1. ESTRUCTURA DE
PROTEINAS
ALFONSO BETTIN, B.Sc, M.Sc.
DOCENTE
UNIVERSIDAD DEL SINU

2. LOS AMINOÁCIDOS

3. LOS AMINOÁCIDOS
ESTRUCTURA TETRAÉDICA

4. AA
PRESENTES
EN LAS
PROTEINAS

5. AMINOACIDOS ALIFATICOS
aa mas
pequeño
flexibilidad
estérica
Hidrofobicidad
Interior de la proteína

6. AMINOACIDOS AROMATICOS
HIDROFOBO LIGERAMENTE POLARES
•PUENTES DE H+
•ACTIVIDAD ENZIMATICA

7. AMINOACIDOS POLARES NO CARGADOS
PUENTES
DISULFUROS
HIDROFOBOS
MODERADAMENTE
POLAR
RIGIDES ESTERICA
HIDROFILICOS

8. AMINOACIDOS BASICOS AMINOACIDOS ACIDOS
EL MENOS BASICO
CAT. ENZIMAT. (H+)
CARGA + A pH FISIOLOGICO CARGA NETA (-) A pH FISIOLOGICO
MUY PLARES, SUPERFICE DE PROTEINAS HIDRFILO S SUPERFICE DE PRTEIN

9. AMINOACIDOS MODIFICADOS
COLAGENO
MEMBRANA DE PLANTAS
ELASTINA

10. ESTRUCTURA PRIMARIA
PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos se forman por al unión de los aminoácidos (aa) mediante
enlaces covalentes de tipo amida llamados enlaces peptídico
OLIGOPEPTIDOS ≤ 20 aa
Polipeptidos > 20 aa
CELULA:
HIDRÓLISIS DE ATP (Aminoacil-tRNA)

11. ESTRUCTURA DEL ENLACE PEPTIDICO
•CARÁCTER PARCIAL DE DOBLE ENLACE
•RIGIDO (no hay rotación C – N )
•PLANAR

12. CONFORMACIONES POSIBLES

13. ESTUDIO DE LA SECUENCIA PEPTIDICA

15. ESTUDIO DE LA SECUENCIA PEPTIDICA

16. ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS
PROTEINAS
PLEGAMIENTO LOCAL PLEGAMIENTO DISTAL
EN LA SECUCENCIA EN LA SECUENCIA

17. ESTRUCTURAS SECUNDARIAS REGULARES
3,6 RESIDUOS /
VUELTA
1,5 Å ENTRE VUELTA
Y VUELTA

18. ESTABILIZACION DE LA HELICE α
ENLACES DE HIDROGENO PARALELOS
ENTRE EL O (C=O) Y EL H DE LA AMIDA
DEL 4° RESIDUO DELANTE DE A HELICE
INTERACCIONES ENTRE CADENAS LATERALES
• aa aromáticos próximos (3-4)
• aa pequeños o sin carga (Ala, Leu)

20. DISPOSICION EN LAMINA PLEGADA β U HOJA β
El esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra extendido Y
dispuesto en zig - zag

21. LAMINA β ANTIPARALELA

23. GIROS β
FORMAN UN GIRO CERRADO (180°)
SUPERFICIE DE LA PROTEINA

29. Función de proteínas
•Función estructural
•Funciones de transporte
•Función enzimática
•Fundón de protección
•Funciones de señalización

30. MODIFICACIONES DE PROTEINAS
•MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES
•MODIFICACIONES ANOMALAS
Enfermedad prionica
Enfermedad de Alzheimer (amieloide beta)
Anemia de células falciformes

31. PURIFICACION Y AISLAMIENTO DE PROTEINAS
homogenado
Suspensión de cell
Ultrasonidos
Detergntes
Embolos rostorios
Fraccionamiento del homogenado por centrifugación diferencial

32. SEPARACION DE PROTEINAS
1. CROMATOGRAFÍA EN COLUMNA
Las diferentes proteínas se retrasan según sus interacciones con la matriz de acuerdo
a su carga, hidrofobicidad, tamaño u unión a grupos Químicos

33. CROMATOGRAFÍA DE INTERCAMBIO IONICO
Las proteínas se separan de acuerdo a su
carga a un pH determinado

34. CROMATOGRAFÍA DE FILTRACION O EXCLUSION
MOLECULAR
Las proteínas se separan de
acuerdo a su tamaño

35. CROMATOGRAFÍA DE
AFINIDAD
Las proteínas se separan en función de la
especificidad de unión a un ligando.
Ligando: glucosa – proteína de unión.
Se eluyen agregando exceso de ligando libre

36. SEPARACION DE PROTEINAS
2. MÉTODOS ELECTROFORÉTICOS
ELECTROFORESIS SDS - PAGE

37. Separación de proteínas por electroforesis en
Geles de poliacrilamida - SDS

38. ISOELECTROENFOQUE
Tipo de electroforesis en gel con anfolitos que crean un gradiente de ph.
Cada proteína migra hasta su punto isoeléctrico.

39. ELECTROFORESIS BIDIMENSIONAL