El documento proporciona información sobre la amilasa y la lipasa. Resume los tipos de amilasa (α, β y γ), sus funciones y pH óptimo. También explica la función de la lipasa, los procedimientos y valores normales de las pruebas de amilasa y lipasa en sangre y orina. Además, enumera posibles causas de niveles aumentados o disminuidos de estas enzimas.

1. UNIVERSIDAD SAN PEDRO
FACULTAD DE MEDICINA
ESCUELA PROFESIONAL DE FARMACIA Y BIOQUÍMICA
CURSO: ANALISIS CLINICO II
DOCENTE: CABELLO CHAVEZ PABLO
TEMA : AMILASA Y LIPASA
INTEGRANTES:
ESPADA GONZALES YULISSA
PALMA CIRIACO KARIM
PEREZ MAGUIÑA ELSA
SAL Y ROSAS MENDOZA
MARGARITA

2. INTRODUCCIÓN
Los enzimas son proteínas que actúan
como catalizadores, es decir, como aceleradores de
reacciones químicas. Los enzimas producen
cambios químicos sobre otras sustancias sin variar
ellas mismas.
Todas las transformaciones que suceden en las
células se deben al incontable número de enzimas
que hay en cada organismo. Son imprescindibles
para la vida, ya que sin ellos, los cambios serían
demasiado lentos.

3. AMILASA
Las denominadas amilasas son
aquellas enzimas con función de
romper los enlaces glucosídicos
entre monosacáridos dejándolos de
forma individual para ser
asimilados. Hay tres tipos de
amilasas dependiendo de su lugar
de origen, estas son la amilasa
salival, amilasa pancreática y
amilasa intestinal (del duodeno).

4. La amilasa tiene la función de digerir
el glucógeno y el almidón para
formar azúcares simples, se produce
principalmente en las glándulas salivares (sobre
todo en las glándulas parótidas) y en
el páncreas. Tiene un pH de 7. Fue la primera
enzima en ser identificada y en pocas palabras,
en biología es una enzima presente en la saliva,
que hidroliza el almidón de todo alimento.

5. CLASIFICACIÓN
α-Amilasa
(Nombre alternativos:
1,4-α-D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa)
Las amilasas son enzimas dependientes de cloruro,
completamente a funcionales en ausencia de iones de
cloruro. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena
de los carbohidratos, descomponiéndolos en dextrina
desde la amilo pectina. Dado que puede actuar en
cualquier punto de la cadena es más rápida que la β-
amilasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y
su pH óptimo está entre 6.7 y 7.2

6. β-Amilasa
(Nombres alternativos:
1,4-α-D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarogénica)
Otra forma de amilasa, la β-amilasa es también sintetizada
por bacterias, hongos y plantas. Actúa desde el extremo no
reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo
enlace α-1,4, rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa)
a la vez. Durante el proceso de maduración de la fruta la β-
amilasa rompe el almidón en azúcar dando lugar al sabor
dulce de la fruta. La amilasa presente en el grano
de cereal es la responsable de la producción de malta.
Muchos microorganismos también producen amilasa para
degradar el almidón extracelular. Los tejidos animales no
contienen β-amilasa, aunque puede estar presente en
microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal.
Tiene un pH óptimo de 12.

7. γ-Amilasa
(Nombres alternativos: Glucano 1,4-α-glucosidasa;
aminoglucosidasa; Exo-1,4-α-glucosidasa; glucoamilasa; α-
glucosidasa lisosómica; 1,4-α-D-glucano glucohidrolasa)
Además de romper el último enlace α(1-4)glicosídico en el
extremo no reductor de la cadena de amilasa y amilopectina,
liberando glucosa, la γ-amilasa puede romper los enlaces
glicosídicos α(1-6). A diferencia de las otras amilasas esta
forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3.
También colabora en el momento de la excitación.

8. LIPASA
• La lipasa es una enzima que se
usa en el organismo para
disgregar las grasas de los
alimentos de manera que se
puedan absorber. Su función
principal es catalizar la hidrólisis
de triacilglicerol
a glicerol y ácidos grasos libres.
Las lipasas se encuentran en gran
variedad de seres vivos.
• La función principal de esta lipasa
gástrica es ayudar a la absorción
de grasas.

9. AMILASA
• MUESTRAS CLINICAS
Suero, plasma heparinizado u orina.
La α-amilasa es estable en la muestra durante una semana a temperatura ambiente
(20-25°C) y varios meses cuando la muestra se guarda bien tapada y refrigerada a 2-8C.
• MATERIALES
5 tubos de ensayo de 13 X100mm.
1 Micropipeta de 1.0 mL.
Puntas para micropipeta. gradilla
Pipeta de 2ml cronometro
Equipo Fotómetro termostable a 37ºC con filtro de 405 nm.
• COMPOSICIÓN DEL REACTIVO
MES tampón pH 6.0, 100 mmol/L 2-Cl-4-Nitrofenil-α-D-maltotriosido (CNPG3) 2.25 mmol/L
Cloruro de sodio 350 mmol/L
Acetato de calcio 6 mmol/L
Tiocianato de potasio 900 mmol/L
Azida de Sodio 0.095%

10. LECTURAS ABSORBANCIAS
1era lectura a los 30
segundos
0,768
2da lectura al 1
minuto
1,061
3era lectura a los 2
minutos
1,306
4ta lectura a los 3
minutos
1,534
CALCULOS
Diferencia de absorbancias
1,061-0.768 0.298
1.306-1,061 0,243
1,306-1,534 0,228
Promedio de absorbancia
0,2546
Valor de la AMILASA
0,246 * 3954
1006,68 U/L
y para orina * 7908
PROCEDIMIENTO
TECNICA
Longitud de onda . . . . . . . . . 405 nm
Temperatura . . . . . . . . . . . ..37°C
Reactivo 1.0 mL
Muestra 20 µL
Orina 10 µL

11. LIPASA
• Estable 72 horas a
Temperatura ambiente
• Refrigerada 7días
• Congelada 2meses
Material necesario
5 tubos de ensayo de 13 X100mm.
1 Micropipeta de 1.0 mL.
1 Micropipeta de 10µL.
Gradilla
Equipo:
Fotómetro termostable a 37ºC con filtro
de 580 nm.
Cronómetro
CONTENIDO DEL EQUIPO
Reactivo 1 Tampón TRIS pH: 8.4, 40 mmol/L
Colipasa 40 000 U/L
Desoxicolato 1.8 mmol/L
Estabilizante
Reactivo 2 Tartrato pH: 4.0, 1.6 mmol/L
Sustrato 0.24 mmol/L
Cloruro de calcio 0.1 mmol/L
Detergente
Estándar Lipasa
PROCEDIMIENTO
TECNICA Longitud de onda: . . . . . . . . . . . . . 580 nm
Temperatura: . . . . . . . . . . . . . . . 37ºC Blanco

12. LIPASA
PROMEDIO BLANCO 0.007
PROMEDIO PATRON 0.0355
PROMEDIO MUESTRA 0.323
CALCULOS
Muestra – blanco *58
Patron – blanco
0.323-0.007 * 58
0.0355-0.007
11.09 * 58
643.22 U/L
LECTURA ABSORBANCIA
1era lectura 0,289
2da lectura 0,295
3era lectura 0,303
BLANCO
LECTURA ABSORBANCIA
1era 0,373
2da 0,404
3era 0,444
LECTURA ABSORBANCIA
1era 0,805
2da 1,133
3era 1,451
PATRON
MUESTRA

13. Valores normales de amilasa en sangre:
De 23 a 85 unidades por litro (U/L). En algunos
laboratorios el rango normal oscila entre 40 a 140 U/L.
Valores normales de lipasa en sangre:
De 0 a 160 unidades por litro (U/L).
Valores normales de amilasa en orina:
El rango normal de amilasa en orina comprende de 2.6 a
21.2 UI/h (unidades internacionales por hora). Sin
embargo, como ocurre con todos los análisis, estos
valores normales pueden variar de un laboratorio a otro.
Valores normales de lipasa en orina:
Menor a 5 unidades por litro (U/L). Lo habitual en este
caso es la realización de una recolección de orina de
24 horas, ya que es la mejor forma de medir los valores
de lipasa en la orina.
VALORES NORMALES

15. Asparaginasa
Ácido acetilsalicílico (aspirin)
Pastillas anticonceptivas
Medicamentos colinérgicos
Ácido etacrínico
Metildopa
Opiáceos (codeína, meperidina,
morfina)
Diuréticos tiazídicos
LOS MEDICAMENTOS QUE PUEDEN
AUMENTAR LAS MEDICIONES DE
AMILASA INCLUYEN:

16. LOS NIVELES AUMENTADOS DE AMILASA EN LA SANGRE PUEDEN INDICAR
-Cáncer de páncreas, ovarios, pulmón.
-Colecistitis.
-Cólico de vesícula biliar.
-Embarazo ectópico con rotura de trompas.
-Obstrucción intestinal.
-Pancreatitis aguda.
-Problemas de obstrucción de conductos biliares o pancreáticos.
-Ulcera de estómago perforada

17. -En la parotiditis
-La litiasis salival con obstrucción
determina también la hiperamilasemia
-En el curso de diversas infecciones
tifoidea, tifus exantemico, paludismo,
neumonía, sarampión, meningitis
meningococica, se observan a veces,
aumentos moderados, posiblemente en
relación con una afección toxica de
páncreas.
-En la insuficiencia renal pueden registrarse
aumentos moderados de la amilasemia
-En la insuficiencia cardiaca con uremia
extra renal y trastornos electrolíticos.
-En trastornos del sistema reticulo
endotelial
-En pacientes con acidosis metabólico

18. -Cáncer de páncreas.
-Lesión pancreática.
-Enfermedades renales.
-Toxemia en el embarazo.
-Hepatopatías graves
-En el mongolismo de modo
inconsciente
-En la tiroxicosis severa
-en grandes quemaduras
-En algunos casos de diabetes
pancreática con esclerosis de la
glándula y en todas las
destrucciones masivas del
páncreas.

19. -alteraciones pancreáticas:
-Pancreatitis aguda
y carcinoma pancreático
-Colecistitis
-Ictericias parenquimatosas
-Cirrosis hepatica
-Ulcus duodenal
-Nefropatia grave
-Intestino estrangulado o
impactado
-Peritonitis

20. -Durante el embarazo como
variación fisiológica, especialmente
en los últimos meses, con pronta
recuperación después del parto
-En el curso de la tuberculosis y
otras enfermedades infecciosas
-Frecuentemente en la diabetes
sacarina