proteinas

1. Las Proteínas
Universidad NacionalAutónoma de Honduras
UNAH
Msc. Dilcia Sánchez

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4. Proteínas
• Son los sólidos más abundantes del protoplasma celular.
• Cada proteína cumple una función dentro y/o fuera de la célula.
• Son básicas para la formación de los componentes estructurales de las células y todos los
tejidos corporales.
• Son sintetizadas en los ribosomas de todas las células.
• Son indispensables en nuestra dieta alimenticia para el crecimiento restauración y
mantenimiento de nuestro organismo.
• Son catalizadores orgánicos en diversas reacciones químicas de los organismos.
• La actividad biológica de una proteína depende absolutamente en su estructura molecular.
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5. Estructura Química
H
H2N- C -COOH
R
Grupo amino
-NH2
Grupo carboxílico
-COOH
Las unidades estructurales de proteínas se llaman aminoácidos
Estos se unen entre sí por enlaces peptídicos
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6. La formación de un enlace peptídico se realiza
entre dos AAs
H O
H2N-C-C-OH
R
H H
H-N-C-COOH
R
El grupo oxhidrilo (-OH) de un AA reacciona con el grupo amino (-
NH3) del otro AA.
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7. Las proteínas son polímeros de aminoácidos. La unión entre
dos aminoácidos es por medio de un enlace tipo peptídico.
Su formación es una condensación. Hidrólisis es el proceso
para desdoblar un enlace por medio de interponer una
molécula de agua.
H O
H2N-C-C
R
H O
N-C-C-OH
H R
+ H2O
“Condensación!”Msc. Dilcia Sánchez

8. Los aminoácidos (AA)
•Existen más o menos 20 tipos diferentes de AAs conocidos y
encontrados comúnmente en las proteínas de plantas y animales.
Estos pueden ser:
•Esenciales: si son fabricados solo por las plantas (Fenil alanina,
leucina isoleucina, lisina).
•No Esenciales: los que fabrican los humanos (Glicina alanina
tiroxina).
•Se nombran dependiendo del número de (AA) que poseen:
•Dipéptidos (2 AA) Tripéptidos (3 AA) Tetrapéptidos (4AA)
Pentapeptidos (5AA) Hexapeptidos (6AA) Oligopéptidos
•( 7-9) Polipéptidos (10-50) Proteínas (51 AAs en adelante.
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9. Clasificación De Las Proteinas
Según su Forma y Solubilidad:
•Fibrosas las cadenas de polipéptidos están dispuestas en
láminas con filamentos largos. Son insolubles en agua son
útiles para formar materiales estructurales como (uñas,
pelo, piel).
•Globulares las cadenas de polipéptidos tienen forma
esféricas o tridimensionales. Son solubles en agua se
encuentran dentro de las células la mayoría de ellas son
enzimas.(hidrolasas,deshidrogenasas)
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10. Ejemplo de proteínas según su
forma
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11. Clasificación De Las Proteinas
• Según su Estructura :
• Primaria: Es la secuencia lineal de los AA en la cadena
polipeptídica, determina los ordenes superiores de las
otras proteínas ejemplo la Insulina que posee 51 AA.
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12. Estructura de las proteínas . . .
• Secundaria: Está determinada por la forma que
adopta cada cadena polipeptídica, esta estructura
tridimensional está mantenida por enlaces puentes de
hidrógenos y de disulfuros.
• Puede ser de dos tipos:
• Alpha tiene forma de espiral.
• Beta tiene forma de zigzag.
• Ejemplo (fibroína,colágeno).
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13. • Terciaria: Adoptan formas tridimensionales que
dependen de varios factores:
• Puentes de Hidrógeno
• Interacciones hidrófobas por parte de grupos R no polares
• Enlaces covalentes (S-S)
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14. • Cuartenaria Tienen formas esferoidales, formadas
por 4 subunidades de polipéptidos y cada unidad
contiene hierro en su composición ejemplo de ellas es
la hemoglobina.
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15. Estructura de las Proteínas
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16. Clasificación según su Función
•Sirven como mensajeros químicos (Hormonas) regulando el
metabolismo celular (Insulina, Glucagón).
•Son formadoras de materiales estructurales (colágeno,
queratina).
•Ayudan en el transporte de sustancias a través de la
membrana plasmática (transportan la glucosa).
•Transportan oxígeno en la sangre a todas las células
(hemoglobina plasmina,mioglobina,hemocianina).
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17. •Proteínas contráctiles son importantes en el
movimiento.(Actina y Miosina,dineína vimentina).
•Desarrollan el músculo esquelético.
•Interceptan anticuerpos en madres Rh- con bebés Rh+
(Alfa globulinas).
•Participan en la defensa del cuerpo (Gammaglobulinas,
Inmunoglobulinas, mucina).
• Intervienen como coaguladores sanguíneos
(Fibrinógeno, Protrombina).
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18. • Actúan como amortiguadores en el plasma
sanguíneo, evitando cambios drásticos en el
PH.(Pepsina,tripsina,quimiotripsina).
• Almacén de nutrientes (Ovoalbúmina) en la clara
del huevo ( Ceína ) en los granos de maíz.
(Lactoalbúmina ) en la leche,(gliadina) en el trigo
(hordeína) en la cebada.
• Son catalizadores orgánicos (enzimas ).
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19. ENZIMAS
• Son moléculas proteínicas cuya función una es servir de
catalizadores orgánicos un catalizador es el que acelera
las reacciones químicas.
• Todas las enzimas actúan sobre un sustrato específico,
cada una tiene un sitio activo que son las regiones en las
que se une el sustrato formando un complejo enzima
sustrato (E-S) que se descompone y libera los productos.
• En la mayoría de los casos las reacciones enzimáticas son
reversibles.
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20. Complejo Enzima Sustrato
Maltosa + H20 = Glucosa + glucosa
sustrato maltasa productos
(Enzima)
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21. Factores Que Afectan La Actividad
Enzimática
• CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO.
• CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA.
• PH. Optimo para las enzimas del cuerpo va de 6-8
• TEMPERATURA .Para las enzimas humanas la
temperatura optima es la cercana a la corporal las altas
temperaturas las desnaturalizan y las bajas las inactivan.
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22. Factores Que Afectan Las Enzimas
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23. Nomenclatura De Las Enzimas
•Se nombran de acuerdo al sustrato sobre el cual actúan más la
terminaciónASA. (Maltasa, Lactasa, Sacarasa Hidrolasa).
•Nombre del sustrato mas la acción de la enzima más la terminaciónASA.
•(Acido MálicoOxidasa, Citocromo C reductasa.
•Poseen los nombres que les asignaron sus descubridores (Pepsina,
tripsina ).
•Se les agregaba el prefijo “ Zima” que significa romper (lisozima)
presente en la saliva y lágrimas.
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24. Especificidad Enzimática
• La mayor parte de las enzimas poseen especificidad de:
• Grupos funcionales
• Enlaces
• Sustratos
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25. Enzimas y Cofactores
• Algunas enzimas son Sencillas poseen solo partes
proteicas (Pepsina)
• Otras son compuestas poseen dos componentes una
parte proteica llamada (Apoenzima ) y otro componente
adicional no proteico llamado ( CofactorCoenzima )estos
pueden ser oligoelementos, vitaminas o moléculas
orgánicas (ATP,NAD,FAD,COq,COa).o
• Glucoproteínas
• Lipoproteínas
• Cromoproteínas
• Nucleoproteínas
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26. Enzimas y Cofactores
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27. Inhibición Enzimática
• Inhibición Competitiva: Compite con el sustrato por
el sitio activo de la enzima se combina por un tiempo
y no provoca daños permanentes ala enzima.
• Inhibición No Competitiva: El inhibidor se une con la
enzima en un sitio que no es el activo, esto desactiva
la enzima modificando su forma a lo cuál el sitio
activo no puede unirse con el sustrato por lo tanto la
inhibición es irreversible (venenos, contaminación
por metales, insecticidas)
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28. Deficiencias Proteicas
El cuerpo no puede adaptarse a la falta de proteínas y
desarrolla:
• Deficiencia proteica con edema.
• Perdida de tejidos corporales.
• Hígado graso.
• Dermatosis.
• Respuesta inmunológica disminuida.
• Debilidad
• Pérdida del vigor
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