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Péptidos y proteínas.

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  1. 1. Universidad de Guadalajara Centro Universitario de la Costa Sur PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Lic. Nutrición Departamento de producción agrícola 3er. Semestre Bases Moleculares DR. Gerardo Rodríguez Flores Equipo No.1 Autlán de Navarro, Jalisco, Méx. Febrero 2014
  2. 2. Proteínas Amino ( -NH2 ) Carboxilo ( -COOH ) Éteres Nitrilos Amidas Aminoácidos Péptidos
  3. 3. Péptidos  Son polímeros de los aminoácidos.  Moléculas formadas por la unión de 2 o más aminoácidos mediante enlaces amida (Enlaces peptídicos) Polímeros: la unión de una o varias moléculas.
  4. 4. Enlace peptídico: Resultado de la reacción de un solo COOH con un grupo NH2 liberando una molécula de agua
  5. 5. Enlace Peptídico Grupo COOH Grupo NH2 Enlace Peptídico Liberación de H20 Reacción Química
  6. 6. Clasificación de Péptidos: 1.Oligopéptido: Constituidos por 2 a 10 aminoácidos 2.Polipéptido: Constituido por 10 a 100 aminoácidos 3.Proteínas: Constituido por más de 100 aminoácidos.
  7. 7. Síntesis de Proteínas  En la síntesis de proteínas se utilizan 20 aminoácidos diferentes.  Nuestras células carecen de mecanismos para producir todos los aminoácidos.  fabrican sólo 11 aminoácidos.
  8. 8. Aminoácidos 2. No esenciales AMINOÁCIDO ABREVIACIÓN SIMBOLO Alanina Ala A Arginina Arg R Asparagina Asn N Cisteína Cys C Glutamato Glu E Glutanamina Gln Q Glicina Gly G Prolina Pro P Serina Ser S Tirosina Tyn Y 1. Esenciales AMINOÁCIDO ABREVIACIÓN SIMBOLO Histidina His H Isoleucina Ile I Leucina Leu L Lisina Lys K Metionina Met M Fenilalanina Phe F Treonina Thr T Triptófano Trp W Valina Val V “El cuerpo NOlos sintetiza y son necesarios” “El cuerpo tiene la capacidad de Sintetizarlos”
  9. 9. Péptidos de Importancia biológica:  Muchas hormonas son péptidos.  Se emplean para corregir estados de deficiencia nutricional.  Actúan sobre el sistema nervioso como neurotransmisores.  Forman antibióticos (Penicilina).
  10. 10. Oxitocina  Neuropéptido  Hormona femenina encargada de regular el proceso físico de la ovulación  Contracción de la musculatura pelviana femenina.  Compuesto por 9 aminoácidos: Cisteína-tirosina-isoleucina-glutamina-asparagina-cisteína-prolina- leucina-glicina Péptidos
  11. 11. Colecistocinina  Neurotransmisores.  Sustancia química.  Compuesto por 33 Aminoácidos.  Control de la secreción de enzimas digestivas.
  12. 12. Albumina:  Proteína abundante en el plasma  585 Aminoácidos  Mantiene la presión sanguínea (Osmosis)  Transporte de hormonas tiroideas.  Control de PH  Funciona como transportador de la sangre.
  13. 13. Proteínas
  14. 14. Proteínas:  Estructural  Función enzimática  Receptora  Hormonal  Defensiva  Transporte  Reserva  Contráctil  Calorígena (Kcal.)  Osmótica
  15. 15. Composición Química Conjugadas Glicoproteínas Lipoproteínas Simples Hemoproteínas aminoácidos Solo la cadena de aminoácidos Proteína + Otro compuesto
  16. 16. Niveles de organización estructural de proteínas Terciaria Primaria Secundaria
  17. 17. Estructura Primaria:  Determinada por la secuencia lineal de los aminoácidos y puentes disulfuró. CARACTERÍSTICAS:  Tiene una secuencia determinada de alfa-aminoácidos, definidos por un gen.  Se unen por puentes peptídicos.
  18. 18. Estructura Secundaria:  Indica la distribución de la secuencia de los aminoácidos en el espacio.  Adquiere una disposición espacial estable.  Esta estructura se produce por el giro de sus enlaces y de la formación de enlaces débiles. (No covalentes)
  19. 19. La a(alfa)-hélice La conformación beta
  20. 20. Estructura terciaria:  Es la conformación tridimensional o espacial de la proteína.  Gobernada por todo el conjunto de interacciones.  Representada por superplegamientos de la secundaria.
  21. 21. Estructura Cuaternaria:  Asociación NO covalente de dos o mas cadenas polipéptidicas con estructura terciaria.  No la poseen todas las proteínas (la hemoglobina)
  22. 22. Desnaturalización:  Es la pérdida de la estructura natural de una proteína.  Se da por la ruptura de enlaces débiles.  Se conserva solamente la estructura primaria en todos los casos.
  23. 23. Renaturalización:  Una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación (Sucede dentro del cuerpo)
  24. 24. Bibliografías  Enriquez Sánches, Javier Romero, Mercedes Gozales (2009) Bioquímica, 4ta. Edición, Universidad de Guadalajara.  Carlos Beas, Daniel Ortuño, Juan Armendariz (2009) Biología Molecular, Fundamentos y aplicaciones, China, Mc GraW Hill.  José M. Macarulla, Félix M. Goñi (1994) Bioquímica Humana, 2da. Edición, España, Editorial Reverté, S.A.

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