Este documento trata sobre las enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones químicas en la célula. Se componen de una porción proteínica y, a veces, de un grupo prostético o coenzima. Las enzimas exhiben alta especificidad por su sustrato y tipo de reacción catalizada.

1. Universidad Nacional Experimental
Francisco de Miranda
Programa Ingeniería Pesquera
Unidad Curricular Bioquimica
Elab. Prof Jesus Tudare
Facilitador:Prof Carmen Medina

2. ENZIMAS
Son los catalizadores que estimulan reacciones químicas en la célula. Despliegan un grado de
especificidad alto, tanto en lo que respecta al sustrato sobre el cual actúa como en lo que se refiere
al tipo de reacción que cataliza.
Todas las enzimas son proteínas, de estructura tridimensional globular, formadas generalmente por
una sola cadena polipeptídica y solo logran ser activas cuando los polímeros desarrollan una
conformación que permite establecer su centro activo.
El peso molecular varía considerablemente; por ejemplo la lisozima presenta un pm de 14400 y la β-
galactosidasa tiene un pm de 520000.
COMPOSICIÓN DE UNA ENZIMA
GRUPO PROSTÉTICO: Compuestos enlazados a la proteína fuertemente a la proteína enzimática
por enlaces covalentes.
COENZIMA: Compuestos enlazados débilmente a la proteína enzimática.
APOENZIMA: Porción proteínica de una enzima.
HOLOENZIMA. Enzima completa.

3. LAS ENZIMAS
.- Especificidad Enzimática:
.- Función de las Enzimas
.- Absoluta: La enzima utiliza como
sustrato una sola sustancia muy
específica.
.- Estereoquímica: Utilizan D y L
isómeros como sustrato.
.- de Grupo: Las enzimas actúan
sobre un sustrato que contiene un
determinado enlace y un grupo químico
al lado de éste.
.- de Reducción
.- de Síntesis

4. Son proteínas precursoras de enzimas, inactivas, relacionadas primariamente con la
actividad proteolítica.
PEPSINÓGENO: Se encuentre en la mucosa gástrica, tiene un peso molecular de
42500 y se convierte por la propia pepsina en pepsina activa con peso molecular de
34500.
TRIPSINÓGENO. Elaborada por el páncreas y se convierte en tripsina por una
enzima (enterocinasa) en el jugo intestinal y por la propia tripsina. Comprende la
separación de un solo hexapeptido que da tripsina activa de peso molecular de 23800.
QUIMOTRIPSINÓGENO: Se encuentra en el páncreas y puede ser aislado en las
formas A y B. La forma más común, el quimotripsinógeno A se convierte en varias formas
activas de quimotripsina por un proceso que comprende la eliminación sucesiva de
fragmentos de peptido. Tiene peso molecular de 25000 y se activa por la tripsina en una
escisión del enlace peptídico entre arg-15 e ileu-16.
CIMÓGENOS

5. CLASIFICACIÓN Y FUNCIÓN DE LAS ENZIMAS
Nº CLASE DE ENZIMA TIPO DE REACCIÓN CATALIZADA
1 OXIDORREDUCTASAS
TRANSFERENCIA DE ELECTRONES,
CASI SIEMPRE EN FORMA DE
IONES HIDRURO O ÁTOMOS DE
HIDRÓGENO
2 TRANSFERASAS
TRANSFERENCIA DE GRUPOS
FUNCIONALES DE UNA MOLÉCULA
A OTRA.
3 HIDROLASAS
RUPTURA DE ENLACES POR
HIDRÓLISIS.
4 LIASAS
FORMACIÓN DE DOBLES ENLACES
POR ELIMINACIÓN O ADICIÓN DE
GRUPOS A UN DOBLE ENLACE
5 ISOMERASAS
TRANSFERENCIA DE GRUPOS
DENTRO DE UNA MOLÉCULA PARA
DAR FORMAS ISOMÉRICAS.
6 LIGASAS
FORMACIÓN DE ENLACES C-C, C-S,
C-O Y C-N POR CONDENSACIÓN
ACOPLADA CON LA RUPTURA DE
ATP

6. LAS ENZIMAS. Ejemplos
.- Clasificación de las Enzimas
.- I Oxidorreductasas
.- III Hidrolasas
.- Catalasas.
.- Peroxidasas.
.- Oxidasas.
.- Deshidrogenasas
.- Carbohidrasas.
.- Esterasas.
.- Proteasas.

7. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS (Ejemplos)
CLASE MAYOR:
1 Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidación-reducción.
4 Liasas: Catalizan reacciones en que interviene la eliminación de un grupo, dejando un doble
enlace, o la adición de un grupo a un doble enlace.
Ejemplos de Subclases:
1.1 Oxidorreductasas, que actúa sobre el grupo CH – OH del donador.
4.1 Liasa, que actúa como liasa carbono – carbono.
Ejemplos de Subclases:
1.1.1 Oxidorreductasa, que actúa sobre el grupo CH_OH, con NAD o NADP, como el aceptor.
4.1.1 Liasa, liasa carbono- carbono, carboxilasa.
Ejemplos de enzimas específicas:
1.1.1.1 Oxidorreductasa de alcohol: NAD (deshidrogenasa de alcohol)
4.1.1.1 Carboxi-liasa de ácido 2-oxo (descarboxilasa de piruvato)

8. DIAGRAMA DE ENERGIA

9. ENERGÍAS DE ACTIVACIÓN DE ALGUNAS REACCIONES QUÍMICAS
Reacción Catalizador Ea (cal/mol)
Hidrólisis de caseína HCl
Tripsina
20600
12000
Inversión de sacarosa H+
Invertasa de la levadura
26000
11500
Hidrólisis de butirato
etílico
H+
Lipasa pancreática
13200
4200
Descomposición de
H2O2
Ninguno
Pt coloidal
Catalasa de hígado
18000
11700
5500
Hidrólisis del éster
fosfato
fosfatasa 3400

10. SITIO ACTIVO DE LAS ENZIMAS
Es un bolsillo o hendidura en la estructura tridimensional de la enzima donde se
lleva a cabo el encuentro catalítico. Es aquella porción de la proteína que
participa directamente en la unión y la transformación del sustrato.
Está integrado por ciertos aminoácidos selectos que integran un microambiente
característico dentro de la propia cadena y que llevan a cabo la reacción;
generalmente existe sólo uno por molécula de enzima.
Características
1. Exhibe especificad absoluta
2. Es una región tridimensional relativamente pequeña
3. Los sustratos son retenidos por interacciones reversibles débiles no
covalentes.
4. Adquieren su poder catalítico cuando presentan una estructura secundaria y
terciaria muy específica. Los aminoácidos del sitio activo se encuentran en
posición vecinal. Ej. La quimotripsina tiene su centro activo con los a.a. hys
y ser en posiciones 57 y 195.

11. ESPECIFICIDAD DEL SUSTRATO
Esquema del centro activo
de la quimotripsina
CH2 – C – X
O
Grupo
hidrófibo
orientador
posicional
Grupo acilo
que contiene
el enlace
suseptible
Centro
orientador Centro
catalítico
Centro activo
Molécula de
quimotripsina
- CH2 – C – X
O

12. ACCION ENZIMÁTICA
Enzima + Sustrato Complejo Enzima-Sustrato Enzima + Productos

13. FORMACIÓN COMPLEJO ES INDUCIDO

14. FORMACIÓN COMPLEJO ES

15. ½ Vmáx
KM
Vmáx
Substrato
V
EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO

16. EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN
E + S ES ES E + P
Ecuación de Michaelis - Menten
VMAX [S]
KM + [S]
v =
Si KM=[S]
VMAX
2
Vo =
VMAX
[ET]
K3 =
K2 + K3
K1
KM

17. VALORES DE KM PARA ALGUNOS SISTEMAS ENZIMA - SUSTRATO
ENZIMA SUSTRATO KM
Catalasa H2O2 0,001
Hexoquinasa del Cerebro ATP 0,4
D - Glucosa 0,05
D – Fructosa 1,5
Anhidrasa carbónica HCO3
- 9,0
Quimotripsina Gliciltirosinilglicina 108,0
Β-Galactosidasa Lactosa 4,0
Penicinilinasa Bencilpenicilina 0,050
Piruvato carboxilasa ATP 0,060
Piruvato 0,40
HCO3
- 1,0

18. NÚMEROS DE RECAMBIO K3 PARA ALGUNAS
ENZIMAS
ENZIMA SUSTRATO K3(POR SEGUNDO)
CATALASA
H2O2 40000000
ANHIDRASA
CARBÓNICA HCO3 400000
ACETILCOLINESTER
ASA ACETILCOLINA 25000
PENICILINASA
BENCILPENICILINA 2000
LACTATO
DESHIDROGENASA LACTATO 1000
QUIMOTRIPSINA
GLICILTIROSINGLICINA 100
DNA POLIMERASA
DNA 15
TRIPTÓFANO
SINTETASA
INDOL 3 GLICEROL
FOSFATO
2

19. pH ÓPTIMO DE ALGUNOS ENZIMAS
pH óptimo
Pepsina 1,5
Tripsina 7,7
Catalasa 7,6
Arginasa 9,7
Fumarasa 7,8
Ribonucleasa 7,8

20. CURVAS ACTIVIDAD pH DE DOS ENZIMAS
Tripsina
Pepsina
Actividad
Relativa
6 8 1
0
2 4 6
pH pH

21. EFECTO DE LA TEMPERATURA
Temperatura
Optima
Temperatura (ºC)
30 40 50 60 70 80

22. INHIBIDORES DE COMPETENCIA:
El compuesto inhibidor y el sustrato compiten por el lugar activo de la enzima
E + S → ES → E + PRODUCTOS
E + I → EI
INHIBIDORES DE NO COMPETENCIA:
El inhibidor se combina con un lugar en la enzima diferente de aquel que se enlaza con el sustrato,
pero la combinación con el inhibidor conduce a la disminución de la actividad enzimática porque esta
combinación afecta algún aspecto estructuralmente importante del lugar activo.
E + S → ES → E + PRODUCTOS
E + I  → EI
ES + I → ESI
EI + S → ESI
La velocidad de descomposición de ESI para formar el producto es mucho más lente que la de ES,
sin embargo, podría no haber formación de producto en absoluto.
INHIBIDORES DE ENZIMAS

23. INHIBICÌÓN ENZIMÁTICA
Inhibidor competitivo Inhibidor no competitivo

24. INHIBICIÓN COLINESTERASA
Enz
CH2
OH
F
P
O
O
O CH
HC
CH3
CH3
H3C
H3C
Enz
CH2
O
P
O
O
O CH
HC
CH3
CH3
H3C
H3C
+ HF
Ester di-isopropílico fosfórico del
enzima

25. CARACTERÍSTICAS DE LA INHIBICÌÓN REVERSIBLE
Efecto cinético sobre la reacción inhíbida
Tipo de
inhibición
KM Vmáx KM / Vmáx
Competitiva Es mayor No cambia Aumenta
No Competitiva No cambia Es menor Aumenta
Incompetitiva Es mayor Es menor No cambia

26. LAS COENZIMAS
Molecula orgánica o organometálica que ayuda a una
enzima. Al participar en una reacción puede encontrarse,
o bien adherida a la enzima o solo enlazada débilmente.
Se unen en el sitio activo mediante interacciones débiles
no covalentes.
Entre ellas:
NAD+ (Nicotinamida Adenina Dinucleótido) se encuentra
en la vitamina Niacina y FAD (Flavina Adenina
Dinucleótido) el cual se encuentra en la vitamina
riboflavina.

27. LAS COENZIMAS
A: metabolitos reducidos y oxidados en la glucósis, la
deshidrogenación del piruvato y el ciclo del ácido cítrico.
B: metabolitos reducidos y oxidados en el ciclo del ácido cítrico y otras
rutas.
Al final se efectúa un proceso de oxidación que implica transferencia
de electrones desde NADH y FADH2 hasta el aceptor final de
electrones, el O2.
Se diferencian en la aceptación o donación de 2 electrones e
hidrógenos, porque el NAD+ acepta 2 electrones y 1 hidrógeno,
mientras que el FAD acepta 2 electrones y 2 hidrógenos.
AH2 + NAD+ A + NADH + H+
deshidrogenasa
NAD+ + RCH2OH NADH + H+ + RC
H
O
Alcohol
deshidrogenasa
BH2 + FAD B + FADH2
deshidrogenasa
FAD + R - CH2 - CH2 - R’ C = C + FADH2
R’
H
deshidrogenasa
H
R

28. VITAMINAS Y SUS FORMAS COENZIMATICAS
VITAMINA FORMA COENZIMATICA REACCIÓN O PROCESOI ESTIMULADO
Vitaminas hidrosolubles
Tiamina (B1) Tiamina pirofosfato Descarboxiliación, transferencia de grupo
aldehído
Riboflavia (B2) FAD y FMN Redox
Pridoxina (B6) Piridoxal fosfato Transferencia de grupos amino
Ácido nicotínico (niacina) NAD y NADP Redox
Ácido pato´tenico Coenzima A Transferencia de acilo
Biotina Biocitina Carboxilación
Ácido fólico Ácido tetrahidrofólico Transferencia de grupos de un carbono
Vitamina B12 Desoxiadenosicobalamina, metilcobalamina Reagrupamientos intramoleculares
Ácido ascórbico (vitamina C) Desconocida Hidroxilación
Vitaminas liposolubles
Vitamina A Retinal Visión, crecimiento y reproducción
Vitamina D 1.25-Dihidroxicolecalciferol Metabolismo del calcio y del fosfato
Vitamina E Desconocida Antioxidante lipídico
Vitamina K desconocida Coagulación de la sangre

29. COFACTORES ENZIMÁTICOS
Zn2+
Alcohol deshidrogenasa
Anhidrasa carbónica
Mn2+
Fosfohidrolasas
Fosfotransferasas
Mg2+ Arginasa
Fe2+
Citocromo
Catalasa
Cu2+ Citocromo oxidasa
K+
Piruvato fosfoquinasa
(precisa también Mg2+)

30. ENZIMAS ENDÓGENAS EN ALIMENTOS
ENZIMA ALIMENTO ACCION ADAPTACION INDUSTRIAL
Amilasa Malta
germinada
Convierte el almidón del endospermo en
azúcares fermentables por levaduras
para la elaboración de la cerveza
El proceso de malteado incrementa el contenido de
amilasas para hidrolizar el almidón que proviene de la
malta y otros cereales
Papa Convierte el almidón en azúcares Un precalentamiento activa la enzima, lo que produce
un aumento de azúcares y de la dulzura
Papa Cataliza el equilibrio entre el almidón y los
azúcares
El almacenamiento a una temperatura óptima cambia
el equilibrio hacia la acumulación de almidón en lugar
de glucosa, con lo que se reduce el oscurecimiento
durante el freído.
Peroxidasa Vegetales Causa olores indeseables durante el
almacenamiento
Los tratamientos térmicos activan las enzimas
Catepsina Carne Cambios autocatalíticos en el tejido, lo
que resulta en un ablandamiento natural
sin un cambio visible en la membrana
externa de la fibra muscular
La carne es almacenada a 4ºC para su ablandamiento.
Las irradiaciones controlan el crecimiento microbiano y
permiten usar temperaturas más elevadas para
acelerar el ablandamiento
Invertasa Miel Las abejas producen en forma natural
azúcar invertido
Las abejas construyen los panales para lograr una
máxima producción de azúcar invertido en miel
Mirosinasa Mostaza,
Rábano
Convierte los tioglucósidos en
isotiocianatos y azúcares cuando el
alimento sufre daños fisicos en su tejido;
los tioglucósidos son responsables del
aroma
Para optimizar la retención del olor hay que cortar el
alimento justo antes de consumirse

31. ENZIMAS ENDÓGENAS EN ALIMENTOS
ENZIMA ALIMENTO ACCION ADAPTACION INDUSTRIAL
Lipasa Leche Hidroliza las grasas y produce un sabor
desagradable en productos lácteos.
Los tratamientos térmicos desnaturalizan la
enzima
Queso Hidroliza las grasas y produce sabores deseables
característicos.
Se usa la leche sin pasteurizar para la
producción de quesos, aunque éstos se tienen
que madurar por largos periodos para asegurar
la destrucción de microorganismos patógenos.
Proteasa Harina de trigo Degrada el gluten, lo que causa una reducción en el
volumen del pan
Las proteasas se inactivan por agentes
oxidantes como los bromatos.
Esterasa Frutas Produce ésteres durante la maduración que son
responsables del olor y el sabor
El sabor, el olor y la textura de las frutas
determinan las condiciones de cosecha,
almacenamiento y procesamiento
Aliinasa Cebolla y ajo Produce los olores al actuar sobre sus
correspondientes precursores cuando el tejido se
daña mecánicamente
Para optimizar al retención del olor hay que
cortar el alimento justo antes de consumirse
Prolifenol-
oxidasa
Frutas y
vegetales
Oscurecimiento aeróbico del alimento durante el
daño físico del tejido
Las frutas se pueden proteger por la adición de
SO2, ácido ascórbico y cítrico, o bien al evitar su
exposición al oxigeno. Los tratamientos térmicos
como el escaldado destruyen la enzima
Sistema
enzimático de la
glucólisis
Carne El glucógeno se convierte en ácido láctico y baja el
pH de 7.0 a 5.4 cuando existe una alta reserva del
polisacárido; este pH es deseable para producir un
buen olor y aumentar la calidad microbiológica de la
carne. Si somete a un fuerte ejercicio físico antes
de su sacrificio, el pH se reduce sólo a 6.6 y la
carne adquiere un color oscuro y es susceptible a
daños por microorganismos
El sacrificio se efectúa con animales bien
alimentados y descansados.