Las proteínas son macromoléculas compuestas de aminoácidos que juegan roles estructurales y funcionales importantes en el cuerpo. La electroforesis de proteínas es una técnica útil para analizar las proteínas en los líquidos biológicos y diagnosticar anomalías proteicas asociadas con enfermedades como el cáncer y las inmunodeficiencias. Esta técnica separa las proteínas basándose en su carga eléctrica y tamaño molecular para detectar cambios anormales en los niveles o tipos de

2. PROTEINAS
 Las proteínas son macromoléculas compuestas de
aminoácidos.
Las proteínas pueden estar cargada positiva o
negativamente (de acuerdo a su composición de
aminoácidos y el pH del medio ambiente).
Las proteínas son los principales componentes de nuestro
cuerpo y juegan varios roles (transporte estructurales, de
regulación, defensa ...)
En el diagnóstico clínico, análisis de proteínas en diversos
líquidos biológicos se pueden realizar: la sangre (glóbulos
rojos o en suero), orina, líquido cefalorraquídeo (LCR).

3. ELECTROFORESIS DE PROTEINAS
La electroforesis es una técnica que permite la
separación de moléculas en un soporte sometido a
un campo eléctrico. Sus aplicaciones son
numerosas, siendo importante su papel en el
análisis de las proteínas presentes en el suero y
otros líquidos biológicos. Por ello es muy útil para
el diagnóstico y seguimiento de patologías
relacionadas con el cáncer, la búsqueda de
anomalías del sistema inmunitario o en el estudio
de hemoglobinas

4. PRINCIPIO DE ELECTROFORESIS DE PROTEINAS
 La electroforesis es la separación de
moléculas cargadas en un campo eléctrico.
Las Moléculas migran hacia el ánodo (+) o el
cátodo (-) de acuerdo a su carga.
Las proteínas pueden ser separados
utilizando un medio tamponado sólido
(electroforesis de agarosa) o en fase líquida
(electroforesis capilar).

5. Fracciones proteicas

8. CUAL ES EL PROPOSITO DE REALIZAR UNA
ELECTROFORESIS DE PROTEINAS
 Para detectar anomalías en las proteínas del suero:
Cuantitativas: aumento o disminución de algunas fracciones
Cualitativas: la presencia de la fracción o fracciones anormales
 Confirmar el diagnóstico patológico en asociación con otros parámetros: la
inflamación, la hepatitis, la cirrosis o el perfil de nefrótico.
 Identificar la presencia de una inmunoglobulina monoclonal, cuando se
sospecha de un mieloma con signos clínicos
 Permiten una detección precoz del mieloma asintomático.
 Para monitorear la evolución de la enfermedad maligna o seguir la eficacia del
tratamiento inmunosupresor.

9. SUERO NORMAL

10. PRINCIPALES PATOLOGIAS

11. HIPOGAMMAGLOBULINEMIA

12. HIPOGAMMAGLOBULINEMIA
 Disminución de las inmunoglobulinas
policlonales en la zona gamma
Se asocia con:
- Parcial o total de la inmunodeficiencia
- El tratamiento inmunosupresor
- Enfermedad de las cadenas ligeras libres o
mieloma no secretor

13. HIPERGAMMAGLOBULINEMIA

14. HIPERGAMMAGLOBULINEMIA
 Aumento de las inmunoglobulinas
policlonales en la zona gamma
Se asocia con:
- Inflamación
- Cirrosis
- Infecciones subaguda y crónica

15. Posición de una inmunoglobulina monoclonal en
la electroforesis de proteínas séricas

16. Posición de una inmunoglobulina monoclonal en
la electroforesis de proteínas séricas
 Proteínas monoclonales generalmente
migran como homogéneo y banda estrecha
(picos)
Principalmente en la zona gamma
Con menos frecuencia en otras zonas (beta
o alfa-2)

17. SINTESIS DE INMUNOGLOBULINAS
 Codificadas por los genes
 Producido por plasmocitos, el paso final de la
diferenciación de los linfocitos B.
 Un organismo adulto puede tener 1020 moléculas
de diferentes Ig, dando lugar a
una policlonalidad muy alto.
 Las células procedentes de cada linfocito B
generan un clon de linfocitos por divisiones
sucesivas.
 Una respuesta inmune normal es mediado por una
respuesta policlonal por parte de los linfocitos.

18. SINTESIS DE INMUNOGLOBULINAS

19. Policlonal-Monoclonal

20. Componente monoclonal

21. POSICIÓN DE UNA INMUNOGLOBULINA
MONOCLONAL EN LA ELECTROFORESIS DE
PROTEÍNAS SÉRICAS
 Proteínas monoclonales generalmente migran como
homogéneo y banda estrecha (picos).
 Principalmente en la zona gamma.
 Con menos frecuencia en otras zonas (beta o alfa-2)
 La estimulación selectiva de algunos clones
Oligoclonalidad
* La producción excesiva de un clon
monoclonalidad
Los Ig monoclonal es un producto homogéneo a partir de un
solo clon de células B malignas que es hiper-estimulado.

22. ORIGEN DE PERFILES ANORMALES IG
 Múltiples factores:
* Translocaciones cromosómicas
* Pérdida de la regulación de la expresión génica
* Inmunosupresión adquirida (tratamientos
inmunosupresores)
* Las infecciones virales (EBV, HTLV I, VIH ...)
* Infecciones crónicas (VHC, Leshmaniasis)
* La estimulación del sistema inmune
* Enfermedades Autoinmunes
 En estas situaciones, una proliferación aberrante de un clon
(monoclonal Ig) o muchos clones (Igs oligoclonales o
policlonales)
puede ocurrir. Estas proliferaciones pueden ser transitorios.

23. MGUS Gammapatías monoclonales de
significado incierto (GMSI)
 Está presente en el 3% de la población general
durante 50 años de edad. La prevalencia aumenta
con la edad: 1,7% en el de 50 a 59 años de edad y
más del 5% después de 70 años de edad
 Gammapatía aislada, sin signos clínicos,
descubierto por casualidad y se caracteriza por:
* Presencia de Ig monoclonal <30 g / L
* Células de la médula ósea plasma <10%
* Bence Jones proteínas negativa o <1 g / L
* Calcemia normal, Hb y creatininemia
* Nivel normal de Igs otros
* No hay lesiones óseas

24. MIELOMA MULTIPLE
 Frecuencia:
Forma de cáncer (1% de todos los cánceres) 15 000 personas mueren
cada año
60 000 casos en Europa, 250 en todo el mundo
 Afecta a las células plasmáticas de médula ósea (linfocitos B)
 Los síntomas
 Sangrados
dolor de espalda y huesos
Aumento de la sensibilidad a infecciones
Los síntomas tipicos de la anemia (cansancio, problemas respiratorios)
Fracturas frecuentes e inexplicables.
 Gammapatías se caracterizan por la presencia de una
inmunoglobulina monoclonal en la electroforesis de proteínas
séricas

29. Muchas gracias