Espero y les sirva

1. BIOQUIMICA I
LICENCIATURA: QUÍMICO FARMACOBIOLOGO.
Catedrático: Dra. Ana Cañas Urbina
Claudia Beatriz Gómez Núñez
Yeseli Yanin Morales Díaz
Norma Berenice Pérez Sántiz
Erika Estrella Pérez Gómez
Carlos Roussel Vazquez Chame
Yadira Trujillo Cruz
Ocozocoautla de Espinosa, Chiapas A 27 de Agosto de 2014

2. (1)En que parte del sistema digestivo actúa:
Figura 1.- Resumen de la digestión de los hidratos de carbono (Faller &
Shünke, 2006)
La amilasa salival o ptialina inicia la digestión en la boca.
(Peña, 2004)
El almidón que va a continuar su degradación en el
intestino delgado específicamente en el duodeno por
la presencia de la amilasa pancreática que degrada el
almidón hasta maltosa. (Garrido, 2001)
(2) – clase-
Amilasa
Es una enzima hidrolasas, cataliza la descomposición del
almidón y el glucógeno.
Ataca los enlaces glucosidicos α 1-4
Enzima 3.2.1.1

3. (3) Tipos y Función y (8) sustrato/producto

5. (4) Estructura de la amilasa
(Nombre alternativos: 1,4-α-D-lucano-glucanohidrolasa; glucogenasa). (Nombres alternativos: 1,4-α-D-lucano-maltohidrolasa; amilasa sacarogénica).

6. (5) secuencia proteica y genética
Amilasa Salival
atgaagctcttttggttgcttttcaccattgggttctgctgggctcagtattcctcaaat
acacaacaaggacgaacatctattgttcatctgtttgaatggcgatgggttgatattgct
cttgaatgtgagcgatatttagctcccaagggatttggaggggttcaggtctctccacca
aatgaaaatgttgccattcacaaccctttcagaccttggtgggaaagataccaaccagtt
agctataaattatgcacaagatctggaaatgaagatgaatttagaaacatggtgactaga
tgcaacaatgttggggttcgtatttatgtggatgctgtaattaatcatatgtgtggtaat
gctgtgagtgcaggaacaagcagtacctgtggaagttacttcaaccctggaagtagggac
tttccagcagtcccatattctggatgggattttaatgatggtaaatgtaaaactggaagt
ggagatatcgagaactataatgatgctactcaggtcagagattgtcgtctgtctggtctt
ctcgatcttgcactggggaaggattatgtgcgttctaagattgccgaatatatgaaccat
ctcattgacattggtgttgcagggttcagaattgatgcttccaagcacatgtggcctgga
gacataaaggcaattttggacaaactgcataatctaaacagtaactggttcccggaaggt
agtaaacctttcatttaccaggaggtaattgatctgggtggtgagccaattaaaagcagt
gactactttggtaatggccgggtgacagaattcaagtatggtgcaaaactcggcacagtt
attcgcaagtggaatggagagaagatgtcttacttaaagaactggggagaaggttggggt
ttcatgccttctgacagagcgcttgtctttgtggataaccatgacaatcaacgaggacat
ggcgctggaggagcctctatacttaccttctgggatgctaggctgtacaaaatggcagtt
ggatttatgcttgctcatccttatggatttacacgagtaatgtcaagctaccgttggcca
agatattttgaaaatggaaaagatgttaatgattgggttgggccaccaaatgataatgga
gtaactaaagaagttactattaatccagacactacttgtggcaatgactgggtctgtgaa
catcgatggcgccaaataaggaacatggttaatttccgcaatgtagtggatggccagcct
tttacaaactggtatgataatgggagcaaccaagtggcttttgggagaggaaacagagga
ttcattgttttcaacaatgatgactggacattttctttaactttgcaaactggtcttcct
gctggcacatactgtgatgtcatttctggagataaaattaatggcaactgcacaggcatt
aaaatctacgtttctgatgatggcaaagctcatttttctattagtaactctgctgaagat
ccatttattgcaattcatgctgaatctaaattgtaa
1536 nucleótidos
511 aminoácidos
MKLFWLLFTIGFCWAQYSSNTQQGRTSIVHL
FEWRWVDIALECERYLAPKGFGGVQVSPP
NENVAIHNPFRPWWERYQPVSYKLCTRSGNE
DEFRNMVTRCNNVGVRIYVDAVINHMCGN
AVSAGTSSTCGSYFNPGSRDFPAVPYSGWDF
NDGKCKTGSGDIENYNDATQVRDCRLSGL
LDLALGKDYVRSKIAEYMNHLIDIGVAGFRI
DASKHMWPGDIKAILDKLHNLNSNWFPEG
SKPFIYQEVIDLGGEPIKSSDYFGNGRVTEF
KYGAKLGTVIRKWNGEKMSYLKNWGEGWG
FMPSDRALVFVDNHDNQRGHGAGGASILTFW
DARLYKMAVGFMLAHPYGFTRVMSSYRWP
RYFENGKDVNDWVGPPNDNGVTKEVTINPDT
TCGNDWVCEHRWRQIRNMVNFRNVVDGQP
FTNWYDNGSNQVAFGRGNRGFIVFNNDDWTF
SLTLQTGLPAGTYCDVISGDKINGNCTGI
KIYVSDDGKAHFSISNSAEDPFIAIHAESKL

7. Amilasa Pancreática
1536 nucleótidos
atgaagttctttctgttgcttttcaccattgggttctgctgggctcagtattccccaaat
acacaacaaggacggacatctattgttcatctgtttgaatggcgatgggttgatattgct
cttgaatgtgagcgatatttagctcccaagggatttggaggggttcaggtctctccacca
aatgaaaatgttgcaattcacaaccctttcagaccttggtgggaaagataccaaccagtt
agctataaattatgcacaagatctggaaatgaagatgaatttagaaacatggtgactaga
tgtaacaatgttggggttcgtatttatgtggatgctgtaattaatcatatgtctggtaat
gctgtgagtgcaggaacaagcagtacctgtggaagttacttcaaccctggaagtagggac
tttccagcagtcccatattctggatgggattttaatgatggtaaatgtaaaactggaagt
ggagatatcgagaactacaatgatgctactcaggtcagagattgtcgtctggttggtctt
cttgatcttgcactggagaaagattatgtgcgttccaagattgccgaatatatgaatcat
ctcattgacattggtgttgcagggttcagacttgatgcttccaagcacatgtggcctgga
gacataaaggcaattttggacaaactgcataatctaaacagtaactggttccctgcagga
agtaaacctttcatttaccaggaggtaattgatctgggtggtgagccaattaaaagcagt
gactactttggaaatggccgggtgacagaattcaagtatggtgcaaaactcggcacagtt
attcgcaagtggaatggagagaagatgtcttacctaaagaactggggagaaggttggggt
ttcatgccttctgacagagcacttgtctttgtggataaccatgacaatcaacgaggacat
ggggctggaggagcctctattcttaccttctgggatgctaggctgtataaaatggcagtt
ggatttatgcttgctcatccttatggttttacacgagtaatgtcaagctaccgttggcca
agacagtttcaaaatggaaacgatgttaatgattgggttgggccaccaaataataatgga
gtaattaaagaagttactattaatccagacactacttgtggcaatgactgggtctgtgaa
catcgatggcgccaaataaggaacatggttaatttccgcaatgtagtggatggccagcct
tttacaaactggtatgataatgggagcaaccaagtggcttttgggagaggaaacagagga
ttcattgttttcaacaatgatgactggacattttctttaactttgcaaactggtcttcct
gctggcacatactgtgatgtcatttctggagataaaattaatggcaattgcacaggcatt
aaaatctacgtttctgacgatggcaaagctcatttttctattagtaactctgctgaggat
ccatttattgcaattcatgctgaatctaaattataa
511 aminoácidos
MKFFLLLFTIGFCWAQYSPNTQQGRTSIVHLFEWRWVDIALECERYLAPKGFGGVQVSPP
NENVAIHNPFRPWWERYQPVSYKLCTRSGNEDEFRNMVTRCNNVGVRIYVDAVINHMSGN
AVSAGTSSTCGSYFNPGSRDFPAVPYSGWDFNDGKCKTGSGDIENYNDATQVRDCRLVGL
LDLALEKDYVRSKIAEYMNHLIDIGVAGFRLDASKHMWPGDIKAILDKLHNLNSNWFPAG
SKPFIYQEVIDLGGEPIKSSDYFGNGRVTEFKYGAKLGTVIRKWNGEKMSYLKNWGEGWG
FMPSDRALVFVDNHDNQRGHGAGGASILTFWDARLYKMAVGFMLAHPYGFTRVMSSYRWP
RQFQNGNDVNDWVGPPNNNGVIKEVTINPDTTCGNDWVCEHRWRQIRNMVNFRNVVDGQP
FTNWYDNGSNQVAFGRGNRGFIVFNNDDWTFSLTLQTGLPAGTYCDVISGDKINGNCTGI
KIYVSDDGKAHFSISNSAEDPFIAIHAESKL

8. Aminoácido Abreviatura (3 letras) Abreviatura (1letra) Codones
Acido Aspártico Asp D GAC GAU
Acido Glutámico Glu E GAA GAG
Arginina Arg R CGA CGC CGG CGU AGA AGG
Lisina Lys K AAA AAG
Asparagina Asn N AAC AAU
Histidina His H CAC CAU
Glutamina Gln Q CAA CAG
Serina Ser S UCA UCC UCG UCU AGC AGU
Treonina Thr T ACA ACC ACG ACU
Alanina Ala A GCA GCC GCG GCU
Glicina Gly G GGA GGC GGG GGU
Valina Val V GUA GUC GUG GUU
Prolina Pro P CCA CCC CCG CCU
Leucina Leu L CUA CUC CUG CUU UUA UUG
Fenilalanina Phe F UUC UUU
Tirosina Tyr Y UAC UAU
Isoleucina Ile I Aua auc auu
Metionina Met M AUG
Triptofano Trp W UGG
Cisteína Cys C UGC UGU
Terminación UAA UAG UGA

9. Se piensa que la enzima actúa por la acción
combinada de los grupos carboxilos e histidina
del centro activo. Los residuos de la α-amilasa
son: aspártico, celulosa y glutámico. Otros son:
glutamina N-terminal, Asp197, Glu233 y Asp300
(6) Sitio activo (residuos catalíticos)
(9) inhibidores/activadores- pH y temperatura óptima
La AMILASA tiene activadores e inhibidores:
Activadores:
1) Cloruro
2) Yoduro
3) Bromuro
4) Nitratos
5) aa (el mejor es la asparagina)
6) Calidad de la dieta (rica en HC la estimulan, pero una rica en
lípidos y proteínas, no es buen estimulante).
Inhibidores:
1) Sales de Hg y Ag (plata)
2) Proteína que está en el germen del trigo
Grupos prostéticos
Ca y Cl para su activación.
Descompone:
 Almidon.
 Amilopectina: Polisacarido de (cadena ramificada con
enlaces α, 1-6 en las ramificaciones)
 Amilosa: Cadenas larga no ramificada de glucosa unidas
por enlaces 1-4 glucosidicos
 Glucogeno.
 Maltosa.
 Glucosa
 Dextrinas
(7) Grupo prostético

10. El pH óptimo para la actividad De la -amilasa es de 6.9-
7.2, pero varía de 5.5-6-5 con diferentes sustratos y es
inestable por debajo del pH 4.5
Temperatura óptima es de 50-50°C pero las reacciones
pueden ser satisfactorias a 37°C
(MacFaddin, 2003)
PH y Temperatura optima
(10) Manipulaciones comerciales (ejemplos)-implicaciones
Amilasas: aceleran la degradación de los residuos de
almidón de alimentos como papa, chocolate, etc.
En la fabricación de panes:
Es utilizada para romper el almidón presente en la
harina.
En la fabricación de detergentes:
Algunas amilasas bacterianas, por ejemplo
la amilasa de Bacillus licheniformis es
agregada a los jabones en polvo. Se
emplean para disolver almidones en
determinados procesos industriales.

11. En la fabricación de textiles:
Tradicionalmente, el agente que se utilizaba para los
tejidos de algodón era el almidón. Los agentes químicos
como álcalis o ácidos han sido utilizados tradicionalmente
en el “desizing”, pero ahora están siendo reemplazados
por enzimas. Se obtiene un beneficio ambiental de la
sustitución de agentes químicos fuertes por enzimas. La
mayoría de las preparaciones “desizing” tienen: amilasa,
proteasa y celulasas.
En la fermentación:
El proceso de malteado es una forma cara de
manufacturar enzimas y no siempre es fácil su control.
Enzimas industriales como amilasas, glucanasas y
proteasas pueden ser añadidas a la cebada y los
resultados serán los mismos que con el malteado, pero
de una forma más controlada.
En combustibles de etanol:
Enzimas como la amilasa, glucoamilasa, invertasa y
lactasa hidrolizan almidón, glucosa y lactosa en azúcares
fermentables. Los azúcares son luego fermentados con
levaduras produciendo etanol.