6000 da y 106 da, son macromoléculas. Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, más del 50% del peso seco de la célula son proteínas. Están constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen también azufre. Algunas tienen, además, otros elementos químicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu.
Diagnóstico diferencial de etiología bacteriana y viral, con las complicaciones más frecuentes por infección de Streptococcus Beta hemofílico del grupo A.
descripción detallada sobre ureteroscopio la historia mas relevannte , el avance tecnológico , el tipo de técnicas , el manejo , tipo de complicaciones Procedimiento durante el cual se usa un ureteroscopio para observar el interior del uréter (tubo que conecta la vejiga con el riñón) y la pelvis renal (parte del riñón donde se acumula la orina y se dirige hacia el uréter). El ureteroscopio es un instrumento delgado en forma de tubo con una luz y una lente para observar. En ocasiones también tiene una herramienta para extraer tejido que se observa al microscopio para determinar si hay signos de enfermedad. Durante el procedimiento, se hace pasar el ureteroscopio a través de la uretra hacia la vejiga, y luego por el uréter hasta la pelvis renal. La uroteroscopia se usa para encontrar cáncer o bultos anormales en el uréter o la pelvis renal, y para tratar cálculos en los riñones o en el uréter.Una ureteroscopia es un procedimiento en el que se usa un ureteroscopio (instrumento delgado en forma de tubo con una luz y una lente para observar) para ver el interior del uréter y la pelvis renal, y verificar si hay áreas anormales. El ureteroscopio se inserta a través de la uretra hacia la vejiga, el uréter y la pelvis renal.Una vez que esté bajo los efectos de la anestesia, el médico introduce un instrumento similar a un telescopio, llamado ureteroscopio, a través de la abertura de las vías urinarias y hacia la vejiga; esto significa que no se realizan cortes quirúrgicos ni incisiones. El médico usa el endoscopio para analizar las vías urinarias, incluidos los riñones, los uréteres y la vejiga, y luego localiza el cálculo renal y lo rompe usando energía láser o retira el cálculo con un dispositivo similar a una cesta.Náuseas y vómitos ocasionales.
Dolor en los riñones, el abdomen, la espalda y a los lados del cuerpo en las primeras 24 a 48 horas. Pain may increase when you urinate. Tome los medicamentos según lo prescriba el médico.
Sangre en la orina. El color puede variar de rosa claro a rojizo y, a veces incluso puede tener un tono marrón, pero usted debería ser capaz de ver a través de ella
. (Los medicamentos que alivian la sensación de ardor durante la orina a veces pueden hacer que su color cambie a naranja o azul). Si el sangrado aumenta considerablemente, llame a su médico de inmediato o acuda al servicio de urgencias para que lo examinen.
Una sensación de saciedad y una constante necesidad de orinar (tenesmo vesical y polaquiuria).
Una sensación de quemazón al orinar o moverse.
Espasmos musculares en la vejiga.Desde la aplicación del primer cistoscopio
en 1876 por Max Nitze hasta la actualidad, los
avances en la tecnología óptica, las mejoras técnicas
y los nuevos diseños de endoscopios han permitido
la visualización completa del árbol urinario. Aunque
se atribuye a Young en 1912 la primera exploración
endoscópica del uréter (2), esta no fue realizada ru-
tinariamente hasta 1977-79 por Goodman (3) y por
Lyon (4). Las técnicas iniciales de Lyon
DIFERENCIAS ENTRE POSESIÓN DEMONÍACA Y ENFERMEDAD PSIQUIÁTRICA.pdfsantoevangeliodehoyp
Libro del Padre César Augusto Calderón Caicedo sacerdote Exorcista colombiano. Donde explica y comparte sus experiencias como especialista en posesiones y demologia.
IA, la clave de la genomica (May 2024).pdfPaul Agapow
A.k.a. AI, the key to genomics. Presented at 1er Congreso Español de Medicina Genómica. Spanish language.
On the failure of applied genomics. On the complexity of genomics, biology, medicine. The need for AI. Barriers.
Presentació de Isaac Sánchez Figueras, Yolanda Gómez Otero, Mª Carmen Domingo González, Jessica Carles Sanz i Mireia Macho Segura, infermers i infermeres de Badalona Serveis Assistencials, a la Jornada de celebració del Dia Internacional de les Infermeres, celebrada a Badalona el 14 de maig de 2024.
En el marco de la Sexta Cumbre Ministerial Mundial sobre Seguridad del Paciente celebrada en Santiago de Chile en el mes de abril de 2024 se ha dado a conocer la primera Carta de Derechos de Seguridad de Paciente, a nivel mundial, a iniciativa de la Organización Mundial de la Salud (OMS).
Los objetivos del nuevo documento pasan por los siguientes aspectos clave: afirmar la seguridad del paciente como un derecho fundamental del paciente, para todos, en todas partes; identificar los derechos clave de seguridad del paciente que los trabajadores de salud y los líderes sanitarios deben defender para planificar, diseñar y prestar servicios de salud seguros; promover una cultura de seguridad, equidad, transparencia y rendición de cuentas dentro de los sistemas de salud; empoderar a los pacientes para que participen activamente en su propia atención como socios y para hacer valer su derecho a una atención segura; apoyar el desarrollo e implementación de políticas, procedimientos y mejores prácticas que fortalezcan la seguridad del paciente; y reconocer la seguridad del paciente como un componente integral del derecho a la salud; proporcionar orientación sobre la interacción entre el paciente y el sistema de salud en todo el espectro de servicios de salud, incluidos los cuidados de promoción, protección, prevención, curación, rehabilitación y paliativos; reconocer la importancia de involucrar y empoderar a las familias y los cuidadores en los procesos de atención médica y los sistemas de salud a nivel nacional, subnacional y comunitario.
Y ello porque la seguridad del paciente responde al primer principio fundamental de la atención sanitaria: “No hacer daño” (Primum non nocere). Y esto enlaza con la importancia de la prevención cuaternaria, pues cabe no olvidar que uno de los principales agentes de daño somos los propios profesionales sanitarios, por lo que hay que prevenirse del exceso de diagnóstico, tratamiento y prevención sanitaria.
Compartimos el documento abajo, estos son los 10 derechos fundamentales de seguridad del paciente descritos en la Carta:
1. Atención oportuna, eficaz y adecuada
2. Procesos y prácticas seguras de atención de salud
3. Trabajadores de salud calificados y competentes
4. Productos médicos seguros y su uso seguro y racional
5. Instalaciones de atención médica seguras y protegidas
6. Dignidad, respeto, no discriminación, privacidad y confidencialidad
7. Información, educación y toma de decisiones apoyada
8. Acceder a registros médicos
9. Ser escuchado y resolución justa
10. Compromiso del paciente y la familia
Que así sea. Y el compromiso pase del escrito a la realidad.
2. AMINOÁCIDOS
Cada aminoácido tiene un carbono
central, denominado carbono ALFA,
al cual se enlazan cuatro grupos
diferentes.
Un grupo amino básico (—NH2).
Un grupo carboxilo ácido (—COOH).
Un átomo de hidrógeno (—H).
Una cadena lateral distintiva (—R).
3. CLASIFICACIÓN POR
ESTRUCTURA
Las propiedades de cada aminoácido dependen de
su cadena lateral.
Los aminoácidos con cadena lateral con carga polar
o hidrofílica normalmente se encuentran expuestos
en la superficie de las proteínas.
Los residuos hidrofóbicos no polares normalmente
se encuentran enterrados en el interior hidrofóbico o
núcleo de una proteína y están fuera de contacto
con el agua.
4.
5.
6.
7.
8. AMINOÁCIDOS
ALIFATICOS:
(Alanina, valina, leucina, e isoleucina) tienen
hidrocarbonos saturados como cadenas laterales.
Todos estos aminoácidos son hidrofóbicos.
AMINOÁCIDOS
AROMÁTICOS:
La fenilalanina, tirosina, y triptófano tienen
cadenas laterales aromáticas.
Suelen encontrarse enterrados en el interior de la
proteína y están involucrados en interacciones
hidrofóbicas.
9. AMINOÁCIDOS POLARES
NEUTROS:
Contienen grupos hidroxilo o amida en su cadena lateral.
Se encuentran a veces en los centros activos de proteínas
catalíticas.
La serina, la treonina y la asparagina son los principales
lugares de unión de azúcares a proteínas, formando las
glucoproteínas.
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS:
Los ácidos aspártico y glutámico contienen ácidos
carboxílicos en sus cadenas laterales y están ionizados a un
pH de 7,0.
En el estado ionizado, estos ami- noácidos se denominan
aspartato y glutamato.
10. AMINOÁCIDOS BÁSICOS:
Las cadenas laterales de la lisina y la arginina
están completa- mente protonadas a pH neutro y,
por tanto, cargadas positivamente.
AMINOÁCIDOS CON
AZUFRE:
La cisteína y su forma oxidada, la cistina se
caracterizan por su baja polaridad.
La cisteína tiene un cometido importante en la
estabilización de la estructura de las proteínas ya
que pueden formar puentes disulfuro.
12. ESTRUCTURA
PRIMARIA
Es la secuencia lineal de
aminoácidos, el grupo carboxilo
de un aminoácido se une al grupo
amino del aminoácido siguiente,
formando un puente amida
(péptido), en la reacción se
elimina agua.
Una cadena peptídica consistente
en tres residuos de aminoácidos
se denomina tripéptido, por
ejemplo, el glutatión.
Las proteínas contienen entre 50
y 2.000 residuos de aminoácidos.
13. CARGA Y POLARIDAD
Las proteínas ricas en aminoácidos polares son más
solubles en agua.
La carga de la proteína depende de los grupos
funcionales de la cadena lateral de los aminoácidos.
El equilibrio entre cadenas laterales ácidas y básicas en
una proteína determina su punto isoeléctrico (pI).
Debido a los grupos funcionales de su cadena lateral,
todas las proteínas están más cargadas positivamente a
pH ácido y más cargadas negativamente en pH básico.
14. ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Está determinada por las interacciones mediante
enlaces o puentes de hidrógeno entre el oxígeno
del grupo carbonilo de una cadena peptídica y el
hidrógeno de amida de otra cadena peptídica
próxima.
Existen 2 tipos, ∝ Hélice y β plegada.
15. ∝ Hélice
Tiene forma de varilla y está
fuertemente enrollada.
Tiene las cadenas de
residuos aminoácidos
extendiéndose fuera del eje
de la espiral.
Hay un promedio de 3,6
residuos de aminoácidos
por vuelta de hélice y la
hélice gira hacia la derecha
16. β plegada
Si los enlaces de H se forman entre
enlaces peptídicos de diferentes
cadenas, las cadenas se ordenan
de forma paralela o antiparalela en
una disposición que se suele
denominar hoja plegada.
Es una estructura extendida.
Los enlaces carbono carbono (C—
C) son tetraédricos.
Si la cadena polipeptídica discurre
en la misma dirección, forma una
hoja paralela.
17. ESTRUCTURA
TERCIARIA
Es el resultado de la cadena
polipeptídica.
Refleja la forma global de la
molécula.
Contienen más de 200 residuos
consiste en varias unidades más
pequeñas plegadas denominadas
dominios.
Está estabilizada por, puentes
disulfuro covalentes, enlaces de
hidrógeno, puentes salinos e
interacciones hidrofóbicas.
La desnaturalización es la pérdida de la estructura terciaria ó cuaternaria.
18. ESTRUCTURA
CUATERNARIA
Está formada por
interacciones entre las
cadenas de péptidos.
Se mantienen unidas por
interacciones no covalentes
o, en algunos casos,
covalentes.
Están compuestas por de
subunidades funcionales,
como las subunidades
reguladoras y las catalíticas.
21. AZÚCARES SIMPLES
Los hidratos de carbono más simples tienen 2 grupos
hidróxilo, y son el gliceraldehído y la dihidroxiacetona.
La totalidad de los azúcares del organismo tiene
configuración D.
23. DISACÁRIDOS,
OLIGOSACÁRIDOS Y
POLISACÁRIDOS
Los hidratos de carbono habitualmente se unen con otros
hidratos de carbono mediante enlaces glucosídicos para
formar disacáridos, trisacáridos, oligosacáridos y
polisacáridos.
Los sacáridos compuestos de un único azúcar se denominan
homoglucanos.
Los sacáridos con una composición compleja reciben el
nombre de heteroglucanos.
Las diferencias en los enlaces dan origen a diferencias
bioquí- micas y de nutrición notables.
25. LÍPIDOS
Se encuentran principalmente en tres compartimentos
del cuerpo: el plasma, el tejido adiposo y las
membranas biológicas.
Los ácidos grasos es la forma más simple de los lípidos,
localizados fundamentalmente en el plasma.
Los triglicéridos es la forma de almacenamiento de los
lípidos, ubicados principalmente en el tejido adiposo.
Los fosfolípidos es la clase principal de los lípidos de
membrana en todas las células.
26. ÁCIDOS GRASOS
Existen en forma libre y como componentes de lípidos más
complejos.
Son ácidos alcanoicos de cadena larga y lineal, siendo los
más comunes de 16-18 carbonos, estos pueden ser
saturados o insaturados.
Los ácidos grasos con un único enlace doble se denominan
monoinsaturados, mientras que aquellos con 2 o más
enlaces dobles son ácidos grasos poliinsaturados.
Los A.G. Poliinsaturados se dividen en 2, ácidos grasos -3 y
-6.
27.
28. TRIGLICÉRIDOS
Normalmente están en forma
de ésteres de glicerol,
formando un triacilglicerol, ya
sea en forma de aceite o grasa.
En humanos se almacenan en
forma de grasa en el tejido
adiposo, para luego
degradarse a Ácidos Grasos y
glicerol.
En general son grasas de
almacenamiento energético.
29. FOSFOLÍPIDOS
Son lípidos polares derivados
del ácido fosfatídico, contienen
diferentes ácidos grasos en la
posición sn-1 y sn-2.
Forman estructuras laminares
cuando se dispersan en
solución acuosa y, en
condiciones adecuadas, se
organizan en estructuras
extendidas de doble capa, no
sólo en estructuras laminares,
sino también en estructuras
vesiculares denominadas
liposomas.