El documento aborda las propiedades, funciones y clasificación de las proteínas, destacando su solubilidad y desnaturalización, así como su especificidad funcional y de especie. Se menciona que las proteínas son esenciales para diversas funciones biológicas y su estructura puede verse afectada por factores como la temperatura y el pH. También se discuten ejemplos específicos de proteínas y su relevancia en procesos biológicos y enfermedades.

1. Propiedades, funciones y clasificación Prof. N. Flores

2. Solubilidad , la mayoría de las proteínas son hidrosolubles dando lugar a disoluciones coloidales. Carácter anfótero , (N-terminal y C-terminal) Especificidad . Desnaturalización .

3. Especificidad de especie . Cada proteína es exclusiva de cada especie, incluso de individuo, siendo solo funcional en esos organismos. (Homología de secuencia para estudios evolutivos, fenómenos de rechazo). Especificidad de función . Cada proteína realiza solamente una determinada función.

4. Las proteínas son sintetizadas a partir de moléculas de ARN, que a su vez son copias de fragmentos de ADN (gen), cuanto más próximas sean dos especies mayor será la semejanza de sus proteínas. El estudio y comparación de las secuencias de a.a . de una proteína se utiliza para la realización de árboles filogenéticos .

7. IRREVERSIBLE : La energía del estado nativo es mayor (menos estable) que la del estado desplegado. La renaturalización no es posible ya que hay que superar una gran barrera de activación (ej. Clara de huevo) Es la pérdida de la estructura terciaria (conformación nativa) al cambiar las condiciones del medio (Tª elevada y pH extremo). Se manifiesta por: pérdida de funcionalidad ( inactivación ) y/o pérdida de solubilidad ( precipitación ).

8. Es la pérdida de la estructura terciaria (conformación nativa). Se manifiesta por: pérdida de funcionalidad ( inactivación ) y/o pérdida de solubilidad ( precipitación ). Se produce por rotura de los enlaces que estabilizan las proteínas. REVERSIBLE : La energía del estado nativo es menor (más estable) que la del estado desplegado. La renaturalización es espontánea –sin gasto energético- al retirar el agente desnaturalizante y rápida , debido al cooperativismo de los enlaces.

9. TEMPERATURA Hasta los 40-50ºC, el aumento de Tª, favorece la solubilidad. Por encima de ese valor, se desnaturalizan. La Taq polimerasa usada en la PCR (reacción en cadena de la polimerasa) resiste los 95 ºC.

10. pH Cuando el pH alcanza el punto isoeléctrico de la proteína, las moléculas proteicas adquieren cargas de diferente signo y se agregan, formando conglomerados de gran tamaño que precipitan.

11. FUERZA IÓNICA (  ) La fuerza iónica es una medida de la concentración de iones. A bajas concentraciones, los iones favorecen la solubilidad, pero, a medida que aumenta la fuerza iónica, los iones compiten con la proteína por el agua y la “secuestran”, con lo que la proteína precipita.

13. Ribonucleasa bovina Estructura terciaria: Configuración nativa

14. Al desnaturalizar las proteínas, pierden su solubilidad y su función. Causas: aumento de T, variaciones de pH, detergentes, aumento de la concentración salina,…

15. Lactobacillus casei

16. Desnaturalización: efecto del pH Mamífero El ácido clorhídrico fabricado por las células parietales del estómago precipita la leche y aumenta su permanencia en el estómago facilitando su digestión

17. Placas amiloides en el cerebro en la enfermedad de Alzheimer Desnaturalización

18. Estructural , en las membranas celulares, en tejidos y estructuras dérmicas… Reserva de aa : ovoalbúmina, caseína, vitelina… Contráctil : orgánulos celulares (tubulina), miofibrillas (actina y miosina). Biocatalizadora -enzimas y hormonas. Transportadora : hemoglobina, mioglobina, citocromo, seroalbúmina, lipoproteínas… Homeostática . Hemostática o coaguladora : fibrinógeno Inmunológica : mucinas, inmunoglobulinas Tóxica o antigénica .

20. La FABP, una proteína rica en hojas  The fatty-acid-binding proteins ( FABPs ) son una familia de proteínas transportadoras de ácidos grasos y otras sustancias lipófilas como son eicosanoides y retinoides…

21. Rinovirus Estructura cuaternaria compleja: la cápside viral

22. Estructura terciaria y cuaternaria de la proteína HA del virus de la gripe

23. Estructurales (fibrilares: queratina, colágeno…) QUERATINA (pelos, cuernos,…) COLÁGENO (tejido conjuntivo)

24. Energéticas : Albúmina (lacto, ovo o seroalbúmina), caseína

25. Inmunológicas (anticuerpos)

26. Contráctiles (actina, miosina)

27. CITOESQUELETO (Microtúbulos de actina)

28. Regulación génica (factores de transcripción) Proteínas con “dedos de zinc”

29. Hemostática : fibrina (coagulación)

30. Catalítica y de regulación del metabolismo (enzimas) Centro activo

31. Transportadoras (lipoproteínas, proteínas de membrana, hemoglobina…)

32. Comunicación intercelular : hormonas (insulina, prolactina, oxitocina, hormona del crecimiento), neurotransmisores e interleucinas.

33. Toxinas (tétanos, venenos de serpientes) Clostridium tetani

34. Infectivas (priones) La enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ)

37. En la siguiente página encontraréis un resumen del tema de las proteínas, test y actividades interactivas. http://www.um.es/molecula/prot.htm