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Traducción o síntesis de proteínas
Tiene lugar en los ribosomas, de una forma muy similar en procariontes y
eucariontes.
Comprende las siguientes etapas:
a) Iniciación. Comienza por el triplete iniciador del ARNm (AUG), que está
próximo a la caperuza 5'. Este triplete va precedido de la secuencia AGGAGG
(secuencia de Shine-Dalgarno ) que es la zona de unión con el ribosoma.
Se forma el complejo de iniciación con los factores de iniciación (FI) y la
energía suministrada por el GTP, la subunidad menor del ribosoma reconoce la
caperuza y se une al ARNm en la zona proxima al triplete o codón iniciador.
Esta caperuza aporta el ARNt iniciador que a su vez aporta el aminoácido
metionina. Este ARNt contiene un triplete complementario al AUG, es decir el
UAC, llamado anticodón (la proteína sintetizada contiene en su extremo el
aminoácido metionina)
Una vez encajado el ARNt-metionina, se liberan los FI y dejan paso a la
subunidad mayor del ribosoma, formandose así el ribosoma completo y
funcional. En él hay dos sitios claves:
- Sitio P (sitio peptidil) ocupado por el ARNt-metionina
- Sitio A (sitio aminoacil) que está libre para recibir un segundo ARNt (sólo
el que su anticodón coincida con el del codón del ARNm) cargado con un nuevo
aminoácido.
b) Elongación de la cadena peptídica: es un proceso catalizado por el
enzima peptidil transferasa, el cual, mediante enlaces peptídicos va uniendo
aminoácidos a la cadena peptídica. Cada vez que llega un aminoácido ocurre
un proceso cíclico de elongacion.
c) Fin de la síntesis de la cadena peptídica: ocurre cuando aparece uno de
los codones de terminación ( UAA,UAG,UGA ). En este momento un factor
proteico de terminación (RF) se une al codón de terminación e impide que
algún ARNt con otro aminoácido (ARNt-aminoacil) se aloje en el sitio A. En este
momento se produce la hidrólisis de la cadena peptídica y se separan las dos
subunidades del ribosoma.
Las proteínas
Son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El término
proteína proviene de la palabra francesa protéine y ésta del griego πρωτε οςῖ
(proteios), que significa 'prominente, de primera calidad'.
Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en
proteínas simples (holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus
derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminoácidos
acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias
formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las
proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica
(constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero
también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de
defensa (los anticuerpos son proteínas).
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las
biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el
crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones
diferentes, entre las que destacan:
Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno)
Inmunológica (anticuerpos)
Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina)
Contráctil (actina y miosina)
Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un
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  • 1. Traducción o síntesis de proteínas Tiene lugar en los ribosomas, de una forma muy similar en procariontes y eucariontes. Comprende las siguientes etapas: a) Iniciación. Comienza por el triplete iniciador del ARNm (AUG), que está próximo a la caperuza 5'. Este triplete va precedido de la secuencia AGGAGG (secuencia de Shine-Dalgarno ) que es la zona de unión con el ribosoma. Se forma el complejo de iniciación con los factores de iniciación (FI) y la energía suministrada por el GTP, la subunidad menor del ribosoma reconoce la caperuza y se une al ARNm en la zona proxima al triplete o codón iniciador. Esta caperuza aporta el ARNt iniciador que a su vez aporta el aminoácido metionina. Este ARNt contiene un triplete complementario al AUG, es decir el UAC, llamado anticodón (la proteína sintetizada contiene en su extremo el aminoácido metionina) Una vez encajado el ARNt-metionina, se liberan los FI y dejan paso a la subunidad mayor del ribosoma, formandose así el ribosoma completo y funcional. En él hay dos sitios claves: - Sitio P (sitio peptidil) ocupado por el ARNt-metionina - Sitio A (sitio aminoacil) que está libre para recibir un segundo ARNt (sólo el que su anticodón coincida con el del codón del ARNm) cargado con un nuevo aminoácido.
  • 2. b) Elongación de la cadena peptídica: es un proceso catalizado por el enzima peptidil transferasa, el cual, mediante enlaces peptídicos va uniendo aminoácidos a la cadena peptídica. Cada vez que llega un aminoácido ocurre un proceso cíclico de elongacion.
  • 3. c) Fin de la síntesis de la cadena peptídica: ocurre cuando aparece uno de los codones de terminación ( UAA,UAG,UGA ). En este momento un factor proteico de terminación (RF) se une al codón de terminación e impide que algún ARNt con otro aminoácido (ARNt-aminoacil) se aloje en el sitio A. En este momento se produce la hidrólisis de la cadena peptídica y se separan las dos subunidades del ribosoma.
  • 4. Las proteínas Son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El término proteína proviene de la palabra francesa protéine y ésta del griego πρωτε οςῖ (proteios), que significa 'prominente, de primera calidad'. Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas). Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan: Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno) Inmunológica (anticuerpos) Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina) Contráctil (actina y miosina) Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico) Transducción de señales (Ej: rodopsina) Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)