1. Universidad Central de Venezuela
Facultad de Medicina
Escuela de Medicina Luis Razetti
Cátedra de Bioquímica
Tema 2:
Estructura y Función de las
Proteínas (2/5)
Dra. Vanessa Miguel
vanessa.miguel@ucv.ve
@bioquitips
Noviembre 2011

2. Niveles de Organización de las Proteínas
• Estructura primaria.
• Estructura secundaria.
• Estructura terciaria.
• Estructura cuaternaria.

3. Estructura primaria
Es la secuencia de sus aminoácidos. Por convención el
orden de escritura es siempre desde el grupo amino-
terminal hasta el carboxilo final

4. Estructura Secundaria
 Arreglos periódicos de
segmentos de la proteína
 No considera grupos R
 Estabilizada por puentes de
hidrógeno entre el grupo
carbonilo y el amida del enlace
peptídico
 Tipos: -hélice, Lámina , giros o
plegamientos al azar

5. α-Hélice
•Estabilizada por puentes
de hidrógeno.
•Entre átomos de O y NH
que forman parte del
enlace peptídico.
•Grupos R de los
aminoácidos se localizan
hacia el exterior de la
hélice
•Muy frecuente en las
proteínas globulares.

6. α-Hélice

7. Hoja -Plegada
•Estabilizada por puentes
de hidrógeno.
•Entre átomos de O y NH
que forman parte del
enlace peptídico.
•Cadena polipeptídica
completamente extendida.
•Grupos R localizados por
arriba y por debajo del
plano de la hoja.

8. Laminas-

9. Estructuras supersecundarias
-hélice 4 hélices
hélice-giro-hélice
coiled-coil Mano EF
Horquilla
Estructura Meandro Hélice
Barril
- Rossmann

10. Estructura secundaria

11. Estructura Terciaria
 Estructura tridimensional que adoptan todos
los átomos que conforman la proteína.
 Involucra interacciones entre aa distantes en
la secuencia primaria de la proteína.
 Estabilizada por interacciones no covalentes
 Se llama dominio a regiones compactas
dentro de la estructura con funciones
específicas

12. Estructura Terciaria
Combinaciones de hélices, láminas,
con giros, inversiones,...

13. Dominios
 Regiones diferenciadas dentro de la
estructura terciaria que actúan como
unidades autónomas de plegamiento
 Constituyen un nivel estructural intermedio
entre las estructuras secundaria y terciaria
 Los dominios se pliegan por separado a
medida que se sintetiza la cadena
polipeptídica.
 Es la asociación de los distintos dominios
la que origina la estructura terciaria

14. Dominios Piruvato Quinasa
Cuatro dominios, cada uno
representado de un color.

15. Estructura Terciaria
Dos tipos de estructuras
terciarias básicas:
 Proteínas fibrosas,
insolubles en agua,
como la alfa queratina o
el colágeno
 Proteínas globulares,
solubles en agua.

16. Clasificación de las Proteínas
Holoproteínas: solo contienen aminoácidos
 Fibrosas (Insolubles en agua): Colágeno,
elastina, queratina
 Intermedias (Estructura fibrosa pero son
Solubles) : Actina, miosina, fibrinógeno
 Globulares (Son solubles): Albuminas,
globulinas, histonas
Heteroproteínas: aa y otros compuestos no
proteicos. Ej: Lipoproteínas, Fosfoproteínas,
Glucoproteínas, Nucleoproteínas

17. Calmodulina

18. Estructura Cuaternaria
 Formadas por la unión mediante enlaces no
covalentes de dos o más cadenas
polipeptídicas
 La estructura cuaternaria debe considerar:
(1) El número y la naturaleza de las distintas
subunidades o monómeros que integran la
proteína
(2) La forma en que se asocian en el espacio
para dar lugar a la proteína.

19. Inmunoglobulina G

20. Inmunoglobulina
 La molécula de IgG está formada por cuatro
cadenas polipeptídicas: dos cadenas pesadas
idénticas de 44o aa (H1y H2)y 2 cadenas
livianas iguales de 220 aa (L1 y L2).
 El plegamiento de las cadenas crea 3
dominios globulares, cada uno formado por dos
cadenas asociadas y una región bisagra que
los conecta.

21. Inmunoglobulina

22. Colágeno

23. Colágeno
 El colágeno está compuesto por 3 cadenas
de 1400 aa que forman una triple hélice.
 Presenta una secuencia típica 3 aa repetida
periódicamente: Gly-Pro-X
 La glicina (R=H) permite que las 3 hélices
levógiras se asocien para formar un helicoide
dextrógiro

24. Hemoglobina

25. Hemoglobina
 Tiene 4 subunidades que son 2 α y 2 que
tienen 141 y 146 aa respectivamente.
 El tetrámero de la hemoglobina puede ser
considerado de un dímero de dímeros (α )1
y (α )2, unidos por interacciones
hidrofóbicas.
 Cada cadena polipeptídica está unida a un
grupo prostético, el hemo, que contiene un
átomo hierro en el centro (hemoproteína)

26. Hemoglobina

27. Estructura de la Estructura de la
Mioglobina Hemoglobina
1 subunidad 4 subunidad: 2 2
1 grupo Hemo 4 grupos Hemo
Une 1 O2 Une 4 O2

28. Receptor de insulina
 Un dominio extracelular
(extracitoplasmático),
que une al primer
mensajero (ligando)
 Un dominio
transmembrana
 Un dominio intracelular
(citoplasmático), con
actividad enzimática.

30. Estructura del complejo PE/PPE de
Mycobacterium tuberculosis

31. Desnaturalización
 Pérdida de las
estructuras de orden
superior (secundaria,
terciaria y cuaternaria),
quedando la cadena Estado nativo
polipeptídica sin
ninguna estructura
tridimensional fija
Estado desnaturalizado

32. Desnaturalización
 La estructura nativa y la desnaturalizada tan
sólo tienen en común la estructura primaria. Los
demás niveles de organización estructural
desaparecen en la estructura desnaturalizada.
 La desnaturalización provoca :
 Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la
proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente
de difusión
 Disminución de su solubilidad, ya que los residuos
hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie
 Pérdida de las propiedades biológicas

33. Desnaturalización

34. Videos recomendados
 Estructura de Proteínas (Protein structure)
http://www.youtube.com/watch?v=iaHHgEoa2c8
 Plegamiento de Proteínas (Protein folding)
http://www.youtube.com/watch?v=fvBO3TqJ6FE
 Alfa hélice
http://www.youtube.com/watch?v=eUS6CEn4GSA
 Hoja Plegada (Beta sheet)
http://www.youtube.com/watch?v=wM2LWCTWlrE