Bioquímica general

1. Bioquímica
Mazatenango, Suchitepéquez, diciembre 2017
Universidad de San Carlos de Guatemala
Centro Universitario del Suroccidente
Técnico en Procesamiento de Alimentos

2. Gloria Inés Morales García Salas
• Estudiante:
• Técnico en Procesamiento de
Alimentos
• Universidad de San Carlos de
Guatemala
• Carné 201542135

3. Seleccione cada cuadro de texto para acceder a cada
uno de los temas desde la tabla de contenidos
INDICACIONES

4. TABLA DE CONTENIDOS (menú)
PRIMERA UNIDAD
Introducción a la bioquímica
Definición de bioquímica
metabolismo
Celulas eucariota y procariota
La polaridad del agua
SEGUNDA UNIDAD
Agua y soluciones
Ácidos y bases
Ionización del agua
Dador
Aceptador
Metabolismo de los carbohidratos
Definición de carbohidratos
Generalidades de la glucolisis
Análisis de Carbohidratos
ECuación de Henderson-Hass.
Soluciones Amortiguadoras
Escala del pH
TERCERA UNIDAD
Carbohidratos y su metabolismo
Fosforilación de la glucosa
Colesterol
Metabolismo del glucógeno
Enzimas Participantes
Funciones de la glucolisis
Reacciones de la glucolisis y
puntos de regulación
Derivados del colesterol
Clasificación según su estado
Clasificación de lípidos
Funciones de los lípidos
Definición de lípidos
Ciclo de Glioxilato
Ciclo del Ácido Cítrico o Ciclo
de Krebs
CUARTA UNIDAD
Lipidos y su metabolismo
Tipos de lípidos en la membrana
Digestión de lípidos
Los tipos de lípidos
Análisis y técnicas
Diapositiva 67 Características
principales
Degradación
Fosfolípidos y gliceroles
Catabolismo de ácidos grasos
Biosíntesis de lípidos
Cuerpo cetónico
Lipólisis
Lipasa sensible a Hormonas
(LSH)

5. QUINTA UNIDAD
Aminoácidos y proteínas
Estructura de los aminoácidos
Definición de los aminoácidos
Características de la acción
Definición de enzimas
Estructura de las proteínas
Proteínas
Participación del ciclo de Krebs
Metabolismo y compuestos
Curvas de titulación
Unión peptídica
Propiedades ópticas
Aminoácidos como buffers
SEXTA UNIDAD
Enzimas y Co enzimas
Tipos de enzimas
Clasificación de las coenzimas
Factores que influyen en la
acción
Leyes de la termodinámica
Definición de ácidos nucleicos
Nucleósidos
Características generales
Coenzimas
Mecanismos de Catálisis
Estructura
SEPTIMA UNIDAD
Ácidos Nucleicos y Nucleótidos
Estructura general de los
nucleótidos
Definición de Nucleótidos
El ARN
Modelos de ADN
Estructuras
El ADN
RNA de tranferencia, tRNA
Ácido ribonucleico, RNA, ARN
Polinucleótidos
Purinas y pirimidinas
Definición de bioenergética
Compuestos de alta energía
Definición Fosforilación
oxidativa
Reacciones Bioquímicas
OCTAVA UNIDAD
Bioenergética y metabolismo
La cadena de transporte
Quimiosmosis
Ciclo del dióxido de carboono
El ATP en el acoplamiento
NOVENA UNIDAD
Fosforilación Oxidativa
Complejo ATP Sintasa
Rendimiento ATP
Disipación de la energía libre
Regulación de la Fosforilación
Degradacion de una molecula

6. Introducción
• El presente trabajo se realizó con la finalidad de
proporcionar a la población guatemalteca y demás países,
información sobre la bioquímica.
• La bioquímica explica la vida utilizando el lenguaje de la
química, estudia los procesos biológicos a nivel molecular
empleando técnicas químicas, física y biológicas.

7. Objetivos
General
• Aprender la estructura, organización y las funciones de los
seres vivos desde el punto de vista molecular.
Específicos
• Conocer la Estructura y Composición del agua
• Aprender sobre los carbohidratos y su metabolismo
• Estudiar los diferentes técnicas de identificación de
nucleótidos y ácidos nucleicos

8. Metabolismo
• Todas las formas de vida están basadas en prácticamente las
mismas reacciones bioquímicas. Cada uno de los compuestos
que se generan en este conjunto de reacciones se le
denominan compuestos endógenos o metabolitos y al
conjunto de todas las reacciones que suceden en una célula se
le denomina metabolismo.
• El conjunto de reacciones que suceden en forma secuencial y
que dan lugar a un compuesto o a una función integran un
camino metabólico y se le da un nombre específico.

9. Que es la bioquímica
La bioquímica es una ciencia que estudia
la química de la vida; es decir, pretende
describir la estructura, la organización y las
funciones de la materia viva en términos
moleculares. Esta ciencia es una rama de la
Química y de la Biología. Puede dividirse en tres
áreas principales: 1) la química estructural de los
componentes de la materia viva y la relación de la
función biológica con la estructura química; 2)
el metabolismo, la totalidad de las reacciones
químicas que se producen en la materia viva; y 3)
la química de los procesos y las sustancias
que almacenan y transmiten la información
biológica. Esta última también es el área de
la genética molecular.
Qué es la Bioquímica

10. Células Eucariotas y Procariotas
Eucariotas
• En este tipo de células, el
material genético se encuentra
dividido en cromosomas que a
su vez están formados por
proteínas y ADN, por lo que
este último se encuentra
dentro del núcleo.
• Las células eucariotas pueden
ser animales o vegetales.
Procariotas
• Las células procariotas son las
unidades básicas de algunos
seres vivos, como algunas
bacterias. Son simples y no
tienen núcleo definido: su
material genético (como el
ADN) está libre en el
citoplasma, es decir, el
material que está dentro de la
membrana plasmática en la
célula.

11. Diferencias con las células eucariotas
Las procariotas se diferencian de las células eucariotas en varios aspectos:
Núcleo: Las eucariotas tienen núcleo y las procariotas no.
ADN: El ADN en las procariotas tiene forma circular y en las eucariotas, lineal.
Tamaño: Las procariotas son más pequeñas que las eucariotas.
Organelas: Las eucariotas tienen varias organelos (componentes que están dentro de la
célula) y las procariotas tienen muy pocos.
Flagelos: Los flagelos de las procariotas son simples y los de las eucariotas son complejos.
Similitudes con las células Eucariotas
No todas son diferencias con las células eucariotas. Ambas tienen
caracteres en común:
Membrana plasmática: Tanto las procariotas como las eucariotas tienen
una membrana plasmática que las rodea y protege.
Ribosomas: Las dos tienen algo llamado ribosomas, una estructura
formada por un ácido nucleico llamado ARN. Regresar
al menú

12. La polaridad del agua
• El agua tiene una estructura
molecular simple. Está compuesta por
un átomo de oxígeno y dos de
hidrógeno. Cada átomo de hidrógeno
se encuentra unido covalentemente al
oxígeno por medio de un par de
electrones de enlace. El oxígeno tiene
además dos pares de electrones no
enlazantes.
• El oxígeno es un átomo
electronegativo o "amante" de los
electrones, a diferencia del hidrógeno.
Agua y Soluciones

13. DADOR
• Un enlace O-H está muy polarizado por la elevada
electronegatividad del oxígeno y por el hecho de que el único
protón del núcleo del hidrógeno atrae débilmente a los
electrones del enlace. Así, se estima que la carga positiva sobre
el hidrógeno es de 0,4 unidades. En el caso de que el átomo
electronegativo sea nitrógeno la situación es similar, aunque
dada la menor electronegatividad del nitrógeno la polarización
del enlace va a ser algo menor menor. Los grupos O-H y el N-
H van a actuar como donadores de hidrógeno en el enlace de
hidrógeno. A pesar de la similitud química el grupo S-H es un
mal donador, debido a la baja electronegatividad del azufre.

14. Aceptor
• El aceptor del hidrógeno va a ser un
átomo electronegativo (otra vez
oxígeno o nitrógeno) pero con una
peculiaridad: el hidrógeno se va a
unir a un orbital ocupado por dos
electrones solitarios. Estos orbitales
tienen una densidad de carga
negativa alta, y por consiguiente se
pueden unir a la carga positiva del
hidrógeno.
• En el caso del oxígeno, con un total
de 8 electrones, se presentan DOS
pares de electrones solitarios, tanto
en el caso de la hibridación sp3 como
de la sp2:

15. • Los dos pares de electrones solitarios se muestran en rojo; los
orbitales en verde, ocupados por un electrón cada uno, son
los que van a participar en los enlaces. En el caso de la
hibridación sp2, trigonal, como en el C=O (no mostrada la
figura), también hay dos pares de electrones solitarios. En
resumen, un átomo de oxígeno puede actuar como aceptor
de dos puentes de hidrógeno.

16. • El nitrógeno tiene un electrón menos y por consiguiente
presenta sólo un par de electrones solitarios, pero tiene tres
electrones en orbitales que pueden participar en enlaces. Un
átomo de nitrógeno puede actuar como aceptor de un solo
puente de hidrógeno.

17. ACIDOS Y BASES
• En un principio, la clasificación de las sustancias como ácidos
o bases se basó en la observación de una serie de propiedades
comunes que presentaban sus disoluciones acuosas. Así, por
ejemplo, el sabor agrio de ciertas sustancias fue lo que sugirió
su primitiva clasificación como ácidos.
• Las bases antiguamente se llamaban álcalis (del árabe al kali,
cenizas de planta), nombre que todavía se usa algunas veces,
así como sus derivados, para indicar bases o propiedades
básicas. Este nombre se debe a que una de las bases más
utilizadas, la sosa o carbonato de sodio, se obtenía de las
cenizas de ciertas plantas.

18. ÁCIDOS BASES
Sabor Ácido Amargo
Sensación a la piel Punzante o picante Suaves al tacto
Colorantes vegetales (tornasol) Rojo Azul
Reactividad
Corrosivos
Disuelven sustancias
Atacan a los metales desprendiendo
hidrógeno
En disolución conducen la corriente
eléctrica
Corrosivos
Disuelven grasas. Al tratar grasas animales
con álcalis se obtiene el jabón
Precipitan sustancias disueltas por ácidos
En disolución conducen la corriente
eléctrica
Neutralización
Pierden sus propiedades al reaccionar con
bases
Pierden sus propiedades al reaccionar con
ácidos

19. • Ácidos fuertes: Se disocian
completamente cuando se
disuelven en agua, por
tanto, ceden a la solución
una cantidad de iones H+.
• Bases fuertes: se disocia
completamente, da todos
sus iones OH¯. Son las bases
de los metales alcalinos y los
alcalinotérreos. Ejemplos
hidróxido de sodio, de
potasio. Pueden llegar a ser
muy corrosivas en bajas
concentraciones.
Ácido Fórmula
perclórico HClO4
Sulfúrico H2SO4
Yodhídrico HI
Bromhídrico HBr
Clorhídrico HCl
Nítrico HNO3
Bases Fuertes Formulas
Hidróxido de Litio LiOH

20. • Ácidos débiles: no se disocian completamente con el agua, es
decir, liberan una parte pequeña de sus iones H+. Los ácidos
débiles no suelen causar daños en bajas concentraciones, pero
por ejemplo el vinagre concentrado puede causar
quemaduras. Ejemplo el ácido fosfórico, ácido sulfhídrico.
• Bases débiles: no se disocian completamente con el agua.
Ejemplos hidróxido de amonio, el amoníaco. Precisamente el
amoníaco es una base débil porque al disolverse en agua da
iones amonio, es muy soluble en agua, pero no se disocia del
todo en el agua.

21. IONIZACIÓN DEL AGUA
• La ionización es el proceso químico o físico mediante el cual se
producen iones, estos son átomos o moléculas cargadas
eléctricamente debido al exceso o falta de electrones respecto a un
átomo o molécula neutra. A la especie química con más electrones
que el átomo o molécula neutra se le llama anión, y posee una
carga neta negativa, y a la que tiene menos electrones catión,
teniendo una carga neta positiva.
• Se refiere a que en el agua en estado líquido hay una leve
tendencia a que un átomo de hidrógeno salte del átomonde
oxígeno al que está unido covalentemente al otro átomo de oxígeno
al que se encuentra unido por un puente de hidrogeno. En esta
reacción se producen dos iones.

22. ESCALA DEL pH
• La sigla pH significa “potencial de hidrogeno. El pH es una
medida de la acidez o alcalinidad de una solución. Lo que el
pH indica exactamente la concentración de iones hidrógenos.
• El pH típicamente va de 0 a 14 en disolución acuosa, siendo
ácidas las disoluciones con pH menores a 7 y básicas o
alcalinas las que tienen pH mayores a 7. El pH = 7 indica la
neutralidad de la disolución. Ese valor constituye la base para
establecer la escala de pH, que mide la acidez o alcalinidad
de una disolución acuosa; es decir, su concentración de iones
[H+] o [OH-], respectivamente.

24. MEDICIÓN DEL pH
• Medida del pH La determinación del pH es uno de los
procedimientos analíticos más importantes y más utilizados en
bioquímica, ya que el pH determina muchas características
notables de la estructura y la actividad de las macromoléculas
biológicas y. por tanto, de la conducta de las células y de los
organismos. El patrón primario para la medida de las
concentraciones del ion hidrógeno (y por tanto del pH) es el
electrodo de hidrógeno. Es este un electrodo de platino tratado
especialmente y que se sumerge en la disolución cuyo pH se va
a medir. La disolución se halla en equilibrio con el hidrógeno
gaseoso a una presión y una temperatura conocidas.

25. SOLUCIONES AMORTIGUADORAS
• Algunas veces es necesario preparar y guardar una solución
con un pH constante. La preservación de dicha solución es
aún más difícil que su preparación:
• si la solución entra en contacto con el aire, absorberá dióxido
de carbono, CO2, y se volverá más ácida.
• si la solución se guarda en un recipiente de vidrio, las
impurezas alcalinas "desprendidas" del vidrio pueden alterar
el pH.

26. ECUACIÓN DE HENDERSON-HASSELBALCH.
• Solución amortiguadora es aquella que se opone a los cambios
de pH cuando se agrega ácido o álcali. Tales soluciones se
usan en muchos experimentos bioquímicos en los cuales se
necesita controlar exactamente el pH.
• Función e Importancia Biológica: En los organismos vivos, las
células deben mantener un pH casi constante para la acción
enzimática y metabólica. Los fluidos intracelulares y
extracelulares contienen pares conjugados ácido-base que
actúan como buffer.

27. Regresar
al menú

28. • Estos sirven como fuente de energía para todas las
actividades celulares vitales
Carbohidratos

29. Metabolismo de los carbohidratos
• El metabolismo de los carbohidratos consiste en:
• Digestión
• Transporte
• Almacenamiento
• Degradación
• Biosíntesis

31. Análisis de Carbohidratos
• Calidad Nutricional
• Estabilidad química
• Verificación de la calidad
• Control de procesos.
• Métodos químicos
• Métodos fluorimetrico
• Métodos enzimáticos
• Método cromatografía de
gases
• Método cromatografía
liquida

32. Generalidades de la glucolisis
• Ocurre en el citosol
• No necesita oxígeno.
• Sustrato inicial: una molécula de glucosa de 6 carbonos.
• Sustrato final: dos moléculas de piruvato de 3 carbonos.

33. Funciones de la glucolisis
- Es un proceso anaerobio
- Consiste en la oxidación de una molécula de glucosa para
producir dos moléculas de piruvato y atrapar una cantidad
limitada de energía en forma de ATP
- Consta de diez reacciones

34. Se puede dividir en dos Fases
• Fase preparatoria: Consume energía y una molécula de
glucosa se convierte en dos moléculas de gliceraldehído.
• Fase productiva: Produce la energía y el gliceraldehído se
convierte en piruvato.

35. Enzimas Participantes
• Hexoquinasa.
• Isomerasa de fosfoglucosa.
• Fosfofructoquinasa-1.
• Aldolasa de fructosa .
• Isomerasa de triosa fosfato.
• Dehidrogenasa de gliceraldehído.
• Quinasa de fosfoglicerato.
• Fosfoglicerato mutasa.
• Enolasa.
• Piruvato quinasa.

36. Reacciones de la glucolisis y puntos de
regulación
• La glucolisis es una vía citosolica en la cual una molécula de
glucosa es oxidada a dos moléculas de piruvato en presencia
de oxígeno. En esta vía se conserva energía en forma de atp
y nadh

37. Fosforilacion de la glucosa
• La glucosa es fosforiladala en su carbono seis a glucosa seis
fosfato por la enzima hexocinasa con gasto de una molécula
ATP

38. Fructuosa seis fosfato a fructuosa 1-6 bifosfato
• La enzima fosfofructosinasa 1 cataliza la reacción donde se
transmite un grupo fosfato a la fructuosa proveniente del
ATP

39. Fase benéfica
• OXIDACION DEL GLICERALDEHIDO 3 FOSFATO A 1-3
BISFOSFOGLICERATO
• Es el paso en donde es catalizado por el gliceraldehido 3
fosfato deshidrogenasa y gana una molécula NADH

40. Regulación de la glucolisis
• La glucolisis se regula enzimaticamente en los primeros 3
puntos irreversibles de esta ruta
1. G—G-6P (exoginasa)
2. F-6P—F-1,6-BP por medio de la PFK1
3. PEP—Piruvato (Piruvato quinasa)

41. Esquema general del metabolismo de
Carbohidratos

42. Digestión de los glucidos
• Los glúcidos que contiene nuestro
organismo proceden tanto de la
dieta como del metabolismo
interno. Tanto en el hígado,
como en la corteza renal se
forman glúcidos, a partir de
aminoácidos glucogénicos y desde
el glicerol de las grasas. Los
glúcidos de la dieta deben ser
digeridos hasta monosacáridos
para que puedan ser absorbidos
hacia la sangre.

43. Metabolismo del glucógeno
• La glucosa es almacenada como glucógeno.
• La regulación de las rutas metabólicas es vital para
mantener constantes los niveles de ATP.
• Alto nivel de ATP indica alto nivel de energía e induce a la
glucogénesis.
• Alto nivel de ADP y AMP indica un bajo nivel de energía
induce a la glucólisis.

44. Ciclo del Ácido Cítrico o Ciclo de Krebs

45. • Citrato Sintasa
• Aconitasa.
• Isocitrato Deshidrogenasa.
• a-Cetoglutarato Deshidrogenasa.
• Succinil-CoA Sintetasa.
• Succinato Deshidrogenasa.
• Fumarasa.
• Malato Deshidrogenasa.
• Funciones Catabólicas del Ciclo del Ácido Cítrico.

46. Ciclo de Glioxilato

47. • Permite a plantas y microorganismos la utilización de ácidos
grasos.
CARACTERISTICAS
• Ruta anabólica asimilativa.
• No se genera energía
• Se incorpora la utilización de compuestos orgánicos
• Fuentes de dos carbonos
Acetaro y compuestos que se deriven de Acetil-CoA
Regresar
al menú

48. • Los lípidos son un grupo de moléculas orgánicas formadas por
carbono (C), hidrógeno (H) y oxígeno (O), aunque los de mayor
complejidad también llevan nitrógeno (N), fósforo (P) y azufre (S)
(Austurnatura) .
Son insolubles en agua. Esta es la principal característica de los
lípidos, y de la que derivan sus principales propiedades biológicas.
Lípidos

49. Funciones de los lípidos.
• El estudio de los Lípidos tiene especial interés desde el punto de vista
biológico pues desempeñan funciones importantes. Las funciones de los
Lípidos son muy diversas, por ejemplo:
 Fuente de energía.
 Reserva de energía.
 Vitaminas liposolubles
 Hormonas
 Aislantes térmicos.
 Protección mecánica.
 Transporte.
 Transductores o segundos mensajeros
 Sabor y aroma.

50. Clasificación
• Existen muchas formas de
clasificar los lípidos según el
criterio que se emplee para
ello (composición química,
función biológica, posibilidad
o no de formar sales o
jabones, etc.). En el esquema
inferior se puede estudiar su
clasificación atendiendo a su
composición química
(Austurnatura).

51. Saponificables
• Contienen en su molécula ácidos grasos, que son ácidos
monocarboxílicos que pueden o no tener insaturaciones
(dobles enlaces), y están esterificados.
Los lípidos saponificables, cuando se les somete a una
hidrólisis alcalina, forman jabones, que químicamente son
sales de los ácidos grasos; esta reacción química se denomina
saponificación.
Pertenecen a este grupo los acilglicéridos o grasas, las ceras,
los fosfolípidos y los esfingolípidos (Austurnatura).

52. Insaponificables
• Son derivados de hidrocarburos lineales o cíclicos insaturados
que forman asociaciones moleculares diversas. No contienen
ácidos grasos y, por tanto, no dan reacciones de
saponificación.
Pertenecen a este grupo los terpenos, los esteroides y las
prostaglandinas (Austurnatura).

53. Clasificación según su estado
• A temperatura ambiente en grasas sólidas o saturadas y grasas
líquidas o aceites.
• Grasas saturadas sólidas de origen animal: sebo, tocino, carne de
res gorda.
• Grasas saturadas sólidas de origen vegetal: mantecas de cacao,
cacahuete.
• Grasas saturadas sólidas trans de origen vegetal: margarina y las
obtenidas a partir de la hidrogenación de los aceites vegetales, de
girasol, algodón, coco, palma, etc.

54. Lípidos simples
Son aquellos en cuya composición
participan oxígeno, carbono e
hidrógeno. Su estructura está
conformada por un alcohol y uno o
varios ácidos grasos.

55. Clasificación de los lípidos simples
• Acilglicéridos o grasas
• Los acilglicéridos son esteres conformados por glicerol,
compuesto que ha sido esterificado por uno, dos o tres ácidos
grasos. La esterificación es el proceso a través del cual un
éster es sintetizado. Un éster es un elemento que surge de
una reacción química entre un alcohol y un ácido carboxílico.
La razón por la que el glicerol puede reaccionar con uno, dos
o tres ácidos grasos es que cada molécula de glicerol tiene
tres grupos hidróxilos. Dependiendo de las características de
los ácidos grasos que reaccionan con el glicerol, los
acilglicéridos se dividen en dos grupos:

56. • -Los ácidos grasos saturados: Son aquellos en los que no existen
uniones de carbonos entre sí (o dobles enlaces entre carbono y
carbono), y tienen todos los hidrógenos que pueden albergar
dentro de la estructura. Éstos son generados por los animales, y
también se denominan grasas. Los acilglicéridos de cadenas
saturadas se caracterizan porque son sólidos cuando están en
temperatura ambiente (Lifeder).
• –Los ácidos grasos insaturados: Son aquellos en los cuales sí existen
enlaces dobles entre carbonos. Estos dobles enlaces convierten a la
estructura en una composición rígida e impide que las moléculas
estén en contacto entre sí. Como consecuencia de la separación de
las moléculas y de la ausencia de interrelación en las cadenas
insaturadas, este tipo de ácido se presenta en estado líquido
cuando se encuentra a temperatura ambiente (Lifeder).

57. • Ácidos céridos
• Estos ácidos se caracterizan por tener una composición más variada. Su
estructura básica está formada por la unión de un ácido graso y un
monoalcohol (aquel alcohol que tiene sólo un grupo hidroxilo), ambos
compuestos por cadenas largas; es decir, ambas cadenas tienen gran
cantidad de carbonos. Además de esta estructura, los ácidos céridos
tienen otros elementos, como esteroles, quetonas, alcoholes, entre otros.
Esta combinación de distintos compuestos hace que los ácidos céridos sean
estructuras sumamente complejas (Lifeder).
• Los ácidos céridos, también llamados ceras, tienen características
impermeables, debido a que sus dos extremos son hidrofóbicos, es decir,
rechazan el agua. Las ceras son sólidas cuando están en temperatura
ambiente y pueden modificarse cuando se les aplica cierta presión. Los
ácidos céridos se encuentran presentes tanto en los animales como en las
plantas. En las plantas cumplen una función muy importante, debido a
que recubren los tallos, los frutos y las hojas, generando así una capa
protectora que, además, dificulta que las plantas pierdan excesiva agua
durante el proceso de evaporación (Lifeder).

58. Lípidos compuestos
• Son los lípidos que además de contener en su molécula
carbono, hidrógeno y oxígeno, también contienen
otros elementos como nitrógeno, fósforo, azufre u otra
biomolécula como un glúcido. A los lípidos complejos también
se les llama lípidos de membrana pues son las principales
moléculas que forman las membranas celulares (Lehninger,
2009).

59. Colesterol
• Es un esterol (lípido) que se encuentra en los tejidos corporales y en el plasma sanguíneo de
los vertebrados. Es una sustancia esencial para crear la membrana plasmática que regula la
entrada y salida de sustancias en la célula. Abundan en las grasas de origen animal (Lehninger,
2009).
• La fórmula química del colesterol se representa de dos formas: C27H46O / C27H45OH.
• Es un lípido esteroide, derivado del ciclopentanoperhidrofenantreno (o esterano), constituido por
cuatro carboxilos condensados o fusionados, denominados A, B, C y D, que presentan varias
sustituciones:
• Dos radicales metilo en las posiciones C-10 y C-13.
• Una cadena alifática ramificada de 8 carbonos en la posición C-17.
• Un grupo hidroxilo en la posición C-3.
• Una insaturación entre los carbonos C-5 y C-6.
• En la molécula de colesterol se puede distinguir una cabeza polar constituida por el grupo
hidroxilo y una cola o porción apolar formada por el carbociclo de núcleos condensados y los
sustituyentes alifáticos. Así, el colesterol es una molécula tan hidrófoba que la solubilidad de
colesterol libre en agua es de 10−8 M y, al igual que los otros lípidos, es bastante soluble en
disolventes apolares como el cloroformo (CHCl3) (Lehninger, 2009).

60. • Biosíntesis del colesterol: Tiene lugar en el retículo
endoplasmático liso de prácticamente todas las células de los
animales vertebrados, todos los átomos de carbono del
colesterol proceden, en última instancia, del acetato, en
forma de acetil coenzima A (Lehninger, 2009).

61. Derivados del colesterol
• SALES BILIARES: son moléculas anfipáticas (contienen
regiones polares y apolares dentro de la misma estructura
molecular); y en virtud de esta propiedad físico-química
actúan como detergentes muy efectivos. Al igual que el
colesterol, las sales biliares se sintetizan en el hígado, y se
depositan (acumulan y concentran) en la vesícula biliar,
desde donde se segregan al intestino delgado, para el
procesamiento de la fracción grasa de los alimentos. Las
sales biliares son el constituyente fundamental de la bilis,
solubilizando los lípidos de la dieta para que puedan ser
absorbidos (Lehninger, 2009).

62. Hormonas esteroides
El colesterol es también precursor de las cinco clases
principales de hormonas esteroides:
• 1) Progestágenos: la principal es la progesterona, con dos acciones
fundamentales
• a. Prepara el revestimiento del útero para la implantación del óvulo fecundado.
• b. Permite la progresión normal del embarazo (Lehninger, 2009).
• 2) Glucocorticoides: el principal es el cortisol, con trascendentes efectos
metabólicos:
• a. Promueven la glucogénesis y la gluconeogénesis.
• b. Activan la degradación de las grasas [β-oxidación de los ácidos grasos].
• c. Ejercen acciones anti-inflamatorias.
• d. Acondicionan el metabolismo ante el estrés crónico (Lehninger, 2009).

63. • 3) Mineralocorticoides: la principal siendo la aldosterona. Actúa sobre
los túbulos distales de la nefrona (unidad funcional del riñón)
incrementando la reabsorción de Na+ y, simultáneamente, la excreción
de K+ e H30+; y, consecuentemente, aumenta la volemia y la presión
sanguínea (Lehninger, 2009).
• 4) Andrógenos: la testosterona es el andrógeno fundamental. Es la
hormona responsable del desarrollo de los caracteres sexuales secundarios
masculinos (Lehninger, 2009).
• 5) Estrógenos: el estradiol, el estrógeno principal, se asocia con el
desarrollo de los caracteres sexuales secundarios femeninos. El estradiol,
actuando en conjunción con la progesterona, es imprescindible para un
ciclo ovárico normal (Lehninger, 2009).

64. Tipos de lípidos en las membranas
Fosfolípidos
• Los fosfolípidos son las moléculas más abundantes en las
membranas biológicas. Aunque se pueden clasificar en dos grupos
distintos, llevan todos un único grupo fosfato unido a un
aminoalcohol que les caracteriza. Los fosfolípidos se encuentran en
ambas caras de la membrana citoplasmática.
Glicerofosfolípidos
• Los glicerofosfolípidos muestran dos ácidos grasos esterificados con
una molécula de glicerol y un ácido fosfatídico -compuesto por un
grupo fosfato y un grupo aminoalcohol- unido al glicerol. Es el
resto aminoalcohol quién caracteriza y determina los diferentes
fosfoglicéridos.

65. Glucolípidos
• Los glicolípidos, también llamados esfingoglicolípidos, son lípidos sintetizados a
partir de una molécula de cerámida a quien se ha añadido un glúcido.
• Las adiciones de los grupos azúcares tienen lugar en el lumen del aparato de Golgi.
• Los glicolípidos forman parte únicamente de la capa exterior de la membrana
celular. Constituyen aproximadamente el 5% de las moléculas lipídicas de la
membrana, pero su papel es importante en tareas de protección, ya que forman un
glicocáliz que protege la célula y que proporciona las bases moleculares del sistema
de grupos sanguíneos. En las células epiteliales, el glicocáliz es imprescindible para
mantener un nivel fisiológico del pH intracelular. Por otro lado, los glicolípidos
están implicados en procesos de reconocimiento celular e interaccionan con el
medio extracelular.
Cerebrósidos
• Los cerebrósidos son glicolípidos que sólo contienen un resto de azúcar, que puede
ser glucosa o galactosa. Son lípidos abundantes en las membranas del sistema
nervioso, y no están cargados ya que no tienen grupo fosfato.

66. Gangliósidos
• Los gangliósidos están formados por varios restos de azúcar. Siempre
llevan uno o más residuos de ácido siálico , que les proporcionan una
carga negativa. Existen muchos tipos diferentes de gangliósidos, ya que la
cantidad y la diversidad de restos de glúcidos determinan diferentes
lípidos.
• Los gangliósidos se encuentran sobre todo en las membranas plasmáticas
de las células nerviosas del cerebro, dónde pueden llegar a constituir
hasta un 10% de la masa lipídica.
Colesterol
• El colesterol es un esteroide formado por la unión de cuatro anillos
hidrocarbonados a quienes se han unido en un extremo una cola
hidrocarbonada y en el otro un grupo hidroxilo. Es pues, a su vez, un
lípido anfipolar.
• El colesterol está presente en ambas capas de la bicapa lipídica.
Interacciona con las cabezas polares de los fosfolípidos mediante su cola
hidroxila, mientras interactúa con las cadenas de ácidos grasos mediante
sus anillos y su cola hidrocarbonada.

67. Características Principales
• La función principal de los lípidos en las membranas biológicas es
estructural. En efecto, son los lípidos quienes dan soporte a las
membranas, componentes esenciales de toda célula, ya que
permiten formar diferentes compartimentos celulares en las células
eucariotas, además de ser quienes marcan la frontera entre las
células y el mundo extracelular (gracias a la membrana
plasmática). Por otra parte, los lípidos actúan como barrera al flujo
de moléculas grandes o polares.
Movilidad y fluidez
• La fluidez de las membranas causada por los lípidos permite la
permeabilidad selectiva de las moléculas que atraviesan la
membrana, además de ser imprescindible en algunos procesos
metabólicos, cómo es el caso del movimiento del coenzima Q en la
membrana mitocondrial, en procesos de transporte o en la
transducción de señales.

68. Tipos de movimiento
• Difusión lateral: Es el movimiento más común en los lípidos
de membrana y es de una velocidad alta. En efecto, su
coeficiente de difusión es de 10-8 cm2/seg.2 Es decir que se
difunde en toda la longitud de la membrana en unos pocos
segundos.
• Rotación y flexión: Son fenómenos observados pero de los
cuales se sabe poco. Se podría pensar que es para facilitar en
algunos casos la entrada de las moléculas en la célula y
aumentar así la permeabilidad.2

69. Flip-Flop: Permite el traspaso de los lípidos de una capa a la otra de la bicapa. Es un proceso muy lento y
que consume mucha energía, ya que las cabezas polares de los fosfoglicéridos deben atravesar un medio
apolar. Aun así, es imprescindible, para que se regenere la monocapa no citosólica. Por ello, los lípidos
cuentan con la ayuda de unas enzimas que facilitan el movimiento: las flipasas o translocadoras de
fosfolípidos. Estas enzimas se encuentran en el Retículo Endoplasmático, dónde se sintetizan los lípidos, y en
la membrana plasmática. El movimiento de flip-flop es raro y ocurre sólo una vez por día.
Temperatura
• La fluidez de una membrana también depende de la temperatura del medio. Una bicapa puede pasar de
estar en forma líquida y viscosa a una forma más ordenada y cristalina, perdiendo pues sus propiedades
de movimiento. Este cambio de estado se conoce por transición de fase. Una membrana entra en
transición de fase cuando la temperatura supera la temperatura de transición. Más allá de una cierta
temperatura, que depende de la longitud y del grado de insaturación de las cadenas de los fosfolípidos, la
membrana se fusiona. Por lo tanto, si las colas son cortas e insaturadas, esta temperatura será más baja
y será más difícil cristalizar la membrana. Este hecho se observa en las patas de los animales polares, que
tienen membranas muy insaturadas para que no se congelen. Por otro lado, algunas bacterias cómo la
E.Coli modifican la proporción de lípidos saturados e insaturados en función del cambio de temperatura.
Asimetría de los lípidos de membrana
• Otra característica importante de los lípidos de membrana es que presentan una fuerte asimetría.
Existen dos tipos de asimetría: una en la proporción de fosfolípidos entre una capa y otra de la bicapa
lipídica y otra entre diferentes regiones de la membrana.
• Esta asimetría responde a una funcionalidad y a la biosíntesis de cada tipo de lípido.

70. Análisis y técnicas de identificación de lípidos.
Método de Soxhlet
•
Es una extracción semicontinua con un disolvente orgánicode funcionamiento continuo. En este método
el disolvente se calienta, se volatiliza y condensa goteando sobre la muestra la cual queda sumergida en
el disolvente. Posteriormente éste es sifoneado al matraz de calentamiento para empezar de nuevo el
proceso. El contenido de grasa se cuantifica por diferencia de peso.
Método de Gerber
•
Éste, así como los demás métodos volumétricos presentan un carácter un tanto cuanto empírico ya
que varios factores afectan la gravedad específica de la grasa separada, variaciones propias de la grasa,
ácidos grasos presentes, solubilidad de la grasa en los disolventes, etc. Con estos métodos volumétricos
la muestra se sitúa en un butirómetro y se descompone utilizando ácidos o álcalis de manera que la
grasa es liberada, esta se separa por métodos mecánicos (centrifuga) y se colecta en el cuello
calibrado.
Peso específico
• Este método es utilizado para poder determinar la densidad que es una característica física de los
aceites y grasas, que no requiere para su medición la aplicación de reacciones químicas.

71. Índice de refracción
• El Índice de Refracción está relacionado con el número, la carga
y la masa de las partículas vibrantes de la sustancia a través de
la cual se transmite la radicación. Este método ha comprobado
que para grupos de compuestos análogos el índice de refracción
varía con la densidad y el peso molecular de la muestra. Este
método tiene la caracterización e identificación de especies
líquidas.
Índice de saponificación
• El índice de saponificación se define como el peso en miligramos
de hidróxido de potasio necesario para saponificar 1 gramo de
grasa. Es una medida para calcular el peso molecular promedio
de todos los ácidos grasos presentes (Innatia).

72. Los tipos de lípidos que usualmente se
consideran son:
• Sales biliares
• Colesteroles
• Eicosanoides
• Glucolípidos
• Cuerpos cetónicos
• Ácidos grasos - véase también metabolismo de los ácidos grasos
• Fosfolípidos
• Esfingolípidos
• Esteroides - véase también esteroidogénesis
• Triacilgliceroles (grasas) - véase también lipólisis y lipogénesis
• Céridos
• Terpenoides

73. Digestión de los lípidos
• La digestión de los lípidos se compone de las siguientes
etapas:
• Absorción
• Emulsión
• Digestión
• Metabolismo
• Degradación

74. Absorción de los lípidos
• Los ácidos grasos de cadena corta (hasta 12 átomos de
carbono) son absorbidos directamente .Los triglicéridos y
otras grasas de la dieta son insolubles en el agua lo que
dificulta su absorción. Para lograrlo, las grasas son
descompuestas en pequeñas partículas que aumentan el àrea
de la superficie expuesta a las enzimas digestivas

75. Emulsión de las grasas
• “Las grasas de la dieta pasan a ser una emulsión
descomponiéndose en ácidos grasos. Esto tiene lugar
mediante una simple hidrólisis de los enlaces éster en los
triglicéridos” (Vialfa, 2017).
• “Las grasas se descomponen en pequeñas partículas por la
acción detergente y la agitación mecánica dentro del
estómago. La acción detergente es producida por los jugos
digestivos en especial por grasas parcialmente digeridas
(ácidos grasos saponificables y monoglicéridos) y las sales
biliares” (Vialfa, 2017)

76. Digestión de las grasas
• “Tras la emulsión, las grasas son hidrolizadas o
descompuestas por enzimas secretadas por el páncreas. La
enzima más importante es la lipasa pancreática. La lipasa
pancreática descompone enlaces de tipo éster (del 1er o 3er
enlace éster). Esto convierte los triglicéridos en 2-
monoglicéridos (2-monoacilgliceroles). Menos del 10% de los
triglicéridos quedan sin hidrolizar en el intestino” (Vialfa,
2017).

77. Metabolismo de las grasas
• “Los ácidos grasos de cadena corta penetran la sangre de
forma directa pero la mayoría de los ácidos grasos son re-
esterificados con glicerol en el intestino para formar
triglicéridos que se incorporan en la sangre como
lipoproteínas conocidas como quilomicrones. La lipasa
lipoproteica actúa sobre estos quilomicrones para sintetizar
àcidos grasos. Estos pueden almacenarse como grasa en el
tejido adiposo; utilizándolos como energía en cualquier tejido
con mitocondrios utilizando oxígeno, y convertidos en
triglicéridos en el hígado para ser exportados como
lipoproteínas llamadas VLDL (very low density lipoproteins -
lipoproteínas de muy baja densidad)”

78. Degradación
• “Los ácidos grasos se
descomponen por oxidación beta.
Esto tiene lugar en los
mitocondrios y en los peroxisomas
para generar acetil-CoA. El
proceso es el inverso al de la
síntesis de los àcidos grasos: dos
fragmentos de carbono se extraen
del grupo carboxílico del
àcido.Esto ocurre tras la
deshidrogenación, hidratación y
oxidación para formar in Beta
àcidoacetato”

79. CATABOLISMO DE ÁCIDOS GRASOS
• Los ácidos grasos se liberan, entre comidas, de sus depósitos en el tejido
adiposo, donde se encuentran almacenados en forma de triglicéridos, en
un proceso que ocurre como se detalla a continuación:
• “Lipólisis, la remoción de las cadenas de ácidos grasos del glicerol al cual se
encuentran unidas en su forma de almacenamiento como triglicéridos
(grasas), es llevada a cabo por lipasas. Estas lipasas se activan por niveles
altos de epinefrina o glucagón en la sangre (o norepinefrina secretada por
el sistema nervioso simpático en el tejido adiposo), cuando los niveles de
glucosa luego de las comidas comienzan a bajar, lo que simultáneamente
disminuye los niveles de insulina en la sangre”

80. OXIDACIÓN DE ÁCIDOS GRASOS
• “La oxidación de los ácidos grasos es un mecanismo clave para la
obtención de energía metabólica (ATP) por parte de los organismos
aeróbicos. Dado que los ácidos grasos son moléculas muy reducidas, su
oxidación libera mucha energía; en los animales, su almacenamiento en
forma de triacilgliceroles es más eficiente y cuantitativamente más
importante que el almacenamiento de glúcidos en forma de glucógeno”
(Devlin, 2004)
• “La β-oxidación de los ácidos grasos lineales es el principal proceso
productor de energía, pero no el único. Algunos ácidos grasos, como los de
cadena impar o los insaturados requieren, para su oxidación,
modificaciones de la β-oxidación o rutas metabólicas distintas. Tal es el
caso de la α-oxidación, la ω-oxidación o la oxidación peroxisómica”
(Devlin, 2004).

81. • La carnitina se encarga de llevar los grupos acilo al interior de la
matriz mitoncondrial por medio del siguiente mecanismo:
• “La enzima carnitina palmitoiltransferasa I (CPTI) o también llamada
carnitina aciltransferasa I une una molécula de acil-CoA a la carnitina
originando la acilcarnitina” (Devlin, 2004).
• “La translocasa, una proteína transportadora de la membrana
mitocondrial interna, transloca la acilcarnitina a la matriz
mitoncondrial” (Devlin, 2004).
• La acil-CoA se regenera por la carnitina palmitoiltransferasa
• “La carnitina se devuelve al espacio intermembrana por la proteína
transportadora y reacciona con otro acil-CoA” (Devlin, 2004).

82. Las cuatro reacciones de la ß-oxidación son:
• “Oxidación del acil graso-CoA a transΔ2-enoil-CoA (nombre genérico
para un ácido graso activado con un doble enlace en trans en
posición,por acción de una acil-CoA deshidrogenasa, una flavoenzima
cuyo FAD se reduce a FADH2” (Herráez, 2013).
• “Hidratación por incorporación de una molécula de agua al doble enlace
entre los carbonos 2 y 3 catalizada por la enoil-CoA hidratasa (que solo
actúa sobre dobles enlaces trans) para dar L-3-hidroxiacil-CoA”
(Herráez, 2013)
• “Oxidación catalizada por la hidroxiacil-CoA deshidrogenasa, con
NAD+ como coenzima, que transforma el grupo hidroxilo en carbonilo y
produce 3-cetoacil-CoA y NADH + H+” (Herráez, 2013)
• “Tiólisis entre los carbonos α y ß, catalizada por la tiolasa, que libera una
molécula de acetil-CoA al tiempo que la entrada de coenzima A permite
que se forme un acil graso-CoA con dos carbonos menos que el de
partida” (Herráez, 2013)

83. ANABOLISMO DE ÁCIDOS GRASOS
• “El anabolismo de los ácidos grasos no constituye simplemente una
inversión de las reacciones de la oxidación. En general, el anabolismo no
constituye el inverso exacto del catabolismo; por ejemplo, la
gluconeogénesis no es simplemente una inversión de las reacciones de la
glucólisis. Un primer ejemplo de las diferencias entre la degradación y la
biosíntesis de ácidos grasos es que las reacciones anabólicas se llevan a
cabo en el citosol. Acabamos de ver que las reaccione de degradación de
la oxidación se efectúan en la matriz mitocondrial. El primer paso en la
biosíntesis de ácidos grasos es el transporte de acetil-CoA al citosol”
(Campbell & Farrell) .

84. BIOSÍNTESIS DE LÍPIDOS
• Ácidos Grasos saturados, de números de par de Carbono
• Modelo: palmítico es el producto mayoritario de la enzima sintasa de ácidos
grasos.
• Para reserva energética a partir de acetil-CoA
• Algunos ácidos grasos se pueden sintetizar, otros de la dieta
• También por elongación y desaturación se pueden obtener otros ácidos grasos.
“¿Dónde? principalmente en hígado, y pulmón adiposo, riñón y glándula mamaria
¿Cuándo? pocas grasas en alimentos muchos carbohidratos o proteínas en alimentos
¿Cómo? a partir del exceso de glucosa de la dieta  acetil-CoA ¿Dónde? (subcelular)
Acetil-CoA se obtiene en matriz mitocondrial, la síntesis de ácidos grasos se produce
en citosol” (Biosíntesis de lípidos).
• “Para la síntesis de ácidos grasos es necesario en el citoplasma: Acetil-CoA,
NADPH y Malonil-CoA” (Biosíntesis de lípidos).

85. FORMACIÓN DEL MALONIL-CoA
• “La formación del Malonil coA a partir de Acetil CoA es un
proceso irreversible catalizado por la enzima acetil-coA
carboxilasa” (Biosintesis de los lípidos ).
• “Esta enzima tiene un grupo protético biotina (coenzima),
unido mediante enlace covalente tipo amina al grupo e-
amino de un residuo Lys. Acetil CoA Carboxilasa” (Biosintesis
de los lípidos ).

86. Esta enzima presenta tres regiones transcendentales en la reacción de carboxilación.
• La proteína transportadora de biotina.
• Biotina carboxilasa.
• Transcarboxilasa.
En la biosíntesis de lípidos se encuentran:
• Acetil CoA
• Malonl CoA
• Acetil CoA
• carboxilasa
Se divide en cuatro etapas
• Unión del grupo malonilo al cetilo del ácido graso
• Deshidratación
• Reducción
• Sintetaza de los ácidos grasos.

87. FOSFOLÍPIDOS Y GLICEROLES
• “Los fosfolípidos son los principales componentes de la
membrana celular, así como también lo son de la
estructura liposomal. Forman parte de los llamados lípidos
estructurales, y, como molécula, su característica principal es
su carácter anfifílico, es decir una parte de la molécula tiene
afinidad por el agua, hidrófila, y la otra por la grasa,
lipófila” (Toledo, 2011).
• Estos fosfolípidos pueden tener distintos orígenes o fuentes;
naturales, sintéticos o semisintéticos.

88. Los fosfolípidos se clasifican principalmente según sus distintas cabezas
polares o hidrófilas.
Los más importantes son:
• fosfatidilcolina
• fosfatidiletanolamina
• fosfatidilserina
• fosfatidilinositol

89. Glicerol
• “El glicerol está presente en
todos los aceites, grasas
animales y vegetales en forma
combinada, es decir, vinculado
a los ácidos grasos como elácido
esteárico, oleico, palmítico
y ácido láurico, para formar
una molécula de triglicéridos.
Los aceites de coco y de palma
contienen una cantidad elevada
(70 - 80 por ciento) de ácidos
grasos de cadena de carbono 6
a 14 átomos de carbono”
(Glicerol, 2011).

90. Balance Energético Del Metabolismo De Lípidos
• El balance energético rige por las leyes de la termodinámica, el cual el
ingreso de nutrientes es igual al egreso que esta dado por el trabajo
realizado y la energía.
• La energía del cuerpo es igual al ingreso menos el egreso, es decir a
mayor ingreso y menor egreso, mayor acumulación de energía en forma
de grasa y eso es lo que explica los problemas de obesidad.
• Egreso de energía es igual al trabajo más calor. El trabajo se refleja en
tres formas, el trabajo de transporte que mueve las moléculas de un
lado de la membrana para el otro, el trabajo mecánico que utiliza las
fibras y miofibrillas, ejemplo es el movimiento, el control que hace el
músculo esquelético y el bombeo de sangre y el trabajo químico que se
refiere a todo lo que son funciones corporales, crecimiento,
mantenimiento, almacenamiento, información.

91. Caloría
• Una caloría es la unidad para medir la energía, liberada por
los distintos alimentos y los procesos funcionales del
organismo. Mil calorías es igual 1 kilocaloría, los valores
calóricos de lípidos son 9 kilocalorías por cada gramo de
grasa. La tasa metabólica basal del individuo son los
requerimientos energéticos del organismo están dadas por un
adulto de 70 kg más o menos por 2000 kilocalorías día.
• El balance energético se define como el equilibrio entre la
ingesta y el gasto calórico que ejerce cada individuo, es
decir es la relación entre lo que entra y sale de energía en el
cuerpo.

92. Aporte energético
• El aporte energético lo adquirimos a través de los alimentos,
llamados macronutrientes (carbohidratos, proteínas y grasas) los
cuales contienen la energía en sus moléculas. A través de la
digestión y absorción en el intestino, extraemos la energía
contenida en ellos y la almacenamos en las reservas de nuestro
organismo.
• Cuando nuestro cuerpo necesita energía, utiliza sus reservas
almacenadas en forma de Adenosintrifosfato ( ATP ), que se
produce a través de la combustión de los mencionados
macronutrientes, bien por medio del oxígeno (metabolismo
aeróbico), o bien en ausencia del mismo (metabolismo anaeróbico),
obteniendo la energía requerida y generando calor y residuos (los
cuales dependen de la vía metabólica utilizada).

93. El cuerpo humano gasta la energía a través de varias maneras:
• Tasa metabólica basal
• Gasto de actividad física
• Efecto térmico de los alimentos
La eficiencia con que una persona convierte la energía de reserva
de su organismo en otra (energía Potencial en Cinética) depende
siempre de cada organismo. Estas corresponden a la masa
corporal, edad, sexo, estados biológicos (embarazo), efecto térmico
del ejercicio y el cambio inducido por la propia ingestión de los
alimentos. Existen 4 elementos que pueden nutrir al cuerpo
humano de energía, pero de estos solo tres (macronutrientes) le
aportan nutrientes. Estos son: los carbohidratos, las proteínas y las
grasas. El cuarto elemento es el alcohol, que no aporta nutriente
alguno excepto energía en forma de calorías propiamente dichas.

94. La cantidad de energía que aporta cada uno de los elementos, es la
siguiente:
• Hidratos de Carbono: 4 kcal/gramo
• Proteínas: 4 kcal /gramo
• Lípidos: 9 kcal/gramo
• Alcohol: 7 kcal / gramo

95. Cuerpo Cetónico
• Los cuerpos cetónicos son compuestos químicos producidos por
citogénesis en las mitocondrias de las células del hígado. Su función es
suministrar energía al corazón y al cerebro en ciertas situaciones
excepcionales. En la diabetes mellitus tipo 1, se puede acumular una
cantidad excesiva de cuerpos cetónicos en la sangre, produciendo
cetoacidosis diabética.

96. Lipólisis
• La Lipólisis es el proceso mediante el cual los TAG se transforman
en DAG, luego en MAG y finalmente en tres moléculas de ácidos
grasos libres y una molécula de glicerol.
• Este proceso está mediado por una hormona muy sensible a los
cambios hormonales, y de ahí deriva su nombre, que es lipasa
sensible a hormonas, LSH (también llamada enzima triglicérido
lipasa sensible a hormonas).
• Las hormonas que ejercen efecto sobre esta enzima, como ya
hemos mencionado, son la insulina y las catecolaminas. Este
proceso es bastante conocido y tiene un cierto grado de
complejidad, ya que dependiendo de a que tipo de receptor se une
la hormona, la respuesta será una u otra.

97. Lipasa Sensible a Hormonas (LSH)
• La LSH es la principal enzima
en la lipólisis. La LSH se
encuentra en diferentes tejidos:
principalmente en el tejido
adiposo blanco, en las glándulas
adrenales, ovarios, islotes
pancreáticos, tejido adiposo
pardo y músculo cardíaco y
esquelético. La LSH también
cumple funciones en tejidos
esteroideogénicos hidrolizando
ásteres de colesterol.
Regresar
al menú

98. • Los aminoácidos son los
monómeros que
componen las proteínas.
Específicamente, una
proteína está compuesta
de una o más cadenas
lineales de aminoácidos,
cada una de la cuales se
denomina polipéptido (m
ás adelante veremos de
dónde proviene este
nombre). Las proteínas
contienen 202020 tipos
de aminoácidos.
Aminoácidos

99. Estructura de los aminoácidos
• Aunque se han descripto en la naturaleza más de 100
aminoácidos diferentes, solamente 20 de estas especies se
encuentran, comúnmente, formando parte de las proteínas
de mamíferos. Cada aminoácido (excepto la prolina) posee un
grupo carboxilo, un grupo amino y una cadena lateral que lo
distingue (grupo "R"), unida al carbono a. A pH fisiológico
(aproximadamente 7,4) el grupo carboxilo se encuentra
disociado para formar el ion carboxilato con carga negativa
(-COO-) y el grupo amino se encuentra protonado (-NH3
+).

100. • A) Aminoácidos con cadenas laterales no polares:
• Glicina (Gly), Valina (Val), Alamina (Ala), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile),
Triptófano (Trp), Fenilalanina (Phe), Metionina (Met) y Prolina (Pro).
• 1- Cada uno de estos aminoácidos posee una cadena lateral no polar
que no une o entrega protones ni participa en uniones puentes de
hidrógeno o iónicas.
• 2- En las proteínas, las cadenas laterales de estos aminoácidos pueden
agruparse debido a su hidrofobicidad, tal como ocurre con las gotas de
aceite que cohalescen en soluciones acuosas. La importancia de estas
interacciones hidrofóbicas en la estabilización de la estructura proteica,
se discutirá más adelante.
• 3- La prolina difiere de otros aminoácidos en que contiene un grupo
imino en lugar de un grupo a-amino.

101. • B) Aminoácidos con cadenas laterales polares pero no cargadas:
• Asparagina o asparragina (Asn), Glutamina (Gln), Cisteína (Cys), Serina
(Ser), Treonina (Thr), Tirosina (Tyr).
• 1- Estos aminoácidos tienen carga neta cero a pH neutro, aunque las
cadenas laterales de la cisteína y la tirosina pueden perder un protón, a pH
alcalino.
• 2- La cadena lateral de la cisteína posee un grupo sulfhídrico (-SH), el que
es un componente importante del sitio activo de muchas enzimas. En las
proteínas, los grupos -SH de dos cisteínas pueden condensarse para formar
el aminoácido cistina, el que contiene una unión covalente denominada
puente disulfuro (-S-S-).
• 3- La serina, treonina y tirosina, contienen un grupo hidroxilo polar que,
en las proteínas, puede participar en la formación de puentes de hidrógeno
o servir como sitio de unión de grupos fosfatos o carbohidratos. Las cadenas
laterales de la asparagina (o asparragina) y glutamina, contienen un grupo
carbonilo y un grupo amida que pueden participar de uniones puente de
hidrógeno o servir como sitios de unión de carbohidratos.

102. • C) Aminoácidos con cadenas laterales ácidas:
• Acido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu).
• 1- Los aminoácidos aspártico y glutámico son dadores de
protones. A pH neutro, las cadenas laterales de estos
aminoácidos están completamente ionizadas y contiene un
grupo carboxilato cargado negativamente (-COO-). Se los
llama, por lo tanto, aspartato y glutamato para enfatizar
que, a pH fisiológico, estos aminoácidos se encuentran con
carga negativa.

103. • D) Aminoácidos con cadenas laterales básicas:
• Lisina (Lys), Arginina (Arg), Histidina (His).
• 1- Las cadenas laterales de estos aminoácidos básicos unen
protones. A pH fisiológico las cadenas laterales de la lisina y
arginina están completamente ionizadas y con carga positiva.
• 2- Por el contrario, la histidina es débilmente básica y el
aminoácido libre permanece, en gran medida, sin carga a pH
fisiológico. En las proteínas, sin embargo, la cadena lateral de
la histidina puede estar con carga positiva o neutra,
dependiendo del medio ambiente provisto por las cadenas poli
peptídicas de la proteína.

104. Aminoácidos como buffers
• Los aminoácidos contienen grupos a-carboxilo débilmente
ácidos y grupos a-amino, débilmente básicos. Además, cada
uno de los aminoácidos ácidos y básicos, contiene un grupo
ionizable en su cadena lateral. De esta manera, tanto los
aminoácidos libres como los combinados en uniones
peptídicas pueden actuar, potencialmente, como buffers. La
relación cuantitativa entre [H+] y los ácidos débiles puede
describirse según la ecuación de Henderson-Hasselbalch.

105. Propiedades ópticas de los aminoácidos
• A. El carbón a de cada aminoácido se encuentra unido a
cuatro grupos químicos diferentes y es, por lo tanto, un átomo
de carbono quiral u ópticamente activo. La glicina es la
excepción dado que este carbono posee dos sustituyentes
hidrógeno y, por lo tanto, es ópticamente inactivo.
• B. Todos los aminoácidos encontrados en las proteínas
pertenecen a la configuración L. Sin embargo, los aminoácidos
de la serie D pueden encontrarse en algunos antibióticos y
paredes celulares bacterianas.

106. Unión peptídica
• A. En las proteínas, los aminoácidos se encuentran unidos covalentemente por enlaces
peptídicos que son enlaces amida entre el grupo a-carboxilo de un aminoácido y el a-
amino de otro. Por ejemplo, la glicina y la alamina pueden formar el di péptido
glicilalanina a través de la formación de un enlace peptídico. Por convención, el término
amino libre (N-terminal) se escribe a la izquierda y el carboxilo libre (C-terminal) hacia
la derecha. Por lo tanto, todas las secuencias de aminoácidos se leen desde el extremo N
hacia el C-terminal del péptido.
• B. La unión de muchos aminoácidos a través de enlaces peptídicos, resulta en una
cadena no ramificada llamada polipéptido. Cada aminoácido componente en un
polipéptido se llama residuo. Cuando los compuestos se nombran, todos los residuos
aminoaciditos cambian la terminación de sus nombres de -ina a -il, excepto el C-
terminal. Por ejemplo, un tripéptido compuesto de valina N-terminal, una glicina
central y una leucina C-terminal, se llamará valil-glicil-leucina.
• C. La unión peptídica posee un carácter de doble ligadura parcial y es, por lo tanto,
rígida y planar. Esto impide la rotación libre alrededor de la unión entre el grupo
carbonilo y el nitrógeno de la unión peptídica.
• D. Como todas las uniones amida, la unión peptídica no acepta ni entrega protones en
el rango de pH de 2 a 12. Por lo tanto, los grupos cargados presentes en los
polipéptidos consisten, exclusivamente, de los grupos N-terminal, C-terminal y
cualquier grupo ionizable presente en la cadena lateral de los aminoácidos
constituyentes.

107. Curvas de Titulación de los Aminoácidos
• Un aminoácido puede existir en varias formas iónicas, dependiendo del
pH en el que se encuentre disuelto, como su nombre lo indica estas
moléculas están formadas por dos grupos disociables que son el grupo
carboxílico y el grupo amino, de los cuales el grupo carboxílico se
encuentra cargado negativamente y el grupo amino está cargado
positivamente. Esto hace que tengan un comportamiento anfótero y
que puedan comportarse como ácidos y bases. (Lehninger, 1972)
• En solución acuosa y a pH fisiológico un aminoácido se encuentra como
molécula ionizada o ion dipolo, en la que el grupo amino gana un
protón y adquiere una carga positiva, mientras el grupo carboxilo
pierde el protón y adquiere una carga negativa. En dicha circunstancia
la molécula sigue siendo globalmente neutra aunque con grupos
cargados individualmente. (Nuñez, 2014).

108. Metabolismo de aminoácidos y compuestos
nitrogenados
• Los aminoácidos introducidos por la dieta (exógenos) se mezclan con
aquellos liberados en la degradación de proteínas endógenas y con los
que son sintetizados. Estos aminoácidos se encuentran circulando en
sangre y distribuidos en todo el organismo sin que exista separación
alguna entre aminoácidos de diferente origen. Existe, de esta
manera, un conjunto de estos compuestos libres en toda la
circulación que constituyen un fondo común o "pool de aminoácidos",
al cual las células recurre cuando debe sintetizar nuevas proteínas o
compuestos relacionados.
• El destino más importante de los aminoácidos es su incorporación a
cadenas poli peptídicas, durante la biosíntesis de proteínas específicas
del organismo. En segundo lugar, muchos aminoácidos son utilizados
para la síntesis de compuestos nitrogenados no proteicos de
importancia funcional.

109. Participación del ciclo de Krebs en el
catabolismo de aminoácidos.
• El ciclo del ácido cítrico (ciclo de Krebs, ciclo del ácido
tricarboxílico) es una secuencia de reacciones en las mitocondrias
que oxidan la porción acetilo de la acetil-CoA, y reducen
coenzimas que se re oxidan por medio de la cadena de transporte
de electrones, enlazada a la formación de ATP.
• El ciclo del ácido cítrico es la vía común final para la oxidación de
carbohidratos, lípidos y proteínas porque la glucosa, los ácidos
grasos y casi todos los aminoácidos se metabolizan hacia acetil-
CoA o intermediarios del ciclo. También tiene una función
fundamental en la gluconeogénesis, lipogénesis e interconversión de
aminoácidos. Muchos de estos procesos ocurren en casi todos los
tejidos, pero el hígado es el único tejido en el cual todos suceden
en un grado significativo.

110. Proteínas
• Las proteínas son las moléculas más
abundantes y funcionalmente
diversas de los sistemas vivientes.
Prácticamente cada proceso viviente
depende de esta clase de moléculas.
Por ejemplo, las enzimas y
las hormonas poli peptídicas dirigen
y regulan el metabolismo del cuerpo,
mientras que las proteínas
contráctiles del músculo permiten el
movimiento. En el hueso, la proteína
colágeno forma un entramado para
la deposición de cristales de fosfato
de calcio, actuando como los cables
de acero en el concreto reforzado.

111. Estructura de proteínas
General
• Arriba hemos descripto la estructura de los 20 aminoácidos
encontrados en las proteínas y la manera principal en que estas
unidades se unen mediante los enlaces peptídicos. Examinaremos, a
continuación, cómo una secuencia lineal de aminoácidos genera
una molécula proteica con una forma tridimensional única. La
complejidad de la estructura proteica se analiza mucho mejor si se
considera a la molécula en términos de cuatro jerarquías
organizativas, es decir, estructuras primaria, secundaria, terciaria
y cuaternaria.

112. Estructura primaria de las proteínas
• La secuencia de aminoácidos en una proteína se conoce como
estructura primaria. La determinación del orden de
aminoácidos en una cadena poli peptídica requiere la
utilización de diversas técnicas experimentales. Primero, se
analiza la composición en aminoácidos, es decir, el tipo y la
cantidad de aminoácidos presentes en la proteína y se
tabula. Luego, se determina la identidad de los aminoácidos
en los extremos de la proteína. Finalmente, el polipéptido
original se corta específicamente en fragmentos más
pequeños, cuyas secuencias pueden ser determinadas. Estos
fragmentos pueden, luego, ser ordenados para reconstruir la
secuencia del polipéptido original. Veamos estas técnicas:

113. A. Composición aminoácido de los polipéptidos:
• 1. Hidrólisis ácida: El primer paso para determinar la estructura primaria de
una proteína es identificar y cuantificar sus constituyentes. La proteína o
polipéptido a ser analizados se hidrolizan, primero, por tratamiento con ácido
fuerte a 110° durante 24 horas. Este tratamiento rompe las uniones
peptídicas y libera los aminoácidos individuales. Además, la glutamina y
asparagina (o asparagina) se hidrolizan a glutamato y aspartato,
respectivamente, mientras que el triptófano se destruye casi por completo.
• 2. Cromatografía: Los aminoácidos individuales, obtenidos por hidrólisis ácida
de la proteína, se separan por cromatografía de intercambio iónico. En este
método, se siembra una mezcla de aminoácidos sobre una columna que
contiene un intercambiador iónico insoluble.
• 3. Análisis cuantitativo: Los aminoácidos separados, encontrados en el eludido
de la columna, se analizan cuantitativamente por calentamiento con
ninhidrina, un reactivo que forma un compuesto de color azul con la mayoría
de los aminoácidos, amoníaco y aminas (pero forma un derivado amarillo con
el nitrógeno imino de la prolina)..

114. B. Determinación del aminoácido N-terminal.
• 1. Método de Sanger: Están disponibles diversos métodos para
identificar al aminoácido localizado en el extremo amino terminal de la
cadena poli peptídica. En el método de Sanger, el fluorodinitrobenceno
reacciona con los grupos a-amino de los aminoácidos N-terminales,
para formar un dinitrofenil-derivado (DNP) del aminoácido.
• 2. Reactivo de Edman: También puede utilizarse el fenilisotiocianato,
conocido como reactivo de Edman, para marcar el aminoácido N-
terminal. El derivado de feniltiohidantoína (PTH) formado, puede ser
clavado en forma específica del polipéptido, sin perturbar al resto de los
enlaces peptídicos entre los restantes residuos aminoaciditos. El reactivo
de Edman posee una ventaja frente al reactivo de Sanger: puede ser
aplicado sucesivamente sobre el polipéptido acortado en el paso anterior.

115. C. Determinación del aminoácido C-terminal.
• 1. Hidrazina: Todos los grupos carbonilo, unidos en enlace peptídico,
reaccionan con hidrazina para formar hidrazonas. Sin embargo, el
aminoácido C-terminal no reacciona con la hidrazina y, por lo tanto, es
liberado sin modificación y puede ser separado de los residuos
modificados e identificado.
• 2. Carboxipeptidasa: Esta exopeptidasa cliva, secuencialmente, los
enlaces peptídicos comenzando desde el extremo C-terminal. El
aminoácido C-terminal será, por lo tanto, el primer aminoácido
liberado por la Carboxipeptidasa.
Regresar
al menú

116. ENZIMAS
Son proteínas, que actúan
como catalizadores naturales,
es decir alteran la velocidad de
una reacción química,
disminuyendo la energía de
activación de las moléculas que
participan en la misma.

117. Los enzimas son como las demás proteínas,
tienen estructura primaria se pliegan en una
conformación particular en la que sus grupo
reactivos están dispuestos del modo apropiado
para dar al conjunto actividad biológica.
Los grupos reactivos tienen dos misiones, la primera
es unir los compuestos particulares en proximidad al
sitio donde tiene lugar la catálisis, el enzima tiene así
cierta especificidad para un cierto número de
compuestos; la segunda función es realizar el
mecanismo catalítico.

118. Características de la acción enzimática
1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es
la molécula sobre la que el enzima ejerce su
acción catalítica.
2. Especificidad de acción. Cada reacción está
catalizada por un enzima específico.
La acción enzimática se lleva a
cabo por las débiles
interacciones entre el sustrato y
la enzima, a través de un centro
activo. Este centro es una
pequeña porción de la enzima
formada por aminoácidos

119. Tipos de enzimas
Apoenzimas: enzimas simples formadas sólo por un grupo proteico
Holo enzimas: Enzimas compuestas formadas por un grupo proteico
(apoenzima) y uno prostético llamado coenzima.
Cofactores: Tipo de enzima que interacciona con iones o moléculas
inorgánicas.
Coenzimas: Tipo de enzima que interacciona con moléculas orgánicas.
Las muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las
deficiencias producidas por la falta de vitaminas responden más bien
a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la
vitamina es la coenzima.

120. Factores que influyen en la acción enzimática
• Efecto del pH. La actividad de las enzimas presenta un pH óptimo de
actividad. Por ejemplo la pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=2, y
la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12. El pH puede afectar de varias
maneras:
a) Aminoácidos con grupos ionizados en el centro activo
b) La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo.
c) Variaciones en el pH afectan al sustrato.
• La temperatura. Influye en la actividad. El punto óptimo representa el máximo
de actividad. A temperaturas bajas, los enzimas se hallan "muy rígidos", y la
enzima se inactiva (esto es reversible al aumentar la temperatura) y cuando se
supera un valor considerable (mayor de 50:) la actividad cae bruscamente
porque, como proteína, el enzima se desnaturaliza (es irreversible, ya que
cambia la estructura química).

121. Estructura
• Más del 90% de las enzimas son proteínas globulares o escleroproteínas y el resto se
encuentran conjugadas a un grupo prostético. Los estudios recientes y otras técnicas
han permitido un mejor conocimiento sobre la estructura de las enzimas y han
proporcionado cierta evidencia de las hipótesis de la llave y la cerradura y del ajuste
inducido.
• Una enzima puede estar asociada a otras sustancias no proteicas para ejercer su
actividad en condiciones óptimas, estas sustancias se denominan cofactores y pueden
ser compuestos inorgánicos, iones metálicos o compuestos orgánicos unidos fuerte o
débilmente a la fracción proteica.
• Cuando el cofactor es un compuesto orgánico se denomina coenzima y suele
pertenecer en muchas ocasiones al grupo de las vitaminas.
• Cuando se trata de un ion metálico se denominan activadores
• Cuando el cofactor se encuentra fuertemente unido a la estructura proteica se
denomina grupo prostético, como por ejemplo: el grupo hemo de la hemoglobina
• A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima, y al complejo enzima-
cofactor holoenzima.

122. Mecanismos de Catálisis.
• Ácido-Básica
La catálisis acida general es un proceso en el que la transferencia parcial
del protón de un ácido de bronsted disminuye la energía libre del estado
de transición de una reacción. Por ejemplo la tautomerización
cetoenólica no catalizada se produce con bastante lentitud como
resultado de la energía elevada de su estado de transición similar al
carbanion. Sin embargo, la donación del protón de oxigeno reduce el
carácter del carbanion del estado de transición, que por eso cataliza la
reacción.
• Covalente
La catálisis covalente implica la aceleración de la velocidad a través de la
formación de un enlace covalente transitorio sustrato-catalizador. Un
ejemplo de este tipo de proceso es la descarboxilación de acetoacetato,
catalizado en forma química por las aminas primarias.

123. • Por iones metálicos
Casi la tercera parte de todas las enzimas conocidas requiere la
presencia de iones metálicos para la actividad catalítica. Hay dos
clases de enzimas que requieren Iones metálicos y se diferencian
por las fuerzas de interacciones Ion-proteína:
• Metaloenzimas
Contienen iones metálicos unidos con firmeza, con más frecuencia
iones metálicos de transición, como Fe2+, Fe3+,Cu2+,Zn2+,Mn2+ o
Co3+.
• Enzimas activadas por metales.
Se unen en forma débil con iones metálicos de la solución, por lo
general iones metálicos alcalinos y de tierra alcalinos como Na+,
K+, Mg2+ o Ca2+.

124. • Catálisis mediante efectos de proximidad y orientación.
Si bien las enzimas emplean mecanismos catalíticos que se asemejan a los de
las reacciones con modelo orgánico, desde el punto de vista catalítico son
mucho más eficaces que estos modelos. Esta eficacia debe originarse en las
condiciones en las condiciones físicas específicas en los sitios catalíticos de las
enzimas que estimulan las reacciones químicas correspondientes. Los efectos
más obvios son proximidad y orientación; para que una reacción se produzca,
los reactantes deben tener la relación espacial adecuada.
• Catálisis por fijación preferencial del estado de transición.
Las intensificaciones de la velocidad efectuadas por las enzimas a menudo son
mayores que las que pueden considerarse por los mecanismos católicos
descritos hasta ahora. Sin embargo aún no consideramos uno de los
mecanismos más importantes de la catálisis enzimática: la fijación del estado
de sustratos o productos correspondientes. Cuando se considera junto con los
mecanismos catalíticos descritos antes, la fijación preferencial del estado de
transición racionaliza las velocidades observadas de las reacciones enzimáticas.

125. Coenzimas
• La evolución ha producido un conjunto espectacular de proteínas catalizadoras,
pero el repertorio catalítico de un organismo no se limita por la reactividad de
grupos subministrados por los residuos de aminoácidos en las enzimas. Hay otras
especies químicas, llamadas cofactores, que participan con frecuencia en la catálisis.
Hay dos tipos de cofactores: los iones esenciales y los compuestos orgánicos llamados
coenzimas.
• El cofactor puede ser un ion metálico o bien una molécula orgánica llamada
coenzimas.
• Cada uno de las coenzimas catalogadas contiene como parte de una
estructura una molécula de algunas de las moléculas de alguna de las vitaminas.
Las principales coenzimas conocidas y los tipos de reacciones en las partículas.
• Las coenzimas actúan por lo general como transportadores intermediarios de
grupos funcionales de átomos específicos o de electrones los cuales son transferidos
en la reacción enzimática global. Cuando el coenzima se hallan unido íntimamente
a la molécula del enzima recibe normalmente el nombre de grupo prostético; por
ejemplo el grupo biocitina de la acetil-CoA-carboxilasa, que se halla
incorporado covalentemente en la cadena poli peptídica. Sin embargo en algunos
casos el coenzima está unido débilmente y actúa esencialmente, como uno de los
sustratos específicos de aquel enzima.

126. Clasificación de las coenzimas
• Se pueden clasificar a las coenzimas en dos tipos, según la forma en que interactúan con la
Apoenzimas. Las coenzimas de tipo, llamadas cosustratos, con frecuencia en realidad son
sustratos en reacciones catalizadas por enzimas. Un cosustratos se altera durante la reacción
y se disocia del sitio activo. La estructura original del cosustratos se regenera en una reacción
posterior, catalizada por otra enzima.
• Criterio nutricional:
Origen vitamínico
Origen no vitamínico
• Criterio funcional:
Coenzimas de transporte de grupos
Coenzimas de transporte de electrones
• Criterio enzimológico:
Según el tipo de reacción en que participen

127. • La capacidad catalítica de los enzimas está limitada por las
propiedades de los grupos funcionales de los aminoácidos del
centro activo:
- Ácidos y basesà transferencia de H+
- Nucleó filosa transferencia de grupos
- Cuando los cambios químicos no pueden ser producidos por
los residuos de los aminoácidos, los enzimas actúan con la
cooperación de pequeñas molécula orgánica o iones metálicos
llamados cofactores enzimáticos o coenzimas.

128. - Grupo prostético: coenzima o metal unido covalentemente a
la enzima. De características no proteicas.
- Holoenzima: es una enzima cuya actividad catalítica depende
de tener unido de manera covalente a su grupo prostético.
Esto quiere decir que bajo ciertas condiciones el grupo
prostético puede ser removido de la enzima, por
motivos regulatorios, o bien existen estados en los cuales la
enzima carece de este grupo, por ejemplo recién sintetizada la
cadena de aminoácidos; la presencia del grupo prostético es una
modificación postraduccional. Al estado de la enzima que carece
del grupo prostético se le denomina Apoenzimas.

129. • Características generales de lo coenzimas:
- Bajo peso molecular, similar a los sustratos metabólicos.
-Termoestables.
-Se encuentran en baja concentración en las células.
- Pueden ser compartidos por muchos enzimas diferentes.
- Pueden modificarse y no recuperarse en la misma reacción.
- Son heterocíclicos o ciclos con electrones muy móviles.
- Poseen una extraordinaria reactividad.
- En su mayoría son de origen vitamínico.
Regresar
al menú

130. • Las células son las unidades
funcionales de cualquier
organismo vivo. Las
instrucciones necesarias
para dirigir sus actividades
están contenidas en los
cromosomas, que en el caso
de las eucariotas se
localizan en el núcleo
celular y son conocidas en
su conjunto como
información genética.
Ácidos nucleicos

131. Nucleósidos
• La unión de una base nitrogenada a una pentosa da lugar a los
compuestos llamados Nucleósidos.
• La unión base-pentosa se efectúa a través de un enlace glicosídico,
con configuración beta (β) entre el carbono uno de ribosa o
desoxirribosa, y un nitrógeno de las base, el 1 en las pirimidinas, y
el 9 en las purinas, con la pérdida de una molécula de agua. Para
evitar confusiones en la nomenclatura de nucleósidos y nucleótidos,
los átomos de la pentosa se designan con números seguidos de un
apóstrofe (1', 2', 3', 4' y 5'), para distinguirlos de los de la base,
por lo que los enlaces de los nucleósidos se designan como β(1’-1)
en las pirimidinas y β(1’-9) en las purinas.

132. Nucleósidos modificados
• En los tRNA existen en forma característica, nucleósidos
modificados como la Seudouridina, formada por Uracilo y
Ribosa unidos a través de un enlace β (1’- 5). También se
encuentra un nucleósido de Timina y Ribosa, la Ribotimidina.
• Otro nucleósido presente en el tRNA es la Dihidrouridina,
formado por Ribosa y Dihidrouracilo unidos por enlace β(1’-
1). En el metabolismo de las bases púricas se forma un
nucleósido con Hipoxantina y Ribosa llamado Inosina.

133. El ADN
• Ácido Desoxirribonucleico (ADN), material genético de todos los organismos celulares y
casi todos los virus. Es el tipo de molécula más compleja que se conoce.
• Su secuencia de nucleótidos contiene la información necesaria para poder controlar el
metabolismo un ser vivo. El ADN lleva la información necesaria para dirigir la síntesis
de proteínas y la replicación.
• En casi todos los organismos celulares el ADN está organizado en forma de
cromosomas, situados en el núcleo de la célula.
• Está formado por la unión de muchos desoxirribonucleótidos. La mayoría de las
moléculas de ADN poseen dos cadenas antiparalelas (una 5´-3´ y la otra 3´-5´) unidas
entre sí mediante las bases nitrogenadas, por medio de puentes de hidrógeno.
• La adenina enlaza con la timina, mediante dos puentes de hidrógeno, mientras que la
citosina enlaza con la guanina, mediante tres puentes de hidrógeno.

134. Estructura Primaria
• Se trata de la secuencia de desoxirribonucleótidos de una de
las cadenas. La información genética está contenida en el
orden exacto de los nucleótidos. Las bases nitrogenadas que
se hallan formando los nucleótidos de ADN son Adenina,
Guanina, Citosina y Timina. Los nucleótidos se unen entre sí
mediante el grupo fosfato del segundo nucleótido, que sirve
de puente de unión entre el carbono 5' del primer nucleótido
y el carbono 3' de siguiente nucleótido. Como el primer
nucleótido tiene libre el carbono 5' y el siguiente nucleótido
tiene libre el carbono 3', se dice que la secuencia de
nucleótidos se ordena desde 5' a 3' (5' → 3').

135. Estructura Secundaria
• Es una estructura en doble hélice. Permite explicar el almacenamiento de
la información genética y el mecanismo de duplicación del ADN. Fue
postulada por James Watson y Francis Crick. Es una cadena doble,
dextrógira o levógira, según el tipo de ADN.
• Ambas cadenas son complementarias, pues la adenina de una se une a la
timina de la otra, y la guanina de una a la citosina de la otra. Estas
bases enfrentadas son las que constituyen los Puentes de Hidrógeno.
Adenina forma dos puentes de hidrógeno con Timina.
• Guanina forma tres puentes de hidrógeno con Citosina. Ambas cadenas
son anti paralelas, pues el extremo 3´ de una se enfrenta al extremo 5´
de la otra. Las dos hebras están enrolladas en torno a un eje imaginario,
que gira en contra del sentido de las agujas de un reloj.

136. Existen tres modelos de ADN:
• ADN-B: ADN en disolución, 92% de humedad relativa, se encuentra en
soluciones con baja fuerza iónica se corresponde con el modelo de la Doble
Hélice. Es el más abundante y es el descubierto por Watson y Crick.
• • ADN-A: ADN con 75% de humedad, requiere Na, K o Cs como contra
iones, presenta 11 pares de bases por giro completo y 23 Å de diámetro.
Es interesante por presentar una estructura parecida a la de los híbridos
ADN-ARN y a las regiones de auto apareamiento ARN-ARN.
• • ADN-Z: doble hélice sinistrorsa (enrollamiento a izquierdas), 12 pares
de bases por giro completo, 18 Å de diámetro, se observa en segmentos
de ADN con secuencia alternante de bases púricas y pirimidínicas
(GCGCGC), debido a la conformación alternante de los residuos azúcar-
fosfato sigue un curso en zig-zag.

137. Estructura terciaria
• El ADN presenta una estructura terciaria, que consiste en que la fibra de
20 Å se halla retorcida sobre sí misma, formando una especie de súper-
hélice. Esta disposición se denomina ADN Superen rollado, y se debe a la
acción de enzimas denominadas Topoisomerasas-II. Este enrollamiento da
estabilidad a la molécula y reduce su longitud. Varía según se trate de
organismos procariontes o eucariontes:
• a) En procariontes se pliega como una súper-hélice en forma,
generalmente, circular y asociada a una pequeña cantidad de proteínas.
Lo mismo ocurre en la mitocondrias y en los plastos. - 13 –
• b) En eucariontes el empaquetamiento ha de ser más complejo y
compacto y para esto necesita la presencia de proteínas, como son las
histonas y otras de naturaleza no histona (en los espermatozoides las
proteínas son las protamínas).

138. Estructura cuaternaria
• La cromatina en el núcleo tiene un grosor de 300Å. La fibra
de cromatina de 100Å se empaqueta formando una fibra de
cromatina de 300Å. El enrollamiento que sufre el conjunto
de nucleosomas recibe el nombre de Solenoide.
• Los solenoides se enrollan formando la cromatina del núcleo
interfásico de la célula eucariota. Cuando la célula entra en
división, el ADN se compacta más, formando los
cromosomas.

139. El ARN
• El Ácido Ribonucleico se forma por la polimerización de ribonucleótidos,
los cuales se unen entre ellos mediante enlaces fosfodiéster en sentido 5´-
3´ (igual que en el ADN). Estos a su vez se forman por la unión de un
grupo fosfato, una ribosa (una aldo pentosa cíclica) y una base
nitrogenada unida al carbono 1’ de la ribosa, que puede ser citosina,
guanina, adenina y uracilo. Esta última es una base similar a la timina.
En general los ribonucleótidos se unen entre sí, formando una cadena
simple, excepto en algunos virus, donde se encuentran formando cadenas
dobles.
• Un gen está compuesto, como hemos visto, por una secuencia lineal de
nucleótidos en el ADN, dicha secuencia determina el orden de los
aminoácidos en las proteínas. Sin embargo el ADN no proporciona
directamente de inmediato la información para el ordenamiento de los
aminoácidos y su polimerización, sino que lo hace a través de otras
moléculas, los ARN.

140. • Estructura primaria
Al igual que el ADN, se refiere a la secuencia de las bases nitrogenadas que
constituyen sus nucleótidos. La estructura primaria del ARN es similar a la del
ADN, excepto por la sustitución de desoxirribosa por ribosa y de timina por
uracilo. La molécula de ARN está formada, además por una sola cadena.
• Estructura secundaria
La cadena simple de ARN puede plegarse y presentar regiones con bases
apareadas, de este modo se forman estructuras secundarias del ARN, que
tienen muchas veces importancia funcional, como por ejemplo en los ARNt
(ARN de transferencia). Aunque existan zonas apareadas, los extremos 5’ y 3’
que marcan el inicio y el final de la molécula permanecerán libres.
• Estructura terciaria
Es un plegamiento complicado sobre la estructura secundaria adquiriendo una
forma tridimensional.

141. • El ácido desoxirribonucleico (DNA) y el ácido
ribonucleico (RNA) son macromoléculas
catenarias que actúan en el almacenamiento
y en la transferencia de la información
genética. Son componentes principales de la
células, y constituyen en conjunto, entre el
5 y el 15 por cierto de su peso seco. Los
acidos nucleicos estas también presentes en
los virus, complejos de proteína y de ácido
nucleico infecciosos capaces de dirigir su
propia réplica al infectar a una célula
huésped especifica. Aunque los ácidos
nucleicos reciben esta denominación porque
el DNA fue aislado por primera vez, del
nucleo celular, tanto el DNA como RNA se
encuentran, también en otras partes de las
células.
Nucleótidos

142. Estructura general de los nucleótidos
• Las unidades monómeras de DNA se llaman desoxirribonucleotidos y las del
RNA, ribonucleótidos, Cada nucleótidos contienen tres componentes
característicos 1) una base nitrogenada heterocíclica, que es un derivado de
la purina de la pirimidina; 2) una pentosa, y 3) una molécula de ácido
fosfórico.
• Los componentes principales de los DNA son cuatro desoxirribonucleótidos
diferentes; difieren entre si solamente sus bases nitrogenadas componentes,
de las cuales reciben el nombre. Las cuatro bases características de las
unidades desoxirribonucleótidas de DNA son los derivados purinicos adenina y
guanina y los derivados de la pirimidina citosina y timina. De modo
semejante, son cuatro ribonucleótidos diferentes los componentes principales
de las RNA; contienen las bases purínicas adenina y guanina, y las bases
perimidinicas citosina y uracilo, asi la timina, que es el 5-metiluracilo, se
halla presente de modo caracteristicos en el DNA, pero no es habitual en el
RNA, mientras que el uracilo se halla normalemente, presente en el RNA, y
solo muy raras veces en el DNA.

143. Purinas y pirimidinas
• Los compuestos originarios de las dos clases de bases nitrogenadas
halladas en los nucleótidos son los compuestos heterocíclicos
pirimidina y purina, que poseen acusado carácter aromatico. La
propia purina puede considerarse como un derivado de la
pirimidina; está constituida por un anillo de pirimidina y otro de
imidazol condensados. Las bases nitrogenadas principales que se
encuentran en los nucleótidos, son tres derivados de la pirimidina,
el uracilo, la timina y la citosina, y dos derivados de la purina, la
adenina y la guanina. En forma libre o no combinada estas bases
se encuentran solamente en cantidades mínimas o trazas en las
células, generalmente como productos de la hidrolisis enzimática
de las ácidos nucleicos y de los nucleótidos.

144. • Los grupos funcionales importantes que intervienen en la
formación de los enlaces de hidrogeno son los grupos amino de la
adenina, la guanina y la citosina, los grupos _NH_ del anillo en la
posición 1 de la adenina y de la guanina y la posición 3 de las
bases de pirimidinas, asi como los átomos de oxígeno fuertemente
electronegativos que están situados en la posición 2 de las
pirimidinas y en la posición 6 de la guanina.
• Las bases pirimidinas y purinicas libres son relativamente insolubles
en el agua. Son compuestos básis débiles que pueden existir en dos
o más formas tautómeras según se pH. El uracilo, por ejemplo,
aparece en las formas de lactama y de lactima; a pH 7,0 la forma
lactama y de la que predomina. Las estructuras de las demás
purinas y pirimidinas que aparecen, son las formas tautómeras
que predominan a pH 7,0. Son estas, también, las formas
responsables de los enlaces de hidrógeno que se establecen entre las
bases en las moléculas nativas de DNA.

145. Polinucleótidos
• Dos nucleótidos pueden unirse a través de un enlace fosfodiéster. Veamos
unnucleósido. Al ser un desoxinucleósido, puede estar fosforilado en 3' y
5'. Supongamos que está fosforilado en 3': y este fosfato, a su vez, se
esterifica al 5'-OH del siguiente nucleótido: El enlace así establecido se
llama enlace fosfodiéster, y es característico de los ácidos nucleicos. A su
vez, el grupo 3' -OH del segundo nucleótido puede esterificarse a otro
fosfato: que por su parte se esterifica al 5'-OH del siguiente
nucleótido: y este último se une de la misma manera a otro
nucleótido:
• Tenemos entonces en pantalla un tetranucleótido. Convencionalmente los
polinucleótidos se numeran desde el residuo 5' terminal, que es aquel que
tiene un 5'-OH libre (extremo 5'): el cual muy frecuentemente
aparece esterificado a un fosfato o polifosfato: mientras que al
extremo opuesto de la molécula hay un grupo 3' -OH libre: y que
recibe el nombre de extremo 3'.

146. Ácido ribonucleico, RNA, ARN
• El ácido ribonucleico (RNA, ARN) cumple una serie de importantísimas
funciones en la célula, entre las que citaremos:
• RNA mensajero (mRNA), que porta la información necesaria para el
establecimiento de una secuencia correcta de aminoácidos por parte de la
maquinaria de síntesis proteica
• A su vez, el mRNA deriva del transcrito primario o RNA nuclear
heterogéneo (HnRNA), que es el primer producto de la transcripción y
sufre una serie de modificaciones antes de convertirse en mRNA.
• RNAs nucleares pequeños (snRNA) o RNAs nucleolares pequeños
(snoRNA), que participan en la conversión de HnRNA en mRNA.
• RNA de transferencia (tRNA), al cual se unen los distintos aminoácidos,
que quedan así activados y aptos para integrarse en la biosíntesis de
proteínas.

147. RNA de transferencia, tRNA
• Es la molécula encargada de unirse a los aminoácidos para su entrada en la biosíntesis de proteína.
Se trata de una molécula pequeña, que consta de 75-90 nucleótidos, y es la encargada de asociar
al aminoácido con su codificación genética sobre la superficie del ribosoma. Vamos a ver la
estructura del RNA de transferencia, serina (tRNASer) .
• La molécula que tenemos en pantalla es el tRNA del aminoácido serina en la
levadura Saccharomyces cerevisiae. Hemos de tener en cuenta que, debido a la degeneración del
Código Genético, pueden existir en la célula varios tRNAs distintos para un mismo aminoácido
(tRNAs isoaceptores). Es una molécula pequeña, de 85 nucleótidos, cuya estructura tridimensional
asemeja a una L. Téngase en cuenta que esta forma resulta del plegamiento en el espacio del
modelo clásico en "hoja de trébol". Las dos ramas de la L son las siguientes:
• - Una, el brazo aceptor, así llamado por contener el lugar de unión del aminoácido (que es el
término 3'):
• - Otra, el brazo anticodon, que contiene el anticodon, es decir, la secuencia de nucleótidos
complementaria al código genético del aminoácido en cuestión (en este caso serina):
• En el extremo 5', el tRNA presenta invariablemente un residuo de G fosforilado en 5':

148. • Los nucleótidos forman ácidos nucleicos, los ácidos nucleicos son
el DNA y el RNA
• Existen dos tipos de ácidos nucleicos, ADN y ARN, que se
diferencian por el azúcar (Pentosa) que llevan: desoxirribosa y
ribosa, respectivamente. Además se diferencian por las bases
nitrogenadas que contienen, Adenina, Guanina, Citosina y
Timina, en el ADN; y Adenina, Guanina, Citosina y Uracilo en el
ARN.
• Una última diferencia está en la estructura de las cadenas, en el
ADN será una cadena doble y en el ARN es una cadena sencilla
El RNA tiene muchas funciones, por lo que hay muchos tipos de
RNA.
• La única función que se le conoce al DNA, es la transmisión de la
herencia.

149. La capacidad de almacenar y transmitir información genética
sobre la naturaleza química de una generación a la siguiente es
el requisito básico de la vida.
Los nucleótidos están formados por tres componentes
característicos:
• Una base nitrogenada,
• Una pentosa,
• Un fosfato
Regresar
al menú

150. BIOENERGÉTICA Y METABOLISMO”

152. • El estudio cuantitativo de las traducciones de energía que
ocurren en las células vivas y de la naturaleza y función de los
procesos químicos que fundamentan dichas transducciones
• Transducción: conversión de una energía en otra
• Toda una célula u organismo vivo debe realizar trabajo para
mantenerse con vida, crecer y reproducirse
• Para ello, transformar energía del medio ambiente para
producir trabajo biológico.

153. Metabolismo
• Cualquier actividad física, intelectual o sensorial, incluso el reposo,
necesita de un aporte energético para llevarse a cabo. Las células
vivas realizan trabajo constantemente, por lo que requieren
energía para el mantenimiento de estructuras muy organizadas,
para la síntesis de componentes celulares, para la producción de
luz y para muchos otros procesos. Las células se proveen de energía
a través de los alimentos ingeridos, pero éstos sufren distintas
transformaciones antes de llegar a producir energía. Las células
cuentan con recursos para formar moléculas más pequeñas a
partir de moléculas grandes y de un proceso inverso, que consiste
en la formación de moléculas más grandes, a partir de otras más
pequeñas. De forma general, a todo el conjunto de
transformaciones que sufren las sustancias en el organismo o en
una célula se le llama metabolismo.

154. El metabolismo es el estudio de la química, la regulación y la
energética de miles de reacciones que proceden en una célula
biológica. Es una actividad celular muy coordinada y dirigida, en la
que muchos sistemas multienzimáticos cooperan para cumplir cuatro
funciones:
• 1. Obtener energía química a partir de la captura de energía solar
o a partir de la degradación de nutrientes
• 2. Convertir moléculas nutrientes en moléculas características de
la propia célula
• 3. Polimerizar precursores manométricos a componentes celulares
• 4. Sintetizar y degradar biomoléculas requeridas en funciones
celulares especializadas.

155. • Todos los organismos siguen las mismas rutas generales para extraer y
utilizar energía. La diferencia metabólica más importante entre los
organismos es la forma específica en que obtienen energía para llevar
a cabo los procesos de la vida. Los autótrofos Metabolismo y
Bioenergética Mg. Anahi V. Cuellas 3 requieren del CO2 atmosférico
como única fuente de carbono y energía solar para fabricar otras
biomoléculas. En cambio los heterótrofos obtienen energía de los
compuestos complejos de carbono que ingieren y que habitualmente se
encuentran en los autótrofos. Los organismos aerobios son aquellos que
requieren oxígeno molecular para que tengan lugar las reacciones
metabólicas. Mientras que los anaerobios no requieren de oxígeno; de
hecho, para algunos es muy tóxico. El proceso del metabolismo en
todos los organismos tiene lugar mediante una secuencia de reacciones
sucesivas catalizadas por enzimas. Cada paso consiste, por lo general,
de un solo cambio químico muy específico que lleva a formar un
producto, que a sus vez se transforma en el reactivo del siguiente paso

156. El catabolismo es la fase de degradación por
el cual se degradan moléculas, como
carbohidratos, proteínas y grasas, en
moléculas más simples como piruvato, etanol
y dióxido de carbono. Los procesos en las
reacciones catabólicas se caracterizan por
oxidación, liberación de energía libre y
reacciones de convergencia.

157. El anabolismo es la síntesis de grandes
moléculas complejas a partir de otras
precursoras más pequeñas. Esta ruta
se caracteriza por reacciones de
reducción, requerimiento de entrada
de energía y divergencia de las vías de
reacción.

159. PROPIEDADES DE LAS RUTAS METABÓLICAS
1. Las rutas metabólicas son IRREVERSIBLES (las rutas, no sus
reacciones). Esto quiere decir que las reacciones entre un
metabolito inicio de una ruta y el metabolito final son
globalmente muy exergónicas. Ello confiere dirección a las rutas
metabólicas.
2. Cada ruta metabólica tiene una ETAPA OBLIGADA.
3. Las rutas metabólicas se encuentran REGULADAS

160. • Las rutas están reguladas en varios niveles, desde dentro de la célula y
desde afuera. La regulación más inmediata es mediada por la
disponibilidad del sustrato. Un segundo tipo de control rápido desde el
interior de la célula es la regulación alostérica por un intermediario
metabólico o coenzima que indica el estado metabólico o interno de la
célula. En los organismo multicelulares las actividades metabólicas de
diversos tejidos son reguladas e integradas por factores de crecimiento y
hormonas que actúan desde fuera de la célula. En algunos casos esta
regulación sucede casi instantáneamente (algunas veces en menos de un
milisegundo) a través de cambios en los niveles de mensajeros
intracelulares que modifican la actividad de moléculas enzimáticas
existentes, mediante mecanismos alostéricos o por modificaciones
covalentes como la fosforilación. En otros casos una señal extracelular
modifica la concentración celular de una enzima alterando la velocidad de
sus síntesis o degradación, de modo que el efecto se observa después de
varios minutos u horas.

161. Bioenergética
• “La bioenergética es el estudio cuantitativo de las relaciones y
conversiones de energía que tienen lugar en los sistemas
biológicos.”
• 1. Las células asocian las reacciones: las reacciones endergónicas
se llevan a cabo con la energía liberada por las reacciones
exergónica.
• 2. Las células sintetizan moléculas portadoras de energía que
son capaces de capturar la energía de las reacciones exergónicas
y las llevan a las reacciones endergónicas.
• 3. Las células regulan las reacciones químicas por medio de
catalizadores biológicos: ENZIMAS.

162. Las transformaciones biológicas de energía obedecen las leyes de la
termodinámica. Por lo tanto están influenciadas por dos fuerzas:
La tendencia a conseguir el estado de unión mas estable (la
entalpía, “H”)
La tendencia a conseguir el mayor grado de desorganización
(entropía, “S”)
La fuerza motriz neta de una reacción es el ∆G, la variación de la
energía libre, que representa el efecto neto de estos dos factores,
∆G = ∆H – T ∆S. Las células acostumbran a guardar la energía
necesaria para sus reacciones en ciertas moléculas, la principal es
el: ATP, trifosfato de Adenosina. Las células lo usan para capturar,
transferir y almacenar energía libre necesaria para realizar el
trabajo químico.