Este documento describe las proteínas, ácidos nucleicos, enzimas y sus estructuras. Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Tienen estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Los ácidos nucleicos ADN y ARN son polímeros de nucleótidos que almacenan y expresan información genética. El ADN forma una doble hélice y el ARN tiene funciones de síntesis de proteínas. Las enzimas son proteínas que catalizan re

1. • PROTEINAS Y ACIDOS NUCLEICOS

2. PROTEÍNAS
• Son capaces de formar polímeros siendo sus
monómeros los aminoácidos.
• Como su nombre lo indica tienen un patrón general.
Poseen un grupo amino y un grupo carboxilo unidos a
un C central al que se une una cedena lateral de
característcas variables.
Grupo amino
Grupo carboxilo
Cadena lateral
Carbono central

3. ¿Cómo se unen los aminoácidos?
• Lo hacen mediante una unión covalente entre el carbono
del grupo carboxilo de un aminoácido y el nitrógeno del
grupo amino de otro. Es la unión peptídica. Es un enlace
de condensación porque pierde una molécula de agua.

4. FUNCIONES
• Extraordinaria variedad de funciones:
• Estructurales: como el colágeno de las cubiertas virales
y de los microtúbulos
• Reguladoras: como la insulina y otras hormonas.
• Contráctiles: como la miosina y la actina en las
miofibrillas.
• Enzimáticas: como la catalasa, lipasa.
• Transportadoras: como la hemoglobina.

5. ESTRUCTURAS PROTEICAS
• Estructura primaria:
• Es la secuencia lineal de aminoácidos. Está
determinada genéticamente.
• Es fundamental para la forma tridimensional que
adquirirá la proteína.

6. ESTRUCTURA SECUNDARIA
A medida que la cadena polipeptídica se ensambla tienen lugar
interacciones entre los diversos aminoácidos de la cadena. Pueden
formarse enlaces puente de H entre el H (levemente positivo) del
amino y el O (levemente negativo) del carboxilo de otro aminoácido.
Hay dos configuraciones típicas: hélice alfa y hoja plegada beta.

7. ESTRUCTURA TERCIARIA
• ¿Recuerda los distintos grupos R de los
aminoácidos? Por sus características químicas,
interaccionan entre sí y determinan la forma en
que la cadena polipeptídica se pliega.

8. Estructura terciaria globular y fibrosa
Estructura globular Estructura fibrosa

9. ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Consiste en un nivel de organización
proteica en el que intervienen dos o más
cadenas polipeptídicas las que, a su vez,
cuentan ya con una estructura terciaria
propia.

11. DESNATURALIZACIÓN
• Se llama así a la pérdida de las
estructuras proteicas. Puede ser total o
parcial.
• Si la desnaturalización es reversible, este
proceso se llama renaturalización.
• Agentes desnaturalizantes: los típicos son
el pH y la temperatura.

12. ACIDOS NUCLEICOS
• Resultan de la polimerización de un
monómero denominado nucleótido.
Base
nitrogenada
Unión
fosfodiéster
Fosfato

13. ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (ADN)
• El modelo de Watson y Crick de la doble hélice
de ADN, enrollada sobre un eje, como si se
tratara de una escalera caracol; de tal forma
que, cada diez pares de base se alcanza un giro
completo.

14. ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (ADN)

16. ACIDO RIBONUCLEICO (ARN)

17. • Un nucleótido está formado por la unión
de un grupo fosfato al carbono número 5´
de una pentosa, que puede ser ribosa o
desoxirribosa. La diferencia entre ambas
es que la desoxirribosa tiene un O menos
en el C 2´. A su vez la pentosa se une por
el C 1´a una base nitrogenada.
• Pentosa + base nitrogenada = NUCLEÓSIDO
• Pentosa + base nitrogenada + grupo fosfato =
NUCLÓTIDO

18. FUNCIONES Y LOCALIZACIÓN DEL
ADN Y ARN
• El ADN es portador de la información genética.
Es el principal constituyente de la cromatina y
los cromosomas. También en mitocondrias y
cloroplastos.
• El ARN se ocupa de la síntesis de proteínas. Se
encuentra en el citoplasma en los ribosomas,
pero también en el nucleolo y algo en los
cromosomas.

19. ENZIMAS
• Son, en general, proteínas globulares complejas que
consisten en una o más cadenas polipeptídicas. Su
función es deprimir la energía de activación que se
requiere en una reacción química, estableciendo una
asociación temporaria con él/las moléculas que
reaccionan.
• Las moléculas sobre las que actúan se denominan
sustratos.

20. CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS
• Actúan en baja concentración.
• Se recuperan intactos y pueden volver a
combinarse con nuevos reactantes.
• No afectan el equilibrio de la reacción,
sólo modifican su velocidad.
Sustrato + enzima (enzima-sustrato))
ENZIMA PRODUCTO

21. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• ¿Cómo se establece la unión especifica de una
enzima con el sustrato?
• Hay una porción, una zona que conforma una
suerte de surco o saco que tiene
complementartidad con el sustrato. Es el sitio
activo de la enzima.

22. DOS MODELOS
• Llave-cerradura: Se pensaba que el sustrato
encajaba justa y exactamente en el sitio activo.
Este sería una estructura fija y rígida.
• Ajuste-inducido: Al seguir estudiando se vio que
es un sitio flexible con proteínas globulares
capaces de experimentar modificaciones
conformacionales. Este es el modelo aceptado
hoy en día.

23. AJUSTE INDUCIDO

24. • Algunas enzimas requieren de la colaboración
de otras sustancias no proteicas para funcionar.
• Pueden ser: iones, coenzimas o grupos
prostéticos.
• Entre los factores que regulan la actividad
enzimática podemos citar a la temperatura, al
pH y la concentración de sustrato.