1. Guía de Licenciatura
en Nutrición
Nueva Generación

2. Contenido
Atención Clínica nutriológica 9
Evaluación del estado de nutrición, Tratamiento nutriológico individualizado,
Orientación
alimentaria individualizada y Administración del servicio de nutrición clínica 9
Proteínas y aminoácidos 9
Aminoácidos 10
Reserva y distribución de aminoácidos 12
Transporte de aminoácidos 13
Vías de descomposición de los aminoácidos 15
Síntesis de aminoácidos no esenciales 17
Recambio de proteínas en el cuerpo 19
Métodos para medir el recambio de proteínas y la cinética de los aminoácidos 21
Balance de nitrógeno 21
Empleo de las diferencias arteriovenosas para definir balance en órganos 22
Métodos con trazadores para definir la cinética de aminoácidos 22
Técnica del producto final 24
Estado de alimentación 25
Intestino e hígado como órganos metabólico 25
Requerimientos de proteína y de aminoácidos 26
Requerimientos de proteínas 26
Método factorial 27
Método de Balance 27
Requerimientos de aminoácidos 28
Evaluación de la calidad de las proteínas 29
Carbohidratos 29
Almidón 29
Descomposición del almidón 30
Almidón resistente 30
Fibra en la dieta 31
Fundones y propiedades del azúcar 31
Ciclo de Cori 31
Hormonal 32
Insulina 32
Glucagon 33

3. Adrenalina 33
Tiroides 33
Almacenamiento de glucosa 33
Formación y desdoblamiento de glucógeno 33
Carbohidratos y rendimiento de los atletas 34
Manipulación de los almacenes de glucógeno a través de la dieta: carga de
carbohidratos 34
Caries y azúcar 36
Lípidos, esteróles y sus metabolitos 36
Fosfolípidos 37
Esteróles 37
Sistema de transporte exógeno 37
Necesidades energéticas: evaluación y requerimientos en humanos 38
Aspectos clave del gasto energético 38
índice metabólico en reposo 38
MÉTODOS DE MEDICIÓN 39
Calorimetría indirecta 39
Oxidación del sustrato 40
Electrólitos, agua y equilibrio acido básico 40
Regulación del volumen y la osmolalidad intracelular y extracelular 40
Calcio 41
Valoración del estado del calcio 41
Necesidad de calcio e ingestión recomendada 41
Ácido pantoténico 42
Ácido Fólico 42
Fuentes naturales de folato 44
Funciones terapéuticas 44
Deficiencia de folato 44
Resumen de las manifestaciones clínicas de trastornos causados por vitaminas y
minerales en los seres humanos 45
Vitaminas 46
Vitamina A (retinol) 46
Toxicidad (hipervitaminosis A) 46
Vitamina D (calciferol) 46

4. Toxicidad (hipervitaminosis D) 47
Vitamina E (tocoferol) 47
Piridoxina (vitamina B6) 47
Biotina 48
Vitamina B15 (cobalamina) 48
Acido fólico 49
Acido pantoténico 49
Vitamina C (ácido ascórbico) 49
Ácidos Grasos esenciales 50
Deficiencia de ácido esencial w-3 50
Minerales 50
Calcio 50
Hipocalcemia 50
Osteoporosis 50
Carnitina 50
Fuentes dietéticas, absorción y metabolismo 51
Homocisteína, cisteína y taurina 51
Vías del metabolismo de la cisteína 52
Funciones de la taurina 52
El tubo digestivo en nutrición: una tutoría 53
Estructura del tubo digestivo 53
Subestructuras y células 53
Esófago 54
Estómago 55
Epitelio 56
Recto 56
VASCULATURA 57
Sistema nervioso estérico y motilidad 57
Hormonas gastrointestinales 58
Respuesta integrada a una comida 59
Regulación de la ingesta de alimento 59
Respuestas a estímulos evocados 59
Esófago 61

5. Estómago 61
Duodeno 63
Sistema biliar 64
Lípidos 64
Carbohidratos 65
Proteínas 67
Microflora intestinal 67
Comida es la unidad funcional de la alimentación 68
Inicio de la alimentación 68
Fibra y otros factores dietéticos sobre la absorción y el metabolismo de los
nutrimentos 69
Efectos de los macronutrientes 69
Velocidad de los alimentos y frecuencia de las comidas 76
Diferencias en la digestibildiad de los aumentos e implicaciones 77
Absorción colonice 78
Efectos a largo plazo de los componentes dietéticos 79
Dieta en el trabajo y el ejercicio 80
Nutrición para el mayor rendimiento en el trabajo 81
Valoración dietética 85
Condiciones del ciclo de vida normal 87
Lactancia 88
Lactante normal (de 0 a 6 meses) 88
Lactante de 6 a 12 meses 89
Niñez 89
Adolescencia 90
Nutrición en el deporte 91
Edad adulta 91
Control de peso y desnutrición 93
Bajo peso, debilidad general o ambas 94
Obesidad 94
NORMA Oficial Mexicana NOM-037-SSA2-2002, Para la prevención, tratamiento y
control de las dislipidemias 95
Al margen un sello con el Escudo Nacional, que dice: Estados Unidos Mexicanos
Secretaría de Salud 95

6. Atención nutriológica a grupos de individuos 131
Evaluación de la situación alimentaria y nutricia, Desarrollo de intervenciones
nutricias e
Investigación 131
Desarrollo del plan alimentario 131
Intervención nutricia 133
La vía de alimentación * .• 134
La recomendación dietética o estimación de las necesidades energéticas y de
otros
nutrimentos 135
Gasto energético basal (GEB) 135
Gasto energético estimado (GEE) 136
La frecuencia de los tiempos de comida 138
Orientación alimentaria al paciente y su familia 139
Sistema mexicano de alimentos equivalentes 143
Para el cálculo de la Guía Alimentaria se consideran los siguientes pasos: 145
Evaluación del estado de nutrición 149
Complexión 152
Panículos adiposos y grasa corporal 152
CASO 154
Alimentación del escolar sano 158
Alimentación del deportista 163
Recomendaciones de energía 164
Alimentación para la competencia 176
Alimentación enteral 179
Las sondas 181
Pautas de información para comer de forma correcta 183
Nutriología médica 187
Situación alimentaria 188
Programas alimentarios 190
Modificación de patrones alimentarios en el Distrito federal 190
Crecimiento somático y nutrición 193
Aspectos nutricios de la Anemia 197
Nutrimentos involucrados en el desarrollo de la anemia 198
Efectos éticos de la atención nutricia 200
Rechazo del paciente 201

7. Los alimentos y la dieta 202
El lugar de los alimentos en la alimentación 204
Maíz 205
Arroz 205
Carne de res 205
Cereza 205
Plátano 206
Frijol común y frijol soya 206
Amaranto 206
Insectos 206
Alimentos y platillos 207
LOS PLATILLOS 207
Los derivados industriales 208
La dieta 208
Nutrición y comunicación 209
Principios de acción 210
Principio de equidad 210
NORMA OFICIAL MEXICANA NOM-093-SSA1-1994, BIENES Y SERVICIOS.
PRACTICAS DE HIGIENE Y SANIDAD EN LA PREPARACION DE ALIMENTOS
QUE SE OFRECEN EN ESTABLECIMIENTOS FIJOS 210
Administración de los servicios de alimentos 246
Manejo de servicios de alimentos, Normatividad para el control sanitario, Diseño
de
planes alimentarios y menús y Orientación alimentaria 246
Las enzimas en la digestión 246
Naturaleza química de las enzimas 247
Producto lácteo 251
La dieta y la salud 252
NORMA OFICIAL MEXICANA NOM-065-SSA1-1993, QUE ESTABLECE LAS
ESPECIFICACIONES SANITARIAS DE LOS MEDIOS DE CULTIVO.
GENERALIDADES 253
NORMA OFICIAL MEXICANA NOM-120-SSA1-1994, BIENES Y SERVICIOS.
PRÁCTICAS DE HIGIENE Y SANIDAD PARA EL PROCESO DE ALIMENTOS,
BEBIDAS NO ALCOHÓLICAS Y ALCOHÓLICAS 258
Manual de aplicación del análisis de riesgos, identificación y control de puntos
críticos 275

8. Acreditación de Guías de Turistas Especializados en Temas o Localidades
Específicas de Carácter Cultural 284
Acreditación de Guías de Turistas Especializados en Temas o Localidades
Específicas de Carácter Cultural 287

9. Atención Clínica nutriológica.
Evaluación del estado de nutrición, Tratamiento nutriológico
individualizado, Orientación alimentaria individualizada y
Administración del servicio de nutrición clínica.
Proteínas y aminoácidos
Las proteínas se relacionan con todas las formas de vida. Los aminoácidos se
reúnen en
largas cadenas mediante uniones péptidas para formar proteínas que giran y se
pliegan
en el espacio tridimensional dando origen a ceñiros que facilitan las reacciones
bioquímicas de la vida las cuales estarían fuera de control o no ocurrirían sin
proteínas.
No se podría haber iniciado la vida sin enzimas y existen miles de tipos
diferentes en el
cuerpo. La contracción muscular suministra el impulso para bombear oxígeno y
nutrimentos al cuerpo y la fuerza para inspirar y espirar aire en los pulmones
para los
movimientos. Muchas causas subyacentes de enfermedades no infecciosas se deben a
alteraciones de proteínas.
La biología molecular suministra mucha información acerca de DIs'A y RNA que
aunque
no es suficiente para comprender el propio DNA, sí lo es para entender el
propósito y la
función de las proteínas que se traducen del código genético. Las principales
clases de
sustratos que se emplean para obtener energía son los carbohidratos, grasas y
proteínas.
Los aminoácidos en las proteínas difieren de las otras dos fuentes primarias de
energía
en la dieta porque incluyen nitrógeno (N) en su estructura. Los aminoácidos
contienen al
menos un N en forma de un grupo amino y cuándo se oxidan a C0 2 y agua para
generar
energía se produce N como desecho que debe eliminarse.
Por el contrario, cuando el cuerpo sintetiza aminoácidos debe disponer de N. En
general,
las vías en e! cuerpo para sintetizar oíros compuestos que convierten N
requieren b
clonación del N de aminoácidos o la incorporación de los propios aminoácidos en
el
compuesto que se sintetiza.
Por lo lanío, cuando se piensa en el metabolismo de aminoácidos, hay que pensar
en el
metabolismo de N.
Las proteínas y los aminoácidos también son importantes para el metabolismo
energético
del cuerpo. Como lo puntualizó Cahill, la proteína es el segundo almacén más
gránele de
energía en el cuerpo después del tejido adiposo y de las reservas de grasa en
los tejidos.
Los carbohidratos se almacenan en forma de glucógeno y aunque son importantes
para
las necesidades energéticas inmediata muestran capacidad muy limitada para

10. satisfacer
necesidades energéticas más allá de unas cuantas horas. Durante el ayuno los
aminoácidos de las proteínas se convierten en glucosa por un proceso denominado
gluconeogénesis que suministra un apone continuo de glucosa cuando el glucógeno
sena
consumido. Las reservas de proteína deben conservarse para un gran número de
funciones criticas en el cuerpo. La perdida de más de 30% de proteína corporal
reduce la

11. fuerza de los músculos de la respiración, disminuye la función inmunitaria, y
función de los
órganos declina a tal grado que ocurre la muerte Por lo ultimo el cuerpo debe
adaptarse al
ayuno para conservar proteínas la! como se observa en la disminución
espectacular de la
excreción de N durante la primera semana de ayuno.
Aminoácidos
Los aminoácidos más habituales y todos los incorporados en proteínas con
mamíferos
son aminoácidos "alfa".
Por definición, poseen un grupo carbono-carboxilo) un grupo en 11 no amino unido
a un
carbono alfa central. La estructura de los aminoácidos difiere por sustitución
de uno de
lóselos hidrógenos sobre el carbono. Los aminoácidos pueden caracterizar según
sus
grupos funcionales, que a menudo se son pH neutro como grupos: a) no polares, b)
pota
re i pero sin caiga, c) ácidos (carga negativa) y d) básico (carga positiva).
Otra propiedad importante de los aminoácidos es su cavidad óptica. Excepto la
glicina,
que posee un solo hidrógeno como funcional, todos los aminoácidos tienen al
menos un
centro quiral: carbono alfa. El termino quiral proviene de la palabra griega
para mano
porque estas moléculas muestran una lateralidad izquierda y derecha alrededor
del
átomo de carbono alfa. La estructura tetraédrica de las uniones del carbono
permiten dos
arreglos posibles del carbono central imposibles de superponer con los mismos
cuatro
grupos diferentes unidos a dicho carbono central; dos configuraciones,
denominadas
estereoisómeros, son imágenes en espejo entre sí. En la mayor parte de las
reacciones el
cuerpo sólo reconoce la forma L, de los aminoácidos, algunas reacciones
enzimáticas
pueden operar, aunque con menor eficiencia, mando se les administra la forma D.
Puesto
que en algunos alimentos se encuentran aminoácidos D el cuerpo posee mecanismos
para depurarlos. Se puede asignar la definición de aminoácido a cualquier número
de
moléculas que la satisfagan: molécula ion un carbono ceñirá! al cual se unen un
grupo
amino, un grupo carboxilo y un grupo funcional. Empero, en la naturaleza sólo
aparece
una variedad relativamente limitada de la cual sólo 20 se incorporan de manera
directa en
las proteínas de mamíferos. Los aminoácidos para sintetizar proteínas se
seleccionan por
su capacidad para unirse a RNA de transferencia. Para la síntesis de proteínas
las
cadenas de UNA se transcriben, RNA mensajero (mRNA)- Diferentes combinaciones de
las tres bases que se encuentran en el mRNA codifican para diferentes moléculas
tRNA.
Sin embargo, sólo 20 moléculas diferentes tRNA identifican las combinaciones de
tres

12. bases de mRNA y sólo 20 aminoácidos diferentes de incorporan en la proteína
durante su
síntesis. De los 20 aminoácidos en las proteínas algunos se sintetizan de novo
en el
cuerpo a partir de otros aminoácidos u de precursores sencillos. Estos
aminoácidos
pueden suprimirse de la dieta sin dañar la salud ni impedir el crecimientoy por
lo tanto son
esenciales e indispensables en la dieta.
El cuadro presenta una lista de los aminoácidos esenciales y no esenciales para
el ser
humano.

13. Molecular AbreviaciónTres letrasAminoácidos esenciales
Isoleucina Iso
Leudos Leu
Lisina Lis
Melionma Met
Fenilalanina Fen
Tteonina Tre
Tripiólano Tri
Valina Val
Hisiidins" His
Aminoácidos no esenciales
Alanma Ala
Argmina Arg
Acido asparfco Asp
Asparagína Asn
Acido gluiamicG Glu
Glutamina GIn
Glicina Gli
Prolina Pro
Seiina Ser
Aminoácidos esenciales
condicionales
Cisieína
Cis
estándar
Una letra1
L
K
M
F
T
W
V
H
A
R
D
N
E
Q
G
P
S
Pesomolecularredondea)
131
131
146
149
155
119
204
117
155
89
174
133
132
147
146
75
115
105

14. (peso
se
C 121

15. Tirosma Tir Y 181
Algunos aminoácidos
especiales
Aloisoleucma
Alo 131
Citrulina
Cit 175
Homocisleina
135
Hidroxilisina
Hil 1S2
Hidroxiprolina
Hip 131
3-Metilhisiidmó
169
Oiniíina
Orn 132
También se presentan en dicho cuadro las abreviaciones esenciales de tres letras
y las de
una letra empleadas para representar secuencias de aminoácidos en las proteínas.
En
ciertas circunstancias algunos aminoácidos no esenciales pueden volverse
esenciales
condicionales si la síntesis está limitada o cuando no se dispone de cantidades
adecuarlas de precursores para satisfacer las necesidades del cuerpo.
Reserva y distribución de aminoácidos.
La distribución de los aminoácidos es compleja. No sólo existen 20 aminoácidos
diferentes incorporados en varias proteínas distintas en varios órganos
diferentes en el
cuerpo, también se consumen ¡os aminoácidos en la dieta procedentes de varias
fuentes
de proteína. Además cada aminoácido se conserva en parte como aminoácido libre
disuelto en la sangre de las células. Sobre todo, hay una extensa variedad de
aminoácidos en concentraciones diferentes en las proteínas y como reserva libre.
Las
proteínas de la dieta sufren hidrólisis enzimática en el tubo digestivo, liberan
aminoácidos
individuales libres que a continuación se absorben en la luz del intestino y son
transportados a la sangre.
Aunque la concentración de aminoácidos individuales varía en diferentes reservas
de
aminoácidos libres como el plasma y el interior de la célula muscular, la
abundancia de
aminoácidos individuales es de manera relativa constante en varias proteínas a
través del
cuerpo y de la naturaleza.
Al comparar aminoácidos por peso la comparación sufre un sesgo hacia los
aminoácidos

16. más pesados y parecen más abundantes de lo que son. Por ejemplo el triptófano
(peso
molecular, 204) aparece casi tres veces más abundante que la glicina (peso
molecular.
75) cuando se les cita en términos de peso. Una distribución regular de los 20

17. aminoácidos seria el 5% por aminoácido y la distribución media de los
aminoácidos
individuales se centra alrededor de esta cifra.
Las fibrillas de colágeno se disponen de manera diferente según la función del
tipo de
colágeno. La glicina constituye casi una tercera parte del colágeno y también
hay
considerable cantidad de prolina e hidroxiprolina, convenida en prolina después
de
incorporada al colágeno. Los residuos de glicina y prolina permiten a las
cadenas de la
proteína colágeno girar y entrelazarse de manera estrecha, y los residuos de
hideoxiprolina suministran los puentes de hidrógeno para enlaces cruzados. En
general,
las alteraciones en la concentración de aminoácidos no varían de manera tan
espectacular entre las proteínas como lo hacen en el colágeno.
Es importante recordar la diferencia en las cantidades relativas de N que
contienen los
aminoácidos en las reservas extracelulares e intracelulares y en la propia
proteína. Una
persona normal posee casi 55 mg de N de aminoácido/L fuera de las células en el
espacio
extracelular y alrededor de 800 mg de N de aminoácido/L dentro de las células.
Esto
significa que los aminoácidos libres son casi 15 veces más abundantes dentro de
las
células que fuera de ellas." Además, la reserva total de N de aminoácidos libres
es
pequeña en comparación con los aminoácidos unidos a proteínas. Multiplicando las
reservas libres por el agua extracelular estimada (0.2 U kg) y agua intracelular
(0.4 L/kg)
se obtiene una medida de la cantidad total de N presente en los aminoácidos
libres: 0.33
g N/kg de peso corporal. En contraste, estudios sobre la composición del cuerpo
demuestran que el contenido de N del cuerpo es de '24 g N/kg de peso corporal.
Por lo
tanto, los aminoácidos libres sólo constituyen alrededor de 1% de la reserva
total del N
amino, con 99% del N amino unido a proteínas.
Transporte de aminoácidos
El gradiente de aminoácidos dentro y fuera de las células se conserva por
transporte
activo.
Aminoácido Concentración (mM)
Plasma En células Gradiente
musculares intracelular
plasma
Acido aspártico NE 0.02
Fenilalanina E 0.05 0.07 1.4
Tiiosins CE 0.05 0.10 2.0
Metionina E 0.02 0.11 5.5
Isoleucma E 0.06 0.11
1.8
Leucms E 0.12 0.15
1.3

19. Cisterna CE 0.11 0.18 1.6
Valina E 0.22 0.26 1.2
Ornitma 0.06 0.30 5.0
Histidina E 0.08 0.37 4.6
Asparagine NE 0.05 0.47 9.4
Argiriina NE 0.08 0.51 6.4
Piolina NE 0.17 0.83 4.9
Serina NE 0.12 0.98 8.2
Treonins E 0.15 1.03 6.9
Lisme E 0.18 1.15 6.4
Glicina NE 0.21 1.33 6.3
Alamna NE 0.33 2.34 7.1
Acido glutámico NE 0.06 4.38 73.0
Glutamms NE 0.57 19.45 34.1
Taurinal 1 0.07 15.44 221.0
La simple inspección del cuadro muestra que para producir el intervalo observado
de
gradientes de concentración debe haber chínenles mecanismos de transporte para
diferentes aminoácidos. Existen varios transportadores diferentes para distintos
tipos v
grupos de aminoácidos. El transpone de aminoácidos es quizá una de las áreas más
difíciles de cuantificar y caracterizar del metabolismo de aminoácidos. Afinidad
para el
transportador y mecanismo de transporte determinan la concentración intracelular
de los
aminoácidos. Por lo habitual, los aminoácidos esenciales muestran menor
gradiente
intracelular/extracelular que los aminoácidos no esenciales son transportados
por
diferentes transportadores. Los transportadores de aminoácidos son proteínas
integradas
a la membrana que reconocen la forma y propiedades químicas de diferentes
aminoácidos: neutro, básico o amónico. El transporte tiene lugar hacia el
interior y el
exterior de las células. Se puede considerar el transporte como un proceso que
establece
el gradiente intracelular/extracelular o imaginarlos transportadores como
efectuando un
proceso que establece la tasa de flujo interno y externo de aminoácidos
celulares que
luego define los gradientes intracelular/extracelular.

20. Quizá el concepto más dinámico de transporte que define flujos de aminoácidos es
el más
apropiado, pero el gradiente (concentración de aminoácidos dentro de la célula
muscular)
puede medirse, no así las tasas de flujo. Los transportadores son de dos clases.
Transportadores independientes del sodio y transportadores dependientes de
sodio. Los
dependientes de sodio transportan al mismo tiempo un átomo de sodio al interior
de la
célula junto con el aminoácido. El elevado gradiente de sodio
extracelular/intracelular (140
meq afuera y 10meq adentro) facilita el transporte de aminoácidos al interior de
la célula
por los irán sport adores dependientes de sodio.
Vías de descomposición de los aminoácidos
La descomposición completa de los aminoácidos produce nitrógeno que se elimina
a!
incorporarse a la urea. El esqueleto de carbono por último se oxida a C0 2 a
través del
ciclo TCA El ciclo TCA, también conocido como ciclo de Krebs o ciclo del ácido
cínico,
oxida el carbono para liberar energía produciendo C0 2 y agua.
Los compórtenles que ingresan el ciclo son acetil-CoA y oxalacetato para formar
citrato
que en seguida se descompone a acetil-
Una alternativa a la oxidación completa de los esqueletos de carbono hasta C0 2
es el
empleo de estos esqueletos de carbono para formar grasa y carbohidratos. La
grasa se
forma por alargamiento de las unidades acetil, por lo tanto los aminoácidos del
esqueleto
de carbono se descompone en aceiil-CoA y cetonas pueden, de manera alternativa,
emplearse para la síntesis de ácidos grasos. En la glucólisis la glucosa se
desdobla en
piruvato, producto inmediato de la alanina. El piruvato puede convertirse de
nuevo en
glucosa por alargamiento en oxalacetato.
Así las vías de descomposición de muchos aminoácidos pueden dividirse en dos
grupos
según el destino de su carbono: aminoácidos cuyo esqueleto de carbono se puede
emplear para la síntesis de glucosa (aminoácidos gluconeogénicos) y aquéllos
cuyo
esqueleto de carbono se descompone para posible uso en la síntesis de ácidos
grasos.
Los aminoácidos que se descomponen en forma directa a precursores primarios
gluconeogénicos y del ciclo TCA, pintvato. oxalacetato v cetoglutarato alfa, lo
hacen
méchame reacciones rápidas y reversibles de trasaminación:
L-glutamato + oxalacetato <--> cetoglutarato + L-aspartato
(catalizada por la enzima ammotransferasa de aspartato) cuyo curso también es
L-aspartato + cetoglutarato alfa <-- > oxalacetatato + L-glutamato
Y

21. L-almina + cetogluatarato alfa <-> piruvato + L-glutamato

22. Es claro que el N amino de estos tres aminoácidos puede intercambiarse con
rapidez y
cada aminoácido convenirse casi de inmediato hacia o desde un compuesto primario
de
gluconeogénesis y del ciclo TCA.
Los aminoácidos esenciales k-ucina, isoleucina y valina se agrupan juntos como
los
AACR ya que los dos primeros pasos de descomposición son comunes a los tres
aminoácidos:
Los AAC R son los únicos aminoácidos esenciales que sufren transaminación y por
lo
tanto son peculiares entre los aminoácidos esenciales.
En conjunto, los AACR alanina, aspariato y glumato constituyen la reserva de N
amino
que se puede intercambiar entre aminoácidos a través de transaminación
reversible.
Además, N puede abandonar la reserva que sufre transaminación a través de
eliminar el
N glutamato por la deshidrogenan de glutamaio o entrar al proceso reverso. El
aminoácido
glutamina también se vincula de manera íntima al glutamato; toda la glutamina se
forma
por amidación de glutamaio y la glutamina se descompone gracias n la eliminación
de N
amino para formar amoniaco y glutamato. Un proceso similar relaciona asparagina
y
aspartato.
/

23. Movimiento del N amino alrededor del ácido glutámico. El glutamato sufre
transaminación
reversible ton varios aminoácidos.
La deshidrogenase de glutamato reina también nitrógeno del glutamato y produce
cetoglutarato alfa y amoniaco.
Síntesis de aminoácidos no esenciales
Los aminoácidos esenciales son los que no pueden sintetizarse en cantidad
suficiente
dentro del cuerpo y por lo tanto deben suministrarse a través de la dieta en
cantidades
suficientes para satisfacer la' necesidades del cuerpo. Por esta razón, el
estudio de la
síntesis de aminoácidos sólo se aplica a los aminoácidos no esenciales. Los
aminoácidos
no esenciales pertenecen a grupos según su síntesis:

24. a) aminoácidos que se sintetizan transfiriendo un nitrógeno a un esqueleto de
carbono
precursor que proviene del ciclo TCA ocle la glucólisis de la glucosa
b) aminoácidos sintetizados en forma especifica a parte de otros aminoácidos.
Puesto que los aminoácidos de este último grupo dependen de la disponibilidad de
otros
aminoácidos específicos, son en particular vulnerables y convenirse en
esenciales si el
suministro a través de la dieta de un aminoácido precursor se vuelve limitado.
Por
contrario los del primer grupo raras veces tienen una tasa limitarla de síntesis
dada la
amplia disponibilidad de esqueletos de carbono precursores procedentes del ciclo
TCA y
de la reserva lábil N amino de aminoácidos transaminantes.
Las vías de síntesis de aminoácidos no esenciales:

25. 4 Glu
a > Atanihc
* Aspártelo Aspcrsg
**GLUTAMATO * Glutamina
Ciclo de le urea
;emia!denidc
Omitina Aroinina
de aluiamato
Prolínc
Glucosa + Q,
Serína Glicina
Gl.cerol C - ¿té
Meiiomna -** Homocisteina ^ » Cistationma
Cisteins
> tirosína
Recambio de proteínas en el cuerpo.
Las proteínas no son estáticas en el cuerpo. Así como cada proteína se sintetiza
también
se descompone. Schoenheimer y Rittenberg aplicaron por primera vez trazadores
marcados con isótopos al estudio del metabolismo de aminoácidos y el recambio de
proteínas en el decenio de los años 30 del siglo pasado.
También surgieron que las proteínas se forman y descomponen en el cuerpeen forma
constante diferentes velocidades. Ahora se sabe que la tasa de recambio de
proteínas
varía mucho y que la de proteínas individuales concuerda con su función en el
cuerpo. Es

26. decir que proteínas cuyas concentraciones deben ser con (roladas, como es el
caso de
enzimas, o que actúan como señales).
Por otra parte, proteínas estructurales como el colágeno y las proteínas
miofibriales o
proteínas plasmáticas secretadas poseen periodos de vida que en proporción se
consideran largos. Sin embargo, debe existir un balance total entre
síntesisdescomposición de proteínas. En individuos saludables que no ganan ni
pierden peso
este balance significa que la cantidad de N consumido como proteína en la dieta
coincide
con la cantidad de N que se pierde en la orina, heces u oirás rutas. Empero, la
cantidad
de proteínas que se moviliza en el cuerpo iodos los días es mucho mayor a la que
se
consume.
Aunque no existe una entidad definible como "proteína total del cuerpo" e]
término es útil
para entender la cantidad de energía y recursos que se gastan para producir y
desdoblar
proteínas en el cuerpo. Existen varios métodos que emplean como trazadores
isótopos
marcados para cuantificar el recambio de proteína total en el cuerpo. El
concepto y la
definición de recambio de proteína total del cuerpo, así como estos métodos son
tema de
libros enteros. Un punto importante es que el recambio total de proteína en el
cuerpo es
varias veces mayor que el ingreso de nuevos aminoácidos a través de la dieta. Un
adulto
normal puede consumir 90 g de proteína que se hidroliza y absorbe como
aminoácidos
libres. Estos aminoácidos se mezclan con aminoácidos procedentes del
desdoblamiento
de varias proteínas. Al parecer, casi una tercera parte de los aminoácidos
provienen del
recambio más extenso, aunque más lento, de la reserva de proteína muscular. Por
el
contrario, una cantidad más considerable de aminoácidos aparecen y desaparecen
en las
proteínas de visceras y órganos internos. Estas proteínas, aunque constituyen
una
proporción mucho más pequeña de la masa total de proieína del cuerpo, muestran
tasas
rápidas de síntesis y descomposición. El resultado general es que cerca de 340 g
de
aminoácidos libres entran a la reserva todos los días, de los cuales sólo 90 g
provienen de
los aminoácidos de la dieta.

27. Recambio de pfoteina en el cuerpo
Ingreso: ingw*»
Síntesis
tU projgjna
prottlM
90 fl
Mótenlo 75 c ¡30%)
Visceras, encéii'c 127 g Í50*cj
puhnonM
PiO'feina
secretaca Pmwnx 'Je! clajm? (20%)
70 g i.>- r-o; 12 g
8 c
ln!*$1ino
8G
2-0 g (100%]
N abserbicc
*.50g
Egreso: T N fecal
10 g
N unra'0
76 g
|12 gNi
Olías pérdidas
5g
(C 8 gN,
(1 6 gfl)
Métodos para medir el recambio de proteínas y la cinética de los aminoácidos.
Balance de nitrógeno
El método más antiguo v que se utiliza de manera más amplia para seguir tos
cambios del
N en el cuerpo es el balance de N. Debido a su sencillez la técnica del balance
de N es el
estándar de referencia para definir concentraciones mínimas de proteína en la
dieta e
ingestión de aminoácidos esenciales en humanos de todas las edades.
Se suministra durante varios días una concentración específica de aminoácidos,
proteínas
o ambas cosas y se recolectan orina y heces en periodos de 24 horas para medir
la
excreción de N. Se requiere una semana o más para que las muestras recolectadas
reflejen la adaptación a cambios en !a dieta. Un ejemplo significativo de
adaptación
implica consejos saludables sometidos a una dieta con una cantidad mínima de
proteína.
La excreción urinaria de N desciende de manera notable en respuesta a la
deficiencia de
proteínas en la dieta durante los primeros tres días se estabiliza a una nueva
tasa de
excreción más baja de N alrededor de! octavo día. Los productos finales de N
excretarlos
en la orina no sólo son productos finales de oxidación de aminoácidos •urea y
amoniaco• sino también de otras especies como ácido úrico precédeme de la
descomposición de nucleótidos y de creatinina.

28. Por fortuna, casi todo el N no ureico y no amoniacal es de manera relativa
constante en
varias situaciones y constituye una proporción balance pequeña del N en la
orina. La

29. mayor parte del N se excreta como urea, pero la excreción de N amoniacal aumenta
de
manera significativa si el individuo presenta acidosis.
Aunque la técnica del balance de N es muy útil y fácil de aplicar, no suministra
información acerca de los procesos internos del sistema. Una analogía
interesante para el
balance de N donde se représenla un modelo simple del balante de N por medio de
una
máquina expendedora de bolas de goma para mascar.
El balance se establece entre "monedas introducidas" y "bolas de goma de mascar
expendidas'. Sin embargo, no se debe concluir que e! aparato conviene monedas en
goma de mascar aunque con el método de balance de N sería fácil llegar a esa
conclusión. La falla de la técnica del balance de N es que no suministra
información
acerca de lo que ocurre en el mí mor de! sistema, dentro de la máquina de goma
de
mascar. En el interior del sistema es donde en realidad ocurren los cambios en
la síntesis
y desdoblamiento de la proteína total del cuerpo.
Empleo de las diferencias arteriovenosas para definir balance en órganos
Así como se puede emplear la técnica del balance de N a través, de todo el
cuerpo de la
misma manera se puede aplicar a trabes de un órgano completo y del lecho de un
tejido.
Estas mediciones se practican en la sangre que irriga el tejido y en laque sale
del mismo
por medio de sondas colocadas en una arteria para determinar las concentraciones
en
sangre arterial y en la vena que drena el tejido para medir concentraciones en
sangre
venosa. Esta última sonda hace que el procedimiento sea invasivo cuando se
aplica en
órganos como intestino, hígado, riñon o cerebro.
Las mediciones se efectúan incluso a través de depósitos de grasa. Sin embargo
las
diferencias A-V no proporcionan datos acerca del mecanismo que provoca en el
tejido la
captación o liberación que se observan. Se puede recoger más información al
medir
concentraciones de aminoácidos que no se metabolizan en el tejido, como la
liberación de
los aminoácidos esenciales tirosina o usina que no se metabolizan en el músculo.
Su diferencia A-V , a través del músculo debe reflejar la diferencia entre
captación neta
de aminoácidos para la síntesis de proteína muscular y liberación por la
descomposición
de proteínas musculares.
Métodos con trazadores para definir la cinética de aminoácidos
Para seguir el flujo de metabolitos en el cuerpo se emplean trazadores marcados
con
isótopos. Los trazadores marcados son idelincos, a los metnbolitos endógenos en
términos de estructura química pero se disminuyen en uno o más átomos con
isótopos
diferentes a los que se presentan de manera habitual. L& sustitución con

30. isótopos se hace
para que los trazadores puedan distinguirse de los metabolitos normales, y ser
cuantificables.
La mayor parte de los elementos más ligeros tienen un isótopo estable abundante
y uno o
dos isótopos de masa más elevada menos abundante. Para el hidrógeno los isótopos

31. mayor y menor son 'H y -H, para nitrógeno N y N; para carbono C y C: y para
oxígeno O,
O y O. Excepto por algunos efectos del isótopo.
Puesto que no existen en la naturaleza y dado que el material radiactivo que se
administra
es tan escaso, los radioisótopos se consideran trazadores "sin peso" que no
añaden
material al sistema. Los datos de los trazadores radiactivos M.- expresan como
cuentas o
desintegración por minuto por unidad del compuesto. Debido a que los isótopos
estables
ocurren en la naturaleza (alrededor del 1% carbono en el cuerpo es 13C). Los
trazadores
con isótopo estable se administran y miden como "exceso por encuna de la
abundancia
natural del isótopo en el cuerpo.
El fundamento de la mayor parte de las mediciones con trazadores para determinar
la
cinética de aminoácidos es el sencillo concepto de dilución del trazador. Este
concepto se
ilustra en la figura para determinar flujo de agua en una corriente Si se
inyecta un
colorante de concentración conocida (enriquecimiento) en la comente de agua y
después
que el colorante se mezcla con la corriente se recolecto una muestra, de la
dilución que
se mide del colórame se puede calcular la tasa a la cual el agua debe estar
Huyendo en la
corriente para efectuar tal dilución. La información necesaria es la tasa de
inyección del
colorante (tasa de inyección del trazador) y la concentración medida del
colorante
(enriquecimiento o actividad específica del trazador). El valor que se calcula
es el flujo de
agua a través de la corriente (flujo del metabolito no marcado) que causa la
dilución. Esta
simple analogía colorante-dilución es el fundamento de casi todos los cálculos
cinéticos
en una extensa variedad de fórmalos para una amplia gama de- aplicaciones.
Muestra
Tiazadoi
Concentración inicial del uazador
las? de producción lasa ce inyección
(flujo) del itazactof Conciliación de' trazado!' [arríente atejo*

32. Técnica del producto final
San Pietro y Rittemberg propusieron un modelo que permitiera medir con facilidad
urea y
amoniaco en orina. Se supuso que los productos finales con N en la orina
reflejan el
enriquecimiento promedio en N de todos los aminoácidos libres oxidados.
Estas suposiciones hacen que el modelo sea "indefinido" según se demuestra
porque no
requiere una definición explícita de los procesos internos.
El 'N' se encuentra diluido dentro de la reserva de aminoácidos libres con
aminoácidos no
marcados que llegan procedentes del desdoblamiento de proteínas de ingestión en
la
dieta. El recambio de la reserva libre (Q, expresada en forma típica como mg
N/kg/día
calcula a partir de la dilución medida de N en los productos finales:
i
Q
~~Ew
Donde:
i= es la tasa de inyección de glicina (N)
Eun es el enriquecimiento de N en porcentaje de exceso del átomo 15N en el N
urinario,
urea, amonio o ambos.
También es igual a la tasa de aminoácidos que abandonan la reserva por medio de
la
captación para síntesis de proteínas (.*-) i a través dt la oxidación de
aminoácidos a los
productos finales de urea y amonio (C):
Q=I+B=C+S
Puesto que la ingestión en b dieta debe ser conocida y la excreción en la orina
se puede
medir, es posible determinar la tasa de desdoblamiento de la proteína total del
cuerpo:
B=Q-I y también la tasa de la síntesis total en el cuerpo: S=Q-C. En estos
cálculos se
emplea el valor estándar de 6.23 g de proteína = 1 g N para convenir entre sí el
N de la
proteína y el N urinario. Es importante prestar atención n la; unidades •g de
proteína en
comparación con g de N• puesto que ambas unidades a menudo.
Adaptación del cuerpo íntegro al ayuno y la inanición
La lipólisis (desdoblamiento del triglicérido adiposo en ácidos grasos libres y
glicerol)
desempeña un papel menor en el suministro de energía después de la absorción en
especial al encéfalo. No obstante, los almacenes de glucógeno son limitados y se
agolan
en menos de 24 horas
En el ayuno la adaptación tiene lugar porque el suministro de combustible al

33. encéfalo
cambia de uno basado en glucosa a otro que depende de cuerpos cetónicos.

34. En la inanición, tejidos como el músculo pueden usar ácidos grasos libres de
manera
directa para general energía y el encéfalo utiliza cuerpos cetónicos. La
dependencia del
cuerpo de la glucosa como combustible se induce mucho por lo tanto la proteína
se
conserva.
Este proceso de adaptación se completa una semana después de iniciado el ayuno.
Estado de alimentación.
Aunque el cuerpo se puede adaptar al ayuno esto no ocurre de manera normal. Las
adaptaciones observadas en la vida diaria evolucionan alrededor del periodo
posterior a la
absorción del peí iodo de alimentación.
Durante la parte del día en que se consumen alimentos los aminoácidos y la
glucosa
ingeridos con la dicta se emplean para recuperar la proteína y el glucógeno que
se
pierden durante el periodo posterior a la absorción; las cantidades ingeridas
más allá de
las necesarias para recuperar las pérdidas nocturnas se oxidan u almacenan
incrementando la proteína, glucógeno o grasa requeridos para el crecimiento, o
se
almacenan como calorías en exceso. Aunque el músculo contiene la mayor masa de
proteína del cuerpo es de esperar que todos los óiganos pierdan proteína durante
el
periodo posterior a la absorción.
Son dos los órganos que poseen papeles reguladores particulares y de posible
importancia durante la alimentación: intestino e hígado. Todo lo ingerido a
través de la
dieta pasa primero a través del intestino y después por el hígado mediante la
vía del flujo
sanguíneo portal. La digestión de proteína se inicia con la secreción de pepsina
en el jugo
gástrico y de las enzimas proteolíticas secretadas por el páncreas v la mucosa
del
intestino delgado.
La enterocinasa intestinal que se secreta en el jugo intestinal activa las
proenzimas
pancreáticas para desdoblar tripsinogéno en tripsina. Al parecer, la presencia
de proteínas
de la dieta con el interino en una señal para la secreción de enzimas. Conforme
la tripsina
se activa se une a la proteína para iniciar la hidrólisis
Hay exceso de tripsina cuando se secreta más tripsina que la proteína préseme o
cuando
la mayor parte de las proteínas de la dieta están hidrolizada.
Intestino e hígado como órganos metabólico
Intestino e hígado facilitan la absorción y el suministro de aminoácidos de la
dieta a la
sangre sistémica y otros tejidos del cuerpo. Durante este proceso, todos los
nutrimentos
absorbidos pasan a través del intestino y el hígado que durante la absorción
pueden
secuestrar cualquier porción de los aminoácidos de !a dieta en el primer paso,
antes que
entren a la circulación sistémica. El hígado desempeña un papel natural en el

35. proceso
puesto que es el órgano que inactiva y modifica sustancias tóxicas de la sangre.
Por esto
seria de esperar que después de una comida el hígado regule el flujo de
aminoácidos dela
dieta hacia la circulación sistémica. Además, el hígado es el único sitio del
cuerpo para

36. metabolizar aminoácidos esenciales, excepto los AACR que metabolizan en varios
tejidos, sobre todo músculo.
Por lo tanto, una posible función del hígado es la eliminación del exceso de
aminoácidos
desde el primer paso durante la absorción, en especial aminoácidos esenciales
que no
pueden oxidarse en otros tejidos
Requerimientos de proteína y de aminoácidos.
En nutrición la pregunta más fundamental respecto a proteína y aminoácidos es
simple.
¿Qué cantidad de proteína requiere la dieta de humanos para mantener la salud?
Esta
pregunta tiene varias partes. Primero, se debe evaluar la ingestión de proteína
y la
cantidad de aminoácidos individuales en esa proteína. Segundo, esta pegunta debe
responderse en humanos
a) en todo el periodo completo de vida y desarrollo,
b) en la enfermedad y la salud y
c) bajo diferentes condiciones ambientales de trabajo
El estudio sobre la composición de aminoácidos de una fuente específica de
proteínas por
lo general se enfoca sobre la cantidad de aminoácidos esenciales que contiene
debido a
que son los aminoácidos indispensables en la dieta. En los inicios se determinó
cuáles
aminoácidos son dispensables y cuáles indispensables administrando una dieta
deficiente
en un aminoácido particular y probando si apoyaba el crecimiento de una rata.
Sin
embargo, existen diferencias de especie importantes entre ratas y humanos que
limitan la
comparación.
Los aminoácidos no esenciales se pueden sintetizar si la ingestión de proteína
es
adecuada, pero la ingestión limitada de un aminoácido esencial limita la
cantidad de
proteína que puede sintetizarse. En dichas condiciones, el cuerpo se enfrenta a
un exceso
en la dieta de otros aminoácidos esenciales y no esenciales.
Los estudios clásicos de Rose y sus colegas miden el balance de N en humanos
alimentados con dietas científicas en aminoácidos individuales. Se determinaron
8
aminoácidos que producen balance- negativo.
Otra pregunta es si aminoácido; no esenciales dispensables pueden convenirse en
indispensables. Si un aminoácido no esencial se emplea en el cuerpo con una tasa
mayor
a la de su formación se convierte en esencial en esta condición." Tirosina y
cisteína se
forman a partir de fenilalanina y de metionina, respectivamente, pero si la
fenilalanina es
insuficiente o la metionina se consume, tirosina y cisteína también se vuelven
deficientes
y esenciales.

37. Requerimientos de proteínas
Para determinar los requerimientos de proteína se debe considerar la cantidad de
aminoácido N y su calidad, es decir su capacidad para ser digerida o disuelta y
su

38. contenido de aminoácidos esenciales. El enfoque más simple para valorar la
calidad
nutricional de una proteína es medir la capacidad ¿le la misma para promover el
crecimiento en animales jóvenes. El crecimiento depende de la síntesis de nueva
proteína
que a su vez depende de la ingestión de aminoácidos esenciales.
Método factorial.
Cuando se administra a una persona una dieta libre de proteínas las tasas de
oxidación
de aminoácido y producción de urea disminuyen en unos días conforme el cuerpo
intenta
conservar sus recursos, pero la oxidación de aminoácidos y la producción de urea
no
disminuye a cero. Siempre existe cierta oxidación de aminoácidos y formación de
urea
obligatorias y diversas perdidas N. En el método factorial se evalúan todas las
rutas de
posibles pérdidas. Se asume que el requerimiento diario de proteína es la
cantidad igual a
la suma de las diferentes pérdidas obligatorias de N.
Aunque los estudios de balance de N para ingestión adecuada de proteínas a
menudo se
ignoran las pérdidas de N no fecal y no urinario, en la evaluación de los
requerimientos de
proteína con el método factorial tienen importancia decisiva. Los estudios para
evaluar
estas pérdidas y los resultados futran tabulados en un
Esta cifra de 54 mg/kg/día de N es un "valor promedio" que debe elevarse si la
intención
es indicar el requerimiento que se aplica a la macona de los adultos en la
población. La
comunicación de la OMS/FAO de 1973 sugiere un coeficiente de variabilidad entre
los
individuos de 15%. Si se añade dos veces esta cantidad se obtiene un
requerimiento de
proteína que incluye a 97.5% de la población de adultos; así los 0.34 g/kg/día
de proteína
si convienen en 0.44 g/kg/día después de redondear la cifra. Para adultos, se
considera
que el requerimiento de proteína en la dieta es esta cantidad mas un ajuste por
ineficacia
en el empleo de las proteínas de la dieta y por la calidad (composición y
digestibilidad de
los aminoácidos) de la fuente de proteína consumida. Para niños y lactantes o
mujeres
lactando se añade a esta recomendación una cantidad adicional de proteína, que
se
determina de manera teórica, para tener en cuenta el crecimiento y la formación
de leche.
Es obvio que esta técnica se basa en la extrapolación de las pérdidas de N en
condiciones de ayuno de proteína y puede reflejar una adaptación a la privación
de N.
Método de Balance
En el método del balance se alimenta a los individuos con diferentes cantidades
de
proteína o de aminoácido; y se mide el balance de un parámetro particular, casi
siempre
balance N. Una cantidad adecuada de proteínas en la dieta corresponde a un nivel
de

39. ingestión que mantiene un balance N neutro o ligeramente positivo. El método de
balance
se puede emplear para estimar la ingestión de N en lactantes, niños y mujeres
durante el
embarazo cuando el objetivo final es un balance positivo suficiente para
permitir
crecimiento apropiado. El método del balance también es útil para probar la
validez de las
estimaciones efectuadas con el método factorial. En general, los estudios de
balance de N
los cuales se cuantifica la ingestión de proteínas en la que se suministran
requerimientos
de proteína más vacíos que los pronosticados por el método factorial.

40. Existen varias razones para este resultado. El método del balance de N tiene
importantes
errores relacionados que no son mínimos.""" * La recolección de orina tiende a
subestimar las pérdidas de N, mientras que la ingestión tiende a
sobreestimarlas.
Los valores RDA para proteínas se muestran en el cuadro y se basan no en datos
del
método factorial, sino en datos de balance de N provenientes de estudios que
emplean
una Fuente de proteínas de elevada calidad y altamente digeribles.
Ingestión recomendad de la proteína de alta calidad de referencia para humanos
normales
Edad Peso Cantidad mínima de proteína
recomendada en la dieta g/kg/día
0-0.5 6 2.2
0-5-1 9 1.6
1-3 13 1.2
4-6 20 1.1
7-10 28 1
Hombres Mujeres
11-14 45 46 1 1
15-18 66 55 0.9 0.8
19+ 72-79 58-65 0.8 0.8
Embarazo, añadir +10
Lactancia del primero al sexto mes +15
Lactancia, segundo a seis meses, añadir +12
Requerimientos de aminoácidos
Las recomendaciones para la ingestión de aminoácidos individuales se apoyan de
manera
fundamental en el trabajo pionero W C. Rose
Todos los estudios de Rose son de balance de K en los cuales se administraron a
sujetos
masculinos jóvenes dietas cuya ingestión de N consistió en una mezcla de
aminoácidos
cristalinos. Se pudo al alterar la ingestión de un solo aminoácido de balance de
N.
Se puede evaluar la curva de oxidación de aminoácidos en animales en crecimiento
con
dietas en las que -e pueda manipular la ingestión de un aminoácido. Se añade a
la
comida de prueba el aminoácido manipulado marcado con "C como trazador para
medir
oxidación como función de la ingestión del aminoácido en la dieta.
Young y colaboradores aplicaron esta técnica para valorar los requerimientos de
aminoácidos en humanos mediante la utilización de aminoácidos marcados con
isótopos
trazadores estables no radiactivos. Como resultado de estos estudios, Young
propone
que los requerimientos recomendados en la anualidad para aminoácidos esenciales
como
isoleucina, leucina, lisina, fenilalanina, tirosina, y valina deben
incrementarse en adultos
saludables.

41. Para medir los requerimientos de aminoácidos, Zello y colaboradores adoptan un
enfoque
diferente al de utilizar como indicador la oxidación de un aminoácido trazador.
En vez de
administrar y medir la oxidación de un aminoácido trazador del aminoácido que se
reduce en la dieta, ellos emplean otro aminoácido esencial trazador como
indicador de
balance de N. Con un solo aminoácido defíneme en la dieta el balance de
nitrógeno
negativo puesto que los aminoácidos en exceso que no pueden incorporarse en la
proteína si hay deficiencia de un aminoácido, se oxidan y esto incrementan a la
producción de urea. Como se estudió antes, la edición del incremento en la
producción
de urea esta ligada de problemas, razón por la cual se mide la oxidación directa
del
aminoácido indicador utilizando un aminoácido trazador. Cuando la ingestión del
aminoácido en la dieta de prueba está por debajo de los niveles requeridos, la
oxidación del aminoácido indicador aumenta a medida que se desperdicia el exceso
de
aminoácidos.
Evaluación de la calidad de las proteínas
La calidad de una proteína se define tomo su capacidad para apoyar el
crecimiento de
animales. Las proteínas de más alta calidad producen una tasa de crecimiento más
rápida. Lis mediciones de esta usa de crecimiento evalúan los verdaderos
factores
importantes de una proteína:
a) patrón y abundancia de aminoácidos esenciales.
b) cantidades relativas de aminoácidos esenciales y no esenciales en la mezcla,
c) digestibilidad al ser ingerida y
d) presencia de materiales tóxicos como inhibidores de tripsina o estimuladores
alergénicos.
Los métodos para determinar la calidad de una fórmula o fuente de proteína en
general
pertenecen a dos categorías ensayos biológicos empíricos de puntuación.
(conenido de AAE en la mezcla de proteína a prueba)
calificación AAE = • ••• • ••• ; • « 100
Contenido de AAE en la mezcla de protema de referencia
Carbohidratos
¿Qué son los carbohidratos? La definición forma! es: un tipo de sustancias que
poseen, la
proporción molar de C:H:0 es de 1:2.1. Sin embargo, esta definición no se aplica
a los
oligosacáridos, polisacáridos y azúcar de alcoholes. Entre las moléculas
conocidas de
carbohidratos complejos el principal miembro es el almidón y el polímero

42. glucógeno de los
animales, pero este grupo incluye pectinas, celulosa y gomas.
Los carbohidratos simples incluyen los monosacáridos.
Almidón
El almidón, con mucho el polisacárido mas importante de la dieta, sólo contiene
unidades
de glucosa y por lo tanto es un homopolisacarido al cual se le designa glucosán
o glucán.

43. En realidad se compone de dos homopolímeros: amilosa, que tiene unida una u-
glucosa
alfa lineal (H) y amilopecuna, una forma muy ramificada que contiene uniones
lanío (M)
como (]-6) en los puntos de ramificación. Las plantas poseen ambas sustancias.
Descomposición del almidón
La amilasa salival inicia el desdoblamiento del Almidón en la boca. A menudo se
asume
que el desdoblamiento enzimático de carbohidratos se detiene cuando se degluten
en el
estómago donde se encuentran en ambiente ácido. Sin embargo, el almidón y sus
productos finales, mezclados con proteínas y aminoácidos en la comida,
amortiguan lodo
el ácido del estómago y permiten que la hidrólisis continúe. Por lo tanto, es
probable que
se subestime la participación cuantitativa de la amilasa a salival en el
desdoblamiento del
almidón
La amilasa alfa pancreática, que se añade al contenido gásuico (quilo) durante
su
vaciamiento en el duodeno, no puede hidrolizar las uniones ramificadas (1-6) y
posee
poca especificidad para las uniones (1-4) adyacentes en los puntos de
ramificación. Así la
acción de la amilasa produce grandes oligosacáridos.
Almidón resistente
El almidón por lo general se ingiere cocido, el color de la cocción gelatiniza
los granulos
de almidón incrementando su susceptibilidad al desdoblamiento enzimático
(amilasa alfa)
Empero, una parle del almidón, almidón resistente (AR),es indigerible aun
después de
incubación prolongada con la enzima. En cereales, AR representa 0.4 a 2%. De la
materia
seca, en las papas, 1 a 3.5% y en legumbres. 3.5 a 5.7% AR se considera como la
suma
del almidón y los productos de descomposición no absorbidos en el intestino
delgado de
una persona saludable.
Existen tres categorías principales: AR 1, almidón encerrado en forma física
(granos y
semillas parcialmente molidos); AR2.
El almidón resistente escapa de la digestión en intestino delgado, pero a
continuación
entra al colon, donde fermenta por acción de bacterias locales residentes de las
cuales
existen más de 400 tipos distintos. En relación con esto AR es un poco similar a
la libra
de la dieta. Se estima que AR y el almidón no absorbido representan casi 2 a 5%
de iodo
el almidón ingerido en la dieta occidental promedio. Esto se aproxima a menos de
10 g de
carbohidratos/día.
Los productos finales de la fermentación de AR en el colon son ácidos grasos de
cadena
corta acético, butírico, propiónico, dióxido de carbono, hidrógeno y metano

44. (expulsado
como flatos). Los almidones refractarios estimulan el crecimiento de bacterias
en el colon.
Aunque los ácidos grasos de cadena corta estimulan en animales la mitosis en las
células
de las criptas, no se sabe si hacen lo mismo en el colon humano. Sin embargo,
cuando se
excluye el colon humano de la corriente principal de los alimentos que se
desplaza por el
tubo digestivo.

45. Fibra en la dieta
Al principio, la fibra en la dieta se definió como "residuos de la pared de
células vegetales
no hidrolizadas por las enzimas que desdoblan alimentos en el ser humano". Luego
se
modificó la definición para incluir "todos los polisacáridos y la lignina de
plantas que
resisten la hidrólisis de las enzimas digestivas del ser humano".' Las bacterias
luminales
del colon fermentan la libra soluble e insoluble. Dietas ricas en fibra e
ingeridas durante
tiempo prolongado reducen la incidencia de- cáncer de colon, aunque los
mecanismos
que participan se basan en especulaciones, a saber; su acción de masa acelera el
tránsito
en el colon y reduce ta absorción de sustancias químicas presentes en la lu? del
intestino;
o la fibra absorbe los agentes carcinógenos'.
Fundones y propiedades del azúcar
Los azúcares, a diferencia del almidón, tienen un impacto evidente sobre el
sentido del
gusto del ser humano porque son dulces. La sensación gustativa lípica reconoce
cuatro
sabores: dulce, agrio, salado y amargo, y todas las otras sensaciones gustativas
se
consideran mezclas de estos. Un concepto más moderno considera que la calidad de
dulce no es unitaria v los individuos "perciben diferentes cualidades de dulce
para
distintos edulcorantes".
Los humanos recién nacidos reconocen y reconocen el sabor dulce, lo cual no es
sorprendente puesto que la lactosa confiere sabor dulce a su principal alimento,
la leche
materna. Para estimar en humanos el poder edulcorante relativo de diferentes
carbohidratos es usual que se comparen contra H estándar, sucrosa (100%) En esta
escala, la glucosa, edulcórame con una parte de sabor amargo, es de 61 a 60:
fructosa,
edulcorante de las frutas, 130a 180; maltosa, edulcórame de jarabes, y lactosa
15 a 40.
Se especula que durante la evolución de la especie humana el alimento, y por lo
tanto de
energía, hizo al hombre primitivo reconocer que el sabor dulce indicaba
seguridad y
energía; así este sabor dulce se convirtió en una cualidad deseable.
En la actualidad el azúcar (en especial sucrosa) se emplea de manera extensa en
los
alimentos para suministrar sabor dulce, calorías, textura, volumen y también
aspecto,
preservación (eleva la presión osmótica) y fermentación (en el pan. bebidas
alcohólicas.
Gclo de Gori
La glucosa se puede formar en hígado y riñon a partir de otros dos grupos de
compuestos
que sufren gluconeogénesis.
Los del primer grupo, como los aminoácidos, en especial alanina durante el ayuno
y
propionaio se convienen en glucosa sin reciclarse. Los del segundo grupo se

46. forman de
glucosa durante su metabolismo parcial en varios tejidos. Tanto el músculo como
los
eritrocitos oxidan glucosa para formar lactato el cual, al entrar al hígado, se
resintetiza en
glucosa.

47. El ciclo de Cori puede explicar aproximadamente 40% del recambio normal de
glucosa en
el plasma. En el caso del tejido adiposo, las células hidrolizan grasas
(acilgliceroles) de
donde se deriva glicerol, al que los adipocitos no pueden metabolizar. Entonces,
el glicerol
se difunde a la sangre desde los adipocilos y es tomado de aquélla por el hígado
y los
ríñones, que se encargan de convenirlo en glucosa. Por fin, la glucosa es a su
vez,
liberada a la circulación por medio de la glucógenolisis de los depósitos
hepáticoss de
glucógeno.
Hormonal
Mecanismos hormonales y metabólicos regulan la concentración de glucosa en
sangre.
Las principales hormonas que controlan la concentración de glucosa son:
a) insulina,
b) glucagon
y c) adrenalina (epinefrina); pero otras como
d) hormona tiroidea.
e) glucocorticoides y f) hormona de crecimiento también desempeñan una función.
Insulina
La insulina cumple una acción central en la regulación de la glucosa en sangre.
Se
secreta en las células beta de los islotes de Langerbans en el páncreas humano:
la
secreción diaria es de unas 40 a 50 unidades que representa casi 1 5 a 20% de la
cantidad almacenada en la glándula.
La concentración de glucosa en sangre controla la liberación de insulina; la
concentración
elevada, hiperglucemia, causa secreción de insulina; la concentración baja,
hipoglucemia.
la inhibe. Cuando el páncreas es incapaz de secretar insulina, o secreta muy
poca.se
produce una enfermedad médica conocida como diabetes melitus.
La insulina actúa para disminuir la concentración de glucosa en sangre al
facilita! su
entrada a los tejidos sensibles a insulina val hígado. EMO ocurre por incremento
de la
concentración de transportadores en tejidos como el intisculo.Sijiembargo.cn el
hígado la
insulina estimula el almacenamiento de glucosa en forma de glucógeno, o
incrementa su
metabolismo por la vía glucoluica. Es sorprendente, p-|.glucosa que penetra a
las células
hepáticas no le hace mediada por cambios en la función de los transportadores de
glucosa, pese a que los hepáticos poseen estos transportadores en sus membranas
.sinusoidales.
No obstante que la insulina tiene una influencia primaria en la homeostasis de
la glucosa,

48. ejerce electos en muchas otras funciones celulares. La glucosa tiene un efecto
marcado
en la secreción de insulina, y ésta afecta fuertemente el almacenamiento norma!
De
combustibles ingeridos, así como el desarrollo y la diferenciación celulares

49. De esta manera aunque indirectamente, la glucosa también influye en estas
funciones
celulares, lo cual recalca el papel decisivo de la misma en el metabolismo y
catabolismo
Qucagon
La célula alfa de los islotes de Langerhans en el páncreas secretan glucagon.
Uno de los
principales estímulos de secreción es la hipoglucemia, concentración baja de
glucosa en
sangre. El glucagon actúa sobre las células hepáticas para causal
glucogenólisis,
desdoblamiento de glucógeno, mediante activación de la enzima fosforilasa.
También
incrementa la gluconeogénesis o formación de glucosa, a partir de aminoácidos.
Las células alfa y beta de los islotes presentan una estrecha relación funcional
entre sí;
existe una regulación intraislotes del glucagon por insulina v de- insulina por
glucagon.
Por esta causa se postula que es difícil separar los efectos directos que tienen
los
cambios en las concentraciones plasmáticas de glucosa sobre secreción del
glucagon en
tas células alfa, de! control de la secreción de glucagon por insulina.
Adrenalina
Las células cromafín de la médula suprarrenal secretan adrenalina. A menudo se
le
denomina como la hormona para "luchar o huir puesto que situaciones de estrés
como
temor, excitación, hipoglucemia de sangre incrementan la secreción de adrenalina
Tiroides
En humanos, la concentración de glucosa en sangre durante el ayuno se eleva en
pacientes hipertiroideos y desciende en pacientes hipotiroideos. Las hormonas
tiroideas
aumentan la acción de la adrenalina incrementa la glucólisis y la
gluconeogénesis, y
pueden potenciar las acciones de insulina sobre la síntesis de glucógeno y
aprovechamiento de glucosa. En animales muestran una acción bifásica; en dosis
bajas
aumentan la síntesis de glucógeno en presencia de insulina, pero en dosis
generales
incrementan la glucogenólisis.
Glucocorticoides
La corteza suprarrenal secreta glucocorticoides. Los glucocorticoides aumentan
la
gluconeogénesis.
Almacenamiento de glucosa
Glucógeno
La glucosa se almacena en hígado y músculo de animales y humanos en la forma del
polímero ramificado glucógeno; el polímero equivalente en las plantas es el
almidón.
El glucógeno es más ramificado que la amilopectina y posee de 10a 18 cadenas

50. largas de
residuos de alfa D-glucopiranosa.
Formación y desdoblamiento de glucógeno
La glucosa primero sufre fosforilación enzimática a continuación reacciona con
trifosfato
de uridina para suministrar difosfato de glucosa.

51. La enzima sintetasa de glucógeno efectúa esta reacción sobre una cadena
preexistente
de glucógeno plantilla esqueleto de proteína o ambas cosas, mediante
desdoblamiento de
UDP.
Carbohidratos^rendimiento de los atletas
Los carbohidratos presentes en el músculo, 300 g; hígado, 90g y líquidos del
cuerpo, 30g,
constituyen el principal combustible para el rendimiento físico. El ATP
almacenado en
células musculares sólo sirve para esfuerzos de alta potencia durante unos pocos
segundos.
Se puede resintetizar por la víaa anaerobia para unos cinco u ocho segundos más
utilizando el fosfato del fosfato de creatinina. Estos cursos breves e intensos
de actividad
muscular se observan en el arranque, 100 metros, competencias de pista y campo,
y
deportes como tenis, hockey, balompié, gimnasia y levantamiento de pesas. Si el
esfuerzo
máximo dura unos 30 segundos, entonces el desdoblamiento de glucógeno en el
músculo
puede suministrar energía con liberación de ácido láctico Sin embargo, casi toda
actividad
física requiere una fuente de energía capaz de poner en marcha los músculos
durante
periodos prolongados. La duración e intensidad del ejercicio determinan la
mezcla de
combustible que se emplea. En reposo o actividad leve, casi 60% proviene de
ácidos
grasos libres (AGL) y Triglicéridos de los músculos Con niveles moderados de
actividad
(cerca de 50% de la máxima captación posible de O-,), la grasa y los
carbohidratos
contribuyen en cantidades casi iguales como fuentes de energía.
Los carbohidratos, una fuente de energía primaria, adquieren mayor importancia
conforme
aumenta la intensidad del ejercicio. Cuando el metabolismo cambia para emplear
carbohidratos la respuesta no es lineal sino que se acelera con la intensidad
del trabajo.
Los atletas que practican pruebas de resistencia utilizan más grasa por lo tanto
conservan
los carbohidratos en el músculo y el hígado, pero este régimen es el que con el
tiempo
limita el rendimiento continuo. La fatiga sobreviene cuando se agotan las
reservas. En
general, la reserva de carbohidratos es suficiente sólo para dos o tres horas de
ejercicio
físico.
Manipulación de los almacenes de glucógeno a través de la dieta: carga de
carbohidratos
Se puede manipular la dieta para incrementar los almacenes de glucógeno en
músculo e
hígado. El glucógeno aumenta cuando se ingieren más carbohidratos. Esta práctica
se
denomina carga de carbohidratos. El atleta practica tres días de ejercicio
físico extenuante

52. con una dieta baja en carbohidratos, seguido por tres días de reposo con una
dieta rica en
carbohidratos. Por lo general los atletas les disgustan ambas fases; en la
primera se
sienten exhaustos tanto mental como físicamente en la segunda se sienten
embotados,
ya que el glucógeno retiene agua extra. Existen otros programas de alimentación
que no
utilizan la fase de agotamiento de carbohidratos. Para los atletas, tiene más
sentido ingerir
abundantes carbohidratos para así mantener al máximo las reservas de glucógeno
que se
van agotando en los periodos habituales de entrenamiento de varias horas. Casi
no hay

53. duda que una dieta rica en carbohidratos mejora las reservas de glucógeno y
rendimiento
miélico. Es difícil aconsejara los atletas lo que deben ingerir justo ames de
una
competencia. El alimento sólido no es deseable antes de ejercicio extenuante.
Se dice que la ingestión de fructosa causa menor incremento en la glucosa
sanguínea y
las concentraciones de insulina y por lo lanío perdida más lenta del glucógeno
muscular.
Intolerancia a carbohidratos
Existe una gama de enfermedades clínicas en la digestión o absorción del azúcar
esta
alterada y produce intolerancia al azúcar. Esto genera síntomas, ya que el
azúcar no
digerido o no absorbido origina penetración de agua al intestino lo que activa
la peristalsis
e induce evacuación frecuente de heces líquidas. Los carbohidratos no digeridos
también
pueden entrar al colon y producir agentes diarreicos por fermentación. En
general estas
enfermedades se clasifican como:
a) congénitas.
b) secundarias a alguna otra enfermedad,
digestión deficiente de disacáridos o absorción deficiente de monosacáridos.
Intolerancia a lactosa.
Mamíferos adultos v la mayoría de los grupos humanos después de interrumpir la
lactancia sólo conservan una fracción de la actividad de la lactancia intestinal
de los
neonatos, quienes necesitan digerir la lactosa de la leche materna. La
persistencia de la
actividad de la lactasa en europeos se considera como excepción a la regla,
puesto que la
mayoría de los grupos humanos son hipolactásicos y absorben mal la lactosa. No
obstante, la mayoría de los adultos que digieren mal la lactosa pueden tolerar
pequeñas
cantidades de ésta en la dieta, hasta 250 mi de leche. La disminución de lactasa
en
adultos es un suceso programado y alimentarse con dietas ricas en lactosa no
evita la
disminución.
Diagnóstico de intolerancia a carbohidratos
Pruebas de tolerancia al azúcar. La evaluación clínica cuantitativa de la
eficiencia de la
digestión y absorción de carbohidratos en humanos se basa, de manera principal,
en
pruebas relativamente simples que consisten en ingerir cargas de carbohidratos
(al menos
50g) y recolectar muestras de sangre para estimar la concentración de azúcar
alcanzada
a diferentes intervalos luego de la ingestión. A continuación, se comparan las
concentraciones con las obtenidas en sujetos normales. La prueba que se emplea
con
mayor frecuencia es la prueba de tolerancia a la glucosa por VO (PTC01. Es la

54. prueba

55. típica, adultos (que no sean mujeres embarazadas) ingieren 75 g de glucosa en un
lapso
de cinco minutos y se mide la glucosa en suero a los t), 30, 60, 90 y 120
minutos.
A una mujer embarazada se le administran 100 g de glucosa y se practica una
estimación
adicional de la concentración de glucosa a los 180 mininos. Un niño toma J.75
g/kg hasta
un máximo de 75 g.551 Valores arriba ciclo normal indican alguna forma cíe
manejo
inadecuado de la glucosa ingerida. Esta prueba se utiliza con frecuencia para
evaluar
diabetes metlitus. También existe una prueba VO de tolerancia para galactosa.
Como e!
hígado es el sitio principal del metabolismo de galactosa el experimento se
utiliza para
evaluar la función hepática. Existen pruebas similares de tolerancia por VO para
fructosa
y para los disacáridos lactosa (deficiencia de lactasa) y sucrosa. Los
carbohidratos no
digeridos ni absorbidos alcanzan el colon y sufren fermentación por las
bacterias
residentes. Se produce gas hidrógeno que se excreta por la respiración. Es así
que al
medir el hidrógeno en la respiración se puede estimar la mala absorción de un
azúcar o
de un carbohidrato.
Pruebas de tolerancia oral e índice glucémico. Los nutriólogos utilizan una
forma de la
prueba de tolerancia oral para evaluar el llamado potencial glucémico de
diferentes
alimentos. Se ingiere una carga de carbohidratos y se mide la concentración de
glucosa
en sangre durante un cieno tiempo. Los incrementos en la glucosa sanguínea se
comparan entonces con incrementos equivalentes de oriundos por diferentes
alimentos
mediante la normalización de estos valores sobre una línea basal obtenida con
glucosa,
casi siempre utilizando el área bajo la curva de dos horas de glucosa después de
alimentación con una ración de 50 g de carbohidratos, y expresándolos como
porcentaje
del promedio que se obtiene después de 51 g de glucosa.
Caries y azúcar
La caries dental es una enfermedad que se genera por la placa bacteriana situada
sobre
el esmalte de los dientes, ocurre una mineralización gradual y progresiva
Del esmalte, dentina y cemento. Muchos estudios sugieren que los carbohidratos,
en
especial azúcares y en particular sucrosa, son componentes de los alimentos que
promueven en forma importante la caries.
En la placa dental, el organismo más común que se relaciona con caries es el
Streptococus mutans lo cual no cancela la contribución de otras bacterias.
La mayor parte de los estudios se centran sobre los ácidos (láctico y acético]
generados
por los azúcares (sucrosa) y las bacterias, pero la compleja formación y
acumulación de la

56. placa a partir de los dextranes insolubles constituirlos por sucrosa es una
característica
importante.
Lípidos, esteróles y sus metabolitos
En 1918, Aran propuso por primera vez que las grasas pueden ser esenciales para
el
crecimiento y desarrollo normal de los animales Se consideró que la mantequilla,
aparte

57. de su valor calórico, tenía un valor nutricional importante debido a la
presencia de
ciertas moléculas que demostraron después que una deficiencia de grasas afecta
de
manera grave tanto el crecimiento como la reproducción en animales de
experimentación,
a pesar cíe añadir las vitaminas hidrosolubles A, B y E a la dieta. Estos
autores sugirieron
que la grasa contenía una nueva sustancia esencial denominada vitamina f.
Triglicéridos y ácidos grasos
Los triglicéridos (TG) constituyen por mucho la proporción mayor de lípidos en
la dieta del
ser humano.
Los ácidos grasos de cadena verdaderamente larga (AGCVL) predominan en el
encéfalo
y tejidos especializados como la retina y los espermatozoides. El tejido adiposo
contiene
AG de longitud variable. Además de diferencias en la longitud de las cadenas,
los AG
varían en el número v disposición de los dobles enlaces a lo largo de la cadena
hidrocarbonada. Los sistemas para identificar la posición de los dobles enlaces
a lo largo
de la cadena del hidrocarburo consisten en con tai los carbonos a partir de
cualquier
extremo de la molécula.
Fosfolípidos
Una cantidad limitada de lípidos en la dieta se presenta como FL Los FL son
distintos de
T G porque contienen cabezas polares como grupos que confieren propiedades
antipáticas a la molécula. FL son anfófilos insolubles con un grupo hidrófilo a
la cabeza.
Esteróles
Colesterol, una molécula antipática, posee un núcleo esteroideo y una cola ion
un
hidrocarburo ramificado. CH se encuentra en la dieta en las formas libre y
esterificada
como AG en particular C18:2n-6. CH sólo se encuentra en alimentos de origen
animal; los
aceites de plantas están libres de colesterol. Aunque libres de CH, los
materiales
vegetales contienen fitosteroles compuestos químicamente relacionados con CH.
Sistema de transporte exógeno
El sistema de transporte exógeno transfiere lípidos de origen intestinal a
tejidos periféricos
y hepáticos. Estos lípidos pueden originarse en la dieta o en secreciones del
intestino.
La membrana del retículo endoplásmico del emerocito junto con el aparato de
Golgi
ensamblan los quilomicroneí. Los quilomicrones de TG vuelven a ensamblarse de
manera
Fundamental por la vía monoacilglicerol. La si masa microsomal AG-CoA.

58. Necesidades energéticas: evaluación y requerimientos en humanos
Aspectos clave del gasto energético
Los cambios en el contenido energético corporal y reflejan en los cambios del
equilibrio
entre la ingestión diaria y el gasto de energía. La ingestión energética es
episódica,
derivada principalmente de los carbohidratos, proteínas y grasas de los
alimentos
consumidos. El gasto energético diario total para fines teóricos y analíticos
divide en
diversos componentes.
índice metabólico en reposo
El índice metabólico en reposo (IMR) representa la parte más grande del gasto
energético
diario (60 a 75%); es una medida de la energía que se gasta en el mantenimiento
de las
funciones corporales normales de homeostasis. Estos procesos comprenden las
funciones cardiovasculares y pulmonares en reposo, la energía consumida por el
sistema
nervioso central, la homeostasis celular y otras reacciones bioquímicas que
tienen que ver
con el mantenimiento del metabolismo en reposo. Otro término para describir los
niveles
básales del gasto energético es el índice metabólico basal (IMB).
El IMB se relaciona principalmente con la masa libre de grasa del cuerpo, e
influye en él la
edad, el género, la composición corporal y los factores genéticos. Por ejemplo,
el IMR
disminuye al avanzar la edad (2 a 3% por decada), lo cual se atribuye
principalmente a la
pérdida de grasa libre en la masa corporal. Los varones tienden a presentan un
IMR más
alto que las mujeres a causa de su mayor tamaño corporal. Se debe considerar que
el
IMR depende de la composición corporal cuando se comparan individuos de
diferente
edad y actividad. Unos procesos, como la actividad del sistema nervioso
simpático, la
actividad de la hormona tiroidea la actividad de la bomba de- sodio-potasio
contribuyen a
la variación en el 1MR en que los individuos.
Efecto térmico de la alimentación
El efecto térmico de la alimentación (ETA) es el incremento en el gasto
energético por la
ingestión de alimentos.
El ETA représenla aproximadamente el 10% del gasto energético diario, e influye
los
costos energético; de la absorción de los alimentos, su metabolismo y
almacenamiento.
La magnitud del ETA depende de diversos factores, en que los que están el
contenido
calórico la composición de! alimento así como los antecedentes dietéticos del
individuo.
Después de la ingestión del alimento, el gasto energético se incrementa durante
cuatro a
ocho horas y su magnitud y duración dependen de la cantidad y el tipo de los

59. macronutrimentos (por ejemplo, proteínas, grasas o carbohidratos).
El ETA también disminuye ni avanzar la edad puede relacionar con el desarrollo
de la
resistencia a la insulina. En la anualidad no se ha aclarado cómo la práctica de
ejercicio
influye en el ETA, aunque evidentemente sí hay alguna interacción en iré el
ejercicio físico
y el ETA. Hasta este momento no hay pruebas de que el género.

60. Efecto térmico de la actividad física
La parte mas variable del gasto energético diario es el efecto térmico de la
actividad
física." Esta parte comprende la energía consumida por arriba del IMR y la ETA
abarca la
energía gastada por medio del ejercicio voluntario y la energía dedicada a la
actividad
involuntaria, como el escalofrío, la agitación. En los individuos sedentarios,
el efecto
térmico de la actividad puede ser apenas de 10 0 Kcal/día: en incluidnos muy
activos se
puede aproximar a las 3 000 kcal/día. Por lo tanto, la actividad representa
impacto
significativo en el gasto energético diario en los humanos debido a su existente
variabilidad a que está sujeto al turno voluntario. La actividad física tiende a
disminuir
conforme la edad avanzada esta reducción de la actividad física.
En general, los varones tienden a tener un mayor gasto calórico relacionado con
la
actividad física que las mujeres, en parte- porque gastan más energía para mover
una
mayor masa corporal.
MÉTODOS DE MEDICIÓN
Con el paso de los años han surgido muchos métodos para mediré! gasto
energético, y
varían en complejidad, costo y precisión. Es importante saber cuáles son las
diferencias
entre los métodos y entre sus aplicaciones en el laboratorio y otros sitios. Las
técnicas
utilizadas para medir el gasto energético diario total y sus componentes se
describen
brevemente más adelante.
Los métodos más utilizados para medir el gasto energético requieren la
calorimetría
indirecta. La calorimetría directa la medición de h pérdida de calor de un
sujeto, se ha
usado para medir el gasto de energía, pero el alto costo y el complicado manejo
de su
método han desalentado a los investigadores para emplearlo en este tipo de
aplicación
Calorimetría indirecta
El término indirecta se refiere a la estimación de la producción energética
midiendo el
consumo de 0 2 y la producción de C0 2 más que a la medición directa de la
transferencia
de calor. Este método requiere un estado estable de producción de C0 2 y de
intercambio
respiratorio y sujetos con un equilibrio acido básico normal.
Por lo general, las mediciones para determinar el IMR x- hacen en el sujeto en
posición
supina o semirreclinada después de 10 o 12 huras de haber tomado alimento. El
sujeto
debe respirar a través de una pieza oral, una mascarilla facial o de una
caperuza

61. ventilada, o bien, se coloca en mi compartimiento cal o rimé? rico en el cual se
recolectan
los gases espirados, dependiendo del equipo.
Los valores habituales del IMR tienen un margen de 0 7 a 1.6 kcal/min y dependen
de las
dimensiones corporales del sujeto, composición corporal, grado de actividad
física y
género. Por lo común, la habitación en la que se realizan las medie iones no
tiene luz y
está silenciosa, y al voluntario se le deja tranquilo durante el proceso de
medición La
medición del ÍMR se realiza generalmente en 30 minutos o una hora, en tanto que
la

62. medición posprandial toma, con frecuencia, de tres a ocho horas. Estas
mediciones.se
pueden reproducir con facilidad (con un coeficiente de variación por debajo del
5%). Se
utilizan diversos métodos para medir el consumo de 02, y la producción de C02 en
reposo. Generalmente se usa un método de "circuito abierto" en el cual ambos
extremos
del sistema están abiertos a la presión atmosférica de aire inspirado y espirado
del sujeto
se mantienen separados mediante una válvula respiratoria de tres vías, o por
medio de
una mascarilla que impide la respiración del aire espirado. Los gases espirados
se
recolectan en una bolsa de Douglas o en un respiró metro de Tissoí para eliminar
el
contenido de O-, y de C02
Oxidación del sustrato
La evaluación del uso de los nutrimentos se emplea con frecuencia combinada con
la del
gasto de energía.
Cuando está a la mano la medición de V02, sequedad estándares] por minuto), el
índice
metabólico (M) que corresponde al gasto de energía, se calcula (en kj/min) como
sigue:
M = 20.3xVO2
donde 20.3 es el valor promedio (en kJ/L) del equivalente energético para el
consumo de
) L (TPSEj de O;
Para tomar en consideración el calor peñerado por la oxidación de los tres
macronutrimentos (carbohidratos, grasas y proteínas), se deben realizar tres
mediciones:
consumo de oxígeno (VO), producción de dióxido de carbono (VCO-_() y excreción
urinaria (N). Las ecuaciones simples para calcular el índice metabólico o el
gasto de
energía a partir de estas tres determinaciones se escriben en la siguiente
forma:
M = aV02 + bVC02cN
Los factores a b y c dependen de las constantes respectivas para la cantidad de
Oulilizado
y la cantidad de O producida durante la oxidación de las tres clases de
nutrimentos (cuadro 5-1). Un ejemplo de dicha fórmula es el siguiente:
M = 16.18I/02 + S.02VCO2 -S.99N
donde M está en kilojulios (kj) por unidad de tiempo V02 y VC0 2 están en litros
TPSE por
unidad de tiempo y N está en gramos por unidad de tiempo. Por ejemplo, si m, =
600
L/día, VC02= 500 L/día (cociente respiratorio, o CR = 0.83) v A:= 25 g/día,
entonces M =
12 068 kj/día.
Electrólitos, agua y equilibrio acido básico

63. Regulación del volumen y la osmolalidad intracelular y extracelular
El líquido corporal, una solución acuosa que contiene muchos electrolitos,
consta de los
compartimentos intracelular y extracelular. El líquido intracelular no es sólo
un gran
/

64. compartimiento; cada célula tiene su propio ambiente separarlo que se comunica
con
otras células solo mediante el líquido intersticial y el plasma. Por lo tanto,
las células de
varios tejidos difieren considerablemente en su contenido de solutos y en las
concentraciones.
La operación de las funciones metabólicos normales del cuerpo requiere mantener
una
fuerza iónica óptima en su ambiente, principalmente en el liquido intracelular,
Debido a que el líquido extracelular LEC no es el sitio de la principal
actividad metabólica
podría haber modificaciones sustanciales.
Calcio
Las fuentes dietéticas y la ingestión de calcio se han modificado
considerablemente
durante la evolución humana.
Las tortillas de maíz procesadas con cal secos brindan la mayor parte del calcio
de la
dieta en algunos grupos pero para la mayor parte de los individuos es difícil
ingerir
suficiente calcio a partir de los alimentos disponibles en la economía basada en
los
cereales sin el consumo libre de productos lácteos. Por eso es que los
fabricantes han
elaborado productos enriquecidos con calcio, que tienen un éxito limitado en el
mercado.
Muchas personas prefieren ahora los complementos dietéticos, es prudente
recordar que
el calcio no es el único nutrimento importante para la salud que proporcionan
los
productos lácteos.
Valoración del estado del calcio
La evaluación del estado de nutrimento calcio presenta problemas únicos entre
los
nutrimentos. El esqueleto funciona como una gran reserva de calcio tanto para el
mantenimiento de la concentración de calcio en el LEC como para las funciones
celulares
fundamentales del calcio. Esta reserva es tan grande que esencialmente nunca se
encuentra deficiencia de calcio en las células o los tejidos a menos que haya
razones
nutricionales. El calcio es el único nutrimento para el que la reserva tiene una
función
distinta en su sentido estricto.
Necesidad de calcio e ingestión recomendada
El calcio necesario es la cantidad de este nutrimento en la diera que se
requiere para
reemplazar las pérdidas en la orina, heces, sudor, además del calcio para la
acreción
ósea durante los periodos del crecimientos esquelético. El calcio es un
nutrimento
meseta, por arriba de una cierta ingestión, solo se presenta en un pequeño
incremento
posterior en la retención de calcio debido a que se excreta el exceso.

65. Grupo Ingestión adecuada (mg/dia)
Lactantes
Desde el nacimiento a los seis meses 210
Seis meses a un año 270
Niño

66. 1 a 5 años 500
4 a 8 años 800
Adolescentes 9 a 18 años 1300
Adultos
19 a 50 años 1000
Por arriba de los 50 años 1200
Embarazo y lactancia
14a18 1300
<19 1000
Ácido pantoténico
El ácido pantoténico que se encuentra en células y tejidos, es esencial para
todas las
formas de vida. Las fuentes alimentarias ricas en esta sustanciasen el hígado,
la levadura,
la yema de huevo y el brócoli que contienen más de 50 mg de pantotenato por
gramo de
peso seco. Existen cantidades muy altas de pantotenato en la jalea real
(511mg/g) y en
los ovarios del atún y el bacalao (2.32 mg/g). El contenido de pantotenato de la
leche
humana aumenta cinco veces cuatro días después del parto, de 2.2 a 11.2 Mmol/L
(48 a
245 mg/100 mi), nivel similar al que se encuentra en la leche de vaca. El ácido
pantoténico es hasta cieno punto estable en un
pH neutro. Sin embargo, se refiere que la cocción destruye 15 a 50% de la
vitamina
presente en la carne cruda y que el procesamiento de los vegetales produce una
pérdida
de pantotenato de 37 a 78%.
FUNCIONES
Metabolismo celular
El pantotenato, casi siempre en la forma de CoA. Tiene muchas funciones en el
metabolismo celular y resulta crucial para la oxidación productora de energía de
los
productos glucolíticos y otros metabolitos a través del ácido tricarboxílico.
El ácido pantoténico es necesario para la síntesis de muchas moléculas
esenciales. La
síntesis de ácidos grasos y fosfolípidos de membrana, incluso esfingolípidos
reguladores,
requiere pantotenato, y la síntesis de los aminoácidos teucina, arginina y
metionina
influye un paso dependiente del pantotenato.
Ácido Fólico
El ácido fólico cristalino es amarillo (peso molecular, 441 g/mol). El ácido
libre es casi
insoluble en agua fría; la sal disódica es más soluble, alrededor de 1.5 g /100
mi
(34.0nmol/L). Las soluciones inyectables se preparan disolviendo ácido fólico en
solución
isotónica de bicarbonato de sodio o sal disódica. El ácido fólico se destruye en
un pH
inferior a 4, pero es relativamente estable a un pH superior a 5.sin destrucción
una hora

68. después a 100°C. Por lo general, la molécula se separa en pteridina y glutamato
de paminobenzoílo.
Las recomendaciones de un panel asesor para varias comisiones sobre nomenclatura
son
las siguientes: folato y ácido fólico son los sinónimos preferibles para el
teroilglutamato y
árido teroilglutámico, respectivamente.
Cantidades nutricionales para un estado saludable
El término requerimiento mínimo diario (RMD), como se usa se refiere al mínimo
proveniente de fuentes exógenas necesarias para sostener la normalidad, se
define como
la ausencia de cualquier hipofunción bioquímica susceptible de corregirse con la
adición
de mayores cantidades de la vitamina. Por definición, el RMD de fosfato es
cercano a 50
mg (113.3 nmol para adultos.
El RMD se reduce a una fórmula:RMD=RCU/D, donde RMD es el requerimiento mínimo
diario de nutrimento de fuentes exógenas, RC U son las reservas corporales
utilizables del
nutrimento y D es el número de días necesarios para manifestar la deficiencia en
los
tejidos después que cesa la absorción del nutrimento a partir de fuentes
exógenas (con
una corrección aproximada en caso de cese incompleto de la absorción). La
rapidez de
utilización es constante en la persona normal, pero se vuelve de primer orden,
conforme
aumenta el balance negativo. Como se sugirió antes es posible predecir el tiempo
necesario para que se manifieste la deficiencia de cualquier nutrimento en
cualquier
persona determinada después de reducir o cesar la absorción del mismo si se
conoce (o
se puede estimar) el RMD del nutrimento las reservas corporales utilizables.
La recomendación dietética de folato excede intencionalmente el RMD para
producir
ciertas reservas corporales mensurables, y permitir la variación normal en el e
incrementos transitorios en la cantidad necesaria. Existe cierta tendencia a
cerrar hacia el
lado de mayores reservas corporales cuando la información es incompleta. Es raro
que
pequeños excesos en el almacenamiento de nutrimentos sean nocivos, pero pequeños
déficit pueden ocasionar deficiencia durante un periodo largo de leve balance
negativo.
La Organización Mundial de la Salud (OMS) recomendó una ingestión dietética
diaria de
folato de 3.1 mg (2.3 nmol) por kilogramo de peso en los adultos para alcanzar
un
consumo diario de 200 ug (453.33 nmol) en un varón de 65 kg, y de 170 mg (128
nmol) en
una mujer de 55 kg. Esta cantidad aporta reservas suficientes para prevenir la
deficiencia
después de tres o cuatro meses de ingestión cero. Para cubrir las necesidades
adicionales de las mujeres embarazadas, la FAO/OMS recomienda un complemento
desde el día cero de embarazo de 200 a 300 mg (453.33-680.0 nmol) al día para

69. que la
ingestión diaria de folato no sea inferior a 350 mg (793.33 nmol) (o 7mg/kg de
peso
corporal) y un complemento de 100 mg (926.67 nmol) al día durante la lactancia
(es decir
un total de 5 mg u 11.33 nmol por kilogramo de peso).

70. Fuentes naturales de folato
A diferencia de la vitamina B12 que sólo está presente en la proteína animal,
los folatos
se distribuyen en toda la naturaleza: casi todos los alimentos naturales los
contienen
Los alimentos con mayor contenido de folato por unidad de peso seco incluyen:
levadura,
hígado y otras carnes, vegetales frescos y también algunas frutas frescas.
Funciones terapéuticas
No se ha encontrado aplicación terapéutica para el ácido fólico excepto para
contrarrestar
la deficiencia de esa vitamina. Cada año el uso profiláctico previene cerca de 2
000 casos
de neonatos con defectos en el tubo neural en Estados Unidos. Carecen de
fundamento
las afirmaciones acerca de su valor nutricional en situaciones clínicas en las
que no hay
una deficiencia clara de la vitamina, excepto en lo que respecta a los defectos
del tubo
neuralt
Cuando la deficiencia es sólo de folaio solo se debe usar esa vitamina en el
tratamiento.
La administración de ácido fólico a pacientes cuya deficiencia es de vitamina
B12 a
menudo produce mejoría hematológica transitoria, pero no lleva a la normalidad
la
toxicidad vascular secundaria a la concentración sérica de homocisteína elevada
debido a
la deficiencia de vitamina B12. Además, previene que progrese el daño
neurológico de la
deficiencia subyacente de cobalamina a veces hasta un estado irreversibl. Los
complementos de folato producen variaciones intrapersonales impredecibles en las
concentraciones séricas de homocisteína.
Deficiencia de folato
Para realizar el diagnóstico diferencial combinado con tratamiento se
administran 100 mg
(262.67 nmol) de acido fólico por vía oral, diario (si el diagnóstico que se
sospecha es
mala absorción de folato). Esta dosis produce una respuesta hematológica máxima
en
pacientes con deficiencia de folato, no con deficiencia de B12. Al igual que en
la
deficiencia tratada de cobalamina el tratamiento de la deficiencia de folato
normaliza las
concentraciones de leucocitos y plaquetas después de una semana de iniciarlo,
aproximada en el momento del pico máximo de reticulocitos.
El tratamiento con dosis de ácido fólico mayores a 0.1 mg (226.67 nmol) al día
es
conveniente cuando el estado deficitario está complicado por trastornos que
suprimen la
hemopoyesis (enfermedades sistémicas no relacionadas), alteraciones que
incrementan
la necesidad de folato (p. ej., embarazo, estados hipermetabólicos, alcoholismo,
anemia

71. hemolítica) y situaciones que reducen la absorción de folato. El tratamiento
consiste en
0.5 a 1 Tig (1.33-2.266 nmol) al día.
El tratamiento nutricional ideal para la deficiencia dietética de folato es la
ingestión de una
fruta o verdura fresca al día. Es probable que esta dieta eliminaría la
deficiencia
nutricional de folato del mundo."" En la actualidad, es probable la deficiencia
nutricional
de folato afecte a casi un tercio de todas laas embarazadas del planeía.
Prevención de la deficiencia de folato

72. Las mujeres embarazadas deben recibir complementos de folato desde el día cero
de
embarazo. También se recomiendan en caso de trastornos clínicos que aumenten el
riesgo de deficiencia. Sin embargo, la administración de dichos complementos a
veces
produce problemas graves en los pacientes. A causa de las molestias
gastrointestinales
que ocasionan, una cantidad importante de embarazadas no ingieren las tabletas
de
hierro que se les proporcionan. Las tabletas que contienen hierro y folato
causan menos
problemas, ya que disminuyen los efectos adversos del hierro cuando se ingiere
ácido
fólico al mismo tiempo. Hay que tener en cuenta que el hierro es el complemento
mixto no
debe ser mayor a los 30 mg (0.54 nmol) al día que contiene el complemento usual
para
embarazo.
Toxicidad
El ácido fólico ingerido en sus formas reducidas activas en humanos no es
tóxico, no sólo
en pequeñas dosis, tampoco es dañino en dosis 20 veces mayores al mínimo
necesario
diario en el adulto (50 mg). Al ser hidrosoluble, el exceso tiende a excretare
en la orina en
lugar de almacenarse en los tejidos como las vitaminas liposolubles. Al parecer
es
necesario que el ácido fólico se una a polipéplidos como requisito previo a su
almacenamiento; las cantidades que rebasan la capacidad limitada de unión en el
suero y
tejidos.
Resumen de las manifestaciones clínicas de trastornos causados por vitaminas y
minerales en los seres humanos
Los trastornos nutricionales se producen por un desequilibrio entre las
necesidades
corporales de nutrimentos y fuentes energéticas y el apone de estos sustratos
metabólicos. Este desequilibrio puede tomar la forma de deficiencia o exceso y
se
atribuye a la ingesta inadecuada, a la utilización defectuosa o a menudo, a una
combinación de ambas.
A pesar de que ahora se cuenta con grande; conocimientos acerca de cuáles son
los
nutrimentos esenciales para conservar la salud de los seres humanos, la
desnutrición
sigue siendo una de Lis principales causas de morbilidad y mortalidad en los
países en
desarrollo, sobre todo entre los niños pequeños. En las sociedades avanzadas
desde el
punto de vista tecnológico, la subnutrición provocada por restricciones
dietéticas ya no
constituye un riesgo importante para la salud, pero aún se presentan pacientes
hospitalizados y en otros grupos vulnerables. Ahora se reconocen mucho mejor que
antes
las necesidades nutricionales especiales de los pacientes que reciben nutrición
parenteral
total (NPT) y diálisis crónica Sin embargo, los estados deficitarios aún se
producen en

73. personas con abuso crónico de alcohol o drogas y causa de modas alimentarias. En
la
práctica clínica es necesario mantener una vigilancia consomé para detectar
subnutrición
secundaria ocasionada por mala absorción, fallas en el transporte,
almacenamiento o
utilización celular o por pérdidas excesivas.

74. Las manifestaciones clínicas de los trastornos provocados por las vitaminas v
elementos
esenciales consisten en ciertos síntomas que expresa el paciente observado por
el
médico en la exploración física general.
Vitaminas
Vitamina A(retinol)
Deficiencia
El ojo es el principal afectado y la alteración recibe el nombre general de
xereoftalmía;
afecta sobre todo a niños pequeños, En un sujeto accesible es posible detectar
la
adaptación deteriorada a la oscuridad de los bastones retiñíanos por medios
instrumentales, escotometría o eletrorretinofrafía.
Después se producen sequedad (xerosis) y falta de lubricación de la conjuntiva
bulbar.
Entre las manifestaciones extraoculares se encuentra la hiperqueratosis
perifolicular, una
acumulación de epitelio hiperqueratinizado alrededor de los folículos pilosos.
Este
trastorno se localiza con mayor frecuencia en las caras laterales de los brazos
y los
muslos.
Toxicidad (hipervitaminosis A)
La intoxicación aguda es mas frecuente en niños. La mayoría de las
características se
relacionan con un incremento en la presión intracraneal: nausea, vomito,
cefalea, vértigo,
irritabilidad, estupor, abultamiento de las fontanelas (lactantes), papiledema y
pseudotumor cerebral. La intoxicación crónica produce un cuadro clínico extraño
que con
frecuencia se diagnostica en forma errónea porque no se considera la ingesta
excesiva de
vitamina A. Se caracteriza por anorexia, pérdida de peso, cefalea, cisios
borrosa, diplopía,
piel seca, con descamación.
Hipercarotenosis.
La ingestión excesiva de carotenoídes ocasiona hipercarotenoídes. La colocación
amarilla
o naranja de la piel afecta áreas con mayor secreción sebosa (pliegues
nasolabiales,
frente, axilas e ingle) y superficies queratimzadas, como las palmas y plantas.
No se
afectan las escleróticas ni mucosa bucal, lo cual la distingue de la ictericia,
en la que sí se
tifien estas últimas.
Vitamina D (calciferol)
La deficiencia de vitamina D se manifiesta como raquitismo en niños y en
adultos. Las
formas que no se deben a la deficiencia primaria de los nutrimentos, conocidas
antes

75. como raquitismo metabólico también presentan signos y simonías de la enfermedad
subyacente e hipocalcemia.
Raquitismo. El lactante raquítico es inquieto y duerme mal. Por consiguiente,
pierde el
pelo occipital. A menudo, el signo inicial es la craneotabes ablandamiento de
los huesos
del cráneo con depresión fácil de los mismos durante la palpación; no obstante,
debe
encontrarse lejos de las líneas de sutura para que sea indicio de raquitismo.
Hay

76. abultamiento de la región frontal y las fontanelas tardan en cerrar. El niño
tarda más
tiempo en poder sentarse, gatear y caminar. Si esta enfermedad se encuentra
activa en el
desarrollo de estas actividades, el peso produce arqueamiento de los brazos.
La apariencia radiológica característica casi siempre precede los signos
clínicos. Los
extremos diafisarios de los huesos, casi siempre la extremidad distal del radio
y cubito,
pierden sus límites nítidos, adquieren forma de copa y muestran rarefacción
moteada o
con forma de flecos. La distancia entre el radio v el cubito y los metacarpianos
aumenta
por la falta de calcificación. El cuerpo de! hueso tiene menor densidad y la red
formada
por las láminas se vuelve prominente.
Toxicidad (hipervitaminosis D)
Algunos de los síntomas y signos se relacionan con hipercalcemia y son comunes a
todas
las causas del padecimiento. Casi siempre hay anorexia, náusea, vómito y
estreñimiento.
Son menos frecuentes la debilidad, hipotonía, estupor e hipertensión. La
poliuria y
polidipsia se deben a la hipercalciuria. Es probable que se presente Cólico
renal por
litiasis.
La radiografías esquelética ayudan al diagnostico. Se observa aumento en la
densidad
epifisaria por depósito excesivo de calcio.
Se sabe que el exceso de vitamina D toma dos formas: la forma leve se observa de
los
tres a lo seis meses de edad; los signos y sintonías son los que va se
describieron. En la
forma grave, que también se observa en lactantes además de las manifestaciones
de
hipercalcemia. existe retraso mental, esienosis de las arterias aorta y pulmonar
v una
apariencia facial característica conocida como facies de duende.
Vitamina E(tocoferol)
En los últimos años, la enfermedad clínica sensible a la vitamina E ha atraído
una
atención considerable. Los lactantes con peso bajos son muy susceptibles sobre
todo si
se alimentan con fórmulas ricas en ácidos grasos poliinsaturados después de la
presencia
de anemia hemolítica; el transtorno se agrava con los complementos de hierro.
Los
lactantes prematuros con deficiencia de vitamina E tienen mayor susceptibilidad
a
disfunción plaquetaria, hemorragia intraventricular, reúnopatía de la premadurez
y
displacía broncopulmonar
Piridoxina (vitamina E,)
Es raro que la deficiencia de piridoxina sea lo bastante grave para producir
manifestaciones. Los voluntarios que reciben dietas deficientes y algún

77. antagonista de la
piridoxina presentan irritabilidad. La dermatosis seborreica afectó a los
pliegues
nasolabiales, mejillas, cuello y perineo. En varios sujetos también se
desarrollo glositis,
estomatitis angular, blefaritis y neuropatía periférica.