Las Carboxipeptidasa forman parte de todos los seres vivos de la naturaleza, desde bacterias a mamíferos. solo los virus carecen de estas enzimas proteolíticas. son enzimas esenciales para la vida que intervienen en multitud de procesos celulares y biológicos.

1. MODELO
REPRESENTATIV
OCarboxipeptidasa A

2. BIOQUÍMICA
Docente: Ing. Rodolfo Campos Tenorio
Alumno: Jovana Alejandro Palestino
Ingeniería en Agronomía
Unidad V
205-A
24/05/2020
Matricula: 19180030

3. INTRODUCCIÓN
Las Carboxipeptidasa forman parte de
todos los seres vivos de la naturaleza,
desde bacterias a mamíferos. solo los
virus carecen de estas enzimas
proteolíticas. son enzimas esenciales
para la vida que intervienen en
multitud de procesos celulares y
biológicos.

4. ESTRUCTURA
CRISTALINA DE
BALDCB
Vany-como L,d-
carboxipeptidasa Zinc(ii)- Bound
CARBOXIPEPTIDASA A
Bioquímica

5. MODELO 3D
REPRESENTATIVO
BIOQUÍMICA

6. TIPO DE
ENZIMA
HIDROLASA
Una hidrolasa es una enzima capaz
de catalizar la hidrólisis de un enlace
químico. Por ejemplo, una enzima que
catalice la reacción siguiente será una
hidrolasa:
A–B + H2O → A–OH + B–H

7. CARBOXIPEPTIDASA
A
DEFINICIÓN / DENOMINACIÓN
Se denomina carboxipeptidasa a toda enzima
del grupo de las peptidasas o proteasas
capaces de hidrolizar un enlace
peptídico situado en el extremo carboxi-
terminal de una proteína o polipéptido,
liberando de esta forma el aminoácido situado
al final de la cadena.

8. FUNCION
ES
Implicados en la digestión de las
proteínas de los alimentos.
El cuerpo pueda utilizarlas para construir
las proteínas que necesita para el
crecimiento y el metabolismo.
BIOQUÍMICA
Es clave para el correcto funcionamiento
de los organismos vivos.
Ayudan a la maduración de otras
proteínas en un proceso conocido
como modificación postraduccional.

9. Reproducción CoagulaciónCicatrización
OTRAS FUNCIONES

10. Bioquímica
PROPIEDADES
LAS CARBOXIPEPTIDASAS
CONTRASTAN CON
LAS AMINOPEPTIDASAS, LAS
CUALES ROMPEN ENLACES
PEPTÍDICOS PERO AL OTRO
EXTREMO DE LA CADENA
POLIPEPTÍDICA.

11. CARBOXIPEPTIDA
SA A
Se localiza un ion de zinc por
molécula esencial para la
catálisis tetracordinado con 2
His, un Glu y una molécula de
agua.

12. SUBFAMILIA M14A
Las MCPs de esta subfamilia son
proteinas monoméricas que contienen
uno o mas puentes disulfuro en su
estructura terciaria y que, generalmente,
extracelularmente en su forma soluble.

13. APLICACIONES
PRACTICAS
PRODUCCIÓN
La produccion de proteasas como
zimogenos constituye un mecanismo de
regulación bien conocido para mantener
las enzimas en latencia hasta su
activacion en el lugar y momento
adecuados

14. CONCLUSIÓN
La carboxipeptidasa A bovina (bCP) FUE la
primera MCP identificada y se aisló hace mas
de 80 años a partir de extractos de páncreas.
desde entonces, el número de MCPs
pancreáticas y extraparalelo al número de
estructuras tridimensionales resueltas.

15. REFERENCIAS Madej T, Lanczycki CJ, Zhang D, Thiessen PA, Geer RC,
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BIOQUÍMICA
García Guerrero, M. D. C. (2017). Caracterización estructural
y funcional de dos metalo-carboxipeptidasas de la familia
M14 con especifidad de sustrato tipo acídico:
carboxipeptidasa citosólica 6 y carboxipeptidasa O
humanas.

16. Mas Benavente, J. M. (2001). Comparación computacional
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serino/metalo proteasas aislados del ané lido marino
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teórica a las carboxipeptidasas pancreáticas y reguladoras.
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Argüelles Sánchez, M. (1996). Análisis bioquímico, genético
y molecular de una carboxipeptidasa de la levadura de
fisión schizosaccharomyces pombe.

17. Gracias por la atención
prestada
JOVANA A. P.