Este documento describe el agente químico reactivo ninhidrina y su uso en criminalística. La ninhidrina reacciona con los aminoácidos produciendo un color púrpura y se usa para revelar huellas latentes en superficies como papel. También se explica el mecanismo de reacción de la ninhidrina con los aminoácidos y su aplicación para identificar huellas digitales antiguas.
Este documento describe las proteínas y los aminoácidos. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas y los factores que contribuyen a mantener estas estructuras. También explica los procesos de desnaturalización de proteínas.
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Se componen de un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. Existen unos 20 aminoácidos estándares que se encuentran en todas las proteínas y que difieren en sus cadenas laterales. Los aminoácidos pueden clasificarse según las propiedades de sus cadenas laterales como neutros polares, no polares, con carga positiva o negativa.
Este documento describe un experimento de laboratorio para observar las propiedades físicas y químicas de los aminoácidos. Se detallan varias pruebas como la reacción de la ninhidrina, reacción xantoproteica, reacción de Millon y reacción de Sakaguchi para identificar grupos funcionales específicos en aminoácidos como la glicina, tirosina, fenilalanina, triptófano y arginina. El objetivo es reconocer la presencia de aminoácidos y clasificarlos según sus
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. Existen unos 20 aminoácidos estándares que se encuentran en todas las proteínas y difieren en su cadena lateral. Los aminoácidos pueden unirse a través de enlaces peptídicos para formar cadenas proteicas.
Las tres oraciones resumen lo siguiente:
1) La estructura general de los aminoácidos incluye un carbono central unido a un grupo carboxilo, amino, hidrógeno y una cadena lateral específica.
2) Los aminoácidos se clasifican según la ubicación del grupo amino en el carbono alfa, beta u gamma, y también según si son esenciales o no esenciales.
3) Algunos aminoácidos esenciales importantes son la leucina, el triptófano, la histidina, la valina y la
El documento describe las propiedades fundamentales de los aminoácidos. Los aminoácidos son los monómeros que componen las proteínas y están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. Existen unos 20 aminoácidos estándares que se encuentran en todas las proteínas y difieren en la estructura de sus cadenas laterales. Los aminoácidos pueden clasificarse según las propiedades de sus cadenas laterales.
Este documento describe las curvas de titulación de aminoácidos y cómo estas proporcionan información sobre los puntos de ionización (pK) de los grupos funcionales. Se explican las curvas de titulación para tres tipos de aminoácidos: neutro (glicina), básico (histidina) y ácido (glutamato). También se detallan los pasos para realizar la titulación experimental de aminoácidos y analizar los resultados para determinar los valores pK.
Los aminoácidos son compuestos químicos que contienen un grupo carboxílico y amino. Son los componentes básicos de las proteínas, y la secuencia única de aminoácidos en cada proteína permite una gran variedad de proteínas diferentes. Existen muchos tipos de aminoácidos, incluyendo cadenas alifáticas, aromáticas, con azufre, y cadenas hidrofílicas ácidas, neutras o básicas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar p
Este documento describe las proteínas y los aminoácidos. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas y los factores que contribuyen a mantener estas estructuras. También explica los procesos de desnaturalización de proteínas.
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Se componen de un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. Existen unos 20 aminoácidos estándares que se encuentran en todas las proteínas y que difieren en sus cadenas laterales. Los aminoácidos pueden clasificarse según las propiedades de sus cadenas laterales como neutros polares, no polares, con carga positiva o negativa.
Este documento describe un experimento de laboratorio para observar las propiedades físicas y químicas de los aminoácidos. Se detallan varias pruebas como la reacción de la ninhidrina, reacción xantoproteica, reacción de Millon y reacción de Sakaguchi para identificar grupos funcionales específicos en aminoácidos como la glicina, tirosina, fenilalanina, triptófano y arginina. El objetivo es reconocer la presencia de aminoácidos y clasificarlos según sus
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. Existen unos 20 aminoácidos estándares que se encuentran en todas las proteínas y difieren en su cadena lateral. Los aminoácidos pueden unirse a través de enlaces peptídicos para formar cadenas proteicas.
Las tres oraciones resumen lo siguiente:
1) La estructura general de los aminoácidos incluye un carbono central unido a un grupo carboxilo, amino, hidrógeno y una cadena lateral específica.
2) Los aminoácidos se clasifican según la ubicación del grupo amino en el carbono alfa, beta u gamma, y también según si son esenciales o no esenciales.
3) Algunos aminoácidos esenciales importantes son la leucina, el triptófano, la histidina, la valina y la
El documento describe las propiedades fundamentales de los aminoácidos. Los aminoácidos son los monómeros que componen las proteínas y están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. Existen unos 20 aminoácidos estándares que se encuentran en todas las proteínas y difieren en la estructura de sus cadenas laterales. Los aminoácidos pueden clasificarse según las propiedades de sus cadenas laterales.
Este documento describe las curvas de titulación de aminoácidos y cómo estas proporcionan información sobre los puntos de ionización (pK) de los grupos funcionales. Se explican las curvas de titulación para tres tipos de aminoácidos: neutro (glicina), básico (histidina) y ácido (glutamato). También se detallan los pasos para realizar la titulación experimental de aminoácidos y analizar los resultados para determinar los valores pK.
Los aminoácidos son compuestos químicos que contienen un grupo carboxílico y amino. Son los componentes básicos de las proteínas, y la secuencia única de aminoácidos en cada proteína permite una gran variedad de proteínas diferentes. Existen muchos tipos de aminoácidos, incluyendo cadenas alifáticas, aromáticas, con azufre, y cadenas hidrofílicas ácidas, neutras o básicas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar p
El documento describe las propiedades de los aminoácidos y los péptidos. Explica las propiedades iónicas de los aminoácidos, técnicas para su identificación como el método de N-formol y ninhidrina, y su producción a través de la hidrólisis de proteínas, síntesis química y microbiológica. También cubre las reacciones de los aminoácidos como la formación de ésteres y amidas.
El documento describe las propiedades y clasificación de los aminoácidos. Los aminoácidos son moléculas orgánicas que forman proteínas y tienen grupos ácido y amino. Pueden existir en diferentes estados de ionización dependiendo del pH. Además, se rompieron dos dogmas sobre el código genético al descubrirse dos aminoácidos codificados por codones de parada. Muchos aminoácidos tienen derivados importantes como neurotransmisores, hormonas y otros compuestos biológicos.
Este documento trata sobre los aminoácidos, péptidos y enlace peptídico. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y están formados por un átomo de carbono alfa unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral variable. Además, solo 20 aminoácidos están codificados genéticamente y forman las proteínas mediante enlaces peptídicos entre sus grupos amino y carboxilo. Finalmente, el documento analiza conceptos como los aminoácidos esenciales,
Este documento trata sobre aminoácidos y proteínas. Se discuten la estructura, clasificación y propiedades de los aminoácidos, el enlace peptídico y sus propiedades, y diferentes tipos de péptidos biológicos. También cubre los niveles de organización de las proteínas, incluyendo estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.
Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Son moléculas que contienen carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno, y en algunos casos azufre. Cumplen funciones estructurales y participan en procesos biológicos. Existen 19 aminoácidos estándares que se encuentran habitualmente en las proteínas y se clasifican según su capacidad para interactuar con el agua en apolares neutros, polares neutros, ácidos y básicos.
Tema 2 Aminoácidos. Estructura y propiedades ácido basesVanessa Miguel
Este documento presenta información sobre las propiedades ácido-base de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos tienen grupos funcionales que pueden ionizarse, como el grupo carboxilo y el grupo amino. También describe cómo la capacidad de ionización de estos grupos depende del pH, y cómo la carga neta de cada aminoácido varía con el pH. Además, incluye ejemplos de curvas de titulación para aminoácidos individuales como la alanina y la histidina.
Los aminoácidos que forman proteínas contienen un grupo carboxilo, amino y cadena lateral unida al carbono alfa. Todos los aminoácidos excepto la glicina son asimétricos y existen en formas estereoisoméricas. Los aminoácidos se clasifican en 5 tipos según la polaridad de su grupo R a pH 7. Un zwitterion es la forma de un aminoácido en agua, pudiendo actuar como ácido o base.
El documento habla sobre aminoácidos y proteínas. Explica la estructura y propiedades de los aminoácidos, los enlaces peptídicos y las diferentes estructuras de las proteínas. También menciona aminoácidos no proteicos, hormonas peptídicas y factores de crecimiento.
Este documento describe las propiedades químicas y clasificación de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos que forman las proteínas son L-aminoácidos y clasifica los 20 aminoácidos estándares en no polares alifáticos y aromáticos, polares sin carga y con carga positiva o negativa. También resume las propiedades ácido-base de los aminoácidos y cómo forman enlaces peptídicos y puentes de disulfuro. Finalmente, define péptidos,
El documento habla sobre las proteínas. Las proteínas son polímeros de aminoácidos que se pliegan en formas tridimensionales diversas que les dan funciones diferentes. Hay 20 aminoácidos que se unen por enlaces peptídicos para formar proteínas. Las proteínas tienen funciones estructurales y funcionales en los organismos.
El documento describe las propiedades fundamentales de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas y están compuestos por un átomo de carbono, un grupo amino, un ácido carboxílico y una cadena lateral específica. También clasifica los aminoácidos en esenciales y no esenciales dependiendo de si el cuerpo puede sintetizarlos o no. Finalmente, destaca la importancia de los aminoácidos en la nutrición y en funciones biológicas como la síntesis de prote
El documento describe el comportamiento de los aminoácidos en solución a diferentes pH. Explica que a pH fisiológico los aminoácidos se encuentran ionizados y a pH neutro están predominantemente en forma de dipolo debido a que los grupos carboxilo y amino se ionizan. También indica que la carga de los aminoácidos varía con el pH y que tienen curvas de titulación características que muestran la variación del pH al agregar ácidos o bases.
Los aminoácidos son compuestos orgánicos fundamentales en la conformación de las proteínas. Se clasifican según las propiedades de su cadena lateral en neutros polares, neutros no polares, con carga negativa, con carga positiva y aromáticos. Algunos aminoácidos son esenciales y deben obtenerse de la dieta, mientras que otros pueden sintetizarse en el organismo.
Este documento presenta la lista de integrantes de un proyecto que incluye a Amira Tun Montalvo, Heber Uc González, Jairo Valentín Tamayo Zapata y Alejandro Castro y Alejandro Juárez Acosta.
Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Contienen un grupo amino, un grupo carboxilo y un grupo R que varía entre cada aminoácido y determina sus propiedades. Existen 20 aminoácidos comunes en proteínas y 9 de ellos tienen cadenas laterales ionizables. Los aminoácidos se clasifican en 5 grupos dependiendo de si su grupo R es no polar, polar sin carga, cargado negativamente, cargado positivamente o aromático.
La alanina puede actuar como ácido o base dependiendo del pH de la solución. En soluciones ácidas (pH < pKa1), la forma predominante es alanina protonada (ala+). En soluciones neutras (pH = pI = 6.02), predomina la forma isoeléctrica (ala0). En soluciones básicas (pH > pKa2), la forma principal es alanina desprotonada (ala-).
El documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos y su papel en la formación de proteínas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas llamadas polipéptidos. Las proteínas son polipéptidos que contienen más de 50 aminoácidos y ejercen funciones importantes en los seres vivos. Existen 20 aminoácidos comunes que se encuentran en las proteínas y cada uno tiene características únicas que afectan sus propiedades.
Este documento describe las propiedades ácido-base de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos pueden ionizarse, y lista los pKa de varios aminoácidos. También describe cómo la carga neta de un aminoácido o proteína depende del pH, y cómo la curva de titulación muestra las ionizaciones a diferentes pH. Finalmente, resume cómo las proteínas se ionizan durante la titulación ácido-base.
Los ácidos nucleicos están formados por cadenas de nucleótidos compuestos por azúcares, bases nitrogenadas y ácido fosfórico. El ADN se encuentra en el núcleo donde forma los cromosomas y transmite la información genética de generación en generación a través de su estructura en doble hélice. El ARN participa en la síntesis de proteínas y existe en distintos tipos como el ARN mensajero, de transferencia y ribosomal.
El documento presenta los resultados de pruebas realizadas para identificar aminoácidos y proteínas. Se realizaron pruebas de Ninhidrina, Xantoproteica y Millon para identificar los aminoácidos tirosina y albúmina. La prueba de Biuret permitió identificar la presencia de enlaces peptídicos en la albúmina. Las pruebas demostraron la presencia de aminoácidos libres y la identificación cualitativa de péptidos y proteínas.
Este documento presenta los resultados de un experimento sobre la identificación de aminoácidos y proteínas. Se realizaron pruebas cualitativas como la de Ninhidrina, Xantoproteica y Millon para identificar aminoácidos como la tirosina. También se utilizó la prueba de Biuret para detectar la presencia de enlaces peptídicos en la muestra de albúmina, dando como resultado positivo la formación de un color violeta. El documento concluye habiendo identificado con éxito aminoácidos y prote
Este documento describe cómo se puede separar una mezcla de aminoácidos mediante cromatografía en papel. La cromatografía separa los componentes de una mezcla basándose en las diferentes solubilidades de cada compuesto en las fases estacionaria y móvil. Al revelar el papel cromatográfico con ninhidrina, los aminoácidos se visualizan de distintos colores según su posición, permitiendo su identificación.
El documento describe las propiedades de los aminoácidos y los péptidos. Explica las propiedades iónicas de los aminoácidos, técnicas para su identificación como el método de N-formol y ninhidrina, y su producción a través de la hidrólisis de proteínas, síntesis química y microbiológica. También cubre las reacciones de los aminoácidos como la formación de ésteres y amidas.
El documento describe las propiedades y clasificación de los aminoácidos. Los aminoácidos son moléculas orgánicas que forman proteínas y tienen grupos ácido y amino. Pueden existir en diferentes estados de ionización dependiendo del pH. Además, se rompieron dos dogmas sobre el código genético al descubrirse dos aminoácidos codificados por codones de parada. Muchos aminoácidos tienen derivados importantes como neurotransmisores, hormonas y otros compuestos biológicos.
Este documento trata sobre los aminoácidos, péptidos y enlace peptídico. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y están formados por un átomo de carbono alfa unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral variable. Además, solo 20 aminoácidos están codificados genéticamente y forman las proteínas mediante enlaces peptídicos entre sus grupos amino y carboxilo. Finalmente, el documento analiza conceptos como los aminoácidos esenciales,
Este documento trata sobre aminoácidos y proteínas. Se discuten la estructura, clasificación y propiedades de los aminoácidos, el enlace peptídico y sus propiedades, y diferentes tipos de péptidos biológicos. También cubre los niveles de organización de las proteínas, incluyendo estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.
Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Son moléculas que contienen carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno, y en algunos casos azufre. Cumplen funciones estructurales y participan en procesos biológicos. Existen 19 aminoácidos estándares que se encuentran habitualmente en las proteínas y se clasifican según su capacidad para interactuar con el agua en apolares neutros, polares neutros, ácidos y básicos.
Tema 2 Aminoácidos. Estructura y propiedades ácido basesVanessa Miguel
Este documento presenta información sobre las propiedades ácido-base de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos tienen grupos funcionales que pueden ionizarse, como el grupo carboxilo y el grupo amino. También describe cómo la capacidad de ionización de estos grupos depende del pH, y cómo la carga neta de cada aminoácido varía con el pH. Además, incluye ejemplos de curvas de titulación para aminoácidos individuales como la alanina y la histidina.
Los aminoácidos que forman proteínas contienen un grupo carboxilo, amino y cadena lateral unida al carbono alfa. Todos los aminoácidos excepto la glicina son asimétricos y existen en formas estereoisoméricas. Los aminoácidos se clasifican en 5 tipos según la polaridad de su grupo R a pH 7. Un zwitterion es la forma de un aminoácido en agua, pudiendo actuar como ácido o base.
El documento habla sobre aminoácidos y proteínas. Explica la estructura y propiedades de los aminoácidos, los enlaces peptídicos y las diferentes estructuras de las proteínas. También menciona aminoácidos no proteicos, hormonas peptídicas y factores de crecimiento.
Este documento describe las propiedades químicas y clasificación de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos que forman las proteínas son L-aminoácidos y clasifica los 20 aminoácidos estándares en no polares alifáticos y aromáticos, polares sin carga y con carga positiva o negativa. También resume las propiedades ácido-base de los aminoácidos y cómo forman enlaces peptídicos y puentes de disulfuro. Finalmente, define péptidos,
El documento habla sobre las proteínas. Las proteínas son polímeros de aminoácidos que se pliegan en formas tridimensionales diversas que les dan funciones diferentes. Hay 20 aminoácidos que se unen por enlaces peptídicos para formar proteínas. Las proteínas tienen funciones estructurales y funcionales en los organismos.
El documento describe las propiedades fundamentales de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas y están compuestos por un átomo de carbono, un grupo amino, un ácido carboxílico y una cadena lateral específica. También clasifica los aminoácidos en esenciales y no esenciales dependiendo de si el cuerpo puede sintetizarlos o no. Finalmente, destaca la importancia de los aminoácidos en la nutrición y en funciones biológicas como la síntesis de prote
El documento describe el comportamiento de los aminoácidos en solución a diferentes pH. Explica que a pH fisiológico los aminoácidos se encuentran ionizados y a pH neutro están predominantemente en forma de dipolo debido a que los grupos carboxilo y amino se ionizan. También indica que la carga de los aminoácidos varía con el pH y que tienen curvas de titulación características que muestran la variación del pH al agregar ácidos o bases.
Los aminoácidos son compuestos orgánicos fundamentales en la conformación de las proteínas. Se clasifican según las propiedades de su cadena lateral en neutros polares, neutros no polares, con carga negativa, con carga positiva y aromáticos. Algunos aminoácidos son esenciales y deben obtenerse de la dieta, mientras que otros pueden sintetizarse en el organismo.
Este documento presenta la lista de integrantes de un proyecto que incluye a Amira Tun Montalvo, Heber Uc González, Jairo Valentín Tamayo Zapata y Alejandro Castro y Alejandro Juárez Acosta.
Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Contienen un grupo amino, un grupo carboxilo y un grupo R que varía entre cada aminoácido y determina sus propiedades. Existen 20 aminoácidos comunes en proteínas y 9 de ellos tienen cadenas laterales ionizables. Los aminoácidos se clasifican en 5 grupos dependiendo de si su grupo R es no polar, polar sin carga, cargado negativamente, cargado positivamente o aromático.
La alanina puede actuar como ácido o base dependiendo del pH de la solución. En soluciones ácidas (pH < pKa1), la forma predominante es alanina protonada (ala+). En soluciones neutras (pH = pI = 6.02), predomina la forma isoeléctrica (ala0). En soluciones básicas (pH > pKa2), la forma principal es alanina desprotonada (ala-).
El documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos y su papel en la formación de proteínas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas llamadas polipéptidos. Las proteínas son polipéptidos que contienen más de 50 aminoácidos y ejercen funciones importantes en los seres vivos. Existen 20 aminoácidos comunes que se encuentran en las proteínas y cada uno tiene características únicas que afectan sus propiedades.
Este documento describe las propiedades ácido-base de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos pueden ionizarse, y lista los pKa de varios aminoácidos. También describe cómo la carga neta de un aminoácido o proteína depende del pH, y cómo la curva de titulación muestra las ionizaciones a diferentes pH. Finalmente, resume cómo las proteínas se ionizan durante la titulación ácido-base.
Los ácidos nucleicos están formados por cadenas de nucleótidos compuestos por azúcares, bases nitrogenadas y ácido fosfórico. El ADN se encuentra en el núcleo donde forma los cromosomas y transmite la información genética de generación en generación a través de su estructura en doble hélice. El ARN participa en la síntesis de proteínas y existe en distintos tipos como el ARN mensajero, de transferencia y ribosomal.
El documento presenta los resultados de pruebas realizadas para identificar aminoácidos y proteínas. Se realizaron pruebas de Ninhidrina, Xantoproteica y Millon para identificar los aminoácidos tirosina y albúmina. La prueba de Biuret permitió identificar la presencia de enlaces peptídicos en la albúmina. Las pruebas demostraron la presencia de aminoácidos libres y la identificación cualitativa de péptidos y proteínas.
Este documento presenta los resultados de un experimento sobre la identificación de aminoácidos y proteínas. Se realizaron pruebas cualitativas como la de Ninhidrina, Xantoproteica y Millon para identificar aminoácidos como la tirosina. También se utilizó la prueba de Biuret para detectar la presencia de enlaces peptídicos en la muestra de albúmina, dando como resultado positivo la formación de un color violeta. El documento concluye habiendo identificado con éxito aminoácidos y prote
Este documento describe cómo se puede separar una mezcla de aminoácidos mediante cromatografía en papel. La cromatografía separa los componentes de una mezcla basándose en las diferentes solubilidades de cada compuesto en las fases estacionaria y móvil. Al revelar el papel cromatográfico con ninhidrina, los aminoácidos se visualizan de distintos colores según su posición, permitiendo su identificación.
Este documento presenta un informe de práctica de laboratorio sobre la determinación de las propiedades físicas y químicas de compuestos aminados. El informe describe experimentos como probar el carácter básico de las aminas usando papel pH y fenolftaleína, y reacciones con cloruro férrico, sulfato de cobre y nitroprusiato de sodio. También explica que la cadaverina y putrescina se forman a partir de la lisina y ornitina, respectivamente, a través de descarboxilación bacteriana.
Este documento contiene cuatro preguntas relacionadas con aminoácidos y proteínas. La primera pregunta pide identificar la estructura química y nomenclatura de aminoácidos analizados en el laboratorio. La segunda pregunta explica la diferencia de color obtenida en la reacción de Ninhidrina entre alfa y beta alanina. La tercera pregunta explica por qué la urea y la tiourea pueden dar falsos positivos en la reacción de biuret. Y la cuarta pregunta pide revisar la composición de aminoácid
Este documento describe los indicadores ácido-base y su uso en análisis químico. Explica que los indicadores son sustancias débiles que cambian de color a ciertos valores de pH debido a la ionización reversible de sus moléculas. También clasifica los indicadores y analiza factores como su intervalo de viraje, mezclas comunes, y cómo la temperatura afecta sus constantes de ionización.
Este documento presenta los objetivos, materiales y métodos de una práctica de laboratorio sobre fotosíntesis. Los estudiantes analizarán el mecanismo de reacciones químicas que favorecen la fotosíntesis mediante la detección de glucosa, la identificación de la reacción de Hill en cloroplastos aislados, y la determinación del punto de compensación de luz en diversas especies. Realizarán actividades como la liberación de oxígeno, el reconocimiento de azúcares, y la medición del punto de compensación usando
DESCRIPCIÓN DEL PROBLEMA
El problema que puede presentar el proyecto PAN TAJADO, es el de entrar a los hogares colombianos no es una tarea fácil ya que el mercado está focalizado en la compra de Pan en las panaderías de barrio, el gran reto de este proyecto, es poder crear recordación de marca y que los consumidores finales tomen nuestro producto como parte importante dentro de su canasta familiar no solo por la calidad sino también por el servicio que le ofrezcamos
El documento habla sobre los aminoácidos. Explica que son los monómeros de las proteínas y están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. También describe que hay 20 aminoácidos estándares que componen las proteínas y clasifica los aminoácidos según sus propiedades químicas como polares, no polares, ácidos, básicos y aromáticos. Finalmente, explica algunas de las propiedades químicas de los aminoácidos como sus reacc
identificacion de grupos funcionales organico Eduardo Sosa
Este documento describe un experimento de laboratorio para identificar grupos funcionales orgánicos en diferentes compuestos a través de reacciones químicas. Se analizaron muestras de ácido acético, dietilamina, ácido linoleico, benzaldehído y otros compuestos utilizando indicadores como el permanganato de potasio y la 2,4-dinitrofenilhidracina para observar cambios que revelan la presencia de grupos funcionales como ácidos carboxílicos, aminas, aldehídos y dob
Este documento describe varias reacciones químicas utilizadas para identificar proteínas y aminoácidos, incluyendo la reacción xantoproteica, la reacción de Pauly, la reacción de Hopkins-Cole y la reacción de la ninhidrina. También explica brevemente qué es la desnaturalización de proteínas y cómo factores ambientales pueden hacer que una proteína pierda su estructura tridimensional y función biológica.
Este documento describe una práctica de laboratorio sobre la identificación y reacciones de aminoácidos y proteínas. Se realizan seis ensayos experimentales para identificar proteínas como la albúmina y caseína, y aminoácidos como la serina y leucina. Los ensayos incluyen pruebas de coagulación, reacción de Biuret, reacción xantoprotéica y precipitación de proteínas usando varios reactivos químicos. Los resultados proveen información sobre cómo las proteínas y aminoácidos reaccion
El documento describe los 20 aminoácidos estándares que forman las proteínas. Se clasifican en alifáticos, aromáticos, hidroxiaminoácidos, tioaminoácidos, prolina y otros basados en sus características químicas. También se explican métodos para cuantificar y separar aminoácidos como absorción UV, electroforesis en papel y cromatografía de intercambio iónico.
Este documento describe las principales clases de macromoléculas biológicas, incluyendo proteínas, carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos. Explica que las proteínas están compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que existen 20 aminoácidos comunes que se utilizan para construir proteínas. También resume métodos para separar, identificar y secuenciar aminoácidos y proteínas.
Este documento trata sobre la identificación de carbohidratos mediante diferentes pruebas cualitativas. Se realizaron pruebas con reactivos de Fehling, Tollens y Benedict para identificar azúcares reductores como la fructosa. También se utilizaron las pruebas de Molish y Lugol para reconocer la presencia de almidón y glucosa. Los resultados permitieron caracterizar los carbohidratos en las muestras como monosacáridos, disacáridos o polisacáridos según sus propiedades físicoquí
El documento describe la síntesis del 2-fenil-bencimidazol utilizando microondas. Se utilizó benzaldehído y 1,3-feniléndiamina como reactivos y se calentó la mezcla en un horno de microondas durante 2 minutos. El producto obtenido se purificó mediante recristalización y tuvo un punto de fusión de 280-300°C. El rendimiento de la reacción fue del 40%.
utilizacion de carbohidratos y ácidos orgánicosIPN
Este documento presenta información sobre las rutas metabólicas de los carbohidratos y pruebas bioquímicas para su identificación. Explica procesos como la glicólisis, fermentación y ciclo de Krebs, e incluye detalles sobre pruebas de Durham, Kligler, Rojo de Metilo y Voges-Proskauer para determinar la fermentación de azúcares. También cubre pruebas de Simmons y caldo malonato para evaluar el uso de ácidos orgánicos. El objetivo es proporcionar fundament
Este documento presenta un resumen de los compuestos orgánicos llamados hidrocarburos. Explica que los hidrocarburos están formados solo por carbono e hidrógeno y pueden ser alifáticos u aromáticos. También describe algunos ejemplos comunes como alcanos, alquenos, alquinos y benceno. Finalmente, menciona brevemente usos y toxicidad de algunos hidrocarburos.
Los ácidos nucleicos están compuestos de nucleótidos, los cuales contienen una base nitrogenada, una pentosa y un grupo fosfato. El ADN contiene desoxirribosa y el ARN contiene ribosa. Los nucleótidos se unen mediante enlaces fosfodiéster para formar largas cadenas de polímeros de ADN y ARN.
Este documento presenta un protocolo actualizado para la atención integral de personas con derecho a la interrupción legal del embarazo (ILE) en Argentina. Explica brevemente el contexto del aborto en el mundo y en Argentina, el marco jurídico y las causales que habilitan la ILE. Luego, detalla quiénes tienen derecho a solicitar una ILE, las responsabilidades de los equipos de salud y el abordaje requerido. Finalmente, describe los procedimientos médicos para realizar una ILE, la anticoncepción post aborto y anexos
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Este documento presenta información sobre la salud de los adolescentes en Argentina. Explica que el 17% de la población argentina son adolescentes, y que el Programa Nacional de Salud Integral en la Adolescencia (PNSIA) aborda la salud de los adolescentes desde un enfoque de derechos. El PNSIA implementa estrategias como fortalecer la red de referentes de adolescencia, adaptar los servicios de salud, capacitar equipos, y desarrollar asesorías en salud en escuelas secundarias para mejorar el acceso a la
Este documento presenta una aproximación conceptual a las Consejerías Integrales en Salud Sexual y Reproductiva. Define a las consejerías como un dispositivo con tres componentes: 1) Difusión de información desde la perspectiva de promoción de la salud, 2) Atención personalizada y con privacidad en Centros de Consejería, y 3) Oportunidad durante la atención por otros temas. Describe las consejerías como un espacio de encuentro que promueve la toma de decisiones autónoma e informada sobre temas de sexualidad y salud reproduct
Este documento presenta varios conceptos clave de la psicología criminal como temas a examinar, incluyendo los principales ámbitos de estudio, la diferencia entre lo consciente y lo inconsciente, la teoría de la conducta delictiva de Eysenck, los componentes del modelo estructural de la personalidad, el modelo de personalidad de Theodore Millon, la definición de psicodiagnóstico y sus etapas, los métodos para calcular la fiabilidad del psicodiagnóstico, y cada una de las fases y objetivos del proceso de mod
La ninhidrina es un agente químico utilizado para detectar aminoácidos. Reacciona con aminoácidos alfa entre pH 4-8 dando una coloración púrpura-violeta. Detecta incluso una parte de aminoácido en 1,500,000 de agua, usándose para cuantificar aminoácidos. La prolina da amarillo. Es útil para separar proteínas de aminoácidos libres cuando otras pruebas fallan.
Este documento describe los objetivos y procedimientos básicos de los primeros auxilios. Explica cómo evaluar a una víctima, incluyendo la conciencia, respiración y pulso, y cómo tratar emergencias como hemorragias, quemaduras y fracturas. También cubre la importancia de mantener un botiquín de primeros auxilios bien surtido.
La delegación solicita datos del personal que hace de correo de la Comisaría 9 de Julio, incluyendo el nombre, rango y días de la semana en que realizan la entrega y retiro de documentación.
La fase luminosa, fase clara, fase fotoquímica o reacción de Hill es la primera fase de la fotosíntesis, que depende directamente de la luz o energía lumínica para poder obtener energía química en forma de ATP y NADPH, a partir de la disociación de moléculas de agua, formando oxígeno e hidrógeno.
El Medio Ambiente(concientizar nuestra realidad)govesofsofi
Este pequeño trabajo tiene como intención concientizar sobre el medio ambiente...menciona las "famosas" islas de basuras y unos jóvenes que intentaron cambiar la realidad de la contaminación, pero como sabemos...no basta con uno o dos para poder lograr grandes cambios, se necesita de todos para poder lograr los. Roma no fue grande a causa de una sola persona...
1. “AÑO DEL DIALOGO Y LA RECONCILIACIÓN NACIONAL”
POLICÍA NACIONAL DEL PERÚ
PUCALLPA – UCAYALI
TEMA : AGENTE QUÍMICO REACTIVO NINHIDRINA.
ASIGNATURA : DOCTRINA Y LEGISLACIÓN.
CATEDRÁTICO : SS PNP GILBERTO HUAYABAN ORBE.
PARTICIPANTES: S1 PNP MAYKO VARGAS CASTRO
S2 PNP JOSE RENGIFO PEREZ
S2 PNP JESUS ALEXIS. AREVALO GARCIA
S3 PNP HEILI JESBI TALANCHA PEREZ
S3 PNP MARIA LUISA JIMENEZ BOBADILLA
S3 PNP MENLLY SINARAHUA SINARAHUA
S3 PNP DEYNER GUEVARA LINARES
S3 PNP ROQUELIN ANIBAL CAMPOS ROJAS
PUCALLPA – PERÚ
2018
2. 2
DEDICATORIA
A mi familia por estar siempre
apoyándome en mi formación como
profesional; a los catedráticos por
impartirme sus conocimientos y
permitirme ser parte de la PNP.
3. 3
ÍNDICE
CARÁTULA ............................................................................................................................1
DEDICATORIA ......................................................................................................................2
ÍNDICE....................................................................................................................................3
INTRODUCCIÓN ..................................................................................................................4
AGENTE QUÍMICO REACTIVO - LA NINHIDRINA........................................................5
Definición................................................................................................................................6
Reactividad. ...........................................................................................................................6
Mecanismo de reacción de la Ninhidrina. .........................................................................7
¿Qué es?................................................................................................................................7
Reacción.................................................................................................................................8
CRIMINALÍSTICA. ................................................................................................................8
El mecanismo de reacción se da de la siguiente manera: ...........................................10
CONCLUSIONES ...............................................................................................................11
REFERENCIA BIBLIOGRÁFICA......................................................................................12
ANEXOS...............................................................................................................................13
4. 4
INTRODUCCIÓN
La ninhidrina es específica para aminoácidos y proteínas, para diferenciar entre
carbohidratos y aminoácidos y proteínas. Reacciona con todos los α-aminoácidos
contenidos en la proteína dando lugar a la formación de un complejo color purpura
cuyo pH se encuentra entre 4 y 8, a excepción de la prolina e hidroxi-prolina que dan
lugar a complejos de color amarillo. Este complejo colorido (llamado púrpura de
Ruhemann) se estabiliza por resonancia, el cual es independiente de la coloración
original del aminoácido y/o proteína.
Esta prueba es positiva tanto para proteínas como para aminoácidos. Por ejemplo,
en aquellos casos donde la prueba de Biuret es negativa y positiva la de Ninhidrina,
indica que no hay proteínas, pero si hay aminoácidos libres
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AGENTE QUÍMICO REACTIVO - LA NINHIDRINA
La Ninhidrina se ha usado en todos los avances en análisis de aminoácidos desde
que en 1949 Stein y Moore, desarrollaron las bases de los métodos cromatográficos.
Así los procedimientos más actuales y los instrumentos más sensibles necesitan la
excelente respuesta de color y blancos limpios que sólo la ninhidrina puede ofrecer.
La Ninhidrina es estable indefinidamente y no necesita refrigeración o cuidados
especiales para su almacenamiento: es suficiente mantener la botella bien cerrada,
evitar el sol directo y el amoníaco en la atmósfera del laboratorio.
La reacción entre los compuestos que contengan aminoácidos y la ninhidrina es muy
sensible. McCaldin ha estudiado todas las fases de la química de la Nihidrina y ha
propuesto un mecanismo para la reacción con los aminoácidos, teniendo en cuenta
los aldehídos, dióxido de carbono, amoniaco e hidridantina. Con los aminoácidos
secundarios prolina e hidroxiprolina, se forma un compuesto amarillo (detectable a
440 nm). La Ninhidrina decarboxila y deamina los aminoácidos primarios formando
el compuesto púrpura conocido como Púrpura de Ruhemann6, que absorbe a 570
nm.
En 1958 Spackman, Stein y Moore, adaptaron esta reacción a un sistema totalmente
automático de análisis de aminoácidos con dos columnas. Moore y Stein definieron
las necesidades de un agente reductor (como el cloruro de estaño) para obtener
valores de color reproducibles para el análisis de aminoácidos con nihnidrina. James
sugirió el uso de cloruro de titanio para eliminar los precipitados causados por el uso
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del cloruro de estaño. Los solventes más usuales son el metilcellosolve (etilénglicol
monometil éter) tamponado a pH 5.5 con Acetato Sódico 4M, y el DMSO tamponado
a pH 5.2 con acetato de Litio, éste último permitiendo una mayor estabilidad que el
metilcellosolve (Kirschenbaum). El rol de la hidridantina en el análisi de aminoácidos
fue descrito por Lamonthe y McCormick.
La sensibilidad de un sistema con ninhidrina depende de varios factores. Los
aminoácidos producen rendimientos de color ligeramente diferentes y estos valores
pueden variar de una preparación de reactivos a otra. La ninhidrina también es
sensible a la luz, al oxígeno atmosférico y a cambios de pH y temperatura. Cundo la
ninhidrina empieza a oxidarse, su color no se desarrolla bien a 570nm, mientras que
la adsorción a 440nm se mantiene bastante constante. Una altura del pico de la
Prolina a 440 nm cercana a la altura del pico del ácido glutámico a 570nm, para
cantidades iguales de ambos, indica una degradación del reactivo.
Definición.
La ninhidrina es un poderoso agente reactivo común para visualizar las bandas de
separación de aminoácidos por cromatografía o electroforesis, también es utilizada
con fines cuantitativos para la determinación de aminoácidos Reacciona con todos
los aminoácidos alfa cuyo pH se encuentra entre 4 y 8, dando una coloración que
varía de azul a violeta intenso. Este producto colorido (llamado púrpura de
Ruhemann) se estabiliza por resonancia, la coloración producida por la ninhidrina es
independiente de la coloración original del aminoácido.
Esta prueba es positiva tanto para proteínas como para aminoácidos. En aquellos
casos donde no da positiva la prueba de Biuret, da positiva la de ninhidrina, e indica
que no hay proteínas pero sí hay aminoácidos libres de un ph 4 y 8.4
Reactividad.
El átomo de carbono de un carbonilo tiene una carga positiva parcial, por lo que el
C central de un 1,2,3-tricarbonilo es menos estable y más electrofílico que una
cetona simple. En la mayoría de los compuestos, un carbonilo es más estable que
la forma dihidroxi (hidrato). Sin embargo, la ninhidrina es un hidrato de carbono
estable del C central porque esta forma no tiene el efecto desestabilizador de los
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centros adyacentes de carbonilo parciales positivos. El indano-1,2,3-triona reacciona
rápidamente con nucleófilos.
Tenga en cuenta que con el fin de generar la ninhidrina cromóforo, la amina se
condensa con una molécula de ninhidrina para dar una base de Schiff. Así pues,
sólo amonia y aminas primarias proceden más allá de este paso. En este paso, debe
haber también un protón alfa (* H en el diagrama) para la transferencia de base de
Schiff, por lo que una amina adyacente a un carbono terciario no puede ser
detectada por la prueba de ninhidrina. La reacción de ninhidrina con aminas
secundarias da una sal de iminio, que es también de color, y esto es generalmente
de color amarillo-anaranjado en color.
Mecanismo de reacción de la Ninhidrina.
Es una de las reacciones más sensibles para identificar aminoácidos en general, ya
que detecta una parte de aminoácido en 1 500 000 partes de agua. Aminoácidos y
muchas aminas primarias dan un color violeta característico. La prolina da coloración
amarilla. Por su sensibilidad esta reacción se emplea para valoración cuantitativa de
amonoacidos por colorimetria. La valoración de aminoácidos en orina, por ejemplo,
tiene importancia en medicina ya que en algunas enfermedades como hepatopatías,
infecciones agudas o diabetes mellitus en las que se presente hiperaminoacidemia,
estas se ven acompañadas por aminoaciduria paralela. Algunas enfermedades
metabolicas congenitas dan lugar a la eliminación anormal de algunos aminoácidos
en la orina (p ej fenilcetonuria).
¿Qué es?
La ninhidrina es un poderoso agente y reactivo común para visualizar las bandas de
separación de aminoácidos por cromatografía o electroforesis, también es utilizada
con fines cuantitativos para la determinación de aminoácidos. Reacciona con todos
los aminoácidos alfa cuyo pH se encuentra entre 4 y 8, dando una coloración que
varía de azul a violeta intenso. Este producto colorido (llamado púrpura de
Ruhemann) se estabiliza por resonancia, la coloración producida por la ninhidrina es
independiente de la coloración original del aminoácido esta prueba es positiva tanto
para proteínas como para aminoácidos. en aquellos casos donde no da positiva la
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prueba de biuret y da positiva la de ninhidrina, indica que no hayproteinas, pero si
hay aminoácidos libres.
Reacción.
La ninhidrina reacciona específicamente con el grupo de a-amino de los
aminoácidos, ya sean libres o bien unidos mediante enlaces peptídicos.
La ninhidrina a pH entre 4 y 8 es un oxidante muy fuerte y siempre reacciona con los
grupos de a-amino libreando amonio, el cual se condensa con la ninhidrina reducida
y con otra molécula de ninhidrina formando un compuesto coloreado que varía de
azul a violeta púrpura.
La ninhidrina es un compuesto químico que se utiliza en el mundo de la
cromatografía sobre capa ficna para visualizar las proteínas. Esta sustancia tiene la
particularidad de colorear los aminoácidos (secundarios o primarios) en amarillo o
en rojo. También denominada nihidrina se utilizó durante mucho tiempo en medicina
legal para visualizar las huellas digitales sobre materiales como el papel o el cartón
antes de ser destronada por otras técnicas más modernas y más rápidas.
CRIMINALÍSTICA.
Otro buen reactivo para el revelado de huellas latentes sobre superficies como el
papel es el empleo de ninhidrina o hidrato de tricetohidrindeno, que es una sustancia
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conocida por su reacción con los aminoácidos, descubierta en el año de 1954. Este
químico fue también usado primariamente en superficies porosas.
Tiene la reputación de revelar huellas antiguas (15 años). La Ninhidrina es un
químico que reacciona con los aminoácidos hallados en la transpiración y forma un
producto azul-violeta que es conocido como púrpura de Ruhemann. Es un polvo que
necesita ser disuelto en un solvente y luego puede aplicarse sobre el papel. El
revelado ocurre después de unas horas o puede ser acelerado incrementando la
temperatura y humedad mediante la utilización del horno de convección. Utilizando
especiales combinaciones de solventes puede ser utilizado para aplicaciones
específicas, por ejemplo, para evitar que el solvente disuelva la tinta de un
documento. En el mercado suele hallarse disponible en viales con solución
concentrada lista para usar y solución premezclada con base de metanol o acetona.
Los viales contienen una cantidad pre-medida de ninhidrina que se mezcla con 1 litro
de solvente, dándole la concentración de solución exacta que se necesita para
trabajar.
La ninhidrina o hidrato de tricetohidrindeno, como ya se mencionó, reacciona con los
aminoácidos provenientes de la transpiración de la piel revelando impresiones
lofoscópicas en un período de reacción que oscila de una o cinco horas, pero si se
aplica calor, puede acelerarse el proceso hasta en menos de diez minutos.
"La reacción de la ninhidrina cuantifica la reacción de los aminoácidos del grupo alfa
amino. La ninhidrina reacciona rápidamente con el grupo amino, lo oxida y libera
amonio el cual se condensa con la ninhidrina reducida, y con otra molécula de
ninhidrina libre, para producir un aducto púrpura."
En la técnica de revelado se usará la ninhidrina en una solución con alcohol etílico o
acetona (Ninhidrina 0.5 gramos, en 10 ml. de acetona), aplicándose con un
atomizador, lo cual hará que aparezca una fina neblina que permita embeber en
forma completa y uniforme el documento; posteriormente se deja a luz solar, o bien
se puede acelerar el proceso aplicándolo calor, a través de una fuente productora
del mismo como puede ser una plancha u horno de convección, teniendo especial
cuidado en no dañar (quemar) el objeto de estudio.
Si se utiliza la técnica de revelado por luz solar, es recomendable esperar varios
días, con el fin de obtener mejores resultados; las huellas van a adquirir con el
transcurso del tiempo una profunda sombra rosa. Se debe evitar toda contaminación
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con las huellas dactilares del perito, aún cuando el papel esté ya seco, pues se corre
el riesgo de que aparezcan nuevas huellas lofoscópicas reveladas; por lo anterior es
imprescindible que siempre se haga uso de guantes de látex para la protección de
las manos.
Cuando se aplica la técnica de ninhidrina en unión de otros reactivos, tales como
vapores de yodo o nitrato de plata, el uso de la ninhidrina limita el subsiguiente
revelado con vapores de yodo, pero aparentemente no decrece la sensibilidad de
las huellas latentes al uso del nitrato de plata. La ninhidrina también puede utilizarse
en su presentación en cristales. Es importante mencionar que las huellas dactilares
frescas, responden mejor al reactivo del nitrato de plata, mientras que las huellas
antiguas lo hacen al reactivo de la ninhidrina.
El mecanismo de reacción se da de la siguiente manera:
- Los aminoácidos al contado con la ninhidrina producen una reacción colorida.
- El alfa aminoácido, es hidrolizado para formar el alfa-ceto-ácido el cual se
descarboxila bajo condiciones de reacción.
- El aminoácido, produce la reacción con cantidades equimoleculares de ninhidrina
reducida y oxidada, para formar un compuesto azul púrpura, el cual es
proporcional a la cantidad de aminoácidos presentes.
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CONCLUSIONES
La ninhidrina reacciona específicamente con el grupo de a-amino de los
aminoácidos, ya sean libres o bien unidos mediante enlaces peptídicos.
La ninhidrina a pH entre 4 y 8 es un oxidante muy fuerte y siempre reacciona
con los grupos de a-amino libreando amonio, el cual se condensa con la
ninhidrina reducida y con otra molécula de ninhidrina formando un compuesto
coloreado que varía de azul a violeta púrpura