El documento describe varios factores que afectan la actividad enzimática como la concentración de enzimas, concentración de sustrato, temperatura y concentración de producto. También explica que los enzimas son proteínas que actúan como catalizadores disminuyendo la energía de activación en su sitio activo, donde se une el sustrato. Además, clasifica las enzimas en seis clases principales dependiendo de la reacción que catalizan.

3.  General: conocer los factores que afectan a
las enzimas .
 Especifico: explicar con interés el tema de
las enzimas en la presentación.

4.  Es el tejido que tapiza la superficie de los
organismos o estructuras derivadas de
superficies membranosas, en un de escaza
sustancia intercelular y tiene sus células
muy agrupadas.

5.  Lista de factores que afectan la actividad enzimática
 Concentración de enzimas. A medida que aumenta la
concentración de enzimas, la velocidad de la reacción
aumenta de manera proporcional. ...
 Concentración de sustrato. ...
 Temperatura. ...
 Concentración del producto. ...
 Activadores enzimáticos. ...
 Inhibidores enzimáticos.

6.  Un mismo cofactor puede unirse débilmente
a una proteína y hacerlo más fuertemente a
otra. ... La única diferencia obvia es que el
término coenzima se refiere
específicamente a cofactores enzimáticos
mientras que los grupos prostéticos pueden
ser cofactores de proteínas sin actividad
enzimática.

7.  Los enzimas, como catalizadores que son,
actúan disminuyendo la energía de
activación. ... El centro activo de un enzima
alostérico es, al igual que en cualquier otro
enzima, la zona de la superficie del enzima
por donde este se une al sustrato. En este
centro es donde se produce la acción
catalítica.

8.  FAD (flavín-adenín dinucleótido):
transferencia de electrones y protones.
 FMN (flavín mononucleótido): transferencia
de electrones y protones.
 NAD+(nicotín-adenín dinucleótido):
transferencia de electrones y protones.
 NADP+ (nicotín-adenín dinucleótido fosfato)

9.  La velocidad de una reacción enzimática se
mide por el número de moléculas de
sustrato transformadas por unidad de
tiempo. Esta velocidad depende de varios
factores, entre los que destacan la eficacia
del enzima y la concentración de moléculas
de enzima y de sustrato.

10.  Ambos tipos de inhibición son reversibles; es decir, el
enzima no se inutiliza de forma indefinida, sino que deja
de realizar su actividad de forma temporal. En la inhibición
competitiva, el inhibidor es similar al sustrato; se puede
unir al centro activo del enzima e impide que lo haga el
sustrato. Por consiguiente, en este tipo de inhibición,
inhibidor y sustrato compiten por unirse al centro activo
del enzima, de ahí su nombre. Esta inhibición puede
superarse aumentando la concentración de sustrato. En la
inhibición no competitiva, el inhibidor no compite con el
sustrato por el centro activo del enzima. En este tipo de
inhibición.

11.  Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
 Clase 2: TRANSFERASAS
 Clase 3: HIDROLASAS
 Clase 4: LIASAS
 Clase 5: ISOMERASAS
 Clase 6: LIGASAS

12.  Sitio activo. El sitio activo de una enzima,
también llamado centro activo, es la zona
de la enzima a al cual se une el sustrato,
para que la reacción se produzca.
Las enzimas son proteínas.

13.  Un aminoácido es una molécula orgánica
con un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxilo (-COOH).​ Los aminoácidos más
frecuentes y de mayor interés son aquellos
que forman parte de las proteínas; juegan en
casi todos los procesos biológicos un papel
clave. Los aminoácidos son la base de las
proteínas.

14.  El sustrato se une a una región concreta del
enzima, llamada centro activo. El centro
activo comprende (1) un sitio de unión
formado por los aminoácidos que están en
contacto directo con el sustrato y (2) un sitio
catalítico, formado por los aminoácidos
directamente implicados en el mecanismo
de la reacción.