2. Los encimas son: BIOCATALIZADORES Los biocatalizadores son los catalizadores de las reacciones químicas que se producen dentro y fuera de las células de los organismos vivos. LOS CATALIZADORES Son substancias que rebajan a energía de activación, acelerando la velocidad de reacción, sin alterarse en el proceso No influyen en el equilibrio de las reacciones
8. ENZIMAS o FERMENTOS Son proteínas globulares poseen un grado elevado de especificidad Por el substrato actúan en condiciones muy suaves de temperatura y pH son solubles en el agua
9. Pueden estar formados por : una proteína conxugada una proteína simple HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR, GRUPO PROSTÉTICO o COENZIMA HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA
10. Las apoenzimas están constituidos por tres tipos de aminoácidos Aminoácidos estructurales sin función dinámica Aminoácidos de fijación encargados de establecer enlaces débiles con el substrato Aminoácidos catalíticos que se unen al substrato para realizar su transformación en producto S
13. Son moléculas no proteicas que se unen a los apoenzimas para formar una molécula activa (holoenzima) No son específicas del apoencima, pero si del tipo de reacción Se alteran durante la reacción regenerándose posteriormente NAD + + 2e - + 2 H + = NADH + H + NAD + + 2H = NADH + H +
14. Entre los coenzimas más conocidos tenemos NAD + NADP + FAD CoA CoA-SH ATP Actúan en reacciones de óxido-reducción actúa como transportador de radicales –acil Acetil-CoA actúa como transportador de grupos fosfato también es un transportador de energía
16. AH 2 A NAD + NADH + H + FAD FADH 2 Ácido succínico Ácido fumárico COOH CH 2 CH 2 -COOH COOH CH CH-COOH
17. C 6 H 12 O 6 2CH 3 - CO - COOH GLICOSA ÁCIDO PIRÚVICO 2 NAD + 2 NADH + H + 2 ADP + Pi 2 ATP
18. C 6 H 12 O 6 2CH 3 - CO - COOH Ácido pirúvico 2CH 3 - CHOH - COOH Ácido láctico 2NADH + H + 2NADH + H + 2 NAD + 2 NAD + 2 ADP + Pi 2 ATP
19. Entre los coenzimas más conocidos tenemos NAD + NADP + FAD CoA CoA-SH ATP Actúan en reacciones de óxido-reducción actúa como transportador de radicales –acil Acetil-CoA actúa como transportador de grupos fosfato también es un transportador de energía
21. CH 3 - CO - COOH Ácido pirúvico CH 3 - CO –S-CoA Acetil CoA HS-CoA NAD + NADH + H + CO 2
22. Entre los coenzimas más conocidos tenemos NAD + NADP + FAD CoA CoA-SH ATP Actúan en reacciones de óxido-reducción actúa como transportador de radicales –acil acetil-CoA actúa como transportador de grupos fosfato también es un transportador de energía
30. CINÉTICA ENCIMÁTICA FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Temperatura El pH del medio Concentración del substrato Inhibición enzimática Enzimas alostéricos Concentración del enzima
31. Temperatura temperatura V El aumento de la temperatura favorece el movimiento de las moléculas y con el la probabilidad de que se encuentren entre ellas, como consecuencia aumenta la velocidad de reacción. Cuando la temperatura excede cierto límite se produce la desnaturalización del enzima y la actividad enzimática cesa. La temperatura a la que la velocidad de reacción es máxima TEMPERATURA ÓPTIMA V max se llama
33. CINÉTICA ENZIMÁTICA FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Temperatura El pH del medio Concentración del substrato Inhibición enzimática Enzimas alostéricos Concentración del enzima
34. El pH del medio pH V Cuando se exceden tanto por enzima como por debajo estos límites, el enzima se desnaturaliza y deja de actuar Todos los enzimas actúan en márgenes muy estrechos de pH Entre estos límites hay un pH en el que la actividad enzimática es mayor. pH óptimo El pH óptimo varía de unos enzimas a otros
35. O pH del medio pH óptimo Velocidad ácido básico
36. CINÉTICA ENCIMÁTICA FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Temperatura El pH del medio Concentración del substrato Inhibición enzimática Enzimas alostéricos Concentración del enzima
37. Concentración del enzima Concentración del substrato La velocidad de reacción se cuantifica por el número de moléculas de substrato transformadas en la unidad de tiempo. La velocidad de una reacción enzimática aumenta según se eleva la concentración del substrato hasta alcanzar la V máx., a partir de se momento [S] V V max. se mantiene constante. La V máx. se alcanza cuando todo el enzima está ocupado por el substrato
38. Leonor Michaelis Maud Menten [S] V V max. 1/2 V max. K M CONSTANTE DE MICHAELIS-MENTEN La eficacia de un enzima se mide por la velocidad de transformación del substrato en producto. Para expresar la eficacia de un enzima se utiliza la K M que mide la afinidad del enzima por el substrato. K M constante de Michaelis-Menten, es la concentración del substrato necesaria para alcanzar la mitad de la V max.
39. CINÉTICA ENZIMÁTICA FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Temperatura El pH del medio Concentración del substrato Inhibición enzimática Enzimas alostéricos Concentración del enzima
40. Inhibición enzimática Los inhibidores son determinadas substancias que disminuyen o anulan la actividad enzimática, y pueden ser : Irreversibles o venenos Reversibles No competitivos Competitivos
41. Irreversibles o venenos Son compuestos que se unen de manera permanente al centro activo de un enzima anulando su capacidad catalítica. producto enzima substrato substrato inhibidor
42. Irreversibles o venenos Son compuestos que se unen de manera permanente al centro activo de un enzima anulando su capacidad catalítica. enzima substrato inhibidor
43. Reversibles No competitivos Competitivos Se unen temporalmente al enzima impiediendo su acción. y pueden ser
44. producto Inhibidores reversibles competitivos Se puede anular inhibición aumentando la concentración del substrato. Son aquellos que se unen al centro activo porque son semejantes al substrato enzima substrato inhibidor substrato substrato substrato substrato
45. Inhibidores reversibles no competitivos Se unen al enzima fuera del centro activo, pero deforman el enzima. enzima inhibidor substrato enzima
46. CINÉTICA ENZIMÁTICA FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Temperatura El pH del medio Concentración del substrato Inhibición enzimática Enzimas alostéricos Concentración del enzima
47. sitio Enzimas alostéricos ALLO otro STEREO Los enzimas alostéricos tienen “otro sitio” además del centro activo.
48. El “otro sitio” se llama, Centro activo Centro regulador centro o sitio regulador o alostérico efector o modulador y a el se une el activa la actividad del enzima o inhibe enzima substrato modulador
49. Los enzimas alostéricos presentan dos conformaciones estables, una inactiva y otra activa, pasando de una a otra por la unión del modulador al centro regulador INACTIVA ACTIVA enzima enzima
50. Los enzimas alostéricos pueden ser de dos tipos : Los activados por el modulador En este caso el modulador puede ser el substrato inhibidos por el modulador En este caso el modulador puede ser el producto enzima enzima modulador enzima enzima modulador
51. cuando se activa una de las unidades transmite el efecto a las otras cadenas (transmisión alostérica), aumentando considerablemente la velocidad de reacción. Muchos enzimas alostéricos están formados por más de una cadena peptídica (estructura cuaternaria), cada unidad tiene su centro activo
52. ESPECIFICIDAD DE LOS ENZIMAS De acción el enzima solo realiza un determinado tipo de reacción De substrato En este caso la especificidad puede ser: Absoluta De grupo cuando el enzima solo reconoce un tipo de substancias cuando o enzima actúa sobre diferentes moléculas pero con el mismo enlace químico sacarasa peptidasas que rompen enlaces peptídicos Hidrolizan la sacarosa
53. Águeda Mª Barcia Iravedra I.E.S. Monte Castelo de Burela NOMENCLATURA DE LOS ENZIMAS Los enzimas toman el nombre del subtrato sobre el que actúan, del tipo de acción que realizan o de ambos a la vez Siempre se le añade la terminación – asa como por ejemplo: Sacarasa ADN sintetasa Aminoacil-ARNt-sintetasa Ribulosa-1,5 difosfato-carboxilasa
54. CLASIFICACIÓN DE LOS ENZIMAS Oxidoreductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Isomerasas Ligasas y Sintetasas