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PrionesPresentado: Por Pebbles Díaz  Freddy Asignatura: BioquímicaCatedrático: Lic. Wilfredo
son agregados supramoleculares (glucoproteínas) acelulares, patógenas con plegamientos anómalos ricos en láminas beta, y transmisibles. Se caracterizan por producir enfermedades que afectan el sistema nervioso central (SNC), denominadas encefalopatías espongiformes transmisibles (EET). Los priones no son seres vivos. El aislamiento de priones a través del seguimiento del nivel de infectividad en las EET demuestra que las partículas infectivas están constituidas total o parcialmente por una forma modificada de la proteína prion. Los priones o proteínas priónicas
Los resultados experimentales sugieren que la acción patógena de los priones está muy relacionada con la forma modificada de una proteína natural existente en el organismo que, al entrar en contacto con las proteínas originales, las induce a adoptar la forma anómala del prión, mediante un mecanismo todavía desconocido. Todo ello en una acción en cadena que acaba por destruir la operatividad de todas las proteínas sensibles.Los priones o proteínas priónicas
Teorías más recientes apuntan a que los priones son proteínas modificadas bajo ciertas circunstancias que favorecieron su caída a un nivel energético muy estable al oligomerizarse, lo que las hace insolubles, inmunes a las proteasas y les cambia su conformación tridimensional y les hace tener ese plegamiento anómalo rico en láminas beta. Esta “estabilidad” provoca que dichas proteínas se acumulen en el sistema nervioso, pero se desconoce todavía cómo esta aparición de una nueva estructura provoca enfermedades por acumulación.Los priones o proteínas priónicas
De hecho, la “infección” con proteínas priónicas se debe a que, al consumirse, empiezan a actuar en el tejido nervioso como núcleos en torno a los cuales más proteínas se desnaturalizan bajo su acción y se acumulan, formando generalmente fibrillas insolubles.
Una vez obtenido el prion responsable de la patología, comenzó a dilucidarse su estructura. Se trata de una glicoproteína de 27-30 kD, que tiene la misma estructura primaria que una proteína similar presente en el cerebro de la oveja. La modificación estructural, no genética, se debe a un proceso de postraducción. Esto se presenta en funciones muy especiales.  Estudio del prion de la tembladera
Las células expresan constitutivamente la forma celular de la proteína prión (PrPc), la cual está anclada a la membrana plasmática y está glicosilada. El prion (PrPsc) induce de alguna manera un cambio conformacional de la proteína nativa PrPc, y así se genera una reacción en cadena que produce la neurodegeneración.Los priones son proteínas, no virus. No tienen genoma. La inducción de la progenie es producida por el hospedador sin que el patógeno ponga información genética; sólo la de su estructura anormal. Los priones no producen respuesta inmune, o producen una respuesta muy baja e insuficiente.Modo de actuación
Priones
En el ser humano, las enfermedades por priones o encefalopatías espongiformes transmisibles pueden ser de origen esporádico (se desconoce el motivo por el que el prion adopta la conformación patológica), genético (por la presencia de una mutación en el gen que codifica la proteína priónica) o transmitido.Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ). Es la forma más frecuente; habitualmente se presenta de forma esporádica (un caso por cada millón de habitantes, aproximadamente) a partir de los 50-60 años de edad. También es transmisible debido a las malas prácticas quirúrgicas, por vía serológica y, antiguamente, por el empleo terapéutico de hormonas hipofisarias animales o de cadáveres humanos. Pero únicamente en un 10-15 por ciento de los casos el origen es genético. Enfermedades producidas por priones
Insomnio familiar fatal. Trastorno del sueño habitualmente de origen genético, producido por una mutación N178D en la secuencia del PrP. Existen un escaso número de casos sin causa genética.     Nueva variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob. Transmitida. Se inició en Gran Bretaña en los años 90 (en el 1996 se publicaron los primeros casos) y se ha relacionado con la ingesta de productos procedentes de reses afectadas de la que, por esa razón, se denomina encefalopatía espongiforme bovina. Enfermedad de Gerstmann-Straüssler-Scheinker. De origen genético. Kuru. Transmitida. Restringida a poblaciones de Papúa Nueva Guinea y relacionada con prácticas caníbales. Se considera una enfermedad en extinción. Encefalopatía espongiforme familiar asociada a una nueva mutación en el gen PrP. Individualizada en una sola familia brasileña, es hereditaria y autosómica dominante. Enfermedades producidas por priones
En especies animales "Tembladera" o Scrapie (prurito lumbar) en ovejas.      Encefalopatía espongiforme bovina (llamada enfermedad de las vacas locas). En los microorganismos También hay microorganismos que se ven afectados por priones. Es el caso del fenotipo PSI en la levadura de cerveza .Enfermedades producidas por priones
Las investigaciones tendentes a describir la naturaleza de los priones y los agregados amioloides que forman permitieron observar proteínas-priones en organismos en estado natural, es decir, de una manera tal que no puede decirse que estén relacionados con una enfermedad. Modelos en organismos del reino de los hongos (Fungi), particularmente en Sacharomycescerevisiae, han permitido observar las funciones que podrían tener los priones en la vida normal de las células. En estos organismos, los priones desempeñan funciones tales como la regulación metabólica del nitrógeno. Los priones actúan también como mecanismos de la herencia de fenotipos, en el papel de capacitores evolutivos, y aumentando la diversidad genética, al introducir regiones nuevas en los extremos del genoma.Los priones en la vida normal de los organismos
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  • 1. PrionesPresentado: Por Pebbles Díaz Freddy Asignatura: BioquímicaCatedrático: Lic. Wilfredo
  • 2. son agregados supramoleculares (glucoproteínas) acelulares, patógenas con plegamientos anómalos ricos en láminas beta, y transmisibles. Se caracterizan por producir enfermedades que afectan el sistema nervioso central (SNC), denominadas encefalopatías espongiformes transmisibles (EET). Los priones no son seres vivos. El aislamiento de priones a través del seguimiento del nivel de infectividad en las EET demuestra que las partículas infectivas están constituidas total o parcialmente por una forma modificada de la proteína prion. Los priones o proteínas priónicas
  • 3. Los resultados experimentales sugieren que la acción patógena de los priones está muy relacionada con la forma modificada de una proteína natural existente en el organismo que, al entrar en contacto con las proteínas originales, las induce a adoptar la forma anómala del prión, mediante un mecanismo todavía desconocido. Todo ello en una acción en cadena que acaba por destruir la operatividad de todas las proteínas sensibles.Los priones o proteínas priónicas
  • 4. Teorías más recientes apuntan a que los priones son proteínas modificadas bajo ciertas circunstancias que favorecieron su caída a un nivel energético muy estable al oligomerizarse, lo que las hace insolubles, inmunes a las proteasas y les cambia su conformación tridimensional y les hace tener ese plegamiento anómalo rico en láminas beta. Esta “estabilidad” provoca que dichas proteínas se acumulen en el sistema nervioso, pero se desconoce todavía cómo esta aparición de una nueva estructura provoca enfermedades por acumulación.Los priones o proteínas priónicas
  • 5. De hecho, la “infección” con proteínas priónicas se debe a que, al consumirse, empiezan a actuar en el tejido nervioso como núcleos en torno a los cuales más proteínas se desnaturalizan bajo su acción y se acumulan, formando generalmente fibrillas insolubles.
  • 6. Una vez obtenido el prion responsable de la patología, comenzó a dilucidarse su estructura. Se trata de una glicoproteína de 27-30 kD, que tiene la misma estructura primaria que una proteína similar presente en el cerebro de la oveja. La modificación estructural, no genética, se debe a un proceso de postraducción. Esto se presenta en funciones muy especiales. Estudio del prion de la tembladera
  • 7. Las células expresan constitutivamente la forma celular de la proteína prión (PrPc), la cual está anclada a la membrana plasmática y está glicosilada. El prion (PrPsc) induce de alguna manera un cambio conformacional de la proteína nativa PrPc, y así se genera una reacción en cadena que produce la neurodegeneración.Los priones son proteínas, no virus. No tienen genoma. La inducción de la progenie es producida por el hospedador sin que el patógeno ponga información genética; sólo la de su estructura anormal. Los priones no producen respuesta inmune, o producen una respuesta muy baja e insuficiente.Modo de actuación
  • 9. En el ser humano, las enfermedades por priones o encefalopatías espongiformes transmisibles pueden ser de origen esporádico (se desconoce el motivo por el que el prion adopta la conformación patológica), genético (por la presencia de una mutación en el gen que codifica la proteína priónica) o transmitido.Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ). Es la forma más frecuente; habitualmente se presenta de forma esporádica (un caso por cada millón de habitantes, aproximadamente) a partir de los 50-60 años de edad. También es transmisible debido a las malas prácticas quirúrgicas, por vía serológica y, antiguamente, por el empleo terapéutico de hormonas hipofisarias animales o de cadáveres humanos. Pero únicamente en un 10-15 por ciento de los casos el origen es genético. Enfermedades producidas por priones
  • 10. Insomnio familiar fatal. Trastorno del sueño habitualmente de origen genético, producido por una mutación N178D en la secuencia del PrP. Existen un escaso número de casos sin causa genética. Nueva variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob. Transmitida. Se inició en Gran Bretaña en los años 90 (en el 1996 se publicaron los primeros casos) y se ha relacionado con la ingesta de productos procedentes de reses afectadas de la que, por esa razón, se denomina encefalopatía espongiforme bovina. Enfermedad de Gerstmann-Straüssler-Scheinker. De origen genético. Kuru. Transmitida. Restringida a poblaciones de Papúa Nueva Guinea y relacionada con prácticas caníbales. Se considera una enfermedad en extinción. Encefalopatía espongiforme familiar asociada a una nueva mutación en el gen PrP. Individualizada en una sola familia brasileña, es hereditaria y autosómica dominante. Enfermedades producidas por priones
  • 11. En especies animales "Tembladera" o Scrapie (prurito lumbar) en ovejas. Encefalopatía espongiforme bovina (llamada enfermedad de las vacas locas). En los microorganismos También hay microorganismos que se ven afectados por priones. Es el caso del fenotipo PSI en la levadura de cerveza .Enfermedades producidas por priones
  • 12. Las investigaciones tendentes a describir la naturaleza de los priones y los agregados amioloides que forman permitieron observar proteínas-priones en organismos en estado natural, es decir, de una manera tal que no puede decirse que estén relacionados con una enfermedad. Modelos en organismos del reino de los hongos (Fungi), particularmente en Sacharomycescerevisiae, han permitido observar las funciones que podrían tener los priones en la vida normal de las células. En estos organismos, los priones desempeñan funciones tales como la regulación metabólica del nitrógeno. Los priones actúan también como mecanismos de la herencia de fenotipos, en el papel de capacitores evolutivos, y aumentando la diversidad genética, al introducir regiones nuevas en los extremos del genoma.Los priones en la vida normal de los organismos
  • 13. Gracias por su atención