PROTEÍNAS
1  FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
 
 
 
 
 
 
 
2. AMINOÁCIDOS
 
 
 
 
 
PROPIEDADES  DE  LOS AMINOÁCIDOS COMPORTAMIENTO ÁCIDO-BASE ESTEREOISÓMEROS  ACTIVIDAD ÓPTICA ALGUNOS AMINOÁCIDOS SON ESENCIALES
COMPORTAMIENTO  ÁCIDO-BASE LOS AMINOÁCIDOS SON  ANFÓTEROS  ES DECIR  SE COMPORTAN TANTO COMO  ÁCIDOS (DADORES DE H)  COMO  BASES (ACEPTOR DE H):
ESTEREOISÓMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Son aquellos que no podemos sintetizar y que por tanto deben ser incorporados en la dieta. Lys, Trp ,Thr, Phe, Val, Met, Leu e Ile
2.ENLACE PEPTÍDICO
ENLACE PEPTÍDICO DOS AMINOÁCIDOS PUEDEN UNIRSE ENTRE SÍ MEDIANTE EL DENOMINADO ENLACE PEPTÍDICO AL REACCIONAR EL  GRUPO CARBOXILÍCO  DE UN AMINOÁCIDO CON EL  GRUPO AMINO  DE OTRO, LIBERÁNDOSE UNA MOLÉCULA DE AGUA.
 
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE  PEPTÍDICO ES UN ENLACE AMIDA DE TIPO COVALENTE LOS 4 ÁTOMOS DEL ENLACE PEPTÍDICO : O l  C-N  SE DISPONEN EN EL MISMO PLANO l H LA UNIÓN C-N NO TIENE ROTACIÓN ,SÓLO HAY LIBERTAD DE ROTACIÓN EN LOS CARBONOS  α
 
 
 
Los péptidos presentan un grupo amino  N-terminal  y grupo carboxilo terminal  C-terminal
INSULINA
 
 
 
 
3.COMPOSICIÓN, FORMA  Y  ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas están compuestas por una o varias cadenas polipeptídicas. Están formadas por los  20 aminoácidos  cuyo orden en la cadena (secuencia) determina una proteína distinta.
FORMA DE LAS PROTEÍNAS La  CONFORMACIÓN  de las proteínas es la disposición espacial que adopta la molécula proteica. En condiciones normales de pH y de temperatura, poseen solamente  UNA  conformación y ésta es la  responsable de las funciones que realizan.  (forma nativa  ). Esto ocurre porque los  grupos R  de los aminoácidos se asocian entre ellos y con el agua para formar  distintos tipos de enlace :
Tipos de enlace entre grupos R : ver página 89 PUENTES DISULFURO: entre 2 cadenas o en el interior de la misma. Es un enlace covalente fuerte. PUENTES DE HIDRÓGENO: entre 2 cadenas R, entre 2 enlaces peptídico o entre un enlace peptídico y una cadena lateral FUERZAS DE VAN DER WAALS : entre cadenas laterales polares. INTERACCIÓN IÓNICA: entre cadenas cargadas a pH fisiológico. INTERACCIONES HIDROFÓBICAS: entre cadenas apolares.
Hay dos tipos de conformación Proteínas fibrosas : alargadas, insolubles en agua y generalmente de función estructural.  Proteínas globulares : esférica, solubles en agua y con funciones dinámicas.
La compleja estructura de las proteínas es preciso estudiarla a diferentes niveles: Nivel o estructura primaria Nivel o estructura secundaria Nivel o estructura terciaria Nivel o estructura cuaternaria ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
 
ESTRUCTURA PRIMARIA Viene dada por la  secuencia  es decir por el orden que siguen los aminoácidos en una proteína. Es de gran importancia pues determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína.
 
ESTRUCTURA SECUNDARIA Las características de los enlaces peptídicos imponen determinada estructura secundaria,esta puede ser α - hélice Estructura de hoja plegada o lámina  β   Hélice de colágeno.
 
QUERATINA DEL PELO
Hay 3,6 aminoácido por vuelta, con un paso de rosca de 5,4Å Sentido  de giro es dextrógiro  (pág. 89)
HOJA PLEGADA O  β - PLEGADA
 
 
LA ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LA HOJA PLEGADA PUEDE TENER DOS CONFIGURACIONES:
TRIPLE HÉLICE DE COLÁGENO
ESTRUCTURA TERCIARIA Es la configuración espacial definitiva que adaptan las distintas regiones de la cadena polipeptídica( α -hélice o  β  -plegada ) como consecuencia de las interacciones establecidas entre las cadenas laterales.
ESTRUCTURA CUATERNARIA Se  trata de una asociación de varias cadenas polipeptídicas que se unen mediante fuerzas débiles.
 
 
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Proteínas

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    1 FUNCIONESDE LAS PROTEÍNAS
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    PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS COMPORTAMIENTO ÁCIDO-BASE ESTEREOISÓMEROS ACTIVIDAD ÓPTICA ALGUNOS AMINOÁCIDOS SON ESENCIALES
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    COMPORTAMIENTO ÁCIDO-BASELOS AMINOÁCIDOS SON ANFÓTEROS ES DECIR SE COMPORTAN TANTO COMO ÁCIDOS (DADORES DE H) COMO BASES (ACEPTOR DE H):
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    AMINOÁCIDOS ESENCIALES Sonaquellos que no podemos sintetizar y que por tanto deben ser incorporados en la dieta. Lys, Trp ,Thr, Phe, Val, Met, Leu e Ile
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    ENLACE PEPTÍDICO DOSAMINOÁCIDOS PUEDEN UNIRSE ENTRE SÍ MEDIANTE EL DENOMINADO ENLACE PEPTÍDICO AL REACCIONAR EL GRUPO CARBOXILÍCO DE UN AMINOÁCIDO CON EL GRUPO AMINO DE OTRO, LIBERÁNDOSE UNA MOLÉCULA DE AGUA.
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    CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO ES UN ENLACE AMIDA DE TIPO COVALENTE LOS 4 ÁTOMOS DEL ENLACE PEPTÍDICO : O l C-N SE DISPONEN EN EL MISMO PLANO l H LA UNIÓN C-N NO TIENE ROTACIÓN ,SÓLO HAY LIBERTAD DE ROTACIÓN EN LOS CARBONOS α
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    Los péptidos presentanun grupo amino N-terminal y grupo carboxilo terminal C-terminal
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    COMPOSICIÓN DE LASPROTEÍNAS Las proteínas están compuestas por una o varias cadenas polipeptídicas. Están formadas por los 20 aminoácidos cuyo orden en la cadena (secuencia) determina una proteína distinta.
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    FORMA DE LASPROTEÍNAS La CONFORMACIÓN de las proteínas es la disposición espacial que adopta la molécula proteica. En condiciones normales de pH y de temperatura, poseen solamente UNA conformación y ésta es la responsable de las funciones que realizan. (forma nativa ). Esto ocurre porque los grupos R de los aminoácidos se asocian entre ellos y con el agua para formar distintos tipos de enlace :
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    Tipos de enlaceentre grupos R : ver página 89 PUENTES DISULFURO: entre 2 cadenas o en el interior de la misma. Es un enlace covalente fuerte. PUENTES DE HIDRÓGENO: entre 2 cadenas R, entre 2 enlaces peptídico o entre un enlace peptídico y una cadena lateral FUERZAS DE VAN DER WAALS : entre cadenas laterales polares. INTERACCIÓN IÓNICA: entre cadenas cargadas a pH fisiológico. INTERACCIONES HIDROFÓBICAS: entre cadenas apolares.
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    Hay dos tiposde conformación Proteínas fibrosas : alargadas, insolubles en agua y generalmente de función estructural. Proteínas globulares : esférica, solubles en agua y con funciones dinámicas.
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    La compleja estructurade las proteínas es preciso estudiarla a diferentes niveles: Nivel o estructura primaria Nivel o estructura secundaria Nivel o estructura terciaria Nivel o estructura cuaternaria ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
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    ESTRUCTURA PRIMARIA Vienedada por la secuencia es decir por el orden que siguen los aminoácidos en una proteína. Es de gran importancia pues determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína.
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    ESTRUCTURA SECUNDARIA Lascaracterísticas de los enlaces peptídicos imponen determinada estructura secundaria,esta puede ser α - hélice Estructura de hoja plegada o lámina β Hélice de colágeno.
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    Hay 3,6 aminoácidopor vuelta, con un paso de rosca de 5,4Å Sentido de giro es dextrógiro (pág. 89)
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    ESTRUCTURA TERCIARIA Esla configuración espacial definitiva que adaptan las distintas regiones de la cadena polipeptídica( α -hélice o β -plegada ) como consecuencia de las interacciones establecidas entre las cadenas laterales.
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