Las proteínas son las moléculas más abundantes y diversas en cuanto a función en los sistemas biológicos. Cada proceso de la vida depende de esta clase de biomoléculas. Las proteínas juegan roles vitales como enzimas, hormonas, transporte de moléculas, generación de energía y estructura ósea. A pesar de su diversidad de funciones, todas las proteínas están compuestas por cadenas de 20 tipos diferentes de aminoácidos.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones bioquímicas. Son altamente específicas y pueden estar compuestas de una proteína y un grupo no proteico como un cofactor o coenzima. Las enzimas aceleran las reacciones químicas sin ser consumidas en el proceso y muestran especificidad por su sustrato. Su actividad puede verse afectada por inhibidores.
Este documento describe las curvas de titulación de aminoácidos y cómo estas proporcionan información sobre los puntos de ionización (pK) de los grupos funcionales. Se explican las curvas de titulación para tres tipos de aminoácidos: neutro (glicina), básico (histidina) y ácido (glutamato). También se detallan los pasos para realizar la titulación experimental de aminoácidos y analizar los resultados para determinar los valores pK.
Este documento describe los orígenes y destinos de los aminoácidos en el cuerpo humano. La mayoría de los aminoácidos provienen de las proteínas ingeridas en la dieta, mientras que algunos pueden sintetizarse endógenamente. Los aminoácidos se utilizan para la síntesis de proteínas, biomoléculas como hormonas y neurotransmisores, o se degradan para producir energía, glucosa o ácidos grasos. El exceso de nitrógeno se elimina a través de la orina después de convertirse
Este documento proporciona información sobre los carbohidratos, incluyendo su definición, clasificación, propiedades y reacciones. Explica que los carbohidratos son compuestos de carbono, hidrógeno y oxígeno que incluyen monosacáridos, disacáridos y polisacáridos. También describe algunos carbohidratos importantes como la glucosa, fructosa y almidón.
ENZIMAS: cinética enzimática e inhibicionURP - FAMURP
El documento trata sobre la inhibición enzimática. Existen sustancias llamadas inhibidores enzimáticos que pueden impedir la actividad catalítica de las enzimas. La inhibición puede ser reversible u irreversible. La inhibición reversible incluye la competitiva, no competitiva y anticompetitiva. La inhibición irreversible implica una modificación covalente de la enzima. Varios fármacos actúan inhibiendo enzimas de forma específica.
Este documento proporciona información sobre los carbohidratos o glúcidos. Define los carbohidratos como polialcoholes con un grupo carbonilo y clasifica los monosacáridos en aldosas y cetosas. Explica que los monosacáridos pueden ser pequeños como la glucosa o grandes como el almidón, y que cumplen funciones energéticas y estructurales en los seres vivos. Además, describe las propiedades químicas de los monosacáridos como la ciclación, isomería, nomenclatura y re
Los lípidos son sustancias orgánicas no polares formadas por ácidos grasos y glicerol. Son insolubles en agua y se encuentran en el tejido adiposo y membranas celulares. Incluyen grasas, ceras, fosfolípidos, esteroides y otros compuestos importantes. Derivan de ácidos grasos y tienen funciones estructurales y de señalización cruciales en el cuerpo.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones bioquímicas. Son altamente específicas y pueden estar compuestas de una proteína y un grupo no proteico como un cofactor o coenzima. Las enzimas aceleran las reacciones químicas sin ser consumidas en el proceso y muestran especificidad por su sustrato. Su actividad puede verse afectada por inhibidores.
Este documento describe las curvas de titulación de aminoácidos y cómo estas proporcionan información sobre los puntos de ionización (pK) de los grupos funcionales. Se explican las curvas de titulación para tres tipos de aminoácidos: neutro (glicina), básico (histidina) y ácido (glutamato). También se detallan los pasos para realizar la titulación experimental de aminoácidos y analizar los resultados para determinar los valores pK.
Este documento describe los orígenes y destinos de los aminoácidos en el cuerpo humano. La mayoría de los aminoácidos provienen de las proteínas ingeridas en la dieta, mientras que algunos pueden sintetizarse endógenamente. Los aminoácidos se utilizan para la síntesis de proteínas, biomoléculas como hormonas y neurotransmisores, o se degradan para producir energía, glucosa o ácidos grasos. El exceso de nitrógeno se elimina a través de la orina después de convertirse
Este documento proporciona información sobre los carbohidratos, incluyendo su definición, clasificación, propiedades y reacciones. Explica que los carbohidratos son compuestos de carbono, hidrógeno y oxígeno que incluyen monosacáridos, disacáridos y polisacáridos. También describe algunos carbohidratos importantes como la glucosa, fructosa y almidón.
ENZIMAS: cinética enzimática e inhibicionURP - FAMURP
El documento trata sobre la inhibición enzimática. Existen sustancias llamadas inhibidores enzimáticos que pueden impedir la actividad catalítica de las enzimas. La inhibición puede ser reversible u irreversible. La inhibición reversible incluye la competitiva, no competitiva y anticompetitiva. La inhibición irreversible implica una modificación covalente de la enzima. Varios fármacos actúan inhibiendo enzimas de forma específica.
Este documento proporciona información sobre los carbohidratos o glúcidos. Define los carbohidratos como polialcoholes con un grupo carbonilo y clasifica los monosacáridos en aldosas y cetosas. Explica que los monosacáridos pueden ser pequeños como la glucosa o grandes como el almidón, y que cumplen funciones energéticas y estructurales en los seres vivos. Además, describe las propiedades químicas de los monosacáridos como la ciclación, isomería, nomenclatura y re
Los lípidos son sustancias orgánicas no polares formadas por ácidos grasos y glicerol. Son insolubles en agua y se encuentran en el tejido adiposo y membranas celulares. Incluyen grasas, ceras, fosfolípidos, esteroides y otros compuestos importantes. Derivan de ácidos grasos y tienen funciones estructurales y de señalización cruciales en el cuerpo.
El documento describe el metabolismo de proteínas. Las proteínas se componen de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los aminoácidos se degradan a través de procesos como la transaminación, desaminación y descarboxilación para liberar amonio y cetoácidos que alimentan el ciclo de Krebs. Las proteínas se digieren en el estómago y intestino delgado por enzimas que las descomponen en aminoácidos absorbibles.
El documento trata sobre el agua y el pH. Explica que el agua es un solvente ideal para las moléculas biológicas y forma enlaces de hidrógeno que estabilizan proteínas y ácidos nucleicos. También conserva el pH del líquido extracelular mediante el sistema amortiguador del bicarbonato. Define el pH como el logaritmo negativo de la concentración de iones hidrógeno y explica que las soluciones amortiguadoras se resisten a los cambios de pH.
Este documento presenta información sobre las enzimas. Sus objetivos son conocer la naturaleza de las enzimas, su nomenclatura, su mecanismo de acción y los factores que afectan su actividad. Explica que las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas y describe sus características, clasificación, cinética enzimática y cómo factores como la concentración de sustrato, pH y temperatura influyen en su actividad.
Este documento describe los diferentes tipos de glúcidos o carbohidratos, incluyendo monosacáridos, disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos. Explica que los monosacáridos son azúcares simples formados por una única unidad estructural con 3 a 7 átomos de carbono, como la glucosa y la fructosa. Los oligosacáridos están formados por la unión de 2 a 10 monosacáridos mediante enlaces glicosídicos, mientras que los polisacá
Este documento trata sobre la gluconeogénesis y la ruta de las pentosas fosfato. Explica que la gluconeogénesis es la síntesis de glucosa a partir de precursores no glucídicos en el hígado, proporcionando glucosa a tejidos como el cerebro y los eritrocitos. También describe las reacciones enzimáticas involucradas, como la piruvato carboxilasa y la fructosa-1,6-bisfosfatasa, y explica cómo se regula la gluconeogénesis a través de en
Este documento describe los procesos de transporte electrónico y fosforilación oxidativa. El transporte electrónico involucra la transferencia de electrones a lo largo de la cadena respiratoria mitocondrial, lo que genera un gradiente electroquímico de protones. Este gradiente es utilizado por la ATP sintasa para sintetizar ATP a partir de ADP y fosfato durante la fosforilación oxidativa. La teoría quimiosmótica explica cómo estos procesos están acoplados para producir energía celular en forma de ATP.
La digestión de los carbohidratos involucra la degradación de polisacáridos a monosacáridos en la boca y el estómago. En el intestino delgado, los monosacáridos se absorben y se transportan a otras partes del cuerpo. La glucosa se transporta a las células mediante transportadores GLUT y se regula en la sangre a través de la insulina y el glucagón secretados por el páncreas.
Este documento describe las proteínas, incluyendo su composición química, estructura y funciones. Explica que las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos, y adoptan estructuras complejas en varios niveles que determinan su función. También clasifica las proteínas y describe sus principales tipos y funciones en el cuerpo.
Este documento proporciona una introducción a los carbohidratos, incluyendo su definición, clasificación, funciones principales y ejemplos de monosacáridos, disacáridos y polisacáridos importantes. Explica las reacciones clave de los monosacáridos como la isomerización, oxidación y reducción. También describe cómo se unen los monosacáridos para formar disacáridos como la maltosa, isomaltosa y lactosa, así como polisacáridos importantes como el almidón, gluc
Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo catalizando las reacciones metabólicas. Funcionan disminuyendo la energía de activación de las reacciones a través de interacciones débiles con los sustratos en el estado de transición, lo que permite que las reacciones ocurran a velocidades mucho mayores. Su estructura tridimensional les permite complementar no los sustratos sino los estados de transición, optimizando las interacciones débiles y liberando energía que reduce la energía de activ
El documento describe varios mecanismos de regulación metabólica, incluyendo la regulación de enzimas a través de la cantidad de sustrato, metabolitos reguladores y modificaciones covalentes, así como la regulación a nivel de transcripción. Explica que las rutas metabólicas están interconectadas y que factores que estimulan una ruta inhiben la ruta opuesta para una eficiente utilización de la energía. Describe en detalle la regulación hormonal de la glucógenolisis a través de una cascada de señalización que activa
Este documento presenta información sobre la fisiología de la nutrición. En el prólogo, la autora describe que el texto está dirigido a estudiantes de nutrición y nutriólogos, y que su objetivo es revisar los caminos metabólicos de los nutrimentos en el organismo desde su ingestión hasta su utilización y eliminación. Se incluye un esquema general que resume los temas abordados en cada uno de los 10 capítulos, los cuales analizan aspectos como la digestión, absorción y transporte de nutrimentos; el
Este documento describe los carbohidratos. Son moléculas abundantes en la naturaleza que contienen carbono, hidrógeno y oxígeno. Se clasifican en monosacáridos, disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos dependiendo del número de moléculas de monosacáridos que los componen. Los monosacáridos más importantes son la glucosa, la fructosa y la galactosa.
Los lípidos son moléculas orgánicas compuestas principalmente de carbono e hidrógeno que cumplen funciones estructurales, de reserva energética y de transporte. Son hidrófobos e insolubles en agua pero solubles en disolventes orgánicos. Se clasifican en lípidos saponificables como los triglicéridos y lípidos insaponificables como los esteroides.
Mecanismos generales de reacciones enzimáticasYomi S Mtz
El documento describe la formación del complejo enzima-sustrato y la especificidad de acción de los enzimas. Los enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones químicas en los seres vivos y muestran alta especificidad para un sustrato o grupo limitado de sustratos. Los enzimas unen el sustrato en su sitio activo, formando un complejo que reduce la energía de activación y acelera la reacción. La alta especificidad de los enzimas se debe al encaje entre los grupos func
Esta monografía muestra información sobre el análisis cinético de inhibición enzimática. Esta monografía presenta algunos objetivos los cuales son: a) Conocer el análisis cinético de inhibición enzimática; b) Explicar la Inhibición competitiva, no competitiva; c) Explicar Inhibición irreversible, fármacos como inhibidores y antimetabolitos; d) Conocer y entender el mecanismo de las enzimas alostéricas; e) Conocer los diferentes mecanismos de catálisis. Para buen entendimiento, se explica cada punto en esta monografía. Finalmente se cumplieron los objetivos mediante una exposición.
Digestion y Absorcion de Proteinas y Aminoacidos Neybemar Perez
La digestión de proteínas comienza en el estómago donde la pepsina las hidroliza parcialmente. Luego en el intestino delgado, enzimas pancreáticas como la tripsina y quimotripsina degradan las proteínas en péptidos y aminoácidos. Finalmente, enzimas intestinales descomponen los péptidos en aminoácidos individuales, que son absorbidos por las células intestinales.
El documento describe el metabolismo de proteínas. Las proteínas se componen de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los aminoácidos se degradan a través de procesos como la transaminación, desaminación y descarboxilación para liberar amonio y cetoácidos que alimentan el ciclo de Krebs. Las proteínas se digieren en el estómago y intestino delgado por enzimas que las descomponen en aminoácidos absorbibles.
El documento trata sobre el agua y el pH. Explica que el agua es un solvente ideal para las moléculas biológicas y forma enlaces de hidrógeno que estabilizan proteínas y ácidos nucleicos. También conserva el pH del líquido extracelular mediante el sistema amortiguador del bicarbonato. Define el pH como el logaritmo negativo de la concentración de iones hidrógeno y explica que las soluciones amortiguadoras se resisten a los cambios de pH.
Este documento presenta información sobre las enzimas. Sus objetivos son conocer la naturaleza de las enzimas, su nomenclatura, su mecanismo de acción y los factores que afectan su actividad. Explica que las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas y describe sus características, clasificación, cinética enzimática y cómo factores como la concentración de sustrato, pH y temperatura influyen en su actividad.
Este documento describe los diferentes tipos de glúcidos o carbohidratos, incluyendo monosacáridos, disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos. Explica que los monosacáridos son azúcares simples formados por una única unidad estructural con 3 a 7 átomos de carbono, como la glucosa y la fructosa. Los oligosacáridos están formados por la unión de 2 a 10 monosacáridos mediante enlaces glicosídicos, mientras que los polisacá
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Este documento describe los procesos de transporte electrónico y fosforilación oxidativa. El transporte electrónico involucra la transferencia de electrones a lo largo de la cadena respiratoria mitocondrial, lo que genera un gradiente electroquímico de protones. Este gradiente es utilizado por la ATP sintasa para sintetizar ATP a partir de ADP y fosfato durante la fosforilación oxidativa. La teoría quimiosmótica explica cómo estos procesos están acoplados para producir energía celular en forma de ATP.
La digestión de los carbohidratos involucra la degradación de polisacáridos a monosacáridos en la boca y el estómago. En el intestino delgado, los monosacáridos se absorben y se transportan a otras partes del cuerpo. La glucosa se transporta a las células mediante transportadores GLUT y se regula en la sangre a través de la insulina y el glucagón secretados por el páncreas.
Este documento describe las proteínas, incluyendo su composición química, estructura y funciones. Explica que las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos, y adoptan estructuras complejas en varios niveles que determinan su función. También clasifica las proteínas y describe sus principales tipos y funciones en el cuerpo.
Este documento proporciona una introducción a los carbohidratos, incluyendo su definición, clasificación, funciones principales y ejemplos de monosacáridos, disacáridos y polisacáridos importantes. Explica las reacciones clave de los monosacáridos como la isomerización, oxidación y reducción. También describe cómo se unen los monosacáridos para formar disacáridos como la maltosa, isomaltosa y lactosa, así como polisacáridos importantes como el almidón, gluc
Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo catalizando las reacciones metabólicas. Funcionan disminuyendo la energía de activación de las reacciones a través de interacciones débiles con los sustratos en el estado de transición, lo que permite que las reacciones ocurran a velocidades mucho mayores. Su estructura tridimensional les permite complementar no los sustratos sino los estados de transición, optimizando las interacciones débiles y liberando energía que reduce la energía de activ
El documento describe varios mecanismos de regulación metabólica, incluyendo la regulación de enzimas a través de la cantidad de sustrato, metabolitos reguladores y modificaciones covalentes, así como la regulación a nivel de transcripción. Explica que las rutas metabólicas están interconectadas y que factores que estimulan una ruta inhiben la ruta opuesta para una eficiente utilización de la energía. Describe en detalle la regulación hormonal de la glucógenolisis a través de una cascada de señalización que activa
Este documento presenta información sobre la fisiología de la nutrición. En el prólogo, la autora describe que el texto está dirigido a estudiantes de nutrición y nutriólogos, y que su objetivo es revisar los caminos metabólicos de los nutrimentos en el organismo desde su ingestión hasta su utilización y eliminación. Se incluye un esquema general que resume los temas abordados en cada uno de los 10 capítulos, los cuales analizan aspectos como la digestión, absorción y transporte de nutrimentos; el
Este documento describe los carbohidratos. Son moléculas abundantes en la naturaleza que contienen carbono, hidrógeno y oxígeno. Se clasifican en monosacáridos, disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos dependiendo del número de moléculas de monosacáridos que los componen. Los monosacáridos más importantes son la glucosa, la fructosa y la galactosa.
Los lípidos son moléculas orgánicas compuestas principalmente de carbono e hidrógeno que cumplen funciones estructurales, de reserva energética y de transporte. Son hidrófobos e insolubles en agua pero solubles en disolventes orgánicos. Se clasifican en lípidos saponificables como los triglicéridos y lípidos insaponificables como los esteroides.
Mecanismos generales de reacciones enzimáticasYomi S Mtz
El documento describe la formación del complejo enzima-sustrato y la especificidad de acción de los enzimas. Los enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones químicas en los seres vivos y muestran alta especificidad para un sustrato o grupo limitado de sustratos. Los enzimas unen el sustrato en su sitio activo, formando un complejo que reduce la energía de activación y acelera la reacción. La alta especificidad de los enzimas se debe al encaje entre los grupos func
Esta monografía muestra información sobre el análisis cinético de inhibición enzimática. Esta monografía presenta algunos objetivos los cuales son: a) Conocer el análisis cinético de inhibición enzimática; b) Explicar la Inhibición competitiva, no competitiva; c) Explicar Inhibición irreversible, fármacos como inhibidores y antimetabolitos; d) Conocer y entender el mecanismo de las enzimas alostéricas; e) Conocer los diferentes mecanismos de catálisis. Para buen entendimiento, se explica cada punto en esta monografía. Finalmente se cumplieron los objetivos mediante una exposición.
Digestion y Absorcion de Proteinas y Aminoacidos Neybemar Perez
La digestión de proteínas comienza en el estómago donde la pepsina las hidroliza parcialmente. Luego en el intestino delgado, enzimas pancreáticas como la tripsina y quimotripsina degradan las proteínas en péptidos y aminoácidos. Finalmente, enzimas intestinales descomponen los péptidos en aminoácidos individuales, que son absorbidos por las células intestinales.
La degradación de proteínas endógenas implica la degradación de proteínas una vez que han cumplido su ciclo vital o han sufrido alteraciones. Los aminoácidos resultantes se incorporan a la reserva de aminoácidos del organismo. Las proteasas lisosomales y proteasomas degradan proteínas de vida media larga y corta respectivamente.
Metabolismo de aminoácidos y proteínasEvelin Rojas
Este documento describe los procesos de digestión, absorción y metabolismo de las proteínas en el cuerpo humano. Las proteínas se degradan en el estómago e intestino delgado por enzimas digestivas en péptidos y aminoácidos, que son absorbidos en el intestino delgado. Los aminoácidos son transportados al hígado, donde pueden usarse para la síntesis de proteínas o ser degradados para producir energía u otros compuestos. El nitrógeno de los aminoácidos degradados se excreta principalmente
El documento presenta una lección sobre el metabolismo de las proteínas. Explica los objetivos de comprender la absorción, transporte y excreción de proteínas, las rutas metabólicas de utilización y degradación de proteínas, y la regulación y adaptación de estas rutas. También busca identificar errores genéticos relacionados con el metabolismo de proteínas e integrar estas rutas con otras rutas metabólicas.
El documento discute la teoría de la "matriz viviente", la cual propone que el cuerpo humano funciona como un sistema integrado a través de redes de comunicación química y energética. Estas redes permiten que cada célula y molécula se comuniquen y coordinen para mantener el estado homeostático del organismo. El documento también contrasta este enfoque sistémico con las perspectivas reduccionistas, y resalta la importancia de considerar la integración total del cuerpo para comprender la fisiología.
Describe la estructura de la Matriz viviente, unificando los trabajos desde Pischinger en la Universidad de Viena, Heine en la Universidad de Witen Herdeke en Alemania hasta J. Oschman en USA
El documento describe la historia del cáncer, incluyendo el origen del término, las teorías antiguas sobre sus causas, el desarrollo de métodos de detección como la prueba de Papanicolaou, y la evolución de tratamientos como la cirugía, radioterapia, quimioterapia, hormonoterapia e inmunoterapia. También explica las fases del ciclo celular, el cual permite que las células se repliquen de forma controlada a través de la división celular.
El aparato de Golgi consiste en cisternas apiladas que procesan y empaquetan proteínas y lípidos. Está compuesto de compartimentos funcionales como cisternas cis, mediales y trans. Las proteínas son modificadas y empaquetadas en vesículas de transporte en el Golgi para su destino a la membrana plasmática, lisosomas u otros orgánulos.
Las enzimas se clasifican en 6 clases principales según el tipo de reacción que catalizan: 1) oxidorreductasas, 2) transferasas, 3) hidrolasas, 4) liasas, 5) isomerasas y 6) ligasas. Cada enzima tiene un nombre sistemático basado en la reacción y sustratos, y un número EC de clasificación asignado por la Comisión de Enzimas.
Las siete cualidades de las preguntas efectivas son: breves, claras, centradas, pertinentes, constructivas, neutrales y abiertas. Existen siete categorías principales de preguntas y tres métodos para obtener mejores respuestas: dar tiempo para pensar, informar qué está en juego y escuchar sin hablar. Escuchar efectivamente requiere prepararse, concentrarse en el otro, tomar notas y aceptar sentimientos para obtener información útil.
Proteinas. Digestión, absorción y metabolismoMery Yan
Este documento resume los procesos de digestión, absorción y metabolismo de las proteínas. La digestión de proteínas ocurre en el estómago y el intestino delgado mediante enzimas proteolíticas como la pepsina y las proteasas pancreáticas. Los aminoácidos resultantes se absorben en el intestino delgado y se transportan al hígado, donde se distribuyen a los tejidos o se degradan en urea y dióxido de carbono. Los aminoácidos se utilizan para la síntesis de proteínas, enz
Este documento proporciona una introducción general a los carbohidratos, incluyendo su clasificación, estructura, propiedades y funciones. Explica que los carbohidratos se clasifican en monosacáridos, disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos dependiendo del número de moléculas que los componen. También cubre su clasificación según composición nutritiva y número de átomos de carbono. Finalmente, resume brevemente su metabolismo y su importancia como combustible primario para la actividad física.
Este documento describe diferentes fármacos alquilantes utilizados en ginecología oncológica, incluyendo nitrosoureas como la carmustina y la lomustina, el tiotepa, el busulfán y la temozolomida. Explica sus mecanismos de acción, indicaciones, efectos adversos, farmacocinética y otros detalles relevantes sobre el uso de cada fármaco.
1) Las proteínas se digieren en el estómago e intestino hasta aminoácidos que se absorben. Los aminoácidos se utilizan para la síntesis de proteínas, formación de hormonas y anticuerpos, o se degradan para producir energía. 2) El exceso de nitrógeno se elimina principalmente a través del hígado, que convierte el amoníaco tóxico en urea a través del ciclo de la ornitina. 3) Las proteínas se metabolizan a través de procesos anabólicos de
DigestióN Y Metabolismo De ProteíNas Y AminoáCidosmapinejo
El documento describe los procesos de digestión, absorción y metabolismo de proteínas y aminoácidos en el cuerpo. Las proteínas se descomponen en aminoácidos en el estómago, los cuales son transportados a través de las membranas celulares y utilizados para sintetizar nuevas proteínas, transformarse en compuestos no proteicos o degradarse para obtener energía. Los aminoácidos se distribuyen a los tejidos formando un "pool" que se usa para la síntesis de proteínas y derivados.
Este documento resume los principales conceptos del metabolismo de los carbohidratos, incluyendo la digestión, transporte, almacenamiento, degradación y biosíntesis de carbohidratos. Explica procesos como la glucolisis, gluconeogénesis, glucogenolisis y glucogenogénesis, y cómo la insulina y el glucagón regulan los niveles de azúcar en la sangre.
Las proteínas están compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Aunque existen cerca de 300 aminoácidos en la naturaleza, solo 20 se encuentran en el cuerpo humano. Los aminoácidos son necesarios para construir proteínas y cumplen funciones metabólicas distintas de las grasas y carbohidratos. La dieta provee aminoácidos esenciales que el cuerpo no puede sintetizar.
Este documento describe las proteínas y sus componentes básicos. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los 20 tipos de aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y cada uno tiene un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral distinta. Las proteínas adquieren su estructura tridimensional funcional a través de cuatro niveles de organización: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Las proteínas son biomoléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen aproximadamente 20 aminoácidos diferentes que son los monómeros que forman las proteínas. Las proteínas cumplen funciones vitales como el metabolismo, la contracción muscular y la respuesta inmune.
El documento describe las estructuras y funciones de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y que se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas. Las proteínas adoptan estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias que determinan sus funciones como enzimas, hormonas y componentes estructurales.
Los aminoácidos son las unidades químicas que forman las proteínas. Existen 20 aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas humanas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas llamadas péptidos o proteínas, según su tamaño. Las proteínas cumplen funciones estructurales y metabólicas esenciales en los seres vivos.
Los aminoácidos son moléculas orgánicas que son la base de las proteínas y participan en diversas funciones celulares. Existen 20 aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos para formar proteínas. Los aminoácidos pueden obtenerse a través de la dieta o ser sintetizados en el cuerpo y desempeñan un papel clave en los procesos biológicos como la síntesis de proteínas y la generación de energía.
El documento describe las características y estructura de las proteínas. Explica que las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y que su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria determina su función. También describe los diferentes tipos de estructura proteica como hélices alfa, láminas beta y giros beta, así como los factores que estabilizan su estructura tridimensional como puentes de hidrógeno, puentes disulfuro e interacciones hidrofóbicas.
El documento describe las proteínas, incluyendo sus componentes (aminoácidos), estructura (niveles primario a cuaternario) y clasificación. Explica que las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos, y que adoptan estructuras secundarias como hélices alfa y láminas beta. También cubre las propiedades, funciones y clasificación de las proteínas.
Las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen 20 tipos diferentes de aminoácidos que se unen en diferentes secuencias para formar las proteínas. La estructura y función de una proteína depende de la secuencia específica de aminoácidos y de cuatro niveles de organización estructural: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas cumplen funciones importantes como transporte, defensa, contracción y catalizis de reacciones.
1) Las proteínas están constituidas por cadenas de 20 aminoácidos unidos covalentemente. 2) Los aminoácidos tienen un grupo amino y un grupo carboxilo unidos al mismo átomo de carbono alfa, y difieren en sus cadenas laterales. 3) Los aminoácidos presentan dos formas isoméricas (D y L) y solo la forma L es utilizada en la biosíntesis de proteínas.
Este documento describe las proteínas, sus componentes (aminoácidos), estructura y funciones. Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Presentan diferentes niveles de estructura (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) que determinan su forma y función. Las proteínas cumplen funciones estructurales y metabólicas esenciales en todos los seres vivos.
1. Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas y cumplen diversas funciones como precursores de proteínas, formar parte de vitaminas y hormonas, y actuar como neurotransmisores.
2. Existen 20 aminoácidos diferentes que se clasifican según las características de sus cadenas laterales, y pueden ser ácidos, básicos o neutros dependiendo de los grupos funcionales que contengan.
3. Los aminoácidos tienen propiedades como ser cristalinos, solubles en agua y presentar activ
Este documento presenta información sobre proteínas y aminoácidos. Explica que las proteínas son polímeros de aminoácidos que cumplen funciones diversas en el cuerpo. Describe los cuatro niveles de estructura de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) y los tipos y clasificaciones de aminoácidos y proteínas. También cubre temas como la desnaturalización y las proteínas plasmáticas.
El documento trata sobre la importancia de las proteínas en la nutrición humana. Discuten que las proteínas desempeñan funciones vitales en el cuerpo como la regeneración de tejidos y la síntesis de enzimas y hormonas. También explican que existen diferentes tipos de proteínas que se clasifican dependiendo de su composición química y estructura. Finalmente, destacan la necesidad de investigar fuentes alternativas de proteínas para satisfacer la creciente demanda alimenticia a nivel mundial.
El documento describe las proteínas y los aminoácidos que las componen. Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Los aminoácidos tienen un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral variable que determina sus propiedades. Se unen formando cadenas llamadas péptidos o proteínas si la cadena es larga.
Las proteínas son macromoléculas esenciales compuestas principalmente por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen dos tipos principales de proteínas según su forma: proteínas globulares, solubles en agua con alta actividad funcional; y proteínas fibrosas, poco solubles que forman tejidos de sostén. Las proteínas cumplen funciones estructurales, reguladoras y de transporte vitales para los seres vivos.
Los aminoácidos son moléculas orgánicas que forman las proteínas. Existen 20 aminoácidos comunes en la naturaleza que se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas. Las proteínas adoptan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias que determinan su función. Los lípidos incluyen ácidos grasos y triacilglicéridos que almacenan energía y forman membranas celulares.
Las proteínas son macromoléculas orgánicas compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos comunes que forman parte de las proteínas agrupados en 4 categorías según sus propiedades. La secuencia lineal de aminoácidos determina la estructura primaria de la proteína y es clave para definir las demás estructuras y funcionalidad. Las proteínas adoptan complejas estructuras tridimensionales a través de fuerzas intermoleculares que permiten una gran variedad de func
Las proteínas están formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamadas aminoácidos. Existen alrededor de 20 aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas. Estas cadenas adquieren una estructura tridimensional compleja a través de cuatro niveles: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas cumplen funciones estructurales, enzim
Las proteínas están formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamadas aminoácidos. Existen alrededor de 20 aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas. Estas cadenas adquieren una estructura tridimensional compleja a través de cuatro niveles: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas cumplen funciones estructurales, enzim
Las proteínas son macromoléculas orgánicas formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos comunes que forman parte de las proteínas y se clasifican según sus propiedades. La secuencia lineal de aminoácidos determina la estructura primaria de una proteína, mientras que las interacciones entre cadenas laterales dan lugar a las estructuras secundaria y terciaria. Las proteínas cumplen funciones esenciales en todos los seres vivos.
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La región del tórax se encuentra en la parte superior del cuerpo. Se conoce como el pecho y contiene los pulmones, corazón y grandes vasos sanguíneos. Está delimitada por la columna vertebral, las costillas y los músculos pectorales.
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1. Proteínas
Las proteínas son las moléculas más abundantes y diversas en cuanto a función en los
sistemas biológicos.
Virtualmente, cada proceso de la vida depende de esta clase de biomoléculas.
Por ejemplo:
• Las enzimas y hormonas polipeptídicas dirigen y regulan el metabolismo, por
el contrario las proteínas contráctiles permiten el movimiento de los
músculos.
• En el tejido óseo, la proteína colágena permite que se impregnen cristales
de fosfato de Calcio en los huesos, lo cual es similar al esqueleto de metal
que tiene una casa y el cual se recubre con concreto; algo similar ocurre con
el cristalino del ojo.
• En la sangre está presente la albúmina que transporta a las grasas
impidiendo su acumulación en los canales por los cuales transita y las
también las inmunoglobulinas o anticuerpos que ayudan a la detección y
posterior destrucción de agentes patógenos.
• La generación de energía en el cuerpo a partir de las moléculas nutritivas
contenidas en los alimentos, es extraída y transformada por una serie de
proteínas esenciales.
A pesar de la inmensa gama de funciones que estas macromoléculas biológicas pueden
tener, en realidad sólo son polímeros lineales de aminoácidos que comparten
características estructurales al adoptar una estructura tridimensional y es precisamente la
composición de aminoácidos la que permite que exista esta diversidad. A partir de lo
anterior debe quedar claro el papel vital que juegan las propiedades de los aminoácidos
para los sistemas vivientes.
Estructura de los aminoácidos.
Aunque se han encontrado más de 300 diferentes aminoácidos en la naturaleza, el
análisis de un gran número de proteínas muestra que todas ellas están formadas por 20
tipos de aminoácidos estándar. Estas moléculas poseen la siguiente composición:
Figura: características estructurales de los aminoácidos. Forma totalmente
protonada.
2. Cada uno de los 20 aminoácidos (excepto la prolina), posee un grupo carboxilo, uno
amino y una cadena lateral, además de un átomo de Hidrógeno todos ellos unidos a un
átomo de Carbono central denominado α (alfa). Por ello, estos compuestos orgánicos se
conocen como α-aminoácidos porque con excepción de la prolina (que contiene un grupo
amino secundario), los 19 restantes tienen un grupo amino primario, un substituyente
ácido carboxílico además de un hidrógeno y un substituyente diferente en el mismo
átomo de carbono.
Los aminoácidos pueden actuar como ácidos o bases, son anfotéricos. Las moléculas
que contienen grupos de polaridad opuestas se conocen como zwiteriones o iones
dipolares.
De acuerdo con su composición, los aminoácidos son muy solubles en agua y muy
insolubles en solventes orgánicos.
Alrededor de pH 7.0, que es el valor fisiológico para la mayoría de los seres vivos, el
grupo carboxilo está disociado, formando al anión carboxilato (COO -) y el grupo amino
está protonado (NH3+):
Figura: equilibrio ácido-base en un aminoácido
En las proteínas, casi todos los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos que las
componen, están combinados formando el enlace peptídico y, por tanto, no están
disponibles para participar en esta reacción de disociación, solo participan en la
estructura, formando puentes de Hidrógeno. De acuerdo con lo anterior, es la naturaleza
de las cadenas laterales la que al final determina el papel que un aminoácido juega en
una proteína. De ahí que generalmente se clasifique a los aminoácidos de acuerdo a la
naturaleza de su cadena lateral.
Los carbonos α son centros ópticamente activos o quirales (de mano), tienen
cuatro substituyentes diferentes (este fenómeno no sucede en la glicina cuyo grupo R es
un átomo de Hidrógeno), que pueden ocupar dos diferentes arreglos espaciales que son
imágenes especulares (de espejo) no superponibles:
3. Figura: Imágenes especulares de la alanina
Cada una de estas estructuras se denominan isómeros ópticos, enantiómeros o bien
estereoisómeros y son ópticamente activas (pueden rotar el plano de la luz polarizada en
diferente dirección dependiendo del estereoisómero que se trate).
Aquellos estereoisómeros que rotan el plano de la luz polarizada hacia la izquierda se
denominan levorrotatorios o L (de levo: izquierda), los que lo hacen hacia la derecha se
denominan dextrorrotatorios o D (dextro: derecha).
D-
aminoácido
L-aminoácido D-aminoácido +
L-
aminoácido
Figura X. Representación de la observación de isómeros ópticos en el polarímetro.
4. A pesar de que en la naturaleza se encuentran tanto isómeros L como D, los aminoácidos
que forman parte de las proteínas son en su inmensa mayoría L. Los aminoácidos D se
encuentran solamente en pequeños péptidos de la pared celular bacteriana y en algunos
antibióticos. La estereoespecificidad de algunas reacciones catalizadas por enzimas se
debe precisamente a la asimetría de sus sitios activos, la cual está dada por las
características quirales de los aminoácidos que las componen.
La manera más común de clasificar a los aminoácidos es de acuerdo a la polaridad de
sus cadenas laterales (grupos R).
Los 20 tipos de aminoácidos difieren considerablemente en sus propiedades
fisicoquímicas así como en su polaridad, acidez, basicidad, aromaticidad, volumen,
flexibilidad conformacional, en su habilidad para realizar entrecruzamientos y para formar
puentes de Hidrógeno y reactividad química. Estas múltiples características, muchas de
las cuales están interrelacionadas, son las responsables de la gran variedad de funciones,
estructuras y demás características de las proteínas.
De acuerdo con este esquema de clasificación, hay tres grupos principales de
aminoácidos:
1.- con cadenas laterales (grupos R) no polares;
2.- con cadenas laterales polares no cargadas y
3.- con cadenas laterales polares cargadas y éstas pueden ser ácidas o bien básicas.
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
Los α-aminoácidos además de ser las unidades monoméricas de las proteínas, son
metabolitos energéticos y precursores de muchos compuestos nitrogenados como el
hemo, las aminas fisiológicamente activas, glutatión, nucleotidos y enzimas nucleotídicas.
Los aminoácidos están clasificados en esenciales y no esenciales. Los mamíferos pueden
sintetizar los no esenciales, los esenciales deben adquirirlos de la dieta. El exceso de
aminoácidos consumidos en la dieta, no puede ser almacenado para uso futuro, por el
contrario, son transformados en intermediarios metabólicos comunes como el piruvato,
oxaloacetato y alfa-cetoglutarato. Consecuentemente, los aminoácidos son precursores
de glucosa, ácidos grasos y cuerpos cetónicos y por tanto son combustibles metabólicos.
5. La ruptura de los aminoácidos se puede llevar por los siguientes eventos:
• Desaminación
• Transaminación
• El ciclo glucosa-alanina transporta nitrógeno al hígado
• Desaminación oxidativa: Glutamato deshidrogenasa
• Otros mecanismos de desaminación
Degradación a intermediarios metabólicos
Los aminoácidos estándar pueden ser degradados a uno de 7 intermediarios metabólicos:
Piruvato
α-cetoglutarato
succinil-CoA
fumarato
oxaloacetato
acetil-CoA
acetoacetato
Tabla: los siete intermediarios metabólicos
Destino catabólico.
Basado en la vía catabólica en la que participen, los aminoácidos pueden tener un destino
en el cual sus esqueletos de Carbono sean incorporados en intermediarios metabólicos
que puedan posteriormente transformarse en glucosa, estos son los aminoácidos
glucogénicos. Los aminoácidos también pueden ser cetogénicos, y en este caso sus
esqueletos de C son en forma de acetoacetato, el mismo que se puede transformar
posteriormente en acetil-CoA.
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS
La mayoría de los aminoácidos ingeridos en la dieta de los vertebrados, se hallan
principalmente en forma de proteínas. Los aminoácidos sólo pueden incorporarse a las
rutas metabólicas en forma libre por ello, las proteínas y péptidos ingeridos en la dieta,
son hidrolizados primeramente por enzimas proteolíticas en el tracto intestinal. Estas
enzimas son secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado.
6. La digestión de proteínas comienza en el estómago. La entrada de proteínas al estómago
estimula la secreción de gastrina, la cual a su vez estimula la formación de HCl; esta
acidez actúa como un antiséptico y mata a la mayoría de los entes patógenos que
ingresan al tracto intestinal. Las proteínas globulares se desnaturalizan a pHs ácidos, lo
cual ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más accesible.
En el estómago, la pepsina (MW 33kD), de una sola cadena, es secretada en forma de su
zimógeno, el pepsinógeno (MW 40kD) por las células de la mucosa gástrica. El
pepsinógeno se convierte en pepsina por el corte (catalizado por la misma enzima) de 42
residuos del extremo amino-terminal, proceso que es favorecido por el pH ácido del jugo
gástrico. La pepsina no es muy específica, hidroliza los enlaces en los que intervienen
aminoácidos aromáticos, aunque también lo hace donde hay Met y Leu. El producto de la
catálisis de esta enzima son péptidos de tamaño variable y algunos aminoácidos libres. A
este tipo de proteasa, se le denomina endopeptidasa para diferenciarla de las enzimas
que cortan desde cualquiera de los extremos de la cadena que se denominan
exopeptidasas.
A medida que los contenidos ácidos del estómago pasan al intestino delgado, se dispara
la síntesis de la hormona secretina a la sangre. Esta enzima estimula al páncreas para
secretar bicarbonato en el intestino delgado para neutralizar el pH alrededor de 7.0. La
entrada de los aminoácidos en la parte superior del intestino (duodeno) se libera la
hormona colecistocinina, que estimula la liberación de muchas enzimas pancreáticas cuya
actividad catalítica se realiza entre 7 y 8 unidades de pH. El jugo pancreático secretado al
intestino delgado aporta los zimógenos de tripsina, quimotripsina, tripsinógeno,
carboxipeptidasas A y B y elastasa.
Por ejemplo, el quimotripsinógeno (MW 24kD) da origen a la quimotripsina por
separación de 2 dipéptidos. Este precursor es una cadena de 245 aminoácidos que se
mantiene unida por dos puentes disulfuro intracatenarios. Su conversión a alfa-
quimotripsina se debe a la hidrólisis enzimática de 4 enlaces peptídicos por acción de la
tripsina y quimotripsina consecutivamente:
La pancreatitis, condición dolorosa y a menudo fatal, se caracteriza por la activación
prematura de proteasas secretadas por el páncreas.
La quimotripsina hidroliza enlaces peptídicos que contiene grupos carbonilo de
aminoácidos aromáticos.
El tripsinógeno (MW 24kD), da origen a la tripsina por separación de un hexapéptido del
amino-terminal por acción de la enterocinasa. La tripsina hidroliza enlaces en los que
intervienen Arg y Lys.
Carboxipeptidasa A (MW 34kD), contiene Zn2+, hidroliza casi todos los tipos de enlaces
peptídicos en los cuales intervengan carboxilos terminales.
Como resultado de la acción de la pepsina en el estómago seguida de la acción de las
proteasas pancreáticas, las proteínas se convierten en péptidos cortos de diversos
tamaños y aminoácidos libres. Los péptidos se degradan para dar aminoácidos libres por
acción de las peptidasas de la mucosa intestinal, particularmente la leucin-amino-
peptidasa, que también contiene Zn2+, y separa los restos amino-terminales de los
7. péptidos. Los aminoácidos libres resultantes, son excretados al torrente sanguíneo, de ahí
alcanzan el hígado en donde tiene lugar la mayoría del metabolismo ulterior, incluida su
degradación.
Las proteínas endógenas también tienen que degradarse, al parecer después de un
tiempo (que depende de la velocidad con la que catalizan su reacción y dependiendo si
son o no enzimas constitutivas), poco a poco adquieren señales como desaminación o
metilación que indican a las proteasas el momento de la degradación.
DEGRADACIÓN DE PROTEINAS
En 1940 Henry Borsook y Rudolf Schoenheimer demostraron que los componentes de los
sistemas vivientes se recambian constantemente. La vida media de las proteínas va
desde muy pocos minutos hasta semanas o en algunos casos meses. De cualquier forma,
las proteínas son continuamente sintetizadas y degradadas a los aminoácidos que las
componen. El papel de este proceso en el metabolismo se puede ver desde dos puntos
principales:
1.- para eliminar proteínas anormales cuya acumulación puede ser peligrosa para la vida
celular
2.- para permitir la regularización del metabolismo celular eliminando proteínas
reguladoras.
Desde este punto de vista el papel fisiológico de una proteína depende de la velocidad
con que se sintetiza así como de la velocidad con la que se degrada, por lo tanto, el
control de la velocidad de degradación de una proteína es un factor muy importante en la
economía celular.
Degradación específica
Las células degradan específicamente proteínas anormales. Por ejemplo, la hemoglobina
que ha sido sintetizada con el análogo de la valina α-amino-β-clorobutirato, tiene una vida
media de aproximadamente 10 minutos en células reticulocitos, por el contrario, la
proteína normal tiene una vida media de 120 días en eritrocitos, lo que probablemente la
hace la proteína citoplásmica con mayor tiempo de vida media.
Figura: estructura de la molécula de α-amino-β-clorobutirato
8. Las cinéticas de degradación de una proteína dada muestran que el polipéptido es
degradado al azar y no por su edad. La vida media de diferentes enzimas en un mismo
tejido varia substancialmente:
Vida media de algunas enzimas de hígado de rata
Enzima vida media (h)
Enzimas de vida media corta
Ornitina descarboxilasa 0.2
ARN polimerasa I 1.3
Tirosina aminotransferasa 2.0
Serina dehidratasa 4.0
PEP carboxilasa 5.0
Enzimas de vida media larga
Aldolasa 118
GAPDH 130
Citocromo b 130
LDH 130
Citocromo c 150
Tabla: la vida media de algunas proteínas en las células
De manera general se puede decir que las enzimas que son degradadas más
rápidamente son puntos importantes de control metabólico, por el contrario, la enzimas
relativamente estables tienen actividad catalítica casi constante durante todas las
condiciones metabólicas. Las susceptibilidades de las enzimas a la degradación están
relacionadas con las propiedades catalíticas y alostéricas, de tal forma que las células
pueden responder de manera eficiente a los cambios ambientales y las necesidades
metabólicas.
La velocidad de degradación de proteínas en una célula también varía con su estado
nutricional y hormonal. En estado de ayuno prolongado, las células aumentan la velocidad
de degradación de sus proteínas para obtener los esqueletos carbonados para mantener
los procesos metabólicos indispensables.
LOS LISOSOMAS DEGRADAN PRINCIPALMENTE PROTEÍNAS NO
SELECTIVAMENTE.
Los lisosomas son organelos que contienen aproximadamente 50 enzimas hidrolíticas
incluyendo una variedad de proteasas conocidas como catepsinas. El lisosoma mantiene
un pH inferior de aproximadamente 5.0 unidades, por tanto sus enzimas son óptimas a
pHs ácidos. Al parecer esta situación protege a la célula del escape de las enzimas
proteolíticas pues éstas son inactivas a pHs citosólicos.
9. Los lisosomas reciclan los constituyentes celulares al fusionar elementos del citoplasma
que previamente han sido encapsulados en membranas, que se conocen como vacuolas
autofágicas. De manera semejante degradan substancias asimiladas por la célula
mediante endocitosis. La existencia de estos procesos se ha comprobado utilizando
inhibidores de los lisosomas como la cloroquinina, que también es un inhibidor
antimalarial. Esta molécula es una base débil que penetra libremente al lisosoma en su
forma no cargada y se acumula en el interior del organelo en la forma cargada; este
hecho incrementa el pH lisosomal e inhibe su función, con lo cual se ocasiona que
disminuya la velocidad de degradación de proteínas. El tratamiento de células con
antibióticos como la antipaina (Phe-Arg-Val-Arg), inhibe a las catepsinas.
Figura: representación de la molécula de cloroquinina
En células bien nutridas la degradación de proteínas en el lisosoma es al parecer no
selectiva. En células en ayuno prolongado, esta degradación no selectiva termina en un
estado intolerable de degradación de enzimas esenciales y reguladoras. A pesar de lo
anterior, los lisosomas tienen un sistema de selección que es activado solo después de un
ayuno muy prolongado y que resulta en la degradación de proteínas que contengan la
secuencia Lys-Phe-Glu-Arg-Gln (KFERQ) o una secuencia muy relacionada. El proceso
ocurre principalmente en tejidos de animales que se atrofian por el ayuno (hígado y riñón)
y en aquellos que no se regeneran (cerebro y testículos).
LA UBIQUINONA MARCA A LAS PROTEÍNAS SELECCIONADAS PARA LA
DEGRADACIÓN
En los reticulocitos que no poseen lisosomas, existe una degradación selectiva de
proteínas anormales. La observación de que la degradación de las proteínas se inhibe en
condiciones anaerobias, llevo a la descripción del sistema proteolítico citoplásmico
dependiente de ATP, que es independiente del sistema lisosomal descrito anteriormente.
Desde el punto de vista termodinámico este proceso no era esperado pues la degradación
de las proteínas es un proceso exergónico.
El análisis del proceso mostró que la ubiquitina es necesaria para esta degradación. Esta
proteína monomérica de 76 residuos, se denomina así por su ubicuidad y abundancia en
los eucariontes. Esta es la proteína conocida más conservada a lo largo de la evolución.
10. La ubiquitina difiere solo en tres residuos entre el humano y la levadura. Para la
degradación, a las proteínas se les une covalentemente la ubiquitina. El proceso
demostrado por Avram Hershko, es reminiscencia de la activación de los aminoácidos y
ocurre en tres etapas
1.- en una reacción dependiente de ATP el carboxilo terminal de la proteína, es
conjugado vía un enlace tioéster con la enzima que activa a la ubiquitina, un homodímero
de 105 kD (E1 en la siguiente Figura).
2.- la ubiquitina es entonces transferida a un grupo sulfhidrilo de una de las
numerosas proteínas denominadas enzimas conjugadoras de ubiquitinas (E2´s), que son
polipéptidos de aproximadamente 150 residuos que contienen en su sitio activo un
residuo de Cys, además de presentar una identidad elevada entre ellas.
3.- la ubiquitina ligasa (E3 de aproximadamente 180 kD) transfiere la ubiquitina
activada formada por E2 a un grupo ε amino de una Lys de una proteína previamente
unida formando un enlace isopeptídico. Al parecer E3 es clave en la selección de la
proteína a degradarse.
Figura: representación del mecanismo de acción de la ubiquitina
Usualmente muchas moléculas de ubiquitina están unidas a la proteína seleccionada para
degradarse. Además alrededor de 50 o más moléculas de ubiquitina de unen en fila a una
proteína formando una cadena de multiubiquitina en la cual la Lys 48 de cada ubiquitina
forma un enlace isopeptídico con el carboxilo terminal de la siguiente ubiquitina, al parecer
este arreglo es esencial para la degradación de algunas proteínas.
Las proteínas ubiquitinadas son degradadas proteolíticamente en un proceso dependiente
de ATP por un complejo multiprotéico de 2000 kD denominado proteosoma 26S; este