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fibrinólisis primaria y
secundaria
Ricardo González
Residente de segundo año de Medicina Crítica
Definición de fibrinolisis
● Mecanismo fisiológico en el cual la fibrina que contienen los coágulos se
disuelve lentamente en la sangre.
● proceso normal en la cicatrización
● mantiene permeable vasos pequeños
● La fibrinolisis es un proceso mucho más lento que la coagulación, el tiempo
en el que transcurre la fibrinolisis permite la curación de coágulo.
Overview of hemostasis, Lawrence LK Leung, MD last updated: Sep 29, 2021.
fibrinólisis primaria
● regular la conversión del plasminógeno en plasmina.
● las enzimas del sistema fibrinolítico son proteasas de tipo serina ( PAI1 y 2 )
● su sitio activo está compuesto por aminoácidos de serina, ácido aspártico e
histidina
componentes de la fibrinólisis
● plasminógeno humano: glucoproteina de cadena simple de 92 kD.
● contiene un dominio kringle que tiene una lisina que median la unión del
plasminógeno a la fibrina.
● Reconocimiento de la fibrina.
Overview of hemostasis, Lawrence LK Leung, MD last updated: Sep 29, 2021.
activador tisular del plasminógeno TFI
● proteasa sérinica 68 kD
tiene un domino finger (analogía con fibronectina)
la union de t-PA a la fibrina está mediada por dominio finger
el t-PA es degradado por la plasmina por hidrólisis
Overview of hemostasis, Lawrence LK Leung, MD last updated: Sep 29, 2021.
Urocinasa U PA
glucoproteina de 54 kD
o prourocinasa
receptor del activador de plasminógeno tipo urocinasa
la unión de la urocinasa con el receptor aumenta las generación de plasmina
La uroquinasa es secretada por muchos tipos de células en forma de prouroquinasa,
también denominada activador del plasminógeno de tipo uroquinasa de cadena sencilla
Fisiología de la hemostasia y su alteración por la coagulopatía en COVID-19 Adriana González-
Villalvaa Vol. 63, n.o 5, Septiembre-Octubre 2020 revista medicina de la UNAM
alfa 2 antiplasmina
glucoproteína de 452 aminoácidos que codifica el extremo carboxi terminal y
forma el complejo plasmina antiplasmina en lugar de unirse al plasminógeno
inhibidor del activador tisular del plasminógeno
PAI 1- molécula de unión a la proteína s
PAI 2 serpina
PAI 1
● es sintetizado por células endoteliales y plaquetas que regulan su liberación
durante la fibrinólisis.
● La liberación de PAI-1 por las plaquetas activadas puede contribuir a la
resistencia relativa de los trombos arteriales ricos en plaquetas a la
trombólisis.
Overview of hemostasis, Lawrence LK Leung, MD last
updated: Sep 29, 2021
PAI 2
● PAI-2 es sintetizado por los glóbulos blancos y la placenta y sus niveles
aumentan considerablemente durante el embarazo.
● PAI-2 es menos eficaz como inhibidor del plasminógeno y su importancia
biológica es incierta
Overview of hemostasis, Lawrence LK Leung, MD last
updated: Sep 29, 2021
fibrinólisis secundaria
● medicinas
● desorden médico
● otras causas
Fibrinolysis and the control of blood coagulation John C. Chapin a,1 , Katherine A. Hajjar Blood Reviews 2014
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  • 1. fibrinólisis primaria y secundaria Ricardo González Residente de segundo año de Medicina Crítica
  • 2. Definición de fibrinolisis ● Mecanismo fisiológico en el cual la fibrina que contienen los coágulos se disuelve lentamente en la sangre. ● proceso normal en la cicatrización ● mantiene permeable vasos pequeños ● La fibrinolisis es un proceso mucho más lento que la coagulación, el tiempo en el que transcurre la fibrinolisis permite la curación de coágulo. Overview of hemostasis, Lawrence LK Leung, MD last updated: Sep 29, 2021.
  • 3. fibrinólisis primaria ● regular la conversión del plasminógeno en plasmina. ● las enzimas del sistema fibrinolítico son proteasas de tipo serina ( PAI1 y 2 ) ● su sitio activo está compuesto por aminoácidos de serina, ácido aspártico e histidina
  • 4. componentes de la fibrinólisis ● plasminógeno humano: glucoproteina de cadena simple de 92 kD. ● contiene un dominio kringle que tiene una lisina que median la unión del plasminógeno a la fibrina. ● Reconocimiento de la fibrina. Overview of hemostasis, Lawrence LK Leung, MD last updated: Sep 29, 2021.
  • 5. activador tisular del plasminógeno TFI ● proteasa sérinica 68 kD tiene un domino finger (analogía con fibronectina) la union de t-PA a la fibrina está mediada por dominio finger el t-PA es degradado por la plasmina por hidrólisis Overview of hemostasis, Lawrence LK Leung, MD last updated: Sep 29, 2021.
  • 6. Urocinasa U PA glucoproteina de 54 kD o prourocinasa receptor del activador de plasminógeno tipo urocinasa la unión de la urocinasa con el receptor aumenta las generación de plasmina La uroquinasa es secretada por muchos tipos de células en forma de prouroquinasa, también denominada activador del plasminógeno de tipo uroquinasa de cadena sencilla Fisiología de la hemostasia y su alteración por la coagulopatía en COVID-19 Adriana González- Villalvaa Vol. 63, n.o 5, Septiembre-Octubre 2020 revista medicina de la UNAM
  • 7. alfa 2 antiplasmina glucoproteína de 452 aminoácidos que codifica el extremo carboxi terminal y forma el complejo plasmina antiplasmina en lugar de unirse al plasminógeno inhibidor del activador tisular del plasminógeno PAI 1- molécula de unión a la proteína s PAI 2 serpina
  • 8. PAI 1 ● es sintetizado por células endoteliales y plaquetas que regulan su liberación durante la fibrinólisis. ● La liberación de PAI-1 por las plaquetas activadas puede contribuir a la resistencia relativa de los trombos arteriales ricos en plaquetas a la trombólisis. Overview of hemostasis, Lawrence LK Leung, MD last updated: Sep 29, 2021
  • 9. PAI 2 ● PAI-2 es sintetizado por los glóbulos blancos y la placenta y sus niveles aumentan considerablemente durante el embarazo. ● PAI-2 es menos eficaz como inhibidor del plasminógeno y su importancia biológica es incierta Overview of hemostasis, Lawrence LK Leung, MD last updated: Sep 29, 2021
  • 10.
  • 11.
  • 12.
  • 13.
  • 14.
  • 15. fibrinólisis secundaria ● medicinas ● desorden médico ● otras causas Fibrinolysis and the control of blood coagulation John C. Chapin a,1 , Katherine A. Hajjar Blood Reviews 2014
  • 16. Fibrinolysis and the control of blood coagulation John C. Chapin a,1 , Katherine A. Hajjar Blood Reviews 2014