Este documento trata sobre los conceptos básicos de antígenos e inmunidad. Explica que los antígenos son sustancias que pueden ser reconocidas por los receptores de linfocitos B y T. Los antígenos se clasifican en exógenos, endógenos y autoantígenos. También describe los receptores de linfocitos B (BCR) y T (TCR), así como sus funciones en el reconocimiento de antígenos. Finalmente, explica brevemente cómo los linfocitos B y T responden a la estimulación

1. UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE SINALOA
Facultad de Ciencias Químico Biológicas
Inmunologia
Dr. Héctor Samuel López Moreno Grupo 3*2
Camacho Ureta Elisa Analí | Colín Ojeda Arturo | Espinoza Morales Lluvia Briseida
Jáuregui Monreal Mónica | López Cuéllar María Concepción | Solis Medrano Silvia Carolina

2. Sustancia que puede ser reconocida por los
receptores de los linfocito B y T y por las células
presentadoras de antígenos.
También son llamados inmunógenos, que se
pueden reconocer por los receptores de
inmunoglobulina de las células B o T, cuando
forman un complejo con el MHC (Complejo mayor
de histocompatibilidad).
Si bien todos los inmunógenos son antígenos,
no todos los antígenos son inmunógenos.
ANTÍGENOS

3. CARACTERÍSTICAS DEL ANTÍGENO
• Origen
• Dosis
• Complejidad de la molécula
• Tamaño
• Grupos químicos
• Configuración óptica
• Carga eléctrica
Inmunogenicidad
Antigenicidad

4. CLASIFICACIÓN:
Xenoantígenos
Haloantígenos
Epítopo
Regiones con actividad
inmunológica de un antígeno que
se unen a receptores de
membrana específicos en los
linfocitos o a los anticuerpos
secretados..
TIPOS DE ANTÍGENOS:
• Exógenos
• Endógenos
• Auto antígenos

5. El BCR es el receptor de linfocitos B
que se encuentra anclado en la
membrana de los linfocitos B.
El BCR es la única molécula capaz de
reconocer específicamente el Ag. La
parte variable del receptor del linfocito
B la constituye la molécula de Ig
completa que se inserta en la
membrana a través de las dos
cadenas pesadas.
La cadena β es común para todas la
inmunoglobulinas de superficie.
RECEPTOR DE LINFOCITOS B
(BCR)

6. Proliferación diferenciación
mediante el reconocimiento
antigénico

7. Un linfocito B estimulado por un antígeno cambia su estructura y función. El
linfocito B se divide produciendo varios clones, posteriormente se transforma,
desarrollando retículo endoplásmico rugoso, formándose finalmente una célula
plasmática.
Funciones efectoras

8. ANTICUERPOS
Los anticuerpos o inmunoglobulinas, son glucoproteínas formadas por el
organismo como respuesta del sistema inmunológico frente a sustancias
extrañas, es decir, antígenos en el que los primeros reaccionarán
específicamente contra éstos.
Funciones
Reconocimiento antigénico
Activación de moléculas efectoras

9. Una cadena pesada (H), cuyo peso
oscila en 50 kDa y una cadena ligera
(L) de tan solo 25 kDa.
En los extremos se sitúan regiones
que varían una a las otras, es decir,
las regiones variables (V).
Mientras que el cuerpo restante, es la
parte que interacciona con las
moléculas y células efectoras,
llamado así región constante (C).

10. Un giro más
Abierto

11. Mediante enzimas proteolíticas se hace referencia a una fracción cristalizable
y otra pero de unión al antígeno (Fc y Fab respectivamente) esto, por la
ruptura que realizan por medio de la digestión. Así, ejemplos como papaína y
pepsina harán corte distinto al anticuerpo entero
Papaína
Pepsina

12. Expresión de inmunoglobulinas durante la maduración de
células B

14. La síntesis de las cadenas ligeras y pesadas de las inmunoglobulinas está
regulada por cromosomas distintos.

15. En esta síntesis participan varios segmentos de genes que combinados dan
lugar a los genes funcionales responsables de la codificación de las cadenas
de las inmunoglobulinas.

16. Reordenamiento de genes de cadenas ligeras

17. Reordenamiento de genes de cadenas pesadas

18. Mecanismo de eliminación de los genes que no se transcribirán
para la formación de la nueva cadena

19. Unión de segmentos de genes
Regla 12/23

20. Fases finales de la síntesis de inmunoglobulinas

21. Isotipos: Estructura y funciones

22. En los dominios VH y VL pueden identificarse tres segmentos de
variabilidad especialmente elevada, es decir, regiones hipervariables que
se designan como HV1, HV2 y HV3 siendo esta última la más
hipervariable.

24. Fuerza no covalente Origen
Fuerzas electroestáticas Atracción entre cargas opuestas.
Puentes de hidrógeno
Átomo de hidrógeno compartido
entre dos átomos
electronegativos.
Fuerzas de van der Waals
Las fluctuaciones en las nubes
electrónicas de las moléculas
polarizan los átomos vecinos.
Fuerza hidrofóbicas
Grupos hidrofóbicos interaccionan
con agua y tienden a
empaquetarse juntos para excluir
las moléculas de agua. La
atracción también implica las
fuerzas de van der Waals.

25. RECEPTOR DE LAS CÉLULAS T
(TCR)
El reconocimiento antigénico como un
pequeño fragmento peptídico unido a la
molécula de MHC y presentado en la
superficie celular es una de las
características distintivas de las células T.
Existen importantes diferencias entre los
receptores T y las inmunoglobulinas, que
reflejan las características especiales de
reconocimiento del antígeno por el receptor de
células T y su falta de funciones efectoras.

27. Del mismo modo que los linfocitos T expresan en su superficie
proteínas CD4 y CD8

28. Molécula
Accesoria
Función
CD45 Actividad tirosina fosfatasa; se encuentra en los pasos iniciales
de TCR de señalización; es necesaria para el acoplamiento del
TCR.
CD28 Se une dos moléculas distintas de la superficie celular, B7.1 y
B7.2, que se encuentra en las células dendríticas, los macrófagos
y las células B activadas.
CTLA-4 Se une a la APC; envía señales inhibitorias a las células T.
CD2
Molécula de adhesión y el transductor de la señal; ayuda para
agregar el TCR en las regiones de contacto célula-célula, lo que
permite la estabilización de baja afinidad TCR / MHC
interacciones; Implicado en la regulación de la producción de
citocinas por T
Integrinas
Median en la adhesión a las CPA, las células endoteliales, y
proteínas de matriz extracelular
CD3
Ese complejo de membrana TCR:CD3 es requerida para la
estable interacción de las células T con células presentadora de
antígenos .

29. Cada receptor T es específico de una combinación determinada de
péptido y moléculas de MHC propia.
Expresión de variantes de MHC (Importantes para diversidad de
reconocimiento del TCR).
MHC clase I
-Dominios plegados de α1 y α2-
Unen péptidos cortos de 8 a 10
aminoácidos por sus dos
extremos.

30. MHC clase II
-Dominios no plegados de α1 y β1-
Unen péptidos de 16 a 18
aminoácidos por sus dos extremos.
Los sitios con principal polimorfismo están localizados en la
hendidura de unión al péptido.
Ambas, tienen que ser capaces de unir de manera estable
numerosos péptidos diferentes.

31. RECONOCIMIENTO POR LOS LINFOCITOS T DE UN
COMPLEJO PÉPTIDO-MHC

32. CARACTERÍSTICAS DE LAS INTERACCIONES PÉPTIDO-MHC
• Cada molécula del MHC de clase I o II presenta una única hendidura de
unión a péptidos que puede albergar muchos péptidos diferentes.
• Los péptidos que se unen a moléculas del MHC comparten características
estructurales que facilitan esta interacción.
• La asociación de péptidos antigénicos y moléculas del MHC es una
interacción saturable, de baja afinidad con una velocidad de asociación lenta
y una velocidad de disociación muy lenta.
• La unión de péptidos a las moléculas del MHC es una interacción no
constante mediada por residuos tanto en los péptidos como en las
hendiduras de las moléculas del MHC.

33. CARACTERÍSTICAS DE LAS MOLÉCULAS DEL MHC DE CLASE I Y II
Características MHC de clase I MHC de clase II
Cadenas polipeptídicas
α (44-47 kD)
β2-microglobulina (12 kD)
α (32-34 kD)
β (29-32 kD)
Localización de
aminoácidos polimorfos Dominios α1 y α2 Dominios α1 y β1
Punto de unión para el
correceptor de los
linfocitos T
Región α3 se une a CD8 Región β2 se une a CD4
Tamaño de la hendidura
que se une a los péptidos
Se acomoda a péptidos
de 8-11 aminoácidos
Se acomoda a péptidos de
10-30 aminoacidos o más
Nomenclatura
Humano
Ratón
HLA-A, HLA-B, HLA-C
H-2K, H-2D, H-2L
HLA-DR, HLA-DQ, HLA-DP
I-A, I-E

34. Células B Células T
Unión con el Ag Binaria: Ag-Ac Ternaria: TCR-Ag-MHC
¿Se unen a Ag soluble? SI NO
¿Requiere MHC? NO SI
Estructura del Ag tridimensional Bidimensional
Naturaleza química del
epitopo
Proteína, polisacárido,
lípido, acido nucleico
Proteína
Propiedades del epitopo
Parte externa, accesible,
hidrófilo secuencial o
conformacional
Parte interna,
desnaturalizada, anfipatico,
peptido lineal, unido al MHC

35. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
ABBAS, Abul K. y Andrew H. Lichtman. Inmunología Celular y Molecular. Editorial
Elsevier Saunders. Quinta edición 2004. ISBN 0721600085, pp. 552.
GOLDSBY, R.A., Kindt T.J., Osborne, B.A., Kuby, J. Inmunología: Antígenos. Editorial
Mc Graw Hill. Quinta edición, 2004. ISBN 970-10-4710-9, pp. 665.
JANEWAY, Charles et al. Inmunobiología: El sistema inmunitario en condiciones de
salud y enfermedad. Editorial Masson. Segunda edición, 2003. ISBN 8445811762, pp.
731.
ROITT, Ivan M. y Peter J. Delves. Inmunología: fundamentos. Editorial Médica
panamericana. Décima edición, 2003. ISBN 9500618699, pp. 560.
ROJAS Montoya, William y Luz Elena Cano. Inmunología. Editorial Corporación para
Investigaciones Biológicas. Duodécima edición, 2001. S/ISBN, pp. 470.