El documento describe las funciones y clasificación de las enzimas. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas y actúan sobre sustratos para convertirlos en productos. Se clasifican en 6 categorías según el tipo de reacción que catalizan. También se explica la regulación alostérica de las enzimas y las enzimas de escape. Finalmente, se detalla cada una de las 8 vitaminas del grupo B, incluyendo sus funciones y fuentes alimenticias principales.
Aunque se conocen más de 700 aminoácidos distintos en la naturaleza, el grupo de 20, llamados los aminoácidos estándar (o comunes)…merece atención especial. Los 20 son los aminoácidos codificados en la síntesis de proteínas dirigida por el ADN. (Carey, Francis A., 2006, pág. 1124)
Aunque se conocen más de 700 aminoácidos distintos en la naturaleza, el grupo de 20, llamados los aminoácidos estándar (o comunes)…merece atención especial. Los 20 son los aminoácidos codificados en la síntesis de proteínas dirigida por el ADN. (Carey, Francis A., 2006, pág. 1124)
Estructura, Clasificación, Función y metabolismo de las Proteínas, Vitaminas Hormonas, Enzimas, Acido Nucleico y Ciclo de Krebs.
Estructura de las proteínas
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:
Estructura Primaria
Estructura Secundaria
Estructura terciaria
Estructura Cuaternaria
Las vitaminas están clasificadas por vitaminas Liposolubles y vitaminas Hidrosolubles
Las vitaminas liposolubles son: La Vitamina A, Vitamina D, Vitamina E y Vitamina K
Las vitaminas hidrosolubles son la mayoría de los complejos B y la Vitamina C, en este trabajo viene estructurado de una manera fácil de entender y muy practico para trabajos Bioquimicas. La información es muy segura ya que fue realizado con información recopilada en los manuales escolares de la UNACAR, hechos por maestros certificados en la materia
La palabra Proteína, del griego “proteios” que significa “primordial” o “primer lugar”, fue sugerida por Berzelius para llamar así, al material que describiera el químico holandés Mulder en 1838 como “sustancia compleja” en cuya composición intervenía el nitrógeno (N), y la cual, era sin duda la más importante de todas las sustancias conocidas en el “reino orgánico”, sin la cual no parecía posible la vida sobre nuestro
planeta.
Qué son las proteínas?
Estructura, Clasificación, Función y metabolismo de las Proteínas, Vitaminas Hormonas, Enzimas, Acido Nucleico y Ciclo de Krebs.
Estructura de las proteínas
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:
Estructura Primaria
Estructura Secundaria
Estructura terciaria
Estructura Cuaternaria
Las vitaminas están clasificadas por vitaminas Liposolubles y vitaminas Hidrosolubles
Las vitaminas liposolubles son: La Vitamina A, Vitamina D, Vitamina E y Vitamina K
Las vitaminas hidrosolubles son la mayoría de los complejos B y la Vitamina C, en este trabajo viene estructurado de una manera fácil de entender y muy practico para trabajos Bioquimicas. La información es muy segura ya que fue realizado con información recopilada en los manuales escolares de la UNACAR, hechos por maestros certificados en la materia
La palabra Proteína, del griego “proteios” que significa “primordial” o “primer lugar”, fue sugerida por Berzelius para llamar así, al material que describiera el químico holandés Mulder en 1838 como “sustancia compleja” en cuya composición intervenía el nitrógeno (N), y la cual, era sin duda la más importante de todas las sustancias conocidas en el “reino orgánico”, sin la cual no parecía posible la vida sobre nuestro
planeta.
Qué son las proteínas?
Presentació de Álvaro Baena i Cristina Real, infermers d'urgències de Badalona Serveis Assistencials, a la Jornada de celebració del Dia Internacional de les Infermeres, celebrada a Badalona el 14 de maig de 2024.
Presentació de Isaac Sánchez Figueras, Yolanda Gómez Otero, Mª Carmen Domingo González, Jessica Carles Sanz i Mireia Macho Segura, infermers i infermeres de Badalona Serveis Assistencials, a la Jornada de celebració del Dia Internacional de les Infermeres, celebrada a Badalona el 14 de maig de 2024.
Módulo III, Tema 9: Parásitos Oportunistas y Parasitosis EmergentesDiana I. Graterol R.
Universidad de Carabobo - Facultad de Ciencias de la Salud sede Carabobo - Bioanálisis. Parasitología. Módulo III, Tema 9: Parásitos Oportunistas y Parasitosis Emergentes.
En el marco de la Sexta Cumbre Ministerial Mundial sobre Seguridad del Paciente celebrada en Santiago de Chile en el mes de abril de 2024 se ha dado a conocer la primera Carta de Derechos de Seguridad de Paciente, a nivel mundial, a iniciativa de la Organización Mundial de la Salud (OMS).
Los objetivos del nuevo documento pasan por los siguientes aspectos clave: afirmar la seguridad del paciente como un derecho fundamental del paciente, para todos, en todas partes; identificar los derechos clave de seguridad del paciente que los trabajadores de salud y los líderes sanitarios deben defender para planificar, diseñar y prestar servicios de salud seguros; promover una cultura de seguridad, equidad, transparencia y rendición de cuentas dentro de los sistemas de salud; empoderar a los pacientes para que participen activamente en su propia atención como socios y para hacer valer su derecho a una atención segura; apoyar el desarrollo e implementación de políticas, procedimientos y mejores prácticas que fortalezcan la seguridad del paciente; y reconocer la seguridad del paciente como un componente integral del derecho a la salud; proporcionar orientación sobre la interacción entre el paciente y el sistema de salud en todo el espectro de servicios de salud, incluidos los cuidados de promoción, protección, prevención, curación, rehabilitación y paliativos; reconocer la importancia de involucrar y empoderar a las familias y los cuidadores en los procesos de atención médica y los sistemas de salud a nivel nacional, subnacional y comunitario.
Y ello porque la seguridad del paciente responde al primer principio fundamental de la atención sanitaria: “No hacer daño” (Primum non nocere). Y esto enlaza con la importancia de la prevención cuaternaria, pues cabe no olvidar que uno de los principales agentes de daño somos los propios profesionales sanitarios, por lo que hay que prevenirse del exceso de diagnóstico, tratamiento y prevención sanitaria.
Compartimos el documento abajo, estos son los 10 derechos fundamentales de seguridad del paciente descritos en la Carta:
1. Atención oportuna, eficaz y adecuada
2. Procesos y prácticas seguras de atención de salud
3. Trabajadores de salud calificados y competentes
4. Productos médicos seguros y su uso seguro y racional
5. Instalaciones de atención médica seguras y protegidas
6. Dignidad, respeto, no discriminación, privacidad y confidencialidad
7. Información, educación y toma de decisiones apoyada
8. Acceder a registros médicos
9. Ser escuchado y resolución justa
10. Compromiso del paciente y la familia
Que así sea. Y el compromiso pase del escrito a la realidad.
DIFERENCIAS ENTRE POSESIÓN DEMONÍACA Y ENFERMEDAD PSIQUIÁTRICA.pdfsantoevangeliodehoyp
Libro del Padre César Augusto Calderón Caicedo sacerdote Exorcista colombiano. Donde explica y comparte sus experiencias como especialista en posesiones y demologia.
1. Componentesyfuncion de las enzimas:
Las enzimasa b
son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean
termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible (ver
energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir,
transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.45
En estas reacciones, las enzimas actúan sobre
unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos.
Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las
reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Clasificaciónde las enzimas
EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de las
coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras
la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser
recicladas antes de volver a efectuar una nueva reacción catalítica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias
receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos:
transaminasas, quinasas.
EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de
polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su degradación. La palabra
hidrólisis se deriva de hidro → 'agua' y lisis → 'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un doble enlace o
añadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.
EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas sus isómeros
funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización y cambios de posición de un grupo en
determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión. Ejemplo:
epimerasas (mutasa).
EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el
acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.
2. Inhibición alosterica
La alostería (de griego ἄλλως, allos: otro y στερεός, stereós: forma) o alosterismo es un modo de regulación de
las enzimas por el que la unión de una molécula en una ubicación (sitio alostérico) modifica las condiciones de
unión de otra molécula, en otra ubicación (sitio catalítico) de la enzima distante de la primera. Este concepto lo
plantearon Jacques Monod, Jeffries Wyman y Jean-Pierre Changeux en una serie de artículos, el más importante
de los cuales se publicó en 1965 en Journal of Molecular Biology.1
En bioquímica, es la regulación de una enzima u
otra proteína al unirse una molécula efectora en el sitio alostérico de la proteína (otro sitio que no sea el sitio activo
de la proteína). Los efectores que aumentan la actividad de la enzima se denominan activadores alostéricos y
aquellos que disminuyen dicha actividad se llaman inhibidores alostéricos.
Enzimas de escape
Las enzimasde escape,recibenestenombre debidoaque cuandoexiste dañotisularsonvertidasal torrente sanguíneo,
por loque la actividadde este tipode enzimasaumentaenlasangre.Estoesde gran utilidadenlaclínica,ya que
ayudanenel diagnosticode padecimientosenlosque se presentanecrosisenórganos.
Algunosejemplosseránel aumentode laactividadensuerode lastransaminasasglutámicopirúvica(TPG) yglutámico
oxalacetica(TGO),que sonindicativosde procesosde escape de enzimas delmiocardioodel hígado.
Las vitaminas
(del inglés vitamine, hoy vitamin, y este del latín vita ‘vida’ y el sufijo amina, término acuñado por el bioquímico
Casimir Funk en 1912)1 son compuestos heterogéneos imprescindibles para la vida, ya que al ingerirlos de forma
equilibrada y en dosis esenciales promueven el correcto funcionamiento fisiológico. La mayoría de las vitaminas
esenciales no pueden ser elaboradas por el organismo, por lo que este no puede obtenerlas más que a través de la
ingesta equilibrada de vitaminas contenidas en los alimentos naturales. Las vitaminas son nutrientes que junto con
otros elementos nutricionales actúan como catalizadoras de todos los procesos fisiológicos (directa é
indirectamente).
Las vitaminas son precursoras de coenzimas, (aunque no son propiamente enzimas) grupos prostéticos de las
enzimas. Esto significa que la molécula de la vitamina, con un pequeño cambio en su estructura, pasa a ser la
molécula activa, sea esta coenzima o no.
Las vitaminas del grupo B forman un grupo de 8 vitaminas relacionadas con el metabolismo celular. Al principio
se creía que sólo era una vitamina, pero luego se descubrió que eran varias, con funciones parecidas. Son
hidrosolubles, por lo que se pueden perder en el agua de cocción y, en caso de tomarse en exceso, se eliminan por
la orina (hasta cierto límite).1
La deficiencia de minerales y algunas vitaminas favorece el daño ocasionado por radiación o el producido por
sustancias químicas en lo que se refiere al daño al ADN. Las vitaminas del grupo B asociadas al daño en el ADN
son el ácido fólico (vitamina B9), vitamina B12, B6 y niacina (vitamina B3). La insuficiencia de vitaminas B9, B6, y
B2 ha sido asociada al riesgo de cáncer de colon.[cita requerida]
Las siguientes son las vitaminas del grupo B:
Vitamina B1 (tiamina): Ayuda al cuerpo a crear nuevas células. Muchas veces se le llama la
“vitamina del estrés” porque ayuda a proteger al sistema inmune.
3. La puedes obtener de los frijoles, cacahuates y espinacas.
Vitamina B2 (riboflavina): Actúa como antioxidante para protegernos de los radicales libres.
Contribuye la metabolismo de energía y del hierro. Ayuda a la producción de los globulos
rojos. Podría ayudar a prevenir las migrañas, aún faltan más estudios sobre esto.
Puedes adquirir la vitamina B2 de las almendras, huevo, leche, yogurt, espinacas
Vitamina B3 (niacina): Uno de los principales usos de la vitamina B3 es aumentar los niveles del
colesterol bueno o HDL. Su deficiencia es muy rara, se puede dar en personas alcohólicas.
Puedes adquirir la vitamina B3 de: carne roja, huevos, leche, frijoles, espinacas y otros
vegetales verdes.
Vitamina B5 (ácido pantoténico): Las glándulas suprarrenales pueden funcionar correctamente
gracias a la intervención de la B5, la cual también participa en la regulación nerviosa y en la
producción de hormonas.
Puedes adquirir la vitamina B5 de: Aguacate, huevos, legumbres y carne.
Vitamina B6 (piridoxina): Ayuda a regular el aminoácido homocisteína (asociado con las
enfermedades cardiacas). La piridoxina contribuye mucho en los cambios de ánimo y los
patrones del sueño. Ayuda al cuerpo a producir serotonina, melatonina y norepinefrina.
Buenas fuentes de vitamina B6 son: Salmón, atún, pollo, lentejas, queso, zanahorias y el
arroz café.
Vitamina B8 (biotina), conocida también como vitamina H.: Es llamada la “vitamina de la belleza” por su
asociación con la salud de las uñas, pelo y la piel. Podría ayudar a las personas diabéticas a
controlar sus niveles altos de azúcar. Es vital durante el embarazo ya que colabora en el
crecimiento del bebé.
4. Sus fuentes principales son: Pollo, puerco, hígado, pescado, coliflor, nueces y la yema del
huevo.
Vitamina B9 (ácido fólico): Se usa mucho en comidas fortificadas como el cereal y el pan. Es muy
importante para mujeres embarazadas ya que ayuda al crecimiento del bebe y ayuda a
prevenir defectos neurológicos de nacimiento. Podría ayudar a la prevención de la depresión
y la pérdida de memoria.
Buenas fuentes de alimentos de vitamina B9: asparragos, salmón, leche y frijoles.
Vitamina B12 (cobalamina): Es una vitamina que colabora con las otras vitaminas. Junto con la
vitamina B9 ayuda a la formación de células rojas y ayuda al Hierro hacer su trabajo: crear
la hemoglobina. El grupo de riesgo más grande para su deficiencia por la alimentación son
los vegetarianos sobre todo los veganos.
Fuentes de vitamina B12: pescado, sardinas, atún, huevos, carne y puerco.