Presentación de proteínas con un enfoque a la hemoglobina.

1. Pedro Wilber Lozano
Cristian Camilo Melo
Dafer Perdomo

2. Proteínas

3. • Solubilidad
• Forma
• Función
• Propiedadesfísicas
• Estructura tridimensional

4. Clasificación de Proteína basadas en sus
solubilidades
Albuminas Solubles en agua y s.s
Globulinas Solubles en s.s y escasamente en
agua
Protamina Insoluble en agua soluble en
etanol
histona Solubles en s.s
Solubilidad (1907-
1908)

5. Estructura
• Proteínas globulares.
• Proteínas fibrosas.

6. Funció
n

7. Densidad
• LMBD
• LBD
• LAD
• LMAD

8. Complejidad
• Las proteínas son péptidos de peso molecular alto que
se clasifican según el pesomolecular:
PM – 8000 dalton PM – 10000 dalton
-Proteínas complejas : compuestas por carbohidratos
lípidos
-Proteínas simples : constituidas únicamente por
aminoácidos.

9. Importancia
médicaPéptidos- neuronal, valorterapéutico
Proteínas - celular , estructura del citoesqueleto,
movilidad
Formanfilamentosdeactinaymiosina
Hemoglobina, genética intercede en la formación
de bastoncillos ocables
(La forma determina la función) creutzfeldt-
jakob , alzaimer , encefalopatías ,enfermedades de
lasvacaslocas.

10. • EstructuraPrimaria

11. • Estructura secundaria

12. • Estructura Terciaria

13. • Estructura Cuaternaria

14. Desnaturalización

15. • Enlace Peptídico

16. • PuenteDisulfuro
• Covalente
• Se da entre dos
residuos de
císteina,
generando
Cistina.

17. •Puentes de Hidrógeno

18. •Interacciones Hidrófobas
• Formación de Caltratos.
• Se logra mayor estabilidad.

19. •FuerzasdeVan derWaals
• Interacciones electrostáticas
(Atracción-Repulsión).
• Existencia de Dipolos
permanentes o
instantáneos.

20. Es una heteroproteína, se encuentra en la sangre
posee un color rojo
característico.
Posee PM: 65kDalton
Es una Hemoproteína y
es tetrámera.
Su función primordiales el transporte de Oxígeno y Dióxido de
Carbono.

21. • 4 cadenas polipéptidas (Globinas).
• Posesión de un grupo‘Hemo’.
– Grupo pirrol (Succinil CoA+Glicina).
– Formación protoporifina IX ( Unión 4 grupos pirrol).
– GrupoHemo (Protoporfina IX + ión ferroso)

22. • Existen tipos de cadenas polipéptidas; que se unenpor medio
de puentessalinos.
– α= 141 aminoácidos.
– δ= 146 aminoácidos (75% α-Hélices)
– β= 146 aminoácidos.
– γ= 146 aminoácidos, presente en los anticuerpos.

23. Hemoglobina
Eritrocitos
Grupo Hemo

24. • Nombre dado a la Hemoglobina cuando esta tieneunido un
Oxígeno,presenta un color rojo intenso.Cuandopierde este
oxígeno se denominaHemoglobinareducida y su coloración
pasa a un rojo oscuro

25. • Hm A: Dos globinas α y dos globinas β.
• Hm A2: Dos globinasα y dos globinasδ.
• Hm S: Alteración genética.
Sustituciónácido glutámico
por Valina.
• Hm F: Dos globulinas α y dos
globulinas γ.

26. • Oxihemoglobina:Hemoglobinaunida a unoxígeno.
• Metahemoglobina:Grupo hemoposeehierro en estado
oxidadoFe(III) (Férrico).
• Carbominohemoglobina:Hemoglobinaunida a un Dióxidode
Carbono.
• Carboxihemoglobina:Hemoglobinaunida a un Monóxidode
Carbono.
• Hemoglobinaglucosilada:Hemoglobinaunida a una glucosa u
otros carbohidratos.

27. • Propiedad exhibida por la hemoglobina en presencia de H+ y
CO2.
• Liberación de Oxígeno donde elpH sea mayor.
• Regulael pH, 2 H+ cada 4 moléculas de O2
66% 77%

28. Valores de referencia
Sexo Valor mínimo Valor máximo
Hombre 13.8 17.2
Mujer 12.1 15.1
Unidades: g/dL (gramos por decilitro).