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UNIVERSIDAD DE SAN MARTIN DE PORRES 
FACULTAD DE MEDICINA HUMANA 
CURSO : Bioquímica 
DOCTOR : Alvarado 
CLASE : No 01 
METABOLISMO DE PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS 
 Introducción – Clase: Metabolismo de Proteínas y Aminoácidos. Archivos: “Metabolismo de 
Proteínas y aa.ppt” 
o Nosotros comemos normalmente entre 70-100g proteínas cada día 
 ¿Por qué cada día? – Porque si ustedes comen un poco más de carbohidratos 
un día, ustedes almacén carbohidratos en los músculos o en el hígado; es 
cierto que TODO TIENE SU LIMITE…. 
 Si ustedes comen exceso de grasa, ustedes almacenan grasa. ¿Cuánto? 
 No tiene limite el tejido adiposo 
 No hay manera de almacenar proteína y por eso debo comer 0.8g de 
proteína por kilo de peso cada día 
 ¿De dónde sale esa cifra maravillosa? Después de la segunda guerra 
mundial, Europa se quedó un desierto, no había trigo y no había 
comida en ninguna parte. Se formó la liga de las naciones (después se 
convertiría en la Naciones Unidas) y lo primero que preguntaron a la 
gente era cuanto es lo mínimo dispensable de carbohidratos y 
proteínas que requiere el cuerpo humano 
 La respuesta era 1g/kilo de peso y luego una nueva investigación bajo 
esa cifra a 0.8g/kilo de peso, pero tienen se ser proteína de origen 
animal (entonces no incluye proteína de papa, trigo y de todo lo que 
es vegetal); solo cuenta carnes, huevos y derivados de la leche 
 Generalidades 
o El organismo digiere entre 60 y 100 gramos de proteínas diarios que tiene la 
alimentación; tampoco se puede comer más porque no tiene sentido, si no hay 
manera de guardar la proteína que uno come demás, ese día, se gasta como 
carbohidrato. 
o Se suman en el estómago y en el intestino, entre 35 y 200 gramos de proteínas 
endógenas que son los jugos digestivos, lógicamente se produce jugo gástrico, 
amilasa, lipasa, pepsina y todos los jugos digestivos y son por naturaleza proteína y 
si son proteínas súmelas porque se van a auto-digerir en el aparato digestivo 
o 200g de proteínas endógenas más 60-80g de proteínas de la alimentación se juntan 
y cuando una va y mira la “caquita” del sujeto, encuentra que se pierde por las heces 
alrededor de 10g de proteína 
 Nuestro organismo es un tigre porque no desperdicia mas que esos 10g de 
proteína diariamente, nada más ni nada menos
 Enzimas digestivas 
o Cuando hicimos el capítulo de carbohidratos, les hable del almidón y que se digiere 
con amilasa y algunos que ayudan un poquito (disacarasa, maltasa, lactasa, etc.) la 
clave es amilasa 
o Cuando les hable de grasa, también teníamos un enzima (98% de triglicéridos se 
dijeren con lipasa) 
o Todas las enzimas digestivas de proteínas, son endopeptidasas o exopeptidasas 
 Significa que va cortando aminoácido por aminoácido , de afuera hacia 
adentro del lado carboxílico (se llamara carboxipeptidadasa) de afuera hacia 
adentro del lado amínico se llamara aminopeptidasa 
 Las endopeptidasas no corta un secuencia, corta al azar 
“randomizadamente” (por lo menos parece que corta donde sea) 
 El enlace que se rompe es un enlace peptídico y el enzima que lo hace es una 
hidrolasa y requiere de agua para hidrolizar el enlace 
 Digestión y absorción de proteínas 
o No hay una enzima, hay un montón de enzimas 
o En el estómago se produce pepsina, en el páncreas se produce tripsina, 
quimotripsina, elastasa, carboxipeptidasas y en el borde en cepillo del intestino se 
produce aminopeptidasa y dipeptidasa 
o ¿Por qué tanto lio con tantas proteínas? Porque acá las proteínas son lo más diverso 
que existe, la actina del núcleo de la masa que yo recojo es di ferente a la miosina y 
la mioglobina 
o Cuando yo como un gran bistec yo estoy comiendo de todo, por lo tanto no puedo 
depender de solamente una proteína 
o Tenemos entonces el estómago produciendo pepsina; el páncreas produciendo 
tripsina, quimotripsina, elastasa y carboxipeptidasa y el resultado de estos dos es: 
 Aminoácidos libres en un 40% 
 Oligopéptidos en un 60% (o sea proteínas chiquitas) 
 Sobre estos actuar la endopeptidasa: aminopeptidasa 
 Se encuentra en el borde de cebillo del borde del intestino 
 Las enzimas que actúan sobre los oligopéptidos, van a dejar di y 
tripéptidos 
o Para que los aminoácidos libres se absorban, tienen que entrar igual que los 
carbohidratos unidos a un sodio, por lo tanto el punto de ingreso significa transporte 
activo porque tienen que ir con un sodio y después tiene todo ese “menjunje” de 
sacar el sodio y reingresar potasio que gasta el ATP 
o En cambio cuando pasan algunos di o tripéptidos, pasan directamente y es curioso 
porque lo más pequeño que es el aminoácido solo, tiene problemas y gasta energía, 
en cambio los di o tripéptidos pasan sin mayor problema por un transportador 
especifico 
o Existen 7 transportadores 
 Un transportador de aminoácidos bicarboxílicos 
 Un transportador para diamínicos
 Para aminoácidos con anillo bencénico 
 Para cada una de las formas para aminoácidos de cadena larga (leucina, 
isoleucina) 
 Para cada grupo de aminoácidos 
o Adentro de la célula, todos los aminoácidos salen por un transportador genérico que 
permite la salida de todos ellos 
 Enzimas gástricas 
o Hay un problema en la secreción de las enzimas digestivas 
o La pared del estómago está formada por bacterias proteicas, como es que estas 
enzimas que se forman en la pared del estómago y la pared del intestino, no 
perforan la pared del estómago o intestino 
 Porque todas se producen como proenzimas, no se produce pepsina sino 
pepsinógeno, no se produce quimotripsina sino quimotripsinógeno, o se 
produce tripsina sino tripsinógeno, elastasa proelastasa; se produce enzimas 
que son inefectivas y se hacen efectivas cuando están en la luz por este 
cuadro: 
 Pepsina se puede activar por:
 Auto activación quiere decir que se altera por la presencia de un pH ácido y 
allí es donde se rompen los 44 aminoácidos y se activa 
 Auto catálisis – las primeras moléculas de pepsina que se producen, auto 
catalizan el resto del pepsinógeno 
 Lo importante del cuadro no es saber dónde “corta” cada enzima, sino 
entender que el concepto de auto catálisis y que la tripsina puede activar a 
varias enzimas después que ya no está en su forma de proenzima. 
o El estómago produce ácido clorhídrico y pepsinógeno (que se va hacia la luz y 
cuando está en presencia del pH bajo o por efectos de el mismo se activa toda la 
pepsina) 
o En el intestino, la primera en activarse es el tripsinógeno y por una enteroquinasa 
secretada por células epiteliales en el intestino activa el tripsinógeno para su forma 
de tripsina y se encarga de activar el resto de las enzimas. 
o El organismo complica este proceso porque todas las proteínas que voy a comer, son 
completamente distintas (pollo, pescado, res, etc.) y las endopeptidasas no cortan 
en cualquier parte como les había dicho, parece que sí. La pepsina está cortando 
o Cada día comen gran cantidades de proteínas distintas y por cada una tenemos 
enzimas que nos solucionan el problema 
 Digestión Intestinal 
o La digestión gástrica y la pancreática generan un 60% de oligopéptidos entre 2 y 8 
aminoácidos. 
o La superficie intestinal es rica en amino peptidasas A y N (actúan sobre oligopéptidos 
con NH2 terminal ácido y neutro) así como en di peptidasas.
o Di o tri péptidos con prolina, hidroxiprolina, son absorbidos directamente. Algunos 
dipéptidos son absorbidos por ultimo en forma directa como dipéptidos 
 Absorción de aminoácidos y dipéptidos 
o El intestino absorbe aminoácidos libres y pequeños péptidos, aunque la gradiente es 
favorable se requiere un transportador 
o Para el transporte de péptidos, dipéptidos o de aminoácidos libres, en cuyo caso 
ingresan junto a sodio 
 Absorción de aminoácidos no esenciales 
o Un no de los aminoácidos no esenciales que más se absorbe es el ácido glutámico 
o Se absorben entre 60 y 100 g de aminoácidos cada día. Aproximadamente el 40% 
son no esenciales, de ellos 12 g corresponden a ácido glutámico. 
o Se absorbe lentamente debido que sufre una transaminación y produce energía 
o Produce energía en la pared intestinal para que el intestino no se coma el 
carbohidrato que va pasar hasta la sangre donde va al cerebro 
o Por lo tanto glutámico es una forma que va habitar la pared intestinal y va evitar que 
se gaste el carbohidrato 
o La característica especial que tienen los aminoácidos es que contienen nitrógeno
 Lo carbohidratos tienen CHO, las grasas tienen CHO, el amino acido es 
diferente porque tienen nitrógeno 
 Si yo caliento un alimento y me da un cierto olor como si estuviera 
quemando un pelo, eso quiere decir que contiene nitrógeno y por ende 
proteína 
 Origen de los aminoácidos 
o El nitrógeno proviene de la atmosfera y los vegetales lo transforman en amonio 
o El nitrógeno se transforma en amonio y con eso se sintetiza los aminoácidos 
 Lo sintetizan los animales, los vegetales y el ser humano produce 
aminoácidos no esenciales 
 Síntesis de aminoácidos a partir de ceto ácidos 
o Alanina se produce a partir de piruvato 
o Glutamato se produce a partir de ceto glutarato (intermediario del ciclo de Krebs) 
o Aspartato se produce a partir de Oxalacetato (intermediario del ciclo de Krebs) 
o Serina se produce 3P glicerato 
o Los primeros cuatro vienen de intermediarios de los carbohidratos, quiere decir que 
si como gran cantidad de carbohidrato, nunca voy a tener problemas con alanina, 
glutamato, aspartato y serina. Que son los aminoácidos más comunes en las 
proteínas del organismo
o Las reacciones de biosíntesis de aminoácidos son reversibles entonces: 
 Cuando yo quiero botar una alanina, lo transformo en piruvato 
 Cuando quiero botar glutamato lo transformo en cetoglutarato 
 Cuando quiero botar Aspartato lo transformo en oxalacetato 
 Cuando quiero botar Serina lo transformo en 3P glicerato 
o Nos sirve para entender porque no son esenciales en la alimentación 
o También para entender porque necesitamos 1g de proteínas por kg por día, y es 
porque una parte de nuestra proteína se bota 
 Se bota entre comillas porque en realidad no se bota, se transforma en 
carbohidrato y se aprovecha como carbohidratos en la producción de energía 
o Cuando me voy a la tranquera y me como 3 
babybeefs como un salvaje y consumo 200g de 
proteínas en vez de los 80g que debo, no tengo 
como almacenarlas lo convierto en carbohidratos 
(carbohidratos muy “caros” porque me costó 80 
soles) 
o El león transforma su presa en carbohidratos 
porque el león no come pan francés y así se 
alimenta y por eso es carnívoro 
o Uno de los elementos más claros de la síntesis es 
la transaminación 
 La transaminación es una forma de transformar, si yo tengo alanina y 
cetoglutarato yo puedo producir glutamato y piruvato 
 La alanina se transformó en piruvato y el cetoglutarato en glutamato 
 La transaminación está en todo el organismo
 La transaminación le da versatilidad a la transformación 
 La transaminación es la reacción que traslada un grupo amino de un 
aminoácido a otro, es la solución de la necesidad de los aminoácidos 
 Serina 
o Sabemos del cuadro que serina viene del 3P glicerato
 Glicina 
o La glicina viene de la serina 
 Tirosina 
o Si estoy fabricando tirosina porque estoy fabricando hormona tiroidea y uso las 
reservas que tengo de tirosina, puedo convertir fenilalanina a tirosina 
o Acá existe un problema porque la tirosina no es un AA esencial, mientras que 
fenilalanina SI es un aminoácido esencial 
o Peor si consumo fenilalanina soluciono la necesidad de fenilalanina y tirosina al 
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 Catabolismo de los Aminoácidos 
o Debo de comer 1g de proteína por kilo de peso que es lo que se va perdiendo 
durante el día 
o Pero las proteínas que como no se va almacenar, pero lo que voy perdiendo lo 
substituyo. 
o Todo esto es parte de la perdida natural. 
 Cada vez que me baño, estoy perdiendo proteína que estaba adherida a mi 
cuerpo 
 Cada vez que voy al baño y hago aaahhhhh también estoy botando proteína 
por las heces del tubo digestivo 
o Pero hay otra perdida que esta mediada por el sistema catabólico. 
 Para poder transformar alanina en piruvato y aprovecharlo en el 
metabolismo de carbohidratos, lo único que tengo que hacer es desenchufar 
el NH3 
o Entonces, el catabolismo de los aminoácidos esta mediado por el grupo amino y se 
sale el resto para que sea procesado como un intermediario de un carbohidrato 
o El organismo tiene dos problemas 
 Uno – incorporar al metabolismo de carbohidratos 
 Dos - deshacerse el amonio porque le hace daño y en todos los seres vivos 
hay que eliminarlo 
 Destino del nitrógeno de los alfa aminoácidos 
o Cada uno tiene su manera de eliminar amonio 
 Los pescados secretan amoniacos directamente a través de su piel cuando 
nada 
 Su amonio y sus proteínas muertas se mezclan con el agua del mar 
o Las aves tienen otro sistema, producen ácido úrico, se llaman uricotélicos 
 Producen ácido úrico que precipita 
o El hombre es ureotélico, es decir que elimina amonio debajo de la forma de urea 
 Los mamíferos secretan urea, es un compuesto altamente soluble 
 Como lo hace 
 El organismo coge amonio y produce amonio en cada tejido 
 incorporando el amonio al glutamato para formar glutamina 
 El glutamina se dirige al hígado que es el gran fabricante de urea 
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dos moléculas de amonio
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 Tiene dos campos: 1. Hacia el hígado a través de la glutamina y 2: del 
hígado al riñón a través de la síntesis de urea 
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metabolismo de proteínas y aminoácidos

  • 1. UNIVERSIDAD DE SAN MARTIN DE PORRES FACULTAD DE MEDICINA HUMANA CURSO : Bioquímica DOCTOR : Alvarado CLASE : No 01 METABOLISMO DE PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS  Introducción – Clase: Metabolismo de Proteínas y Aminoácidos. Archivos: “Metabolismo de Proteínas y aa.ppt” o Nosotros comemos normalmente entre 70-100g proteínas cada día  ¿Por qué cada día? – Porque si ustedes comen un poco más de carbohidratos un día, ustedes almacén carbohidratos en los músculos o en el hígado; es cierto que TODO TIENE SU LIMITE….  Si ustedes comen exceso de grasa, ustedes almacenan grasa. ¿Cuánto?  No tiene limite el tejido adiposo  No hay manera de almacenar proteína y por eso debo comer 0.8g de proteína por kilo de peso cada día  ¿De dónde sale esa cifra maravillosa? Después de la segunda guerra mundial, Europa se quedó un desierto, no había trigo y no había comida en ninguna parte. Se formó la liga de las naciones (después se convertiría en la Naciones Unidas) y lo primero que preguntaron a la gente era cuanto es lo mínimo dispensable de carbohidratos y proteínas que requiere el cuerpo humano  La respuesta era 1g/kilo de peso y luego una nueva investigación bajo esa cifra a 0.8g/kilo de peso, pero tienen se ser proteína de origen animal (entonces no incluye proteína de papa, trigo y de todo lo que es vegetal); solo cuenta carnes, huevos y derivados de la leche  Generalidades o El organismo digiere entre 60 y 100 gramos de proteínas diarios que tiene la alimentación; tampoco se puede comer más porque no tiene sentido, si no hay manera de guardar la proteína que uno come demás, ese día, se gasta como carbohidrato. o Se suman en el estómago y en el intestino, entre 35 y 200 gramos de proteínas endógenas que son los jugos digestivos, lógicamente se produce jugo gástrico, amilasa, lipasa, pepsina y todos los jugos digestivos y son por naturaleza proteína y si son proteínas súmelas porque se van a auto-digerir en el aparato digestivo o 200g de proteínas endógenas más 60-80g de proteínas de la alimentación se juntan y cuando una va y mira la “caquita” del sujeto, encuentra que se pierde por las heces alrededor de 10g de proteína  Nuestro organismo es un tigre porque no desperdicia mas que esos 10g de proteína diariamente, nada más ni nada menos
  • 2.  Enzimas digestivas o Cuando hicimos el capítulo de carbohidratos, les hable del almidón y que se digiere con amilasa y algunos que ayudan un poquito (disacarasa, maltasa, lactasa, etc.) la clave es amilasa o Cuando les hable de grasa, también teníamos un enzima (98% de triglicéridos se dijeren con lipasa) o Todas las enzimas digestivas de proteínas, son endopeptidasas o exopeptidasas  Significa que va cortando aminoácido por aminoácido , de afuera hacia adentro del lado carboxílico (se llamara carboxipeptidadasa) de afuera hacia adentro del lado amínico se llamara aminopeptidasa  Las endopeptidasas no corta un secuencia, corta al azar “randomizadamente” (por lo menos parece que corta donde sea)  El enlace que se rompe es un enlace peptídico y el enzima que lo hace es una hidrolasa y requiere de agua para hidrolizar el enlace  Digestión y absorción de proteínas o No hay una enzima, hay un montón de enzimas o En el estómago se produce pepsina, en el páncreas se produce tripsina, quimotripsina, elastasa, carboxipeptidasas y en el borde en cepillo del intestino se produce aminopeptidasa y dipeptidasa o ¿Por qué tanto lio con tantas proteínas? Porque acá las proteínas son lo más diverso que existe, la actina del núcleo de la masa que yo recojo es di ferente a la miosina y la mioglobina o Cuando yo como un gran bistec yo estoy comiendo de todo, por lo tanto no puedo depender de solamente una proteína o Tenemos entonces el estómago produciendo pepsina; el páncreas produciendo tripsina, quimotripsina, elastasa y carboxipeptidasa y el resultado de estos dos es:  Aminoácidos libres en un 40%  Oligopéptidos en un 60% (o sea proteínas chiquitas)  Sobre estos actuar la endopeptidasa: aminopeptidasa  Se encuentra en el borde de cebillo del borde del intestino  Las enzimas que actúan sobre los oligopéptidos, van a dejar di y tripéptidos o Para que los aminoácidos libres se absorban, tienen que entrar igual que los carbohidratos unidos a un sodio, por lo tanto el punto de ingreso significa transporte activo porque tienen que ir con un sodio y después tiene todo ese “menjunje” de sacar el sodio y reingresar potasio que gasta el ATP o En cambio cuando pasan algunos di o tripéptidos, pasan directamente y es curioso porque lo más pequeño que es el aminoácido solo, tiene problemas y gasta energía, en cambio los di o tripéptidos pasan sin mayor problema por un transportador especifico o Existen 7 transportadores  Un transportador de aminoácidos bicarboxílicos  Un transportador para diamínicos
  • 3.  Para aminoácidos con anillo bencénico  Para cada una de las formas para aminoácidos de cadena larga (leucina, isoleucina)  Para cada grupo de aminoácidos o Adentro de la célula, todos los aminoácidos salen por un transportador genérico que permite la salida de todos ellos  Enzimas gástricas o Hay un problema en la secreción de las enzimas digestivas o La pared del estómago está formada por bacterias proteicas, como es que estas enzimas que se forman en la pared del estómago y la pared del intestino, no perforan la pared del estómago o intestino  Porque todas se producen como proenzimas, no se produce pepsina sino pepsinógeno, no se produce quimotripsina sino quimotripsinógeno, o se produce tripsina sino tripsinógeno, elastasa proelastasa; se produce enzimas que son inefectivas y se hacen efectivas cuando están en la luz por este cuadro:  Pepsina se puede activar por:
  • 4.  Auto activación quiere decir que se altera por la presencia de un pH ácido y allí es donde se rompen los 44 aminoácidos y se activa  Auto catálisis – las primeras moléculas de pepsina que se producen, auto catalizan el resto del pepsinógeno  Lo importante del cuadro no es saber dónde “corta” cada enzima, sino entender que el concepto de auto catálisis y que la tripsina puede activar a varias enzimas después que ya no está en su forma de proenzima. o El estómago produce ácido clorhídrico y pepsinógeno (que se va hacia la luz y cuando está en presencia del pH bajo o por efectos de el mismo se activa toda la pepsina) o En el intestino, la primera en activarse es el tripsinógeno y por una enteroquinasa secretada por células epiteliales en el intestino activa el tripsinógeno para su forma de tripsina y se encarga de activar el resto de las enzimas. o El organismo complica este proceso porque todas las proteínas que voy a comer, son completamente distintas (pollo, pescado, res, etc.) y las endopeptidasas no cortan en cualquier parte como les había dicho, parece que sí. La pepsina está cortando o Cada día comen gran cantidades de proteínas distintas y por cada una tenemos enzimas que nos solucionan el problema  Digestión Intestinal o La digestión gástrica y la pancreática generan un 60% de oligopéptidos entre 2 y 8 aminoácidos. o La superficie intestinal es rica en amino peptidasas A y N (actúan sobre oligopéptidos con NH2 terminal ácido y neutro) así como en di peptidasas.
  • 5. o Di o tri péptidos con prolina, hidroxiprolina, son absorbidos directamente. Algunos dipéptidos son absorbidos por ultimo en forma directa como dipéptidos  Absorción de aminoácidos y dipéptidos o El intestino absorbe aminoácidos libres y pequeños péptidos, aunque la gradiente es favorable se requiere un transportador o Para el transporte de péptidos, dipéptidos o de aminoácidos libres, en cuyo caso ingresan junto a sodio  Absorción de aminoácidos no esenciales o Un no de los aminoácidos no esenciales que más se absorbe es el ácido glutámico o Se absorben entre 60 y 100 g de aminoácidos cada día. Aproximadamente el 40% son no esenciales, de ellos 12 g corresponden a ácido glutámico. o Se absorbe lentamente debido que sufre una transaminación y produce energía o Produce energía en la pared intestinal para que el intestino no se coma el carbohidrato que va pasar hasta la sangre donde va al cerebro o Por lo tanto glutámico es una forma que va habitar la pared intestinal y va evitar que se gaste el carbohidrato o La característica especial que tienen los aminoácidos es que contienen nitrógeno
  • 6.  Lo carbohidratos tienen CHO, las grasas tienen CHO, el amino acido es diferente porque tienen nitrógeno  Si yo caliento un alimento y me da un cierto olor como si estuviera quemando un pelo, eso quiere decir que contiene nitrógeno y por ende proteína  Origen de los aminoácidos o El nitrógeno proviene de la atmosfera y los vegetales lo transforman en amonio o El nitrógeno se transforma en amonio y con eso se sintetiza los aminoácidos  Lo sintetizan los animales, los vegetales y el ser humano produce aminoácidos no esenciales  Síntesis de aminoácidos a partir de ceto ácidos o Alanina se produce a partir de piruvato o Glutamato se produce a partir de ceto glutarato (intermediario del ciclo de Krebs) o Aspartato se produce a partir de Oxalacetato (intermediario del ciclo de Krebs) o Serina se produce 3P glicerato o Los primeros cuatro vienen de intermediarios de los carbohidratos, quiere decir que si como gran cantidad de carbohidrato, nunca voy a tener problemas con alanina, glutamato, aspartato y serina. Que son los aminoácidos más comunes en las proteínas del organismo
  • 7. o Las reacciones de biosíntesis de aminoácidos son reversibles entonces:  Cuando yo quiero botar una alanina, lo transformo en piruvato  Cuando quiero botar glutamato lo transformo en cetoglutarato  Cuando quiero botar Aspartato lo transformo en oxalacetato  Cuando quiero botar Serina lo transformo en 3P glicerato o Nos sirve para entender porque no son esenciales en la alimentación o También para entender porque necesitamos 1g de proteínas por kg por día, y es porque una parte de nuestra proteína se bota  Se bota entre comillas porque en realidad no se bota, se transforma en carbohidrato y se aprovecha como carbohidratos en la producción de energía o Cuando me voy a la tranquera y me como 3 babybeefs como un salvaje y consumo 200g de proteínas en vez de los 80g que debo, no tengo como almacenarlas lo convierto en carbohidratos (carbohidratos muy “caros” porque me costó 80 soles) o El león transforma su presa en carbohidratos porque el león no come pan francés y así se alimenta y por eso es carnívoro o Uno de los elementos más claros de la síntesis es la transaminación  La transaminación es una forma de transformar, si yo tengo alanina y cetoglutarato yo puedo producir glutamato y piruvato  La alanina se transformó en piruvato y el cetoglutarato en glutamato  La transaminación está en todo el organismo
  • 8.  La transaminación le da versatilidad a la transformación  La transaminación es la reacción que traslada un grupo amino de un aminoácido a otro, es la solución de la necesidad de los aminoácidos  Serina o Sabemos del cuadro que serina viene del 3P glicerato
  • 9.  Glicina o La glicina viene de la serina  Tirosina o Si estoy fabricando tirosina porque estoy fabricando hormona tiroidea y uso las reservas que tengo de tirosina, puedo convertir fenilalanina a tirosina o Acá existe un problema porque la tirosina no es un AA esencial, mientras que fenilalanina SI es un aminoácido esencial o Peor si consumo fenilalanina soluciono la necesidad de fenilalanina y tirosina al mismo tiempo
  • 10.  Catabolismo de los Aminoácidos o Debo de comer 1g de proteína por kilo de peso que es lo que se va perdiendo durante el día o Pero las proteínas que como no se va almacenar, pero lo que voy perdiendo lo substituyo. o Todo esto es parte de la perdida natural.  Cada vez que me baño, estoy perdiendo proteína que estaba adherida a mi cuerpo  Cada vez que voy al baño y hago aaahhhhh también estoy botando proteína por las heces del tubo digestivo o Pero hay otra perdida que esta mediada por el sistema catabólico.  Para poder transformar alanina en piruvato y aprovecharlo en el metabolismo de carbohidratos, lo único que tengo que hacer es desenchufar el NH3 o Entonces, el catabolismo de los aminoácidos esta mediado por el grupo amino y se sale el resto para que sea procesado como un intermediario de un carbohidrato o El organismo tiene dos problemas  Uno – incorporar al metabolismo de carbohidratos  Dos - deshacerse el amonio porque le hace daño y en todos los seres vivos hay que eliminarlo  Destino del nitrógeno de los alfa aminoácidos o Cada uno tiene su manera de eliminar amonio  Los pescados secretan amoniacos directamente a través de su piel cuando nada  Su amonio y sus proteínas muertas se mezclan con el agua del mar o Las aves tienen otro sistema, producen ácido úrico, se llaman uricotélicos  Producen ácido úrico que precipita o El hombre es ureotélico, es decir que elimina amonio debajo de la forma de urea  Los mamíferos secretan urea, es un compuesto altamente soluble  Como lo hace  El organismo coge amonio y produce amonio en cada tejido  incorporando el amonio al glutamato para formar glutamina  El glutamina se dirige al hígado que es el gran fabricante de urea  La urea sale a la sangre y se dirige al riñón y en su estructura va tener dos moléculas de amonio
  • 11.  Esto se llama proceso de liberación de amonio del organismo  Tiene dos campos: 1. Hacia el hígado a través de la glutamina y 2: del hígado al riñón a través de la síntesis de urea  El ciclo de la urea o Parte de la síntesis de la urea se da en la mitocondria y parte se da en el citoplasma o Urea representa 80-90% del nitrógeno que se elimina en la orina o La urea se produce en el hígado, va por la sangre y se elimina gracias al riñón o Para sintetizar urea primero se requiere carbamil fosfato, le añadimos otro anillo y lo separamos para dar urea
  • 12. o Entonces todo proceso catabólico de proteínas se hace a un ritmo o Los AA que son dependiente del metabolismo de carbohidratos