DRA. ESTHER BARUCH AGUILAR
RESIDENTE MEDICINA INTERNA
 Banting y Best aislaron por primera vez la
insulina en 1921
 Primera inyección de insulina en 1922
 1936 Hagedorm descubrió la adición de
protamina.
 Scott y Fisher descubrieron adición de zinc
 Hormona polipeptídica que se compone de
dos cadenas
 Cadena A puente disulfuro
 Generalmente origen animal
BOVINO
PORCINO
 En personas sanas se secreta insulina desde
las células beta a la circulación portal.
 Alcanzando insulinemias elevadas.
 80 uu/ml
 Disminución niveles basales al cabo de 2 a 3
h
 Se inhibe gluconeogénesis
INSULINAS
CONVENCIONALES
ANÁLOGOS DE
INSULINA
INSULINAS
PREMEZCLADAS
 1. Insulinas de acción ultra-rápida incluyendo
los análogos de insulina
llamados lispro, aspart y glulisina.
 2. Insulina de acción rápida incluyendo la
insulina regular o “R”.
 3. Insulina de acción intermedia o NPH
(Neutral Protamine Hagedorn) o “N”
 4. Insulinas de acción prolongada incluyendo
los análogos de acción ultralarga llamados
glargina y detemir.
 Unión a protamina, cristalización controlada.
 Mayor cristal= lentamente liberación de
insulina
a) Insulina regular o rápida
b) Insulina de acción intermedia
 En 1980 se hicieron las primeras pruebas
 1982 se aprobaron la R y la NPH
 Neutral Protamine Hagedorn
Hans Cristian Hagedorn
- Solución acuosa de aspecto lechoso
- Inicio de acción lento
- Pico a las 4 ó 5 hrs
- Vida media de 8 a 12 h
Tipo de
insulina
Inicio de
acción
Pico de acción Duración
de la
acción
Insulina
regular
30 a 45 min 2 a 4 h 5 a 8 hrs
Insulina NPH 2 hrs 6 a 8 h 10 a 18 hrs
1. Guerci B, Sauvanet JP. Subcutaneous insulin:
pharmacokinetic variability and
glycemic variability. Diabetes Metab. 2005;31:4S7-4S24
a) Análogos de insulina de acción rápida
+ aspártica
+ lispro
+ glulisina
b) Análogos de insulina de acción lenta
- Glargina
- Detemir
 Menor tendencia a agruparse a complejos
hexaméricos
 Se absorben con más facilidad
 Comienzo de acción más rápido
 Efecto más precoz
 Duración de efecto más corta.
 Inversión de residuos de prolina B28
 Lisina B29
 Reduce 300 veces la dimerización de cadenas
proteicas
 Inicio de acción 5 a 15 min
 Concentración máx 60 min
 Desaparece 2 a 4 hrs
Debe administrarse inmediatamente antes de
comer
 Sustitución de la cadena prolina por un ácido
aspártico
 Reduce la tendencia de agregación de los
monómeros
 Apariencia clara e incolora
 Afinidad por el receptor de insulina y el IFG-
1
 Último análogo de insulina de acción rápida
 Cambio de residuo B29 de lisina por ácido
aspártico
 Reemplazo de asparragina en B3 por lisina
 Dos argininas en la región c terminal de la
cadena B
 sustituir la asparragina por glicina en la
posición 21 de la cadena A
 Disociación de hexámeros
 Inicio de acción una hora
 Concentración máxima 4 a 5 h
 Duración efecto 24 hrs
 Neoplasias.
 la adición de ácido mirístico, un ácido graso
de 14 carbonos a la lisina en B-29 le confiere
capacidad para unirse a la albúmina
 menos hipoglucemias
 Duración de 20 hrs
 Perfil más plano
 Están compuestas por mezclas en proporciones fijas de insulinas
de
acción rápida o análogos de rápida acción e insulinas de acción
intermedia.
 Están indicadas en la terapia insulínica convencional
 Habitualmente se administranantes de desayuno y cena
 pero como desventaja tienen la falta de flexibilidad para
adecuar la dosis de insulina
 lEn un estudio reciente de García de los Ríos y cols
 HbA1c en el 62% de los pacientes a las 12 semanas de
seguimiento,requiriendo para ello el 74% de los pacientes la
administración de 2 dosis diarias
 No debe aplicarse en la misma región y
mismo sitio
 En caso de combinarse con ejercicio= mayor
riego sanguíneo/ mayor absorción
 Destrucción vía renal
 IR: Pico de acción y efecto pueden ser
prolongados.
 Riesgo de hipoglucemia incrementa
 Representan un método sensible y accesible
de aplicación de insulina
Insulinas
Insulinas
Insulinas
Insulinas

Insulinas

  • 1.
    DRA. ESTHER BARUCHAGUILAR RESIDENTE MEDICINA INTERNA
  • 2.
     Banting yBest aislaron por primera vez la insulina en 1921  Primera inyección de insulina en 1922  1936 Hagedorm descubrió la adición de protamina.  Scott y Fisher descubrieron adición de zinc
  • 3.
     Hormona polipeptídicaque se compone de dos cadenas  Cadena A puente disulfuro
  • 4.
     Generalmente origenanimal BOVINO PORCINO
  • 5.
     En personassanas se secreta insulina desde las células beta a la circulación portal.  Alcanzando insulinemias elevadas.  80 uu/ml  Disminución niveles basales al cabo de 2 a 3 h  Se inhibe gluconeogénesis
  • 8.
  • 9.
     1. Insulinasde acción ultra-rápida incluyendo los análogos de insulina llamados lispro, aspart y glulisina.  2. Insulina de acción rápida incluyendo la insulina regular o “R”.  3. Insulina de acción intermedia o NPH (Neutral Protamine Hagedorn) o “N”  4. Insulinas de acción prolongada incluyendo los análogos de acción ultralarga llamados glargina y detemir.
  • 10.
     Unión aprotamina, cristalización controlada.  Mayor cristal= lentamente liberación de insulina a) Insulina regular o rápida b) Insulina de acción intermedia
  • 11.
     En 1980se hicieron las primeras pruebas  1982 se aprobaron la R y la NPH  Neutral Protamine Hagedorn Hans Cristian Hagedorn - Solución acuosa de aspecto lechoso - Inicio de acción lento - Pico a las 4 ó 5 hrs - Vida media de 8 a 12 h
  • 15.
    Tipo de insulina Inicio de acción Picode acción Duración de la acción Insulina regular 30 a 45 min 2 a 4 h 5 a 8 hrs Insulina NPH 2 hrs 6 a 8 h 10 a 18 hrs 1. Guerci B, Sauvanet JP. Subcutaneous insulin: pharmacokinetic variability and glycemic variability. Diabetes Metab. 2005;31:4S7-4S24
  • 16.
    a) Análogos deinsulina de acción rápida + aspártica + lispro + glulisina b) Análogos de insulina de acción lenta - Glargina - Detemir
  • 17.
     Menor tendenciaa agruparse a complejos hexaméricos  Se absorben con más facilidad  Comienzo de acción más rápido  Efecto más precoz  Duración de efecto más corta.
  • 18.
     Inversión deresiduos de prolina B28  Lisina B29  Reduce 300 veces la dimerización de cadenas proteicas  Inicio de acción 5 a 15 min  Concentración máx 60 min  Desaparece 2 a 4 hrs Debe administrarse inmediatamente antes de comer
  • 19.
     Sustitución dela cadena prolina por un ácido aspártico  Reduce la tendencia de agregación de los monómeros  Apariencia clara e incolora  Afinidad por el receptor de insulina y el IFG- 1
  • 20.
     Último análogode insulina de acción rápida  Cambio de residuo B29 de lisina por ácido aspártico  Reemplazo de asparragina en B3 por lisina
  • 21.
     Dos argininasen la región c terminal de la cadena B  sustituir la asparragina por glicina en la posición 21 de la cadena A  Disociación de hexámeros  Inicio de acción una hora  Concentración máxima 4 a 5 h  Duración efecto 24 hrs  Neoplasias.
  • 22.
     la adiciónde ácido mirístico, un ácido graso de 14 carbonos a la lisina en B-29 le confiere capacidad para unirse a la albúmina  menos hipoglucemias  Duración de 20 hrs  Perfil más plano
  • 24.
     Están compuestaspor mezclas en proporciones fijas de insulinas de acción rápida o análogos de rápida acción e insulinas de acción intermedia.  Están indicadas en la terapia insulínica convencional  Habitualmente se administranantes de desayuno y cena  pero como desventaja tienen la falta de flexibilidad para adecuar la dosis de insulina  lEn un estudio reciente de García de los Ríos y cols  HbA1c en el 62% de los pacientes a las 12 semanas de seguimiento,requiriendo para ello el 74% de los pacientes la administración de 2 dosis diarias
  • 25.
     No debeaplicarse en la misma región y mismo sitio  En caso de combinarse con ejercicio= mayor riego sanguíneo/ mayor absorción
  • 26.
     Destrucción víarenal  IR: Pico de acción y efecto pueden ser prolongados.  Riesgo de hipoglucemia incrementa
  • 30.
     Representan unmétodo sensible y accesible de aplicación de insulina